Este texto no de minha autoria, estou apenas repassando um arquivo que

encontrei em um site que no possuia autor.

Aminocidos, pptidos e protenas
Resumo


As protenas so as macromolculas biolgicas mais abundantes na Natureza. Elas so
responsveis por muitas das funes celulares constituindo o veculo de e!presso da informao
gentica contida no "NA. Estas macromolculas so formadas por vrias subunidades ligadas
covalentemente denominadas por aminocidos.
#m aminocido uma molcula org$nica %ue apresenta pelo menos um grupo amina e um
grupo carbo!ilo e!istindo cerca de &' aminocidos comuns %ue originam as diferentes protenas
da (ida. )odos eles so *+aminocidos isto so aminocidos em %ue o grupo amina e o grupo
carbo!ilo esto ligados ao mesmo carbono o carbono+*. A forma geral de um *+aminocido
portanto ,&N-,.-//, em %ue . designa um grupo lateral diferente para cada aminocido.
"os &' aminocidos comuns e!istem 0 %ue se designam essenciais pois o organismo 1umano
no capaz de os sintetizar. 2ara alm destes alguns dos aminocidos so condicionalmente
essenciais isto certos grupos populacionais necessitam de ter uma dieta e%uilibrada destes
aminocidos por%ue por alguma razo no os conseguem sintetizar 3por e!emplo grupos com
doenas especficas como a 24#5.
"evido 6 geometria tetradrica em torno do carbono+* os vrios grupos podem ocupar dois
arran7os espaciais diferentes sendo um a imagem em espel1o do outro isto so
estereoismeros. #ma vez %ue as duas formas no podem ser sobrepostas os aminocidos so
enantimeros uma subclasse de estereoismeros. / carbono+* um centro %uiral apresentando
como conse%u8ncia actividade ptica rodando 6 luz polarizada planar. A nomenclatura %ue
permite distinguir as duas formas baseada no gliceraldedo um monossacrido e!istindo
amonocidos 9+ e "+. : de notar %ue os 9+aminocidos predominam na Natureza.
E!istem vrias formas de distinguir os aminocidos. Estes podem classificar+se como tendo
polaridade 3polar ou apolar ; determina a tend8ncia para interagir com a gua5 carga 3positivo ou
negativo ; influencia as propriedades cido+base5 ou serem aminocidos aromticos
3apresentando uma absorv$ncia caracterstica na regio do #(5. Estas classificaes a7udam a
prever o comportamento dos aminocidos em diferentes situaes sendo de maior import$ncia o
seu comportamento na presena de gua como acontece no meio celular. <uando em soluo
a%uosa um aminocido e!iste sob a forma de um io dipolar denominado z=iterio %ue pode
actuar como cido ou como base 3 anfotrico5. .epare+se %ue a p, bai!o um aminocido
encontra+se completamente protonado apresentado carga >? a p, neutro a carga total nula e a
p, elevado a carga +?. Este comportamento origina curvas de titulao caractersticas
identificando+se dois @patamaresA 3zona tampo5 uma correspondente ao grupo carbo!ilo 3p4a
pr!imo de &5 e a outra referente ao grupo amina 3p4a pr!imo de 05. No caso de aminocidos
com grupo lateral com actividade cido base tambm possvel distinguir uma zona tampo %ue
varia obviamente com o grupo lateral. Estas curvas de titulao permitem prever com base no
ponto isoelctrico a carga total de um aminocido 3estas consideraes dizem respeito apenas a
aminocidos isolados no a protenas5.
-1ama+se ligao peptdica 6 ligao covalente de dois aminocidos formando um dipptido.
Esta ligao ocorre entre o grupo carbo!ilo de um aminocido e o grupo amina do outro
libertando+se uma molcula de gua. A ligao de mais aminocidos permite criar estruturas mais
comple!asB os oligopptidos 3vrios aminocidos menos de C'5 os polipptidos 3muitos
aminocidos5 e as protenas 3mil1ares de aminocidos5. /s pptidos t8m geralmente origem
ribossomtica isto so sintetizados a partir do m.NA. E!istem no entanto pptidos
sintetizados e!clusivamente por protenas 3nonribosomal peptide sDnt1etases5 fundamentalmente
presentes em seres unicelulares. -onvm salientar %ue uma propriedade importante dos
polipptidos a massa molecular 3medida em "altons ou EF5 independente da conformao
estrutural destes.
As protenas apresentam %uatro nveis de organizao desde a cadeia linear de aminocidos +
estrutura primria at 6s associaes de vrias cadeias polipeptdicas tridimensionais ; estrutura
%uaternria.
A estrutura primria descrita apenas pela se%u8ncia de aminocidos %ue compem o
polipptido acabado de sintetizar e no apresenta %ual%uer organizao tridimensional.
A estrutura secundria caracterizada por interaces no covalentes a nvel local sobretudo
pontes de 1idrognio. #ma vez %ue a ligao peptdica pode apresentar vrios $ngulos a
repetio destes em vrias ligaes peptdicas ad7acentes leva 6 formao de estruturas
secundrias nomeadamente 1lices * fol1as G e turns 3curvas5. ,lices * so estruturas estveis
%ue se devem a pontes de 1idrognio formadas entre o o!ignio do grupo carbonilo no resduo de
aminocido HnI e um 1idrognio do grupo amina no resduo n+J. A fol1a G composta por cadeias
beta dispostas lateralmente com interaces por pontes de 1idrognio entre o o!ignio de um
grupo carbo!ilo de uma cadeia e o 1idrognio de um grupo amina da outra cadeia. As cadeias
beta podem ser paralelas ou anti+paralelas correspondendo a estas duas alternativas dois
padres de disposio das ligaes de 1idrognio. Turn corresponde a uma alterao na direco
da se%u8ncia polipeptdica podendo ocorrer %uando e!iste um aminocido prolina ou glicina na
se%u8ncia linear 7 %ue a glicina tem um radical suficientemente pe%ueno para permitir a
curvatura ao passo %ue a prolina tem uma curvatura natural devido 6 ligao entre o grupo . e o
grupo amina. As )urns so estabilizadas por ligaes de 1idrognio. Loops so turns com um
maior nKmero de resduos constituintes.
A estrutura terciria consiste no arran7o espacial dos aminocidos e praticamente todas as
protenas funcionais e!istentes t8m uma estrutura pelo menos terciria. E!iste assim uma
interaco a um nvel %ue 7 no local mas sim entre aminocidos distantes na cadeia
polipeptdica e entre estruturas secundrias. As foras responsveis pela conformao terciria de
uma protena so essencialmente as interaces 1idrofbicas dos radicais apolares %ue se
concentram no interior da molcula ou pontes dissulfito entre resduos de cistena. L associao
de determinadas estruturas secundrias numa estrutura terciria d+se o nome de motivo. E!istem
centenas de motivos e as protenas podem ser classificadas em funo dos motivos %ue
apresentam. "+se o nome de domnio a con7untos compactos de motivos %ue so
suficientemente comple!os para desempen1arem uma funo. "omnios semel1antes podem ser
encontrados em diferentes protenas ou se7a as protenas so construdas de forma modular.
-onstituindo o nvel mais elevado de organizao das protenas a estrutura %uaternria d
origem a protenas multimricas isto protenas %ue so fruto da 7uno 3no covalente5 de
vrias sub+unidades proteicas com organizao terciria. As subunidades proteicas %ue compem
as protenas multimricas podem ser iguais entre si ou diferentes. /utra forma de estrutura
%uaternria a associao de vrias protenas individuais %ue funcionam como @m%uinas
molecularesA trabal1ando em con7unto para realizar uma determinada funo como o comple!o
de transcrio.
As protenas podem+se dividir em dois grandes gruposB fibrosas e globulares. As primeiras so
insolKveis em gua e relativamente delgadas 3p.e.B tropocolagnio5. M as globulares formam
colides em soluo a%uosa e t8m uma forma apro!imadamente esfrica 3p.e.B 1emoglobina5.
-om vista 6 identificao de protenas desenvolveram+se vrias tcnicas de separao %ue
t8m por base caractersticas proteicas como a solubilidade o taman1o molecular a carga inica e
a especificidade de ligao com outras molculas biolgicas.
A solubilidade das protenas em solues com contnua adio de sal diminui o %ue pode levar
6 sua precipitao. / sal mais usado o sulfato de amnio 3muito solKvel5.
Atravs da cromatografia por e!cluso molecular possvel separar protenas %ue t8m maior
massa das %ue t8m menor massa. A matriz consiste num gel com poros de diferentes taman1os.
Ao inserir uma soluo proteica na coluna cromatogrfica vo ser recol1idas em primeiro lugar as
protenas com maior massa %ue atravessam a coluna mais rapidamente e por Kltimo a%uelas
com menor massa %ue entretanto percorreram o @camin1o dos porosA.
Na cromatografia por troca inica utiliza+se uma matriz com carga %ue pode ser catinica
3%uando fi!a caties5 ou aninica 3%uando fi!a anies5. Ao inserir+se uma soluo proteica na
coluna de cromatografia as molculas carregadas ligam+se a grupos de carga oposta %ue se
situam na matriz. 2rimeiro eluem as protenas com carga igual 6 da matriz e depois as %ue t8m
carga oposta %ue entretanto tin1am ficado ligadas. A matriz mais usada so resinas celulosas.
A especificidade de ligao com outras molculas biolgicas como por e!emplo ligandos a
caracterstica proteica base da cromatografia por afinidade. Neste tipo de cromatografia um
ligando %ue tem uma afinidade especfica a uma certa protena ligado a uma matriz inerte por
ligao covalente. Este ligando imobilizado est porm a uma certa dist$ncia da matriz para
evitar obstruir o estabelecimento fsico da ligao o c1amado brao de intercalagem. <uando
uma soluo impura da protena %ue se pretende separar passa atravs da matriz a protena vai
interagir especfica e reversivelmente com o ligando ficando retida. A remoo das protenas %ue
recon1eceram o ligando feita provocando variaes de p, ou de temperatura ou introduzindo
agentes caotrpicos ou solues de grande concentrao de ligando livre.
)cnicas como a electroforese ou a centrifugao tambm utilizam o taman1o molecular como
critrio de separao de protenas. Na electroforese aplicada uma corrente elctrica a um gel
poroso de p, 0 tornando as protenas negativas %ue so arrastadas em direco ao plo
positivo. As protenas de menor massa so arrastadas mais rapidamente. Esta tcnica pode ser
aplicada individualmente caso em %ue se obtem um gel unidimensional ou em con7unto com a
focagem isoelctrica 3em %ue se separam as protenas pelo seu p,5 obtendo+se no final um gel
bidimensional. Em geles com N"N as razes cargaOmassa e formaOmassa so uniformizadas. A
centrifugao pode ser diferencial %ue separa as protenas segundo a sua densidade usando+se
a decantao para obter cada estrato separadamente ou por zona em %ue as partculas mais
pe%uenas ficam no topo do gradiente de sacarose e as maiores no fundo fazendo+se uma recol1a
por ordem crescente da massa.
/utras tcnicas como a se%u8nciao em %ue determinada a se%u8ncia de aminocidos da
protena 3directamente da cadeia polipeptdica ou do "NA do gene correspondente5 ou a
espectroscopia em %ue determinado o peso molecular a partir do tempo de voo das molculas
aps serem ionizadas por um laser so tcnicas %ue re%uerem o uso de instrumentos muito
especficos e soft=are apropriado e %ue do resultados e!tremamente e!actos. -ontudo so
tambm tcnicas %ue ainda no esto muito desenvolvidas.
As protenas biolgicas podem ser divididas em vrios grupos consoante a sua funo %ue 7
vimos ser variada. E!emplos destes grupos de funes soB movimento do corpo 3p.e.B )itina 3ou
conectina5 + mantm integridade estrutural do sarcmero5 transporte 3p.e.B ,emoglobina +
transporte de gases atravs da circulao sangunea5 estrutura 3p.e.B <ueratina + confere
proteco e estrutura a partes do corpo5 e metabolismo 3p.e.B Enzimas agrupadas em sistemas
enzimticos nas membranas + fosforilao o!idativa e fotossntese5.