La Diferencia Entre Plasma Y Suero

Resumen:
El plasma es la parte de la sangre que contiene ambas, el suero y los factores de coagulacin
El suero es la parte de la sangre que queda una vez que se han eliminado los factores de coagulacin
como fibrina
El plasma contiene los factores de coagulacin y agua, mientras que el suero contiene protenas como la
albmina y las globulinas.

Cules otras protenas fibrosas son globulares?
Entre las protenas globulares ms conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia
de las globulinas. Otras protenas globulares son las inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y
las alfa, beta y gamma globulinas. Casi todas las enzimas con papeles importantes en
el metabolismo son de forma globular, as como las protenas implicadas en la transduccin de
sealesen la clula.

Protenas globulares y fibrosas
La estructura terciaria permite clasificar las proteinas en dos grupos proteinas fibrosas y globulares.
PROTEINAS FIBROSAS: se ordenan formando filamentos u hojas de gran extensin , en general
conformadas por un nico tipo de estructura secundaria . Todas ellas son insolubles en agua debido a
su alto contenido de aminocidos hidrofbicos . Cumplen importantes funciones estructurales y
representan ms de la mitad de la masa corporal de los organismos superiores .
Analizaremos algunas de inters biolgico :
Queratina: se localiza en cabellos , uas, lana , plumas , escamas, cuernos , capa externa de la
piel. Sus caractersticas ms importantes son resistencia , dureza y flexibilidad variables.
colgeno: tendones, cartlagos , matriz sea y crnea . Se destaca por la resistencia y por su no
capacidad de estiramiento.
Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo , posee elasticidad y capacidad de estiramiento.
fibrona: en la seda y en telaraa. Son fibras muy fuerte y flexibles. No extensibles.
PROTEINAS GLOBULARES: las cadenas poliptidas se pliegan en forma esfrica y poseen una
esttructura ms complejas que las anteriores, ya que puede haber ms de una estructura secundaria
en la misma molcula. Son solubles en agua .
Algunas de las ms importantes son:
Mioglobina; interviene en el transporte y almacenamiento de oxigeno.
Citocromo : es componente de la cadena respiratoria en las mitocondrias.
Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN
lisozima: cataliza la rotura hidroltica de los polisacaridos .

https://sites.google.com/site/690proteinas/concepto-de-proteinas/funciones-biologicas/proteinas-
globulares-y-fibrosas

AMINOACIDOS CLASIFICACIN

Clasificacin[editar editar cdigo]
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos que se presentan a continuacin son
las ms comunes.
Segn las propiedades de su cadena[editar editar cdigo]

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena (Cys, C),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L),
isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp,
W).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina
(Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y
neutros no polares).
Segn su obtencin[editar editar cdigo]
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la
carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible
reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son:
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)
Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn los
autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de
aminocido.
Segn la ubicacin del grupo amino[editar editar cdigo]
Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la cadena, es decir el
primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este carbono se denomina
carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos
enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la cadena, es decir en
el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la cadena, es decir
en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.