Aminocidos-Protenas

Las protenas, son macromolculas que constituyen el principal nutriente para la

formacin de los msculos del cuerpo, la composicin de las protenas consta de
carbono, hidrgeno, nitrgeno y oxgeno adems de otros elementos como azufre, hierro,
fsforo y cinc.
En las clulas, las molculas orgnicas ms abundantes que son las protenas, constituyen
ms de el 50 % del peso seco de las mismas.
Las protenas poseen una estructura qumica central que consiste en una cadena lineal de
aminocidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional, esto les
permite a las protenas realizar sus funciones.










En las protenas se codifica el material gentico de cada organismo y en l se especifica
su secuencia de aminocidos. Estas secuencias de aminocidos se sintetizan por los
ribosomas para formar las macromolculas que son las protenas.
Existen 20 aminocidos diferentes que se combinan entre ellos de mltiples maneras para
formar cada tipo de protenas. Los aminocidos pueden dividirse en 2 tipos: Aminocidos
esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminocidos no esenciales que son
11 y se producen en nuestro cuerpo.

Los aminocidos son compuestos orgnicos que se combinan para formar protenas. Los
aminocidos y las protenas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las protenas se digieren o se descomponen, los aminocidos se acaban. El cuerpo
humano utiliza aminocidos para producir protenas con el fin de ayudar al cuerpo a:
Descomponer los alimentos.
Crecer.
Reparar tejidos corporales.
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel,
uas) y por el otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de
nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales
txicos o peligrosos).
Los aminocidos tambin se pueden usar como una fuente de energa por parte del cuerpo.
Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino
(-NH
2
).



Los aminocidos se clasifican en tres grupos:
Aminocidos esenciales.
Aminocidos no esenciales.
Aminocidos condicionales.


Aminocidos esenciales:
Los aminocidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben
provenir de los alimentos.
Los nueve aminocidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptfano y valina.

Aminocidos no esenciales:
"No esencial" significa que nuestros cuerpos producen un aminocido, aun cuando no lo
obtengamos de los alimentos que consumimos.
Estos aminocidos abarcan: alanina, asparagina, cido asprtico y cido glutmico.

Aminocidos condicionales:
Los aminocidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de
enfermedad y estrs.
Ellos abarcan: arginina, cistena, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.


Los Pptidos y el enlace peptdico

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es
un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo
amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.






Para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:

Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de 10.
Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el
eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es
idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas
protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.
Si la hidrlisis de una protena produce nicamente aminocidos, la protena se denomina
simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgnicos o inorgnicos, denominados
grupo prosttico, la protena se llama conjugada.

Niveles de organizacin de las protenas

Mtodos para obtener la estructura 3D de las protenas.
1. Tcnicas experimentales
a. Cristalografa
b. Difraccin de rayos X
c. Microscopia
d. Resonancia nuclear magntica
2. Modelado asistido por computadora
3. Base de datos estructurales PubMed
Protenas primarias
La estructura primaria es la disposicin lineal de los aminocidos que se unen mediante
enlaces de tipo amdico, llamados enlaces peptdicos, que se establecen entre el grupo
carboxlico de un aminocido y el grupo amino del aminocido siguiente, lo que implica la
perdida de una molcula de agua.
La estructura primaria viene determinada por el nmero, tipo y orden de los aminocidos
que se encuentran en la cadena polipptica, que a su vez esta codificada en la secuencia de
nucletidos de la molcula de ADN.
Cada pptido o polipptido tiene una direccin, el inicio corresponde al extremo N-
terminal, que posee un grupo amino libre y finaliza por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de manera que el eje o esqueleto del pptido, formado
por la repeticin de una unidad de seis tomos, es idntico a todos ellos, lo que vara de
unos pptidos a otros y, por extensin, de unas protenas a otras y les confiere una
individualidad propia es la ordenacin o secuencia de las cadenas laterales.
El carcter parcial de doble enlace peptdico impone ciertas restricciones en el plegamiento
de la protena; as, aunque los pptidos son estructuras flexibles capaces de efectuar
rotaciones alrededor de los enlaces N-Ca y C-Ca, no pueden, sin embargo, efectuar
torsiones alrededor de los enlaces peptdicos.
Como la estructura primaria de un pptido determina los niveles superiores de
organizacin, el conocimiento de la secuencia de aminocidos es del mayor inters para el
estudio de la estructura y funcin de las protenas.

Estructura secundaria

A medida que se sintetizan las protenas en los ribosomas, las cadenas polipeptdicas se
pliegan hasta adoptar espontneamente la conformacin espacial mas estable.

En el proceso de plegamiento tambin participa un grupo de protenas especializadas,
llamadas chaperonas.
La estructura secundaria de las protenas consiste en el plegamiento de las estructura
primaria debido a la infinidad de puentes de hidrogeno que se establecen en los grupos-
C=O de unos enlaces peptdicos y los grupos NH de otros enlaces prximos, de manera
que las cadenas laterales R distribuidas a lo largo de la cadena peptdica adoptan
determinadas posiciones en el espacio.
La estructura secundaria permite relacionar entre si aminocidos no enlazados
secuencialmente. Segn esto se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que
determinan la estructura secundaria de un pptido
Hlice-
Es una estructura semejante a un cilindro. La cadena polipeptdicas principal se encuentra
estrechamente enrolla a lo largo de un eje mayor, formando la parte interior del cilindro y
las cadenas laterales se extienden hacia afuera en una posicin helicoidal.
Se estabiliza a travs de enlaces de hidrogeno que se forman en el grupo C=O de un enlace
peptdico y el grupo>NH de otro; estos enlaces son paralelos al eje central de la hlice.
Conformacin
En las hojas plegadas o laminas la cadena polipeptdicas queda extendida y se pliega
sucesivamente sobre si misma hacia delante y hacia atrs, de tal forma que diferentes
tramos de la cadena, bien aquellos que discurren en el mismo sentido ( paralelas) o los que
lo hacen en sentidos contrarios(anti paralelas)

o Paralelas
Los enlaces de H son todos paralelos entre s.
Los grupos R de los residuos de aminocidos se orientan hacia
afuera.
o Anti paralelas
Los grupos R de los residuos de aminocidos van sobre y bajo el
plano medio de la lmina de forma alterada
Es ms estable con residuos de aminocidos con R pequeos ( a su
vez es ms estable que la paralela porque los enlaces de H son
totalmente coliniales)
Estructura terciaria

La estructura terciaria da cuenta de la conformacin global de la cadena peptdica. Las
cadenas polipeptdicas, estructuradas a nivel secundario, pueden mantener su ordenamiento
sin ulteriores modificaciones, solo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en
las hebras de una cuerda. Con esto se originan protenas de estructura terciaria fibrosa, en
este caso del colgeno, la queratina del cabello, fibrona de la seda.

En otros casos, ms frecuentes, la cadena polipeptdicas se pliega sucesivamente para dar
origen a protenas de estructura terciaria globular, presentando estructuras tridimensionales
compactas que comparten varias caractersticas.
o Una localizacin exterior de casi todos los grupos R hidrfilos.
o Una localizacin interna de as todos los grupos R hidrfobos.
Los enlaces propios de la estructura terciaria globular pueden ser:
Puente disulfuro: se establecen dos regiones de la cadena donde se encuentran dos
grupos SH, correspondiente a dos a dos aminocidos de cistena.
Fuerzas electroestticas: entre cadenas ionizadas, con cargas de signo opuesto.
Enlaces de hidrgeno: entre tomos vecinos que pertenecen a grupos polares
peptdicos, localizados en las cadenas laterales o cadenas peptdicas del eje de las
cadenas.
Enlaces hidrofbicos: entre radicales alifticos o aromticos de las cadenas
laterales.

Las protenas globulares grandes de ms de 200 residuos de aminocidos suelen tener
varias unidades compactas llamadas dominios que son segmentos estructuralmente
independientes que poseen funciones especficas.

Estructura cuaternaria
Se manifiesta en las protenas fibrosas o globulares formadas por la asociacin de varias
cadenas peptdicas. Son las llamadas protenas oligomricas. La estructura cuaternaria
consiste en la forma en que las diversas cadenas pueden estar asociadas especialmente y
autoensamblarse formando estructuras mayores.
Estas unidades proteicas o protmeros que constituyen la estructura cuaternaria se pueden
autoensamblarse para formar estructuras mayores, dmeros, tetrmeros, polmeros. La
asociacin entre las diferentes subunidades se establece por uniones dbiles, del tipo de
puente de hidrogeno, uniones electroestticas y fuerzas de van der Waals.
Es el arreglo espacial de las subunidades, cuando estas existen
Pueden ser idnticas o muy diferentes.
Se mantienen unidas por enlaces no covalentes y covalentes.
Para que una protena conste de estructura cuaternaria debe tener dos o ms cadenas
polipeptdicas separadas.




Actividad biolgica de las protenas
Son constituyentes qumicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:
a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la informacin
gentica; es decir, las protenas ejecutan las rdenes dictadas por los cidos nucleicos.
b) son sustancias "plsticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construccin y
reparacin de sus propias estructuras celulares. Slo excepcionalmente sirven como fuente
de energa.
c) tienen "actividad biolgica" (transporte, regulacin, defensa, reserva, etc.)

Clasificacin de las protenas

Protenas de origen animal:
Escleroprotenas o protenas fibrosas: como la elastina del msculo y colgeno del tejido
conjuntivo. Estas protenas son insolubles debido a su estructura molecular, y desempean
funciones de proteccin y soporte de tejidos.
Esferoprotenas o protenas globulares: son constituyentes de lquidos orgnicos, como la
casena de la leche, la albmina de la clara del huevo y las globulinas del plasma sanguneo.
Este tipo de protenas en general, son solubles en agua, se digieren fcilmente y contienen
una buena proporcin de aminocidos esenciales.
Protaminas e Histonas: son polipptidos de pesos moleculares no muy elevados. Se
encuentran en los huevos de pescados.

Protenas de origen vegetal:
Glutelinas y Prolaminas: las contienen los vegetales, especialmente los cereales, por ej.
Glutenina en el trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el trigo.
Por su estructura:
Simples u holoprotenas: son las compuestas solo por aminocidos. Por ejemplo albmina.
Complejas o heteroprotenas: son las que se encuentran unidas a un grupo no proteico
llamado grupo prosttico. Por ejemplo: lipoprotenas y nucleoprotenas.

Funciones de las Protenas:
Componente de la estructura celular
Componente de los Virus (capsides)
Componente enzimtico (catalasa)
Como reserva energtica (albmina)
Contraccin muscular (miosina)
Transferidores de electrones (citocromos)
Hormonas reguladoras (insulina)
Inmunolgica (anticuerpos)
Transportador de O2 (hemoglobina)
Protenas en el laboratorio y su importancia en la medicina.
Electroforesis de protenas en suero
Este examen de laboratorio mide los tipos de protena en la parte lquida (suero) de una
muestra de sangre.
Las protenas sricas se clasifican como albmina o globulinas. La albmina es la protena
de mayor concentracin en el suero. Trasporta muchas molculas pequeas, pero tambin
es importante para impedir que el lquido se escape de los vasos sanguneos hacia los
tejidos.
Las globulinas se dividen en alfa-1, alfa-2, beta y gammaglobulinas. En general, los niveles
de las protenas alfa y gammaglobulinas aumentan cuando hay inflamacin en el cuerpo.
Los rangos de los valores normales son:
Protena total: 6.4 a 8.3 g/dL (gramos por decilitro)
Albmina: 3.5 a 5.0 g/dL
Alfa-1 globulina: 0.1 a 0.3 g/dL
Alfa-2 globulina: 0.6 a 1.0 g/dL
Beta globulina: 0.7 a 1.2 g/dL
Gammaglobulina: 0.7 a 1.6 g/dL
La disminucin de la protena total puede indicar:
Prdida anormal de protenas del tubo digestivo o incapacidad de ste para absorber
protenas (enteropata perdedora de protenas)
Desnutricin
Trastorno renal llamado sndrome nefrtico
Cicatrizacin y funcionamiento deficiente del hgado (cirrosis)

El aumento de las protenas alpha-1 globulina puede deberse a:
Enfermedad inflamatoria aguda
Cncer
Enfermedad inflamatoria crnica (por ejemplo artritis reumatoidea)

El aumento de las protenas alfa-2 globulinas puede indicar:
Inflamacin aguda
Inflamacin crnica

La disminucin de las protenas alfa-2 globulinas puede indicar:
Descomposicin de los glbulos rojos (hemlisis)

El aumento de las protenas beta globulinas puede indicar:
Un trastorno en el cual el cuerpo tiene problemas para descomponer las grasas (por
ejemplo, hiperlipoproteinemia, hipercolesterolemia familiar)
Terapia de estrgenos

La disminucin de las protenas beta globulinas puede indicar:
Nivel anormalmente bajo de colesterol LDL
Desnutricin

El aumento de las protenas gama globulinas puede indicar:
Cncer de mdula sea llamado mieloma mltiple
Enfermedad inflamatoria crnica (por ejemplo, artritis reumatoidea)
Sistema inmunitario hiperactivo (Hiperinmunizacin)
Infeccin aguda
Cncer de glbulos blancos llamado macroglobulinemia de Waldenstrom
Enfermedad heptica crnica


PCR son las siglas que corresponden a Protena C-Reactiva.
La protena C-reactiva es producida en el hgado.
Su concentracin sangunea es muy baja en individuos saludables. En las personas
mayores, dada la edad, su valor puede subir ligeramente. El valor normal de PCR es hasta
0.1 mg/dL o 1mg/L.
Cuando existe un proceso inflamatorio, el hgado aumenta la produccin de la protena C-
reactiva y el valor de su concentracin sangunea se eleva.
Sea cual fuere su causa, una inflamacin provoca siempre el aumento de la PCR sangunea.
Por lo tanto, un aumento de la PCR indica que existe una inflamacin orgnica, pero NO
nos permite conocer en qu local o cul es la causa de esa inflamacin.


Alfa-1-antitripsina: Tambin llamada alfa-1-antiproteasa. Su funcin es inactivar
proteasas como las elastasas y colagenasas. Mediante este proceso evita la descomposicin
del tejido conjuntivo. Su deficiencia provoca alteraciones hepticas en el lactante y
enfisema en pacientes de 20 a 30 aos. Se encuentra elevada en infecciones, infarto de
miocardio, desarrollo de tumores, intervenciones quirrgicas o traumatismos.

Ceruloplasmina: Protena transportadora del cobre. Presenta un color ligeramente azulado.
Sus concentraciones pueden encontrarse elevadas durante procesos inflamatorios, cirrosis,
leucemias agudas, enfermedad de Hodking y artritis reumatoide. Tambin se eleva durante
el embarazo y con los anticonceptivos. Por el contrario, sus concentraciones se reducen en
procesos como desnutricin y hepatitis crnica. Se encuentra ntimamente relacionada con
la enfermedad de Wilson, donde su dficit provoca cmulos txicos de cobre en hgado,
cerebro, rin y eritrocitos.

Transferrina: Protena encargada del transporte de hierro. Se encuentra disminuida en
procesos como quemaduras graves, infecciones, neoplasias, afecciones hepticas y renales
y en la transferrinemia hereditaria. Se eleva durante el embarazo, debido a la mayor
demanda de hierro, y cuando se utilizan los estrgenos.

Fibringeno: Se fabrica en el hgado. Sirve de sustrato para la trombina, que es una
enzima de coagulacin. Se reduce en la coagulacin intravascular diseminada (CID),
afecciones hepticas o en la afibrinogenemias hereditarias.

Aparte de los marcadores proteicos, la insulina es muy importante y utilizada en el
tratamiento de enfermedades tales como en la diabetes mellitus tipo 1.
La insulina es una hormona que regula el metabolismo de secretada por las -clulas de la
islotes de Langerhans del pncreas. La principal funcin de la insulina es contrarrestar la
accin concertada de varias hormonas generadoras de hiperglicemia y para mantener bajos
los niveles de glucosa en sangre. Adems de su papel en la regulacin metabolismo de la
glucosa, la insulina estimula la lipognesis, disminuye la liplisis, y aumenta el transporte
de aminocidos en las clulas.
La inyeccin de insulina se utiliza para controlar el azcar en sangre en las personas que
tienen diabetes tipo 1 (condicin en la que el cuerpo no genera insulina y, por lo tanto, no
puede controlar la cantidad de azcar en la sangre) o en las personas que tienen diabetes
tipo 2 (condicin en la que el azcar en sangre es demasiado alta porque el cuerpo no
produce ni usa insulina normalmente) que no se puede controlar solo con medicamentos
orales. La inyeccin de insulina es una clase de medicamentos llamados hormonas. La cual
se usa para tomar el lugar de la insulina que normalmente produce el cuerpo. Funciona
ayudando a mover el azcar de la sangre hacia los otros tejidos del cuerpo en donde se usa
para energa. Tambin evita que el hgado produzca ms azcar. Todos los tipos de insulina
que estn disponibles funcionan de esta manera. Los tipos de insulina difieren nicamente
en la rapidez con la que empiezan a funcionar y cunto tiempo continan controlando el
azcar en sangre.
Por ltimo, podemos concluir que las protenas cumplen papeles fundamentales dentro del
organismo y por eso son importantes en la Medicina. Son parte estructural de las clulas y
participan en la movilidad celular. Adems muchas hormonas son de naturaleza proteica, la
mayora de las enzimas son protenas y son indispensables para la accin que realizan las
vitaminas. Las protenas tambin forman parte de los receptores hormonales, algunas son
segundos mensajeros para la accin hormonal y forman complejos con glcidos y lpidos;
Glucoprotenas y Lipoprotenas.
Participan en la defensa inmunolgica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de complemento.
Participan en la contraccin muscular. Protenas asociadas a sistemas buffer. Protenas
transportadoras. Ej.: albmina, hemoglobina y transferrina. Protenas de coagulacin.
Protenas reguladoras. Ej.: citoquinas Protenas de sostn. Ej. : colgeno.










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