Prof: Alejandro Fatouh

5to 2da TT
Módulo 2. BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS.

LAS BASES QUÍMICAS DE LA VIDA

Como todo lo que existe en nuestro planeta, los seres vivos están compuestos por átomos y
moléculas. En los seres vivos estos elementos básicos están organizados de una manera muy
específica; además, los átomos y las moléculas también interactúan unos con otros en una forma
muy precisa, de manera que mantienen el flujo de energía necesario para la vida. Gran parte de la
Biología moderna se apoya en la Biología Molecular: esto es, la química y física de las moléculas
que constituyen los seres vivos.
A medida que los biólogos moleculares descubren nuevos datos acerca de las moléculas
biológicamente importantes, de las reacciones metabólicas y del código genético (mecanismo
molecular de transmisión de la información genética), nuestro entendimiento de los organismos
vivos se ha incrementado en forma notable. Como consecuencia de ello han surgido dos
generalizaciones importantes:
1. A pesar de la biodiversidad, la composición química y los procesos metabólicos de todos los
seres vivos son notablemente similares. Esto explica por qué gran parte de lo que los biólogos
aprenden estudiando bacterias o ratones en los laboratorios puede aplicarse a otros organismos,
incluyendo al ser humano.
2. Los principios físicos y químicos que rigen a los sistemas vivos son los mismos que rigen a los
sistemas abióticos (no vivos).

BIOELEMENTOS
Alrededor del 98% de la masa de un organismo está formada por sólo seis elementos:
oxígeno, carbono, hidrógeno, nitrógeno, calcio y fósforo. Hay unos 14 elementos más que se
presentan de manera constante en los seres vivos, aunque en cantidades reducidas, por lo que
habitualmente se los denomina oligoelementos (oligos = reducido) debido a que están presentes en
cantidades diminutas. En los cuadros 2.1.y 2.2. se presenta una lista de los elementos que se
encuentran en el cuerpo humano, mencionando la importancia de cada uno 1.

Cuadro 2.1. Elementos mayores presentes en el cuerpo humano

Nombre masa % Importancia o función

Oxígeno 65 Necesario para la respiración celular; presente en casi todos los
compuestos orgánicos; forma parte del agua
Carbono 18 Constituye el esqueleto de las moléculas orgánicas; puede formar cuatro
enlaces con otros tantos átomos
Hidrógen 10 Presente en la mayoría de los compuestos orgánicos; forma parte del agua
o
Nitrógen 3 Componente de todas las proteínas y ácidos nucleicos y de algunos
o lípidos
Calcio 1,5 Componente estructural de los huesos y dientes; importante en la
contracción muscular, conducción de impulsos nerviosos y coagulación
de la sangre
Fósforo 1 Componente de los ácidos nucleicos; componente estructural del hueso;
importante en la transferencia de energía. Integra los fosfolípidos de la
membrana celular.

Cuadro 2.2. Principales Oligoelementos presentes en el cuerpo humano

Potasio 0.4 Principal ion positivo (catión) del interior de las células; importante en el
funcionamiento nervioso; afecta a la contracción muscular
Azufre 0,3 Componente de la mayoría de las proteínas
Sodio 0,2 Principal ion positivo del líquido intersticial (tisular); importante en el
equilibrio hídrico del cuerpo; esencial para la conducción de impulsos
nerviosos

1
Los valores pueden sufrir algunas modificaciones en el caso de otros organismos. En los
vegetales (sin sistema óseo ni nervioso y carentes de sangre) el calcio reduce su importancia
relativa.

1
Magnesi 0,1 Necesario para la sangre y los tejidos del cuerpo; forma parte de muchas
o enzimas
Cloro 0,1 Principal ion negativo (anión) del líquido intersticial; importante en el
equilibrio hídrico
Hierro trazas Componente de la hemoglobina y mioglobina; forma parte de ciertas
enzimas
Yodo trazas Componente de las hormonas tiroideas

ISÓTOPOS
Los átomos del mismo elemento que contienen el mismo número de protones pero diferente
número de neutrones, y que por tanto tienen diferentes números de masa, se denominan isótopos.
Los tres isótopos del hidrógeno.11H, 21H (deuterio) y 31H (tritio), contienen cero, uno y dos
neutrones, respectivamente.
Todos los isótopos de un elemento dado tienen básicamente las mismas características
químicas. No obstante, algunos isótopos con demasiados neutrones son inestables y tienden a
degradarse al formar un isótopo más estable (por lo común se convierte en otro elemento). Esos
isótopos se denominan radionúclidos (o radioisótopos), ya que emiten radiaciones de alta energía
al desintegrarse.
Los radionúclidos como 3H (tritio) y 14C (los isótopos normales son 1H y 12C) han sido
instrumentos de trabajo de enorme valor en Biología y son útiles en medicina para el diagnóstico y
tratamiento de algunos males. A pesar de la diferencia en el número de neutrones, el cuerpo trata a
todos los isótopos de un elemento dado de la misma manera química. Las reacciones de una grasa,
de una hormona o de un medicamento pueden ser detectadas en el interior de un organismo si se
marcan con un radionúclido como el 14C o el tritio.
Puesto que la radiación emitida por los radionúclidos puede interferir con la división celular,
algunos isótopos se utilizan en el tratamiento del cáncer (una enfermedad que se caracteriza por la
rápida división de las células). Los radionúclidos también se emplean para probar el funcionamiento
de la glándula tiroides, medir la velocidad de producción de glóbulos rojos, determinar el grado de
obstrucción de las arterias y estudiar muchos otros aspectos del funcionamiento y la química del
cuerpo.
En la investigación biológica resulta indispensable el uso de isótopos radioactivos para
desarrollar, entre otras, las siguientes actividades: 1) detectar niveles de actividad extremadamente
pequeños en células o en sustancias purificadas, 2) observar un proceso determinado que ocurre al
mismo tiempo que muchos otros procesos y 3) seguir paso a paso la interconversión de sustancias
que incluyen una o más reacciones2. Los radioisótopos son formas inestables que se desintegran a
velocidades características; dicha velocidad de desintegración se expresa como la vida media del
radioisótopo, vale decir, el tiempo necesario para que se degrade el 50% de éste. Además del 14C
(usado para establecer la edad de los registros fósiles) y del tritio ( 3H), los radioisótopos más
frecuentemente utilizados en biología son el azufre 35, el fósforo 32 y 33 y el iodo 125 y 131. Se
conocen formas radiactivas del oxígeno (19O) y del nitrógeno (16N), pero carecen de aplicaciones
prácticas debido a su rápida degradación; por ello se usan las formas isotópicas estables 18O y 15N,
cuya detección y cuantificación se basan en sus masas atómicas más pesadas. La misma aplicación
tienen el deuterio (2H), el isótopo estable del hidrógeno, y el 13C, un isótopo estable del carbono. En
el cuadro 2.3. se destacan las propiedades más destacadas de los isótopos más frecuentemente
usados en Biología.

Cuadro 2.3. Propiedades de los isótopos más utilizados en Biología

ISÓTOPO VIDA ISÓTOPO ESTABLE Y % DE

MEDIA FRECUENCIA
14 12
C 5770 años C (98,89%)
3 1
H 12,26 años H (99,985%)
35 32
S 86,7 días S (95,0%)
32 31
P 14.3 días P (100,0%)
33
P 25 días
125 127
I 57,4 días I (100,0%)

2
Esta ha sido la técnica de elección en la elucidación de las vías metabólicas que hoy
conocemos.

2
 131
I 8,05 días
19 16
O 29 s O (99,76%)
16 14
N 7,35 s N (99,63%)

EL AGUA Y SUS PROPIEDADES

Una gran parte de la masa de casi todos los organismos es simplemente agua. En los tejidos
humanos el porcentaje de agua es variable: desde un 20% en los huesos hasta el 85% en las células
cerebrales. El contenido de agua es mucho mayor en las células embrionarias y juveniles, y
disminuye con el envejecimiento. Cerca de 70% del peso total del cuerpo está formado por agua3, y
alcanza hasta 95% en una medusa o en ciertas plantas. El agua no sólo es el principal componente de
los organismos, sino también uno de los factores ambientales más importantes que los afectan.
Muchos organismos viven en el mar o en los ríos, lagos y lagunas de agua dulce. Las propiedades
físicas y químicas del agua han permitido a los seres vivos aparecer, sobrevivir y evolucionar en este
planeta.
El agua disuelve muchos tipos diferentes de compuestos en grandes cantidades. Debido a sus
propiedades como solvente (disolvente) y a la tendencia de los átomos de ciertos compuestos de
formar iones al estar en solución, desempeña un cometido importante al facilitar las reacciones
químicas.
El agua disuelve a las sales como el cloruro de sodio mediante hidratación y estabilización de los
−
iones Cl y Na+, como consecuencia de la reducción de las interacciones iónicas que existen entre
ellos.
Las biomoléculas no cargadas pero polares como los azúcares se disuelven fácilmente en agua
debido al efecto estabilizador de los muchos puentes de hidrógeno que se forman entre los grupos
hidroxilo o el oxígeno carbonílico del azúcar y las moléculas polares del agua.
En sí misma, el agua es un reactivo o producto de muchas reacciones químicas que ocurren
en los tejidos vivos. Como ya hemos visto, actúa como reactivo en el proceso de fotosíntesis y es
uno de los productos en la reacción general de la respiración. También es la fuente del oxígeno del
aire (como consecuencia de la fotosíntesis que realizan las plantas) y sus átomos de hidrógeno se
incorporan a muchos de los compuestos orgánicos presentes en los cuerpos de los seres vivos. Por
otra parte el agua se produce en todas las reacciones de condensación que dan lugar a las
macromoléculas más importantes (polisacáridos, proteínas y ácidos nucleicos) y como reactivo
interviene en las reacciones opuestas de hidrólisis que catalizan los distintos tipos de hidrolasas
(enzimas hidrolíticas) y que dan como resultado la producción de monosacáridos, aminoácidos y
nucleótidos, respectivamente.
También el agua es un lubricante de importancia. Se la halla en los líquidos del cuerpo
dondequiera que un órgano se frote contra otro, así como en las articulaciones de los huesos.

Fuerzas de cohesión y adhesión

El agua manifiesta los fenómenos de cohesión y
adhesión. Sus moléculas presentan una fuerte tendencia a
unirse entre sí (cohesión), debido a la presencia de puentes de
hidrógeno4 entre ellas. Dichas moléculas también se adhieren
a otras sustancias (p. ej. aquellas sustancias que tienen en su
superficie grupos de átomos o moléculas cargados). Estas
fuerzas de adhesión explican por qué el agua moja algunas
cosas.
Las fuerzas de adhesión y cohesión explican la
tendencia del agua a ascender por los tubos de vidrio de
calibre muy pequeño (tubos capilares), fenómeno que recibe el
nombre de capilaridad. Las fuerzas de adhesión atraen las
moléculas de agua hacia los grupos cargados presentes en las
superficies del tubo. Luego, otras moléculas presentes en el interior del tubo son "arrastradas" por

3
Dado que la relación O:H en peso en el agua es 8:1, el 70% del peso de agua corresponde a
un 62,2% de oxígeno y a un 7,8% de hidrógeno, lo que explica los porcentajes volcados en el
cuadro 1, que indica que el oxígeno es el elemento más abundante en peso (65%) y que el
hidrógeno contribuye con un 10%.
4
El puente de hidrógeno es un enlace que se establece entre moléculas capaces de generar cargas parciales. Es en el
agua donde los puentes de hidrógeno son más efectivos, ya que los electrones que intervienen en sus enlaces están
más cerca del oxígeno que de los hidrógenos y por esto se generan dos cargas parciales negativas en el extremo donde
está el oxígeno y dos cargas parciales positivas en el extremo donde se encuentran los hidrógenos. La presencia de
cargas parciales positivas y negativas hace que las moléculas de agua se comporten como imanes en los que las partes
con carga parcial positiva atraen a las partes con cargas parciales negativas. De tal suerte que una sola molécula de
agua puede unirse a otras 4 moléculas de agua a través de 4 puentes de hidrógeno. Esta característica es la que hace al
agua un líquido muy especial.

3
las fuerzas de cohesión (los puentes de hidrógeno que hay entre las moléculas del agua). En tubos de
mayor diámetro hay un menor porcentaje de moléculas de agua adheridas al vidrio en relación al
número de moléculas de agua que hay en la superficie, por lo cual las fuerzas de adhesión no son
suficientemente fuertes como para contrarrestar las fuerzas de cohesión del agua que está por debajo
del nivel de la superficie del recipiente, de modo que el agua en el interior del tubo se eleva sólo un
poco. El agua también se mueve en los espacios microscópicos que hay entre las partículas del
suelo, de modo que llega hasta las raíces de las plantas por capilaridad; este mismo fenómeno
contribuye al ascenso del agua por los tallos de las plantas hasta llegar a las hojas.
El agua tiene un alto grado de tensión superficial (algunos objetos flotan sobre su
superficie) debido a la cohesión de sus moléculas, ya que éstas se atraen entre sí con mayor fuerza
que las moléculas del aire. De este modo, las moléculas de agua de la superficie libre se agrupan,
produciendo una fuerte capa debido a la atracción que ejercen sobre ellas otras moléculas de agua
situadas por debajo. Este hecho es importante en el caso de las plantas acuáticas y en el desarrollo de
las larvas de algunos insectos.

Estabilización de la temperatura
El agua tiene elevado calor específico; es decir, es muy grande la cantidad de energía
necesaria para elevar la temperatura de un gramo de agua en un grado centígrado. El alto calor
específico del agua es el resultado de la presencia de puentes de hidrógeno entre sus moléculas. El
aumento de la temperatura de una sustancia implica la incorporación de energía calorífica para hacer
que sus moléculas se muevan más aprisa, con lo que aumenta la energía cinética de las mismas.
Algunos de los puentes de hidrógeno que mantienen juntas a las moléculas del agua deben romperse
antes de que las moléculas puedan moverse libremente. La mayor parte de la energía incorporada al
sistema se utiliza en la ruptura de los puentes de hidrógeno, de modo que sólo una parte de dicha
energía calorífica queda disponible para acelerar el movimiento de las moléculas (es decir, para
incrementar la temperatura del agua).
Cuando el agua líquida se solidifica y forma hielo, se libera una gran cantidad de calor en el
ambiente.
Debido a que se necesita una gran pérdida o un gran aporte de calor para reducir o elevar la
temperatura del agua, los océanos y otros grandes cuerpos de agua tienen temperatura más o menos
constante. Así, muchos de los organismos que viven en los océanos cuentan con un medio cuya
temperatura es bastante uniforme. El alto contenido de agua de las plantas y animales que
habitan en tierra les ayuda a mantener una temperatura interna constante. La velocidad de las
reacciones químicas resulta muy afectada por la temperatura, ya que en general se duplica por cada
aumento de 10 °C. Las reacciones de importancia biológica sólo ocurren entre límites muy estrechos
de temperatura, y el agua ayuda a minimizar las fluctuaciones de temperatura.
Puesto que sus moléculas se mantienen unidas por puentes de hidrógeno, el agua tiene un
elevado calor de vaporización. Debido a que el agua absorbe calor al cambiar del estado líquido al
gaseoso, el cuerpo humano puede disipar el exceso de calor por la evaporación del sudor, y una hoja
se mantiene fresca, en presencia de una luz intensa, evaporando agua en su superficie. La capacidad
que tiene el agua de conducir rápidamente el calor hace posible la distribución uniforme del calor a
lo largo de un cuerpo. Sus propiedades son esenciales para estabilizar la temperatura en la Tierra. Su
cantidad en la superficie de la Tierra es enorme; esta gran masa resiste tanto el efecto de la elevación
de la temperatura como el de la disminución de ésta.

Densidad del agua

Los puentes de hidrógeno contribuyen con otra importante propiedad del agua. Mientras que
la mayor parte de las sustancias aumentan su densidad conforme disminuye su temperatura, el agua
alcanza su mayor densidad a los 4°C y luego, cuando la temperatura disminuye aún más, comienza a
expandirse nuevamente (haciéndose menos densa). El agua se expande al tiempo que se solidifica
porque los puentes de hidrógeno en las moléculas de agua del enrejado cristalino mantienen a estas
moléculas lo suficientemente separadas como para dar al hielo una densidad 10 % menor que la
densidad del agua. Como resultado de esto, el agua sólida o hielo flota dentro del agua fría, que es
más densa. Cuando el hielo se ha calentado lo suficiente como para aumentar su temperatura por
arriba de 0°C, los puentes de hidrógeno se rompen y las moléculas de agua tienen libertad para
acercarse unas a otras. La densidad del agua alcanza su punto más alto a los 4°C, temperatura por
arriba de la cual comienza a expandirse nuevamente mientras la velocidad de sus moléculas
aumenta.
Esta propiedad excepcional del agua ha sido el factor más importante en la aparición,
supervivencia y evolución de la vida en la Tierra. Si el hielo tuviera una densidad mayor a la del
agua se hundiría y al final todas las lagunas, lagos e incluso los océanos se congelarían desde el
fondo hasta la superficie haciendo imposible la vida. Cuando un cuerpo de aguas profundas se
enfría, se forma en su superficie una capa de hielo flotante. El hielo aísla el agua líquida que se

4
encuentra por debajo de él, evitando así el congelamiento de ésta y permitiendo que una gran
variedad de animales y plantas sobrevivan por debajo de la superficie de hielo.

SALES
Las células y los líquidos extracelulares de las plantas y animales (como la savia y la sangre)
contienen una variedad de sales disueltas, entre las que se incluyen muchos iones minerales de
importancia. Tales iones son esenciales tanto para el equilibrio hídrico como para el equilibrio
ácido-base y, en el caso de los animales, para el funcionamiento de nervios y músculos, la
coagulación de la sangre, la formación de huesos y muchos otros aspectos del funcionamiento del
cuerpo. Sodio, potasio, calcio y magnesio son los principales cationes presentes, mientras que
cloruros, bicarbonato (HCO3-), fosfato (PO43-) y sulfato (SO42-) son aniones importantes.
Los líquidos del cuerpo de los animales terrestres difieren considerablemente del agua
marina en lo que se refiere al contenido total de sales. Sin embargo, se parecen al agua de mar en el
tipo de sales presentes y en su abundancia relativa. La concentración total de sales en los líquidos
del cuerpo de la mayoría de los animales invertebrados marinos es equivalente a la del agua de mar,
de aproximadamente 3,4%. Los vertebrados, sean terrestres, dulceacuícolas o marinos, tienen menos
de 1% de sal en los líquidos de su cuerpo.
La mayoría de los biólogos creen que la vida surgió originalmente en el mar. Las células de
esos primeros organismos se adaptaron y funcionaron de manera óptima en presencia de ese
conjunto de sales. Conforme fueron apareciendo animales de mayor tamaño y se originaron los
líquidos del cuerpo, esa combinación de sales se conservó, incluso a pesar de que algunos de los
descendientes de los animales primigenios emigraron hacia el agua dulce y la tierra. Algunos
animales adquirieron evolutivamente riñones y otros órganos, como las glándulas de sal, que
retienen selectivamente ciertos iones y secretan otros, de modo que los líquidos del cuerpo
adquirieron concentraciones de sales un tanto diferentes. La concentración de cada ion está
determinada por las velocidades relativas de absorción y excreción por parte del organismo. Aunque
es pequeña la concentración de sales en las células y los líquidos del cuerpo de las plantas y
animales, dicha cantidad es de gran importancia para el funcionamiento normal de las células. Las
concentraciones de los cationes y aniones respectivos permanecen notablemente constantes en
condiciones normales. Cualquier cambio significativo da por resultado un trastorno de las funciones
celulares y, en última instancia, la muerte.

COMPUESTOS ORGÁNICOS
La mayor parte de los compuestos químicos presentes en los seres vivos contienen esqueletos
de carbono con enlaces covalentes. Estas moléculas se denominan compuestos orgánicos, porque
en algún tiempo se pensó que sólo eran producidos por seres vivos. Algunos compuestos de
estructura muy simple, incluyendo al dióxido de carbono y los que contienen carbonato (C0 32-), se
clasifican como compuestos inorgánicos a pesar de contener carbono.
Los compuestos orgánicos constituyen el principal componente estructural de células y
tejidos. Participan en infinidad de reacciones metabólicas y proveen energía para los procesos de la
vida. En un gran número de compuestos el eje o esqueleto principal está formado por átomos de
carbono. Las propiedades poco comunes del carbono permiten la formación de moléculas grandes y
complejas, esenciales para la vida. Un átomo de carbono tiene un total de seis electrones, dos de
estos en el primer nivel de energía y cuatro en el segundo. Con cuatro electrones en su nivel externo
de energía, cada átomo de carbono puede formar cuatro enlaces covalentes con otros átomos,
incluyendo otros átomos de carbono. Estos átomos forman enlaces covalentes simples muy estables
unos con otros. Se pueden formar grandes cadenas de carbono de la siguiente manera:

−C−C−C−C−C−

Dos átomos de carbono pueden compartir, uno con otro, dos pares de electrones, formando
enlaces dobles (−C= C−). En algunos compuestos se pueden formar triples enlaces (−C≡ C−). Las
cadenas de carbono pueden ser ramificadas o no ramificadas. Los átomos de carbono también
pueden formar anillos cerrados (ciclos).
El átomo de carbono puede unirse con más elementos distintos que cualquier otro átomo. El
hidrógeno, el oxígeno y el nitrógeno son los átomos que con mayor frecuencia se unen a él. Los
compuestos orgánicos constituidos por carbono e hidrógeno solamente se llaman hidrocarburos.
Aunque estos compuestos no son muy frecuentes en los seres vivos, los combustibles derivados de
materiales fósiles son hidrocarburos, provenientes de compuestos orgánicos de especies que
vivieron y murieron hace millones de años.
La configuración molecular es importante para determinar las funciones de las moléculas y
sus propiedades biológicas. Las moléculas que contienen carbono adquieren una configuración
tridimensional debido a la naturaleza tetraédrica de sus ángulos de enlace. Cuando un átomo de

5
carbono forma cuatro enlaces covalentes simples con otros átomos, los orbitales de electrones en su
nivel externo de energía se alargan y proyectan desde el átomo de carbono hacia las esquinas del
tetraedro. En este caso, el ángulo entre dos de los enlaces es de 109,5 °. Este ángulo es similar en
diversos compuestos orgánicos.
Por lo común hay libertad de rotación alrededor de cada enlace simple de carbono a carbono.
Esta propiedad permite que las moléculas orgánicas sean flexibles y adquieran diversas
configuraciones (disposiciones espaciales), según el grado de rotación de cada enlace simple. Los
enlaces dobles y triples no permiten la rotación, por lo que las regiones de una molécula en donde se
presentan estos tipos de enlaces tienden a no ser flexibles.

GRUPOS FUNCIONALES
El esqueleto de los compuestos orgánicos, constituido por cadenas hidrocarbonadas, no
interactúa fácilmente con otros compuestos. Sin embargo, uno o más de los átomos de hidrógeno
ligados al esqueleto de carbono puede ser sustituido por otros grupos de átomos. Estos últimos,
denominados grupos funcionales, pueden establecer distintos tipos de uniones con otras moléculas,
tales como enlaces covalentes (ésteres, éteres, amidas, etc.) iónicos, puentes de hidrógeno,
interacciones de van der Waals o hidrofóbicas con otras moléculas.
Cada clase de compuesto orgánico se caracteriza por la presencia de uno o más grupos
funcionales específicos. Por ejemplo, los alcoholes contienen grupos funcionales llamados radicales
hidroxilo. Otro grupo funcional importante es el carbonilo, que resulta de una doble unión entre el
carbono y el oxígeno; si el carbonilo está ubicado en un carbono primario (extremo de la cadena
carbonada) el grupo funcional es un aldehído, en tanto que si está unido a un carbono secundario
(en mitad de una cadena carbonada) el grupo funcional es una cetona. Otro grupo importante es el
grupo carboxilo (ácido), donde el carbono está unido simultáneamente a un oxígeno por una doble
unión y a un hidroxilo. La reacción entre un grupo carboxilo (ácido) y un grupo hidroxilo
(alcohólico) con pérdida de agua generan un éster. El nitrógeno también puede estar unido a un
carbono y en ese caso forma un grupo amino; la reacción entre un grupo carboxilo y un grupo
amino con pérdida de una molécula de agua origina una amida.

Hidroxilo R1CH2OH

Carbonilo R1CH2CH Carbonilo R1CH2CCH2R2

(aldehído)  (cetona) 
O O

Carboxilo R1CH2COH Éster R1CH2COCH2R2

(ácido)  
O O

Amino R1CH2NH2 Amida R1CH2CNHCH2R2


O

Grupos funcionales. El símbolo R− representa el resto

de la molécula de la cual forma parte el grupo funcional.

Una propiedad importante de los grupos funcionales en las moléculas biológicas es su

solubilidad en agua. Tanto los grupos funcionales con carga positiva como los cargados
negativamente son solubles en agua, ya que se asocian con fuerza a las moléculas polares de ésta.
Los compuestos que contienen grupos funcionales polares sin carga tienden a ser solubles en agua
debido a que los grupos polares atraen a las moléculas de agua, con las que forman puentes de
hidrógeno. Los grupos funcionales que son polares interactúan, además, con otros iones con carga
eléctrica o con otros grupos polares.
Los enlaces entre carbono e hidrógeno son no polares, por lo cual un grupo funcional
constituido sólo por enlaces carbono-hidrógeno, como el grupo metilo (−CH3) o etilo (−CH2−CH3),
también es no polar. Los enlaces oxígeno-hidrógeno y nitrógeno-hidrógeno son polares; tienen una
carga eléctrica parcial positiva en el polo de la molécula de hidrógeno y una carga eléctrica negativa
parcial correspondiente al oxígeno o nitrógeno. Por lo tanto, los radicales amino (RNH2) e
hidroxilo (−OH) son polares. Los enlaces dobles formados entre el carbono y el oxígeno (C=O)
también son polares; hay una carga positiva parcial correspondiente al carbono y una negativa
correspondiente al oxígeno. De aquí que los radicales carboxilo y aldehído sean polares.

6
 La mayor parte de los compuestos presentes en las células contienen uno más grupos
funcionales. Por ejemplo, cada aminoácido (los aminoácidos son las unidades estructurales de las
proteínas) contiene por lo menos dos grupos funcionales: un grupo amino y uno carboxilo. Las
propiedades químicas de tales grupos determinan las propiedades generales de los aminoácidos. Sin
embargo, muchos aminoácidos contienen otros grupos que determinan las propiedades específicas
de cada tipo de aminoácido. Si se conocen los grupos presentes en un compuesto orgánico se puede
predecir su comportamiento químico.

BIOPOLÍMEROS
Muchas moléculas de importancia biológica, tales como los polisacáridos, las proteínas y los
ácidos nucleicos, son muy grandes y están constituidas por cientos o miles de átomos. Estas grandes
moléculas se denominan macromoléculas o polímeros biológicos (biopolímeros). Las células
forman polímeros al unir pequeños compuestos orgánicos llamados monómeros. Así como todas las
palabras de este texto se escriben utilizando las 27 letras del alfabeto en diferentes combinaciones,
los monómeros pueden agruparse para formar una variedad casi infinita de moléculas más grandes.
Los miles de compuestos orgánicos presentes en la materia viva se construyen a partir de unos 40
monómeros simples y pequeños. Estos pequeños compuestos se combinan en cadenas de
subunidades similares. Por ejemplo, los 20 tipos comunes de aminoácidos (monómeros) se unen en
incontables combinaciones y dan orígenes a los polímeros llamados proteínas. Unos pocos
monosacáridos constituyen las unidades fundamentales de los polisacáridos, como el almidón, el
glucógeno o la celulosa. Los ácidos nucleicos, responsables del mantenimiento de los caracteres
hereditarios, son polímeros de nucleótidos, que a diferencia de los anteriores monómeros resultan
de la unión de tres moléculas distintas: una base nitrogenada, un monosacárido y una molécula de
ácido fosfórico.
El proceso de síntesis mediante el cual los monómeros se unen por enlaces covalentes se
llama condensación. Durante la combinación de los monómeros se pierde el equivalente de una
molécula de agua: por ello a veces se utiliza el término de síntesis por deshidratación para referirse
a este proceso. Sin embargo, en los sistemas biológicos la síntesis de un polímero no equivale
meramente a la inversión del proceso de degradación (que requiere la adición de agua). El proceso
de síntesis requiere energía y es regulado por diversas enzimas (proteínas que regulan la velocidad
de las reacciones químicas).
Cada organismo es característico debido a la diferencia en la secuencia de los monómeros de
su ADN, el polímero que conforma sus genes. Las células y los tejidos de un mismo organismo
también difieren debido a variaciones en los polímeros que los constituyen. El tejido muscular es
distinto del nervioso, debido a las diferencias en el tipo y secuencia de los aminoácidos de sus
proteínas. Al final, la estructura proteica es determinada por la secuencia de los monómeros que
intervienen en el ADN del organismo.
Los polímeros pueden degradarse en sus monómeros mediante hidrólisis (hidros = agua, lisis
= ruptura: "romper con agua") catalizada por enzimas específicas, del grupo de las hidrolasas5. Los
enlaces entre monómeros se rompen por adición de agua. Un hidrógeno de la molécula de agua se
une a un monómero y el radical hidroxilo restante se une al monómero adyacente. Al discutir cada
grupo de compuestos orgánicos se darán ejemplos específicos de hidrólisis y deshidratación más
detallados.

ISÓMEROS
Los compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente estructura y, por lo
tanto, diferentes propiedades, son denominados isómeros. Los isómeros tienen propiedades físicas y
químicas distintas, y reciben diferentes nombres comunes. Las células pueden distinguir entre dos
isómeros, uno de los cuales generalmente es biológicamente activo, en tanto que el otro no lo es.
Hay tres tipos de isómeros: estructurales, geométricos y enantiómeros (isómeros ópticos). En los
compuestos biológicos son importantes los dos últimos tipos de isomería.

Isómeros geométricos.
Son compuestos idénticos con respecto al arreglo de sus enlaces covalentes, aunque difieren
en el orden en el cual los grupos se distribuyen en el espacio. Los isómeros geométricos, también
Ilamados cis-trans, se encuentran en algunos compuestos con enlaces dobles de carbono a carbono.
Debido a que los enlaces dobles no son flexibles como los simples, los átomos ligados a carbonos en
un enlace doble no rotan con libertad alrededor del eje de enlace. El término cis indica que los
compuestos más grandes se localizan en un mismo lado del enlace doble. Si están en lados opuestos
del doble enlace el compuesto se denomina isómero trans. La trascendencia biológica de este tipo de

5
Los polisacáridos son hidrolizados por distintas carbohidrasas, las proteínas por proteasas de
distinto tipo y los ácidos nucleicos por nucleasas específicas.

7
isomería se manifiesta esencialmente en las membranas celulares, que están compuestas por
fosfolípidos.

Isómeros ópticos
Son moléculas que corresponden a una imagen en espejo de otra molécula. También se los
denomina enantiómeros. Debe recordarse que los cuatro grupos ligados a un átomo simple de
carbono se ubican en los vértices del tetraedro. Si los cuatro grupos son diferentes entre sí, el
carbono central se llama asimétrico o quiral (del griego keirós = mano). Los cuatro grupos se
ubican alrededor del carbono central en dos formas distintas, que constituyen imágenes en espejo la
una de la otra. Estas dos moléculas son enantiómeros si no se sobreponen una con otra, sin importar
cuanto se roten en el espacio.
En la actualidad, los enantiómeros se denominan L o D según a la configuración absoluta de
los grupos ligados al tetraedro del átomo de carbono. El compuesto de tres carbonos denominado
gliceraldehído sirve de base para la denominación de todos los enantiómeros. El isómero D de cada
compuesto es aquel cuyo último carbono asimétrico tiene la misma orientación que el D-
gliceraldehído. Los compuestos relacionados con el L-gliceraldehído se denominan L-isómeros.
Cuando los químicos sintetizan compuestos orgánicos en sus laboratorios se produce una
mezcla que contiene cantidades iguales de isómeros L y D (racémicos). En las células sólo se
produce uno de los dos enantiómeros de un compuesto. Por ejemplo, la mayor parte de los azúcares
son isómeros D. Aunque tienen propiedades químicas similares y propiedades físicas idénticas
(excepto en cuanto a la dirección en la cual rotan la luz polarizada en un plano), las células
distinguen entre dos isómeros: sólo uno de ellos es biológicamente activo.

CARBOHIDRATOS, HIDRATOS DE CARBONO O AZÚCARES

Los carbohidratos típicos son los azúcares, almidones y celulosas. Los azúcares y almidones
sirven de combustible para las células; las celulosas son componentes estructurales de las plantas.
Los carbohidratos contienen átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno en una proporción
aproximada de un carbono por cada dos hidrógenos y un oxigeno (CH2O). El término carbohidrato,
que significa "hidrato (agua) de carbono", se origina de la proporción 2:1 del hidrógeno al oxígeno,
que es la misma proporción que se observa en el agua (H2O).

Monosacáridos

Los monosacáridos son azúcares simples que contienen de tres a siete átomos de carbono. Son
polialcoholes con función aldehído o cetona. Los carbohidratos más simples contienen en

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consecuencia tres átomos de carbono (triosas): el gliceraldehído, que posee una función aldehído y
dos funciones alcohólicas (aldotriosa) y la dihidroxiacetona, con una función cetona y dos funciones
alcohólicas (cetotriosa). La ribosa es una pentosa (aldopentosa) muy abundante que es componente
de los ácidos ribonucleicos (ARN); su derivado desoxigenado, la desoxirribosa (que carece de
hidroxilo alcohólico en C2) es integrante de los ácidos desoxirribonucleicos (ADN). La glucosa,
galactosa y manosa son aldohexosas, en tanto que la fructosa es una cetohexosa.

Las fórmulas lineales brindan una imagen clara, aunque poco realista, de la estructura de los
monosacáridos más comunes. Las moléculas no son las estructuras simples de dos dimensiones que
se ilustran en una página impresa. De hecho, las propiedades de cada compuesto dependen en parte
de su estructura tridimensional, y las fórmulas tridimensionales resultan útiles para comprender las
relaciones entre la estructura de una molécula y sus funciones biológicas.
La glucosa (C6H12O6), el monosacárido más común, es extremadamente importante en los
procesos de la vida. Durante la fotosíntesis, las algas y las plantas producen glucosa a partir de
dióxido de carbono y agua, utilizando luz solar como fuente de energía. Durante la respiración
celular se rompen los enlaces de la molécula de glucosa liberando la energía almacenada para que
ésta pueda utilizarse en el metabolismo celular. Es tan importante la glucosa en el metabolismo que
su concentración se mantiene cuidadosamente a niveles homeostáticos (más o menos constantes) en
la sangre de los seres humanos y en la de otros animales complejos. Otras aldohexosas importantes
son la manosa y la galactosa (presente en la leche), en tanto que la principal cetohexosa es la
fructosa, que conjuntamente con la glucosa componen el disacárido sacarosa, el azúcar común de
mesa.

Disacáridos
Un disacárido consta de dos monosacáridos unidos mediante un enlace covalente. Estos dos
últimos se unen por medio de un enlace glucosídico, que generalmente se forma entre el C1 de una
molécula y el C4 de la otra molécula. La maltosa (azúcar de malta) consta de dos moléculas de
glucosa unidas por un enlace covalente. La sacarosa, el azúcar que utilizamos para endulzar nuestros
alimentos, es una molécula de glucosa unida a otra de fructosa. La lactosa (el azúcar de la leche) se
compone de una molécula de glucosa y otra de galactosa.

Polisacáridos
Los carbohidratos más abundantes son los polisacáridos, un grupo que incluye almidones,
glucógeno y celulosas. Un polisacárido es una macromolécula en la que se asocian varias unidades
de azúcares simples, generalmente glucosa. Aun cuando el número de unidades presentes es
variable, por lo general, en una sola molécula se encuentran miles de ellas. El polisacárido puede ser
una cadena simple larga o una cadena ramificada.

Almidón

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 Constituye la forma típica en que se almacenan carbohidratos en las plantas: es un polímero
de subunidades de α -glucosa. Los monómeros se unen por enlaces 1→4. El almidón se encuentra
en dos formas: amilosa y amilopectina. La amilosa, la forma más simple, no tiene ramificaciones. La
amilopectina, la forma más común, consta de cerca de 1000 unidades en una cadena ramificada. Las
ramificaciones ocurren cada 20 o 25 unidades, y en ellas intervienen los carbonos uno y seis
(enlaces glucosídicos).

Las plantas almacenan almidón en gránulos con organelos especializados, llamados

plástidos. Cuando se requiere energía para el metabolismo celular, la planta somete a hidrólisis el
almidón y libera subunidades de glucosa. Los hombres y otros animales que comen plantas tienen
enzimas capaces de hidrolizar el almidón.

Glucógeno
A veces también llamado almidón animal. Es la forma en que se almacena la glucosa en los
tejidos animales. Este polisacárido es una cadena altamente ramificada; es más soluble en agua que
el almidón de las plantas. El glucógeno se almacena sobre todo en hígado y células musculares.
La glucosa no puede almacenarse como tal; sus moléculas pequeñas, sin carga y tan
fácilmente solubles, escaparían de las células. Las moléculas más grandes y menos solubles de
almidón y glucógeno no pasan tan fácilmente a través de las membranas celulares. Por tanto, en vez
de almacenar azúcares simples, las células almacenan polisacáridos más complejos, como el
glucógeno, el cual puede fácilmente hidrolizarse hasta convertirse en azúcares simples.

Celulosa
Los carbohidratos constituyen el grupo de compuestos orgánicos más abundantes en la tierra.
La celulosa es el carbohidrato más abundante sobre la tierra, constituyendo cerca del 50 % o más del
carbono de las plantas. La madera es celulosa en cerca del 50% y el algodón por lo menos en un
90%. Las células de las plantas están rodeadas por una fuerte pared celular de soporte constituida
principalmente de celulosa. La celulosa es un polisacárido insoluble, compuesto por la unión de
moléculas de glucosa. Los enlaces que unen estas unidades de azúcar son diferentes de los que se
presentan en las moléculas de almidón.
Estos enlaces no se desdoblan por las enzimas que hidrolizan el almidón. Los seres humanos
no tienen enzimas con las cuales digerir la celulosa y por lo tanto no pueden utilizarla como
nutriente. Sin embargo la celulosa es un componente importante de la fibra de la dieta, y ayuda a
mantener el buen funcionamiento del sistema digestivo.

Carbohidratos modificados y complejos

Muchos derivados de los monosacáridos son compuestos biológicamente importantes. Los
aminoazúcares glucosamina y galactosamina son compuestos en los que el grupo hidroxilo (-OH) se
ha reemplazado por un grupo amino (-NH2). La galactosamina se encuentra en el cartílago. La
glucosamina es la unidad molecular presente en la quitina, principal componente del esqueleto de
los insectos, del langostino y de otros artrópodos. Este polisacárido modificado también se presenta
en las paredes celulares de los hongos.
Los carbohidratos también se combinan con proteínas y dan lugar a las glucoproteínas,
elementos presentes en la superficie externa de las células animales. La mayor parte de las proteínas
secretadas por las células son glucoproteínas. Los carbohidratos se combinan con lípidos y originan
glucolípidos, compuestos de la superficie externa de las células animales e importantísimos para la
interacción entre distintas células.

LÍPIDOS
Son un conjunto de biomoléculas orgánicas, químicamente heterogéneas, insolubles en agua
y solubles en solventes orgánicos no polares (cloroformo, éter, éter de petróleo, benceno, etc.). Esta
definición se basa en una propiedad física común que es la solubilidad y no en los grupos
funcionales presentes en sus moléculas, ya que la naturaleza química de lo lípidos, como se verá, es

10
muy variada. Son compuestos de distribución universal en células y organismos y cumplen
funciones esenciales.
Formando parte de su estructura existen largas cadenas hidrocarbonadas lineales o cíclicas
que le confieren a la molécula su hidrofobicidad y su afinidad por los solventes orgánicos no
polares, que son de su misma naturaleza. No poseen peso molecular muy elevado ni forman
macromoléculas como los hidratos de carbono, las proteínas y los ácidos nucleicos. Son moléculas
con alto contenido de hidrógeno (muy reducidas) y por lo tanto son una buena fuente de energía
(regularmente la producción de energía a partir de una molécula implica la oxidación de la misma).
Debido a su escasa solubilidad en medios acuosos, los lípidos no circulan en los animales en
forma libre, sino asociados a diversas proteínas, según se encuentren fuera o dentro de la célula. En
el torrente sanguíneo circulan asociados a diferentes tipos de proteínas, constituyendo los
quilomicrones, cuyo peso molecular (PM) es de 109 a 1010 daltons (con un contenido de 2% de
proteína y alrededor de 90% de glicéridos), las lipoproteínas de baja densidad (LDL6, 25% de
proteína, PM 106) o de alta densidad (HDL6, 50% de proteína, PM 105). Dentro de la célula los
lípidos circulan unidos a proteínas transportadoras específicas, como por ejemplo la proteína
transportadora de ácidos grasos (FABP; fatty acid binding protein), o la proteína transportadora de
fosfatidilcolina (PC-BP: phosphatidylcholine binding protein), etc.

Clasificación
Teniendo en cuenta su composición elemental los lípidos se clasifican en simples y
complejos.

Lípidos simples Ácidos grasos

contienen C, H, O Eicosanoides
Glicéridos
Céridos
Terpenos
Esteroides
Lípidos complejos Fosfolípidos
contienen C, H, O, N, S, P Esfingolípidos

Ácidos grasos
Son ácidos monocarboxílicos de 4 a 36 átomos de carbono. Los más frecuentes son lineales y
de número par de átomos de carbono. Si se presentan dobles ligaduras (ácidos grasos insaturados),
las mismas poseen configuración geométrica cis. Uno de los extremos está representado por un
grupo carboxílico (ácido) que es hidrofílico, es decir, tiene afinidad por el agua, mientras que la
cadena hidrocarbonada es hidrofóbica (rechaza al agua), siendo la molécula resultante anfipática.
Las propiedades físicas de los mismos y de los compuestos que los poseen dependen del número de
dobles ligaduras y de la longitud de la cadena.
Son moléculas muy reducidas y en la célula se oxidan a CO2 y H2O y se libera energía. Los
ácidos grasos linoleico y linolénico son esenciales para los animales, y deben ser ingeridos con la
dieta, debido a que los animales no pueden introducir dobles ligaduras más allá del carbono 9, en
tanto que los vegetales sí pueden hacerlo. En la célula los ácidos grasos están mayoritariamente
esterificados (formando uniones éster con alcoholes simples o complejos) en los fosfolípidos que
constituyen las membranas biológicas y en los triglicéridos que son la principal reserva energética.
Los ácidos grasos intervienen en la regulación de la expresión de determinados genes del
metabolismo lipídico y de la glucosa.

Eicosanoides
Este término agrupa a una serie de compuestos derivados de ácidos grasos poliinsaturados
de 20 átomos de carbono (de donde deriva su nombre: eicosano = veinte). Todos ellos tienen una
amplia gama de actividades biológicas, bien como señales químicas (hormonas) o como efectores
fisiológicos (en procesos inflamatorios). Son el prototipo de mediadores locales, liberados in situ
ante diversos estímulos. En esta categoría se incluyen las Prostaglandinas (PG).
Se conocen unas 20 PG, cuya función es la de regular la acción hormonal. Algunas provocan
la contracción de la musculatura lisa, en especial en el aparato reproductivo, de ahí que sean
utilizadas para inducir el aborto. La prostaciclina es un vasodilatador que actúa principalmente sobre
las arterias coronarias y que impide la agregación plaquetaria. Otras PG son mediadores de la
reacción inflamatoria. Compuestos como el ácido acetilsalicílico (aspirina), ibuprofeno y los
glucocorticoides (cortisol, dexametasona) inhiben la síntesis de estas PG, y de ahí sus efectos
antiinflamatorios.
6
LDL y HDL son las siglas inglesas de Low Density Lipids y High Density Lipids

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Glicéridos
Los glicéridos son ésteres de un trialcohol llamado glicerol (1,2,3–trihidroxi-propanol) que puede
estar esterificado con 1, 2 o 3 moléculas de un ácido graso, formándose un monoglicérido,
diglicérido o triglicérido, respectivamente.

Los triglicéridos son los lípidos más abundantes en los seres vivos y constituyen una
importante fuente de energía, ya que producen más del doble de energía (por gramo) que los
carbohidratos. Esto se debe a dos factores: los lípidos están más reducidos y por lo tanto liberan más
energía al oxidarse a CO2 y H2O que los carbohidratos; además, al ser hidrofóbicos no contienen
agua de hidratación que se sume a su peso. Por lo tanto, los triglicéridos son una forma económica
de almacenamiento energético. Los carbohidratos y proteínas pueden ser transformados en lípidos
cuando la cantidad de calorías que ingresan en un organismo es mayor que la requerida. En cambio,
los lípidos no pueden transformarse en hidratos de carbono en los animales; los vegetales sí son
capaces de transformar lípidos en hidratos de carbono y este hecho lo aprovechan algunas semillas
para almacenar en un volumen reducido la energía necesaria para los primeros estadios de vida de la
planta.

Debido a su hidrofobicidad, en la mayoría de las células eucarióticas los triglicéridos se

separan en fases en el citoplasma acuoso formando gotas de reserva en vegetales y en las células
animales ocupando casi todo el citoplasma (adipocitos). En general los triglicéridos actúan como
fuente de energía y de precursores biosintéticos, y los diglicéridos como mensajeros intracelulares.
Los triglicéridos en los que predominan los ácidos grasos saturados suelen recibir el nombre
de grasas y tienen mayor punto de fusión (son las grasas animales, que son sólidas a temperatura
ambiente). En los aceites vegetales (líquidos a temperatura ambiente) predominan los ácidos grasos
insaturados

Céridos
Son ésteres de un ácido graso de cadena larga. Sólidos a temperatura ambiente, poseen sus
dos extremos hidrófobos, lo que determina su función: impermeabilizar y proteger. Los céridos más
comunes son la cera de abeja (ésteres del ácido palmítico con alcoholes de cadena larga) y la
lanolina (grasa de lana de oveja). En general en los animales se encuentran en la piel, recubriendo el
pelo, plumas y exoesqueleto de insectos. En los vegetales forman películas que recubren hojas,
flores y frutos. En el plancton (organismos animales y vegetales que viven suspendidos en océanos y
mares) los céridos pueden actuar como fuente de energía.

Terpenos
Químicamente, la mayoría son hidrocarburos, aunque algunos contienen funciones oxidadas.
Muchas de estas moléculas son vitaminas liposolubles. Son frecuentes en los aceites esenciales
(sustancias aromáticas) de las plantas.
Entre las vitaminas se encuentra la Vitamina A (retinol), indispensable para evitar trastornos
como la ceguera nocturna (falta de acomodación visual a la oscuridad), la xeroftalmia
(queratinización del epitelio de la conjuntiva del ojo) y la sequedad de los epitelios. También se
ubica aquí a la Vitamina E, utilizada en el tratamiento de la esterilidad, y a la Vitamina K
(naftoquinona), esencial en el proceso de coagulación sanguínea.

Esteroides
Su estructura es muy diferente a la del resto de los lípidos. Una molécula de esteroide tiene
sus átomos de carbono dispuestos en cuatro anillos entrelazados; tres de los anillos contienen seis
átomos, mientras que el cuarto sólo tiene cinco. La longitud y estructura de las cadenas laterales que

12
parten de esos anillos establecen la diferencia entre un tipo de esteroide y otro. Los esteroides se
sintetizan a partir de unidades de isopreno.
Son lípidos estructurales de la mayoría de las células eucarióticas: el colesterol en animales, el
estigmasterol en vegetales y el ergosterol en hongos; las bacterias carecen de esteroles. El colesterol
posee un grupo hidroxilo que le da carácter hidrofílico, pero tiene además un esqueleto
hidrocarbonado hidrofóbico, por lo que la molécula es anfipática.

Entre los esteroides de mayor importancia biológica cabe mencionar el colesterol, las sales
biliares, las hormonas sexuales masculinas y femeninas, y las hormonas secretadas por la corteza
suprarrenal. El colesterol es un componente estructural de las membranas celulares animales. Otros
esteroles de importancia son las hormonas sexuales (femeninas y masculinas) y las hormonas de la
corteza suprarrenal. Algunos esteroles actúan como detergentes intestinales (ácidos biliares, que es
la forma en que elimina el colesterol del organismo). En la figura puede verse la estructura del
colesterol y de la testosterona, hormona sexual masculina.

Fosfolípidos
Un fosfolípido (fosfoglicérido) consta de una molécula de glicerol que posee esterificados a
dos ácidos grasos y a un radical fosfato (ácido fosfatídico), que a su vez se enlaza mediante una
unión éster con un aminoalcohol, como la colina, la etanolamina o la serina (que además es un
aminoácido), o un polialcohol como el glicerol o el inositol.
Los ácidos grasos le confieren a estas moléculas un alto grado de hidrofobicidad, mientras
que la base orgánica y el ácido fosfórico son altamente hidrofíbicos, por lo que estas moléculas son
anfipáticas.

Tienen funciones estructurales (son constituyentes de las membranas biológicas) y son

mensajeros intracelulares (fosfatidilcolina, fosfalitidilserina fosfatidilinositol, etc.). Los dos
extremos de una molécula de fosfolípido son diferentes física y químicamente. La porción
correspondiente al Acilo es hidrófoba (repele el agua), por lo que no es hidrosoluble; sin embargo, la
porción formada por el glicerol y la base orgánica está ionizada y es muy hidrosoluble. Se dice que
este último extremo de la molécula es hidrofílico (afín al agua). Las propiedades anfipáticas de estas

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moléculas lipídicas y su geometría hacen que adopten cierta configuración en presencia de agua, ya
que los extremos hidrofílicos (solubles en agua) quedan hacia afuera, interactuando con el agua
circundante. Los extremos hidrófobos se orientan en el sentido opuesto. La membrana celular es una
bicapa lipídica (dos capas de fosfolípidos) cuyas moléculas tienen los extremos hidrófobos hacia el
centro y las cabezas hidrófilas hacia el lado externo de la superficie de la membrana.

Esfingolípidos
Son derivados de la esfingosina, un aminoalcohol insaturado de cadena larga. Si el alcohol
está esterificado con fosforilcolina estamos en presencia de la esfingomielina, que forman parte de
las membranas de las células nerviosas.

Si en lugar de fosforilcolina hay carbohidratos, los productos se denominan cerebrósidos o

gangliósidos. Los cerebrósidos y gangliósidos están también presentes en células nerviosas y por
tener glúcidos deberían ser consideradas también como glicolípidos. En este sentido también cabe
mencionar a los glicolípidos presentes en las membranas de los cloroplastos. Son constituyentes de
las membranas y mensajeros intracelulares (esfingomielina)

PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas esenciales en la química de la vida. Son componentes
estructurales de las células y tejidos, de modo que el crecimiento, la restauración y el mantenimiento
del organismo dependen del abastecimiento adecuado de estas sustancias. Por su parte, algunas
proteínas actúan como catalizadores o enzimas, moléculas especiales que regulan miles de diferentes
reacciones químicas que ocurren en los seres vivos. En este módulo veremos además otras
importantes funciones que cumplen estas moléculas fundamentales para la vida.
Las proteínas constitutivas de cada célula son la clave de su estilo de vida. Cada tipo celular
posee una distribución, cantidad y especie de proteínas que determina el funcionamiento y la
apariencia de la célula. Por ejemplo, una célula muscular difiere de otras en virtud de su gran
contenido de proteínas contráctiles, como la miosina y la actina, a las que se debe, en gran parte su
apariencia y su capacidad de contracción. La proteína llamada hemoglobina, que se encuentra en los
glóbulos rojos o eritrocitos, se ocupa de la especializada función de transportar oxígeno.
La mayor parte de las proteínas son específicas de cada especie; es decir, las proteínas
varían muy poco de una especie a otra. Así, las proteínas presentes en las células de un perro no son
demasiado diferentes en relación a las de un zorro o de un coyote. Se considera que el grado de
diferencia entre las proteínas de distintas especies depende de las relaciones evolutivas. Los
organismos escasamente relacionados tienen proteínas que difieren en forma más marcada que las
de aquellos entre los cuales se establece una relación evolutiva más estrecha. De todos modos
algunas proteínas son diferentes aún entre individuos de una misma especie, por lo que se considera
que cada organismo es único, desde el punto de vista bioquímico. Sólo individuos genéticamente
idénticos (hermanos gemelos o cepas de organismos cultivados en relación muy estrecha) presentan
proteínas idénticas.

Funciones biológicas de las proteínas

Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos
los fenómenos biológicos. Gracias a su gran hetereogeneidad estructural, las proteínas pueden
asumir funciones muy variadas, de las cuales podemos destacar:

• Función enzimática. La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la
presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos
biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.
• Función hormonal. Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez
secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas
hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de
glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento,
o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio), pero existen hormonas que no son
proteínas (las hormonas sexuales y las hormonas producidas por la tiroides, entre otras).

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• Reconocimiento de señales químicas. La superficie celular alberga un gran número de
proteínas encargadas del reconocimiento de compuestos químicos de muy diverso tipo:
receptores de hormonas, de neurotransmisores, de anticuerpos, etc. En muchos casos, los
ligandos que reconoce el receptor (hormonas y neurotransmisores) son también de naturaleza
proteica y en otros casos son organismos (bacterias, virus).
• Función de transporte. En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para
llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a
través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas
(transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre
proteínas.
• Función estructural. Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye
un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan
importantes como el transporte intracelular o la división celular. Por otra parte en los tejidos de
sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno (una proteína
fibrosa) forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir
resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.
• Función de defensa. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de
discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas
de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de ADN que no identifica
como propias. En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas (anticuerpos) se encargan de
reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las
células del sistema inmunitario.
• Función de movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas
con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la
actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con
las proteínas que forman los microtúbulos.
• Funciones de reserva. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la
gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos
para el futuro desarrollo del embrión.
• Funciones reguladoras. Muchas proteínas se unen al ADN y de esta forma controlan la
transcripción génica. De esta forma el organismo se asegura que la célula, en todo momento,
tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. Las distintas
fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado
por proteínas como la ciclina.
• Otras funciones. Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de
señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la
retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso
nervioso (una señal eléctrica) y un receptor hormonal convierte una señal química (una
hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.

Aminoácidos
Los aminoácidos conforman las unidades estructurales de las proteínas. Su composición
elemental es carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces, azufre. Cada aminoácido contiene
un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo átomo de carbono,
llamado carbono alfa y difieren entre sí en su grupo −R o cadena lateral unida a este carbono alfa.
La glicina, el aminoácido más simple, presenta un hidrógeno como grupo −R o cadena lateral, la
alanina un grupo metilo (−CH3), la valina un grupo isopropilo, etc. De todos los aminoácidos
posibles, sólo veinte se encuentran normalmente en las proteínas (aminoácidos naturales).
Los aminoácidos son sólidos cristalinos que al disolverse en una solución de pH neutro se
comportan como iones dipolares, siendo esta la forma en que se comportan en el pH celular. El
grupo amino (-NH2) acepta un protón hasta convertirse en -NH3+ (ion amonio) y el grupo carboxilo
dona un protón convirtiéndose en -COO- (carboxilato) disociado.
El carbono alfa de un aminoácido es un carbono asimétrico. Por tanto, cada aminoácido
puede presentarse en dos isómeros ópticos distintos, las formas L y D. Sin embargo, los isómeros de
aminoácidos presentes en los seres vivos son casi exclusivamente L-isómeros. Una excepción
serían los pocos aminoácidos D presentes en los antibióticos producidos por los hongos.
Los aminoácidos se agrupan según las propiedades de sus cadenas laterales. Los aminoácidos
con cadenas laterales no polares son hidrófobos, en tanto que aquéllos con cadenas laterales polares
son hidrófilos. Los aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH
celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los
aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino en su cadena
lateral. Las cadenas laterales ácidas o básicas son iónicas y por lo tanto son hidrófilas.

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 Además de los veinte aminoácidos naturales conocidos, algunas proteínas contienen otros
aminoácidos menos comunes. Por ejemplo, la lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina
e hidroxiprolina, respectivamente, después de incorporarse al colágeno. Estos aminoácidos dan
origen a enlaces cruzados entre las cadenas peptídicas del colágeno. Dichos enlaces aportan la
firmeza y la fuerza de las moléculas del colágeno, que es uno de los principales componentes del
cartílago, del hueso y de otros tejidos conectivos.

Con pocas excepciones, las plantas

sintetizan todos sus aminoácidos a partir de
sustancias más simples. Las células humanas y
animales fabrican algunos de importancia
biológica, aunque no todos, si cuentan con la
materia prima necesaria. Aquellos que los
animales no pueden sintetizar, deben obtenerlos
en la dieta: éstos son los llamados aminoácidos
esenciales. Los animales tienen distintas
capacidades de biosíntesis, es decir que lo que
para un animal es un aminoácido esencial, para
otro puede no serlo.

Las cadenas de polipéptidos se forman a partir de aminoácidos

Los aminoácidos se combinan químicamente unos con otros enlazando el carbono del grupo
carboxilo de una molécula con el nitrógeno del grupo amino de otra. El enlace covalente que une
dos aminoácidos se denomina enlace peptídico. Cuando dos aminoácidos se combinan, se forma un

16
dipéptido; una cadena más larga recibe el nombre de polipéptido. El elaborado proceso por medio
del cual se sintetizan polipéptidos se discutirá más adelante.
Un polipéptido contiene varias decenas, cientos o hasta miles de aminoácidos unidos en un
orden lineal específico. A su vez, una proteína puede estar compuesta por una o varias cadenas de
polipéptidos, de modo que puede formarse una variedad casi infinita de moléculas proteínicas, las
cuales difieren entre sí en cuanto al número, tipo y secuencia (ordenamiento) de los aminoácidos
que las conforman. Los veinte tipos de aminoácidos que se encuentran en las proteínas podrían
considerarse como letras de un alfabeto, de manera que cada proteína sería una palabra formada por
distintas letras.

Estructura de las proteínas: tipos

Las cadenas de polipéptidos que forman una proteína se encuentran enrolladas o plegadas en
una conformación específica, tridimensional. Esta conformación determina la función de la
proteína. Por ejemplo, la conformación de una enzima le permite "identificar" y actuar sobre su
sustrato, sustancia que dicha enzima regula. La forma de una proteína hormonal le permite
combinarse con su receptor en el sitio de la célula blanco (la célula sobre la cual la hormona está
diseñada para actuar).
Las proteínas se clasifican en fibrosas o globulares. En las proteínas fibrosas, las cadenas de
polipéptidos están dispuestas en láminas largas; en las proteínas globulares las cadenas de
polipéptidos se encuentran plegadas en forma estrecha a fin de producir una molécula compacta, de
forma esférica. La mayor parte de las enzimas son proteínas globulares. Hay varios tipos de
estructuras en una molécula proteica: primaria, secundaria, terciaria y hasta cuaternaria.

Estructura primaria
La secuencia, es decir el orden en que se disponen los aminoácidos en una cadena
polipeptídica, determina su estructura primaria. Esta secuencia se encuentra especificada en la
información genética del organismo. La insulina, hormona secretada por el páncreas que se utiliza
en el tratamiento de la diabetes, fue la primera proteína cuya secuencia de aminoácidos pudo
determinarse. La insulina contiene 51 unidades de aminoácidos unidos en dos cadenas (una de 30 y
otra de 21 aminoácidos) conectadas por puentes disulfuro (−S−S−).

Estructura secundaria
Las cadenas peptídicas no suelen encontrarse
aplanadas ni se pliegan al azar, sino que forman una
estructura tridimensional específica, en general en forma
de hélice o de otra estructura regular, disposición
espacial que se conoce con el nombre de estructura
secundaria.
Esta disposición se debe a las interacciones entre
los átomos del esqueleto regular de la cadena peptídica.
Los grupos funcionales no intervienen en la formación
de enlaces de la estructura secundaria. Una estructura
secundaria que se observa con frecuencia en las
moléculas de proteína es la llamada hélice alfa, que
implica la formación de espirales de una cadena
peptídica. La hélice alfa es una estructura geométrica
muy uniforme y en cada giro se encuentran 3,6
aminoácidos. La estructura helicoidal se mantiene
estable mediante enlaces por puente de hidrógeno
Hélice alfa
entre los aminoácidos en los giros sucesivos de la
espiral. En la estructura alfa-helicoidal, los puentes de hidrógeno ocurren entre átomos de una
misma cadena peptídica.
Otro tipo de estructura secundaria es la denominada lámina plegada beta. En éstas los
puentes de hidrógeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas polipeptídicas (lámina
intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag está completamente extendida y los enlaces de
hidrógeno ocasionan la formación
Lámina
de la estructura en forma de
plegada
lámina. Pero también se pueden beta
formar láminas plegadas entre
regiones diferentes de una misma
cadena peptídica (lámina
intracatenaria). Esta estructura
es más flexible que elástica. Son

17
posibles dos formas laminares, según el alineamiento de las diferentes cadenas o segmentos: si éstos
se alinean en la misma dirección (de extremo N- a C-terminal, por ej.) la disposición resulta ser una
lámina beta paralela, en tanto que si están alineados en sentido opuesto, la lámina es beta
antiparalela. Si bien ambos casos ocurren en la naturaleza, la estructura antiparalela es más estable
porque los dipolos C=O y N−H están mejor orientados para una interacción óptima.
En la mayoría de las proteínas la estructura secundaria siempre tiene una porción que no es
ni helicoidal ni laminar, denominada aleatoria (zonas de conexión). De este modo las proteínas
pueden ser parcialmente helicoidales y aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias, totalmente
aleatorias o una mezcla variable de partes de ordenamiento helicoidal, laminar y aleatorio.
Un concepto muy utilizado en la estructura tridimensional de una proteína es el dominio, que
corresponde a una zona de la molécula que tiene características estructurales definidas. En una
molécula de proteína puede haber más de un dominio y este hecho está relacionado con la función
de la misma. Los dominios suelen ser muy conservados (mantenidos en el tiempo) a lo largo de la
evolución: las proteasas “tipo papaína” de virus, bacterias, plantas y animales tienen una estructura
compuesta de dos dominios entre los cuales se ubica el sitio activo de la enzima.

Estructura terciaria
La estructura terciana de una
molécula de proteína está determinada por
la forma que adopta cada cadena
polipeptídica. Esta estructura tridimensional
está determinada por cuatro factores que
se deben a interacciones entre los grupos
−R:
1. Puentes de hidrógeno entre los grupos
−R de las subunidades de aminoácidos en
zonas adyacentes de la misma cadena de
polipéptidos.
2. Atracción iónica entre los grupos −R
con cargas positivas y aquéllos con cargas
negativas.
3. Interacciones hidrofóbicas derivadas de la tendencia de los grupos −R no polares para asociarse
hacia el centro de la estructura globular, lejos del Iíquido que los rodea.
4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S−S-), unen los átomos de azufre de dos cisteínas.
Estos enlaces pueden unir dos porciones de una misma cadena o dos cadenas distintas.

Estructura cuaternaria
Las proteínas compuestas de
dos o más cadenas de polipéptidos
(proteínas multiméricas) presentan
estructura cuaternaria: cada cadena
tiene estructuras primaria, secundaria y
terciaria y forma una molécula
proteínica biológicamente activa al
relacionarse las diferentes cadenas
mediante la estructura cuaternaria
adecuada.
La hemoglobina, proteína de
los glóbulos rojos encargada del
transporte de oxígeno, es un ejemplo
de proteína globular con estructura
cuaternaria. La hemoglobina es una
proteína tetramérica compuesta por
574 aminoácidos dispuestos en cuatro
cadenas polipeptídicas: dos cadenas alfa idénticas y dos cadenas beta idénticas entre sí. Su fórmula
química es C3032H48160872S8Fe4

La estructura de las proteínas determina su función

La estructura de las proteínas determina la actividad biológica de éstas. De entre las
innumerables conformaciones teóricamente posibles de una proteína, generalmente hay una que
predomina. Esta conformación es generalmente la más estable y en ese caso se dice que la proteína
se encuentra en estado nativo (proteína nativa).

18
 La actividad biológica de una proteína puede ser afectada por cambios en la secuencia de
aminoácidos o en la conformación de la proteína. Cuando ocurre una mutación (cambio químico en
un gen) que ocasiona un cambio en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina, puede
producirse un trastorno, denominado anemia falciforme. Las moléculas de hemoglobina en una
persona con anemia falciforme tienen el aminoácido valina en la posición 6, en vez de ácido
glutámico, es decir, el sexto aminoácido del extremo terminal de la cadena beta. La sustitución de la
valina con una cadena lateral sin carga por glutamato con una cadena lateral con carga hace que la
hemoglobina sea menos soluble y más propensa a formar estructuras en forma de cristal, lo que
provoca un cambio en la forma de los glóbulos rojos (de ahí el nombre de falciforme, en forma de
hoz).
Los cambios en la estructura tridimensional de una proteína también alteran su actividad
biológica. Cuando una proteína se calienta o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura
terciaria se distorsiona y la cadena peptídica en espiral se desdobla para dar lugar a una
conformación más al azar. Este desdoblamiento se acompaña de una pérdida de su actividad
biológica (por ejemplo, de su capacidad de actuar como enzima). Este cambio en la forma de la
proteína y la pérdida de su actividad biológica se Ilama desnaturalización. En general, la
desnaturalización no puede revertirse; sin embargo, en determinadas condiciones, algunas proteínas
que han sido desnaturalizadas recuperan su forma original y su actividad biológica cuando se
restauran las condiciones normales del medio.
Las proteínas no son eternas y en las células es frecuente que las moléculas de proteína se
sinteticen y se degraden de acuerdo a las necesidades celulares. La degradación de una proteína es
llevada a cabo por proteasas o peptidasas que hidrolizan algunas o todas las uniones peptídicas, con
lo que la proteína puede quedar reducida a sus unidades constitutivas, los aminoácidos, que pueden
luego ser utilizados para construir moléculas de la misma o de otra proteína. El proceso de hidrólisis
destruye todas las estructuras, incluso la primaria y puede ser llevado a cabo en el laboratorio por la
acción de enzimas, o por ácidos o álcalis concentrados a elevadas temperaturas.

LAS ENZIMAS, UN TIPO ESPECIAL DE PROTEÍNAS

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que funcionan como catalizadores de
las reacciones de los sistemas biológicos. Tienen un gran poder catalítico, a menudo muy superior al
de los catalizadores sintéticos. Poseen un elevado grado de especificidad respecto a sus sustratos,
aceleran reacciones químicas específicas y funcionan en soluciones acuosas en condiciones muy
suaves de temperatura y pH. Hay pocos catalizadores no biológicos que tengan todas estas
propiedades.
Las enzimas constituyen una de las claves para conocer de qué modo sobreviven y proliferan
las células. Actuando en secuencias organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas en las
rutas metabólicas mediante las que se degradan nutrientes, se conserva y transforma la energía
química y se fabrican las macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos. Algunas de
las enzimas que participan en el metabolismo son enzimas reguladoras que pueden responder a
diversas señales metabólicas cambiando adecuadamente su actividad catalítica. La función de las
enzimas reguladoras es la de coordinar la multitud de actividades metabólicas diferentes que son
necesarias para la vida.
El estudio de las enzimas también tiene una importancia práctica inmensa. En algunas
enfermedades, especialmente en las que son genéticamente heredables, puede haber una deficiencia,
o incluso una ausencia total, de una o más enzimas en los tejidos. También se pueden producir
situaciones anormales por la actividad excesiva de una enzima específica. La medición de la
actividad enzimática en el plasma sanguíneo, eritrocitos o muestras de tejido es importante en el
diagnóstico de enfermedades. Las enzimas se han convertido en herramientas prácticas importantes,
no sólo en medicina sino también en la industria química, en el tratamiento de los alimentos y en la
agricultura; juegan un papel incluso en las actividades domésticas diarias tales como la preparación
de alimentos (enzimas tiernizantes de la carne como la papaína) o en la limpieza (proteasas y lipasas
que degradan proteínas y grasas, respectivamente, que son incorporadas a los detergentes).
Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN catalítico (“ribozimas”), todas
las enzimas son proteínas. Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación
proteica nativa. Si se desnaturaliza o disocia un enzima en sus subunidades, se pierde normalmente
la actividad catalítica. Si se descompone un enzima en sus aminoácidos constituyentes, siempre se
destruye su actividad catalítica. Así, las estructuras primaria, secundaria, terciaria y (cuando la
poseen) cuaternaria de las proteínas enzimáticas son esenciales para su actividad catalítica.
Las enzimas, al igual que otras proteínas, tienen masas moleculares relativas que van desde
unos doce mil hasta más de un millón de daltons (12 a 1000 kDa). Muchas enzimas no requieren
ninguna otra sustancia para desarrollar su actividad. Otras requieren un componente químico
adicional Ilamado cofactor.

19
 El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos tales como Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+ o un
complejo orgánico o metaloorgánico denominado coenzima. Cuando la coenzima o el ion metálico
están unidos covalentemente a la proteína enzimática el conjunto se denomina grupo prostético.
Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos.
Muchas vitaminas, que son nutrientes orgánicos requeridos en pequeñas cantidades en la dieta, son
precursoras de coenzimas. Finalmente, algunas enzimas son modificadas por fosforilación,
glucosilación y otros procesos. Gran parte de estas alteraciones intervienen en la regulación de la
actividad enzimática.
El nombre de muchas enzimas se forma añadiendo el sufijo “asa” al del sustrato sobre el que
actúan (como la ureasa, que cataliza la hidrólisis de la urea) o utilizando una palabra o frase que
describe su actividad (como la ADN polimerasa, que cataliza la síntesis de ADN en el proceso de
duplicación o replicación del ADN). Otras enzimas, tales como la pepsina y la tripsina (enzimas
digestivas), tienen nombres que no hacen referencia a sus sustratos.

¿Cómo funcionan las enzimas?

La catálisis enzimática de las reacciones químicas es esencial para los sistemas vivos. En las
condiciones que predominan en los sistemas biológicos, las reacciones sin catalizar tienden a ser
lentas. La mayoría de las moléculas biológicas son muy estables al pH neutro, la temperatura suave
y el ambiente acuoso que existe en el interior de las células. Muchas reacciones comunes del
metabolismo de los seres vivos resultarían poco probables en el ambiente celular sin la presencia de
enzimas.
Una enzima soluciona estos problemas al proporcionar un ambiente dentro del cual una
reacción determinada es energéticamente más favorable. El rasgo distintivo de una reacción
catalizada enzimáticamente es que tiene lugar dentro de un hueco de la molécula de la enzima
denominada sitio activo o centro activo. La molécula sobre la que actúa la enzima y que queda
fijada en el sitio activo se denomina sustrato. El complejo enzima-sustrato es de importancia
central en la acción de las enzimas

Las enzimas alteran las velocidades de reacción pero no los equilibrios

La velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente depende de:
a) La concentración de enzima.
b) La concentración de sustrato.
c) Las condiciones de reacción (pH, concentración de iones, temperatura, etc).
Se puede escribir una reacción enzimática sencilla (1) como:

E+S ES EP E+P (1)

donde E, S y P representan enzima, sustrato y producto, respectivamente. ES y EP son complejos

de la enzima con el sustrato y con el producto, respectivamente.
Para entender la catálisis, hemos de apreciar en primer lugar la importante distinción entre
equilibrios de reacción y velocidades de reacción. La función de una enzima es aumentar la
velocidad de una reacción. Las enzimas no modifican los equilibrios de reacción.
Cualquier reacción, por ejemplo S → P, donde S es el sustrato y P es el producto, puede
describirse mediante un diagrama de la coordenada de reacción, que es una descripción gráfica del
camino energético de la reacción.
En su forma normal estable, o estado basal, cualquier molécula (tal como S o P) contiene
una cantidad característica de energía. El equilibrio entre S y P refleja la diferencia de la energía
(∆ G) de sus estados basales. En el ejemplo que se muestra en la figura, la energía del estado basal
de P es inferior al de S, con lo que el equilibrio favorece la degradación de S y la formación de P.
Este equilibrio no es afectado por la actividad de la enzima.
No obstante, un equilibrio favorable no indica que la conversión S → P sea rápida. Para
que haya reacción las moléculas han de superar una barrera representada por la “colina” energética
de la figura, que es el resultado de una serie de reacomodamientos que tienen que producirse en las
moléculas participantes (alineamiento de los grupos reactivos, formación de cargas inestables
transitorias, reordenamientos de enlaces, etc.)
En la cumbre de la colina energética existe un punto en el que la caída hacia el estado S o P
es igualmente probable (en cualquier caso es de bajada). Es lo que se denomina el estado de
transición. El estado de transición es un momento molecular fugaz en el que acontecimientos tales
como ruptura o la formación de un enlace y el desarrollo de carga han llegado al preciso instante en
el que la vuelta al estado inicial del sustrato o la generación de un producto son igualmente
probables. La diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado de transición se
denomina energía de activación.

20
 La velocidad de una reacción refleja esta energía de activación, ya que si la energía de
activación es más elevada, la reacción es más lenta. Las velocidades de reacción pueden aumentarse
incrementando la temperatura, porque se aumenta el número de moléculas con energía suficiente
para superar la barrera energética. De modo alternativo, puede disminuirse la energía de activación
añadiendo un catalizador.
Los catalizadores (como las enzimas) aumentan las velocidades de reacción
disminuyendo la energía de activación.
Estado
de
Transic
ión

Energía
de
activaci
ón
S
Variación de energía (∆ G)
entre los estados basales
P de S y P

Se puede ilustrar este principio general considerando la reacción de la glucosa con el O 2 para
formar CO2 y H2O, que representa los estados inicial y final del proceso de respiración que veremos
más adelante.

Glucosa + Oxígeno Dióxido de carbono + agua

Esta reacción tiene una variación de energía libre muy grande, ya que el contenido de energía
libre de la glucosa es notoriamente mayor que el de los productos, por lo que la reacción debería ser
espontánea, es decir que la glucosa debería descomponerse rápidamente formando dióxido de
carbono y agua. Sin embargo, se puede colocar glucosa en un recipiente con oxígeno de manera casi
indefinida sin que reaccionen. En las células, en cambio, la glucosa es degradada rápidamente a CO2
y H2O en una ruta metabólica catalizada por enzimas. Estas enzimas no sólo aceleran las reacciones
sino que las organizan y controlan de tal manera que gran parte de la energía liberada en este
proceso se recupera en otras formas que pueden ser utilizadas por la célula para realizar todas sus
funciones. Esta es la ruta primaria de formación de energía para las células y las enzimas que actúan
en ella permiten que el proceso tenga lugar en una escala de tiempo útil para las células.

Unos pocos principios explican el poder catalítico y la especificidad de las enzimas

Las enzimas son catalizadores extraordinarios. Los aumentos de velocidad conseguidos por
las enzimas son de 7 a 14 órdenes de magnitud con respecto a las reacciones no enzimáticas. Las
enzimas son también muy específicas, discriminando fácilmente entre sustratos con estructuras muy
similares.
¿Cómo se pueden explicar estos incrementos enormes y altamente selectivos? ¿De dónde
viene la energía que proporciona un descenso espectacular de las energías de activación de
reacciones específicas? Parte de la explicación de la acción enzimática proviene de acciones
químicas bien estudiadas que tienen lugar entre un sustrato y grupos funcionales de las enzimas
(cadenas laterales de aminoácidos específicos, iones metálicos y coenzimas). La energía requerida
para disminuir la energía de activación proviene generalmente de interacciones débiles no
covalentes entre el sustrato y la enzima (puentes de hidrógeno e interacciones iónicas, hidrofóbicas y
de van der Waals) que se denomina energía de fijación.
La necesidad de múltiples interacciones débiles para impulsar la catálisis es una de las
razones de que las enzimas (y algunas coenzimas) sean tan grandes. El enzima ha de aportar grupos
funcionales para interacciones iónicas, puentes de hidrógeno y otras interacciones y debe posicionar
estos grupos de forma precisa para que la energía de fijación en el estado de transición pueda ser
óptima.
La energía de fijación mantiene los sustratos en la orientación correcta para reaccionar, lo
que es una contribución muy importante a la catálisis, ya que las colisiones efectivas que pueden
ocurrir al azar entre moléculas en solución son extremadamente raras. Como consecuencia de la
presencia de la enzima, los sustratos se pueden alinear de forma precisa. Una multitud de
interacciones débiles entre cada sustrato y grupos localizados de manera estratégica en la enzima
mantienen juntas las moléculas de sustrato en las posiciones adecuadas.

21
Las enzimas están sujetas a inhibición reversible e irreversible
Las enzimas catalizan virtualmente todos los procesos celulares, por lo que no es
sorprendente que los inhibidores enzimáticos se encuentren entre los principales medicamentos. La
aspirina ejerce su acción analgésica y antitérmica porque inhibe el primer paso de la síntesis de las
prostaglandinas, que elevan la temperatura corporal produciendo inflamación y dolor. Existen dos
tipos de inhibidores enzimáticos: reversibles e irreversibles.
Los inhibidores reversibles pueden ser de distintos tipos, pero los más comunes son los
inhibidores competitivos, que son generalmente sustancias que se parecen al sustrato y que
compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima. Cuando se ha fijado el inhibidor la reacción
catalizada por la enzima no tiene lugar, pero como la reacción es reversible, se puede desplazar el
equilibrio agregando más sustrato. La inhibición competitiva se utiliza en el tratamiento de
envenenamiento con metanol, que se convierte en formaldehido por la enzima alcohol
deshidrogenasa; el formaldehido lesiona muchos tejidos, en especial los ojos. El etanol compite con
el metanol por la enzima, de modo que la terapia para el envenenamiento con metanol es la
aplicación endovenosa de etanol, lo cual hace que la formación de formaldehido sea lo
suficientemente lenta como para que el metanol se pueda eliminar inocuamente en la orina.
Los inhibidores irreversibles son los que se combinan con (o destruyen) un sitio esencial
para la actividad de la enzima. La farmacoterapia moderna hace uso de variados inhibidores
competitivos para el tratamiento de algunas enfermedades, entre otras el SIDA y el mal de
Alzheimer (demencia senil).

La actividad enzimática es afectada por diversos factores

Las enzimas tienen un pH óptimo o un intervalo de pH en el que la actividad es máxima.
Esto es debido a que las cadenas laterales que intervienen en la actividad catalítica presentan
diferentes grados de ionización a diferentes valores de pH. La fuerza iónica del medio también
afecta significativamente la actividad enzimática, debido a la posible interacción de grupos cargados
con los sitios activos de la enzima.
Por el hecho de ser proteínas, las enzimas son sensibles a la acción de la temperatura. El
incremento de la temperatura produce un incremento de la actividad enzimática, pero al llegar a
determinados valores de temperatura la enzima comienza a desnaturalizarse y se produce el efecto
inverso. De todos modos debe tenerse en cuenta que en la mayoría de los organismos la temperatura
celular es relativamente constante.

Enzimas reguladoras
En el metabolismo celular es muy frecuente que haya grupos de enzimas que funcionan
conjuntamente en rutas formadas por varios pasos. En tales sistemas enzimáticos, el producto de la
reacción catalizada por la primera enzima se convierte en el reactivo (sustrato) de la siguiente, y así
sucesivamente (A → B → C → D → E). En cada sistema de reacciones hay al menos una enzima que
fija la velocidad global, porque cataliza la reacción más lenta, que es la que limita la velocidad de
la reacción total. Estas enzimas reguladoras muestran una actividad catalítica mayor o menor en
respuesta a la acción de ciertas sustancias (moduladores) que se unen a la enzima en forma
reversible, con lo que la velocidad de cada secuencia metabólica se ajusta constantemente a la
necesidad de la célula.
Un mecanismo diferente de regulación enzimática lo constituyen los precursores inactivos de
algunas enzimas (zimógenos). Muchas proteasas del estómago (pepsina) y del páncreas (tripsina y
quimotripsina) se sintetizan en forma de proenzimas inactivas (pepsinógeno, tripsinógeno,
quimotripsinógeno) que requieren la acción de una proteasa específica que libera un residuo
polipeptídico, con lo que se obtiene la enzima activa. El sistema de formación de precursores
inactivos no sólo se da en las enzimas: la hormona insulina se sintetiza como proinsulina y la
proteína fibrosa colágeno se sintetiza como procolágeno; en ambos casos proteasas específicas
liberan restos polipeptídicos innecesarios y producen la proteína activa (en los ejemplos dados,
insulina y colágeno, respectivamente).

ACIDOS NUCLEICOS
En las células se encuentran dos variedades de ácidos nucleicos: el ácido ribonucleico (ARN)
y el ácido desoxirribonucleico (ADN). El ADN forma genes, el material hereditario de las células, y
contiene instrucciones para la producción de todas las proteínas que el organismo necesita.
El ARN está asociado a la transmisión de la información genética desde el núcleo hacia el
citoplasma, donde tiene lugar la síntesis de proteínas, proceso al cual está estrechamente

22
relacionado. Hay tres tipos de ARN que actúan en el proceso de síntesis de proteínas: ARN
mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y ARN ribosómico (ARNr).
Al igual que las proteínas, los ácidos nucleicos son moléculas grandes y complejas. Fueron
aisladas por primera vez por Miescher en 1870, a partir del núcleo de las células del pus; su nombre
se origina del hecho de que la primera vez que se identificaron se observó que eran ácidos, además
de que fueron identificados en el núcleo celular.

Nucleótidos: subunidades de los ácidos nucleicos

Los ácidos nucleicos son biopolímeros, pero a diferencia de los polisacáridos como el
almidón o el glucógeno, en los que el monómero es una molécula simple (la α - o la β -glucosa,
respectivamente), los monómeros de los ácidos nucleicos son los nucleótidos, unidades moleculares
que constan de: 1) un azúcar de cinco carbonos, ya sea desoxirribosa en el caso del ADN o ribosa en
el caso del ARN; 2) un grupo fosfato y, 3) una base nitrogenada, ya sea una purina de doble anillo o
una pirimidina de anillo simple.

El ADN contiene las bases púricas Adenina

(A) y Guanina (G) y las bases pirimídicas Citosina
(C) y Timina (T), junto con el azúcar desoxirribosa y
el fosfato. El ARN contiene las mismas bases púricas
(A y G), pero en cuanto a las bases pirimídicas el
Uracilo (U) reemplaza a la timina.
Las moléculas de los ácidos nucleicos están
formadas por cadenas de nucleótidos, cada uno de
ellos unido al siguiente por enlaces covalentes entre
la molécula de azúcar de una cadena (el carbono 3´de
la ribosa o de la desoxirribosa) y la molécula de
fosfato de la otra cadena, que a su vez está unido al carbono 5´de la pentosa. Estos enlaces son
Ilamados uniones o puentes fosfodiéster, porque el fosfato está unido por una unión éster fosfato al
azúcar del nucleótido y por otra unión equivalente al azúcar del nucleótido que lo precede.
Las moléculas de ADN son
considerablemente más grandes que
las de ARN, pero además poseen una
estructura doble, ya que están
constituidas por dos cadenas que son
complementarias entre sí. Las dos
cadenas se enfrentan por las bases, que se
mantienen unidas por la existencia de
puentes de hidrógeno, pero la
complementariedad proviene de que
siempre una base púrica (de mayor
dimensión) se enfrenta con una base pirimídica y que el acoplamiento siempre enfrenta a A con T y
a G con C. Este hecho es fundamental para permitir la duplicación (“replicación”) del ADN, ya que
cada una de las cadenas sirve de molde para que se produzca la cadena complementaria respectiva.
Como consecuencia de su elevado contenido en ácido fosfórico y a raíz del pH cercano a la
neutralidad del medio celular, las moléculas de ADN en el núcleo poseen carga negativa. Este hecho
favorece su asociación con proteínas básicas (las histonas), que aparentemente juegan un rol
protector y que en conjunto con el ADN constituyen la cromatina nuclear. El ADN (y las histonas

23
asociadas) se dispone en forma helicoidal y parcialmente enrollada mientras la célula está en
actividad normal, pero sufre una gran condensación (superenrrollamiento) en el momento de la
división celular, dando lugar a los cromosomas. En realidad no existen diferencias estructurales
entre la cromatina nuclear y los cromosomas, sino que se trata de distintos grados de condensación
de la molécula de ADN. Si bien el término cromatina se sigue utilizando (proviene de la época de
las primeras observaciones microscópicas de núcleos coloreados: cromatos = color), la tendencia
moderna es llamar cromosoma al ADN nuclear, independientemente del grado de condensación que
exhiba.
La diferencia esencial entre ADN y ARN,
además del reemplazo de la desoxirribosa por la ribosa
y de T por U, es que el ARN está constituido por una
cadena única y que sus dimensiones son
considerablemente más reducidas que las del ADN. Los
tres tipos principales de ARN (mensajero, de
transferencia y ribosómico) están asociados con el
proceso de síntesis de proteínas, que tiene lugar en los
ribosomas, estructuras que contienen ARN y proteínas
y que constituyen el lugar físico en el que se desarrolla
la síntesis de las moléculas proteicas. El ARNm
contiene generalmente la información de la secuencia
de aminoácidos de una única proteína y obtiene dicha
información por el proceso de transcripción, a través
del cual una enzima específica (ARN polimerasa) copia
la información contenida en un sector (un gen) de una
de las dos cadenas del ADN. Este proceso ocurre naturalmente en el núcleo, pero el ARNm pasa al
citoplasma a través de los poros nucleares y se encuentra con los ribosomas. La secuencia de bases
del ARNm (que como se dijo es complementaria de la secuencia de bases de un sector de ADN)
contiene la información sobre la posición que deben ocupar los aminoácidos en la proteína. Esta
codificación recibe el nombre de código genético. Por su parte distintos ARNt son los encargados
de reconocer a cada uno de los aminoácidos y ubicarlos en el lugar señalado por el código genético
en un proceso conocido como traducción.

transcrip
ciónn

traducc
ión

Otros nucleótidos importantes

Además de su importancia como subunidades de los ácidos nucleicos, los nucleótidos
intervienen en otras importantes funciones celulares. El trifosfato de adenosina (ATP), compuesto
de adenina, ribosa y tres fosfatos tiene una importancia destacada como fuente de energía para las
células. Los dos fosfatos terminales se unen al nucleótido mediante enlaces "ricos en energía", que
se señalan por el símbolo ∼ P. Estos enlaces reciben tal nombre porque liberan una gran cantidad de
energía cuando se someten a hidrólisis. La energía química que se libera es biológicamente
utilizable y puede transferirse a otras moléculas. La mayor parte de la energía química de las células
se almacenan en enlaces de fosfato (ATP) ricos en energía, lista para liberarse cuando el grupo
fosfato se transfiere a otra molécula.
Un nucleótido puede convertirse en una forma cíclica por medio de enzimas Ilamadas
ciclasas. De esta manera la adenilatociclasa convierte al ATP en adenosín monofosfato cíclico
(AMP cíclico). Los nucleótidos cíclicos juegan un papel importante en la mediación de los efectos
hormonales y en la regulación de varios aspectos de la función celular.
Las células contienen varios dinucleótidos de importancia especial en los procesos
metabólicos. Por ejemplo, como se discutirá en el Módulo 9, el dinucleótido de adenina y
nicotinamida (NAD) y el dinulcleótido de adenina y flavina (FAD) son muy importantes como
receptores y donores de hidrógeno y electrones en funciones biológicas de oxidación y reducción en
las células.

BIBLIOGRAFÍA

24
Lehninger, A.L., D.L. Nelson y M.M. Cox (1993) "Principios de Bioquímica", Ediciones Omega
Solomon, E.P., L. R. Berg, D.W. Martin & C.A. Villee (1996) “La Biología de Villee”,
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Purves, K.W., D. Sadava, G.H. Orians & H.C. Heller (2003) “Vida. La Ciencia de la Biología”, 6ª.

CUESTIONARIO TEÓRICO
1 - ¿Qué entiende por elementos constituyentes principales y por oligoelementos? Mencione el
criterio utilizado para establecer esta clasificación y cite la función de al menos 4 elementos de cada
grupo.
2 - ¿Cuáles son las consecuencias principales de la polaridad de las moléculas del agua?
Describa la importancia de estos efectos sobre los sistemas vivos.
3 - ¿Cuál es la importancia de los puentes de hidrógeno en las propiedades fisicoquímicas del agua?
4 - ¿De todos los elementos que existen en la naturaleza, por qué se seleccionó al C como elemento
central de los compuestos orgánicos?.
¿Qué criterios utiliza para definir al grupo de sustancias denominado lípidos? ¿Pueden considerarse
macromoléculas? ¿Por qué?
5 - Esquematice la fórmula estructural de un triglicérido, de un ácido graso, un fosfolípido y el
colesterol. Mencione las funciones biológicas de cada uno de ellos. Señale también sus funciones.
6 - A su criterio, ¿se justifica que un producto como el aceite de maíz se le deba indicar en la
etiqueta que no posee colesterol?.
7 - Defina qué es un hidrato de carbono y cuáles son sus funciones biológicas.
8 - ¿A qué tipo de hidrato de carbono corresponden la Glucosa, la Fructosa, el Gliceraldehído y la
Ribosa?
9 - Explique por qué todos los monosacáridos y disacáridos son solubles en agua.
10 - ¿Qué es un polisacárido?. Cite diferentes ejemplos de polisacáridos, indique su función
biológica y cuáles son los monómeros que los constituyen
11 - ¿Qué diferencia existe entre un homopolisacárido y un heteropolisacárido?
12 - ¿Por qué es más ventajoso para los organismos vivos que sus carbohidratos de reserva sean
almidón y glucógeno en lugar de glucosa libre?
13 - ¿Cuántos aminoácidos y de qué tipo intervienen en la formación de las proteínas? ¿Cómo se
unen entre sí para formar las uniones peptídicas y qué átomos intervienen?
14 - ¿Cuántas uniones peptídicas posee un octapéptido y por qué?
15 - ¿Cuál es el resultado probable de una alimentación deficiente en uno o más aminoácidos
esenciales?
16 - Mencione algunas de las funciones biológicas asociadas a las proteínas.
17 - ¿A qué nivel estructural pertenece la unión de varias cadenas polipeptídicas para la formación
de una proteína multimérica?
18 - Discuta el siguiente párrafo: “la función de toda proteína está basada en el reconocimiento
específico de la proteína a otra molécula. Este reconocimiento es tridimensional, y se ejerce a través
de interacciones débiles, entre las cuales los puentes de hidrógeno son responsables prioritarios de la
especificidad en la interacción”.
19 - Analice el siguiente párrafo: “De todas las conformaciones posibles, una proteína adopta una
única conformación denominada conformación nativa y es la conformación fisiológica más estable”.
¿Se está afirmando en dicho párrafo que la estructura nativa de una proteína es rígida y que no sufre
variación alguna mientras la misma es funcional? ¿Respecto a las demás conformaciones posibles,
todas serán inestables?
20 - En una cadena polipeptídica, la posición de cada aminoácido se identifica con un número y la
numeración se inicia en el aminoácido situado en el extremo amino-terminal. Contando con esa
única información, puede asegurarse que en una proteína los aminoácidos que ocupan las posiciones
2 y 80 estarán espacialmente más alejados que los que ocupan las posiciones 2 y 20?
21 - Cuál sería el efecto de una enzima sobre:
a) La energía de activación de la reacción.
b) La constante de equilibrio de la reacción.
22 - ¿Cómo regula la célula la actividad enzimática?

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23 ¿Cómo explicaría el enorme poder catalítico y la alta especificidad que presentan las enzimas?
24 - Indique todas las diferencias que existen entre las moléculas de ADN y ARN
25 - ¿Cuál es la razón de que el ADN esté compuesto de dos cadenas complementarias?
26 - ¿Qué tipo de unión se establece entre nucleótidos de una misma cadena?
27 - ¿A qué se denomina extremo 5’y 3’de una hebra de ADN?
28 - ¿Qué derivados de nucleótidos conoce y cuál es su importancia en la célula?
29 - Escriba la secuencia de bases de la hebra complementaria de una hebra de ADN cuya secuencia
es la siguiente: 5’-ATCCTAATGGAATGTCA-3’
30 - ¿Qué tipos de ARN conoce?. Explique brevemente la función de cada uno de ellos.

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