ENLACES QUMICOS

Introduccin a su conocimiento
TIPOS
Los enlaces qumicos son las fuerzas que
mantienen a los tomos unidos, formando
molculas. Los enlaces qumicos pueden ser
divididos en dos grupos:
1) Enlaces covalentes (fuertes), en donde los
tomos unidos comparten con igual afinidad dos
electrones;
2) Varios tipos de enlaces dbiles, que incluyen
atracciones electrostticas (enlaces inicos,
puentes o enlaces de hidrgeno), interacciones
hidrofbicas, fuerzas de Van der Waals.
ENERGA
La fuerza de un enlace qumico se expresa en
kcal/mola, que representa la energa que es liberada al
formarse el enlace.
Considerese la formacin de un enlace entre dos tomos A
y B para formar el producto A-B.
La concentracin de los reactivos no unidos y la de los
productos unidos al llegarse al punto de equilibrio de la
reaccin define la constante de la ecuacin
K(eq)=[A-B]/[A][B].

ENERGA
A partir del cambio en energa libre
G=-RTlnK(eq)
podemos ver que mientras mayor sea la
energa libre liberada (en unidades negativas
de kcal/mole) al formarse el enlace, ms
fuerte ser el enlace qumico {es decir ser
mayor la K(eq)}. La energa de formacin del
enlace (-G) es igual a la cantidad de energa
que se requiere para romper el enlace.
ENERGA
Tipo de enlace Energa (kcal/mole)
Covalente -50 a -100
Inico -80 a -1
De Hidrgeno -3 a -6
Van der Waals -0.5 a -1
Hidrofbico -0.5 a -3


La siguiente tabla enlista las fuerzas de diversos
tipos de enlaces (energas):
Las interacciones no-covalentes
(tambin llamadas enlaces no covalentes)
son debidas a interacciones dbiles entre
iones, molculas y an entre partes de
molculas.
Este tipo de interacciones ayudan a
mantener eficientemente las estructuras
fisiolgicamente importantes de iones, de
molculas individuales o grupos de
molculas, pero son tan dbiles que
pueden romperse y reformarse continua-
mente en las condiciones normales en que
se desarrolla la vida.
En la figura del margen podemos observar
que interacciones no covalentes que son
de gran importancia para los seres vivos,
son de 10 a 100 veces ms dbiles que los
enlaces covalentes.
Enlaces Covalentes
Los enlaces covalentes se forman porque los tomos
tratan de completar el nmero de electrones de su capa
electrnica ms externa (capa de valencia).
Por ejemplo, el oxgeno tiene dos sitios vacantes en su
capa externa, y puede, por lo tanto, aceptar y compartir
dos electrones para formar dos enlaces covalentes.
El hidrgeno puede formar un enlace covalente puesto
que slo tiene un lugar disponible en su capa externa.
En la molcula de agua, H
2
0, el oxgeno comparte un par
de electrones con cada uno de los dos tomos de
hidrgeno y de esta manera, los tres tomos que
participan llenan sus capas electrnicas exteriores.
Enlaces Covalentes
Los enlaces covalentes son las uniones ms fuertes entre
dos tomos.
Poseen energas de formacin del orden de -50 a -100
kcal/mola.
La combinacin de los orbitales electrnicos que ocurre
necesariamente durante la formacin del enlace covalente
restringe las relaciones espaciales (ngulos y distancias) en
las cuales pueden unirse los tomos porque la combinacin
de orbitales es energticamente favorable slo en algunas
direcciones.
As pues, el enlace covalente mantiene a los tomos unidos
a distancias fijas uno de otro y dentro de un rango
restringido de disposiciones angulares favorables.

Cuando dos tomos comparten dos
pares de electrones, se dice que los
tomos estn unidos por un doble
enlace covalente.
Los dobles enlaces son ms fuertes y
mantienen a los tomos mucho ms
cercanos uno de otro que los enlaces
sencillos.
La formacin de un enlace covalente doble
determina que los tomos enlazados sean
notablemente menos capaces de rotar alrededor
del eje del enlace, que los unidos por enlaces
sencillos.
El compartir dos pares de electrones en sus
orbitales externos, restringe mucho ms las
posibilidades de movimiento y las relaciones
angulares en las cuales las nubes electrnicas
compartidas pueden ser orientadas
ENLACE PEPTDICO
Los enlaces peptdicos que unen a los
amino cidos para formar la cadena
proteica tienen la peculiaridad de mostrar
claramente algunas de las caractersticas
de un doble enlace.
Estas propiedades de doble enlace parcial se
deben a que los electrones compartidos en el
doble enlace que forma el grupo carboxilo
entre el carbono y el oxgeno del aminocido,
pueden resonar (deslocalizarse) y participar
ms frecuentemente en la formacin del
enlace peptdico que une el carboxilo al grupo
amino del siguiente aminocido.
ENLACE PEPTDICO
Los enlaces 1 y 4, mostrados en esta figura, muestran propiedades de un
doble enlace, mientras que los enlaces 2 y 3 son enlaces sencillos tpicos.
En la figura adjunta podemos constatar que nicamente los carbonos alfa
en la cadena proteica tienen la posibilidad de girar librememente alrededor
del eje de sus uniones (enlaces 2 y 3).
Por lo tanto, podemos concluir que las propiedades de doble enlace del
enlace peptdico participan de manera trascendente en la determinacin de
la estructura proteica
Enlaces
covalente e inico
Enlaces inicos
Los enlaces inicos son
atracciones electrostticas que
se producen entre especies
atmicas que poseen cargas
elctricas de signos opuestos.
Enlaces inicos
La fuerza de un enlace inico es
estrechamente dependiente de la distancia
entre los tomos, podemos decir que los
enlaces inicos ni se forman, ni se
rompen", simplemente su fuerza aumenta o
disminuye dependiendo de la distancia entre
los tomos.
Puesto que no hay electrones compartidos
los enlaces inicos no tienen ninguna
restriccin de posicin entre los tomos
unidos y su disposicin estrica depende de
otros tipos de factores ambientales.
Enl ac es i ni c os
Los experimentos han demostrado
que la fuerza de un enlace inico (F)
es directamente proporcional al
producto de las cargas de cada uno
de los iones que lo forman (q
1
, q
2
),
inversamente proporcional al
cuadrado de la distancia entre ellos
(d), e inversamente relacionada con la
constante dielctrica del solvente .
El valor de la constante dielctrica
(una medida de la capacidad del
solvente para reorientar y as
neutralizar cargas) se correlaciona
con la polaridad del solvente.
Segn lo expresado en la lamina
anterior, la naturaleza del ambiente
(valor de la constante ) en el cual se
encuentran las molculas enlazadas por
un enlace inico, determina su fuerza.
Si el enlace inico esta rodeado por
molculas polares como el H
2
O (=85),
las cargas de las molculas enlazadas
son efectivamente disminuidas por la
interaccin con el ambiente acuoso, lo
cual reduce significativamente la
energa del enlace.
Si un enlace inico es inaccesible a las
molculas del solvente, como puede suceder
en el interior de una protena, las especies
cargadas se encuentran rodeadas por las
cadenas laterales hidrofbicas de algunos
aminocidos que poseen bajos valores de .
Por ejemplo, para CH3, el valor de =1.
Esto nos indica que los enlaces inicos que
pueden mantenerse aislados del ambiente
acuoso en los seres vivos, tienden a tener una
energa importante, llegando a aproximarse a la
de un enlace covalente (~50 kcal/mole).
Puentes de Hidrgeno
Los enlaces o puentes de Hidrgeno son atracciones electrostticas
entre un hidrgeno que lleva una carga parcial positiva y otro tomo
(usualmente O o N) que tenga una carga parcial negativa.
Estas cargas parciales de signos contrarios se producen como
consecuencia de la electronegatividad relativa de los tomos unidos
covalentemente.
La electronegatividad puede ser considerada como la fuerza relativa
con la cual dos tomos retienen o atraen los electrones
compartidos en un enlace covalente, esta fuerza es directamente
proporcional a las cargas positivas nucleares de los tomos. Para
los tomos que participan en la formacin de enlaces de hidrgeno
el orden de electronegatividad es : O > N > C > H (ver figuras).
Puentes de Hidrgeno
Esto produce un dipolo, una distribucin asimtrica de la
carga ( significa la presencia de una carga parcial), tenien-
do el N una carga parcial negativa y el H una carga parcial
positiva.
El enlace C=O tambin produce un dipolo, en donde C(+) y
O(-) llevan cargas parciales. El hidrgeno del grupo N--H es
entonces atrado electrostticamente al O del grupo C=O
Expliqumoslo as. En un enla-
ce N--H, el tomo de nitrgeno,
teniendo una electronegatividad
mayor que el hidrgeno, mantie-
ne el electrn que comparte con
el hidrgeno en su nube electr-
nica un porcentage mayor del
tiempo que el hidrgeno.
Puentes de Hidrgeno
Como puede observarse, la atraccin electrosttica
puede considerarse como si el N y el O compartieran un
electrn. Este electrn compartido establece lo que se
llama un enlace de hidrgeno, siendo el N el donador del
hidrgeno y el O el aceptor.
Las molculas de H
2
O son excelentes partcipes en la
formacin de enlaces de hidrgeno a causa de la
presencia de la carga prcial negativa de su O(
-
) y de
sus dos H
+
, con una carga parcial positiva en cada uno
de ellos. De modo que el O en la molcula de agua
puede donar sus Hs a otros tomos receptores de
enlaces de hidrgeno, mientras que al mismo tiempo
puede aceptar H(
+
) de tomos donadores de enlaces de
hidrgeno
Enl ac es Hi dr of bi c os
Los enlaces llamados Hidrofbicos, sobre todo en el
caso de las protenas, se producen por la falta de
interaccin entre las cadenas laterales de los
aminocidos hidrofbicos (que rechazan al agua") con
el solvente polar, agua.
Los aminocidos hidrofbicos son gly, ala, val, leu, ile,
met, pro, phe, trp (ver aminocidos).
Estos aminocidos poseen cadenas laterales alifticas
que en razn de su carcter qumico no-polar tienden a
unirse unas a otras en ntima asociacin cuando se
encuentran en un solvente acuoso.
A estas interacciones, que procuran excluir al solvente,
se les ha dado el carcter de un enlace qumico y se les
llama enlaces hidrofbicos
En esta figura podemos ver como dos
molculas de fenil-alanina tienden a
asociarse, interaccionando por medio de
enlaces hidrofbicos, pues tienden a
eliminar las molculas de agua del
solvente que los rodea. Esta asociacin
resulta energticamente favorable.
Fuerzas de Van der Waals
Las llamadas fuerzas de Van der Waals son interacciones
elctricas dbiles y transitorias de unos tomos por
otros. Las atracciones de Van der Waals se producen
porque la nube electrnica que rodea cada tomo
fluctan debido a la movilidad de los electrones,
produciendo la formacin de dipolos temporales.
La creacin transitoria de un dipolo en un tomo puede
inducir la formacin de un dipolo complementario en
otro tomo para lo cual se requiere que ambos tomos
estn muy cercanos uno de otro.
Estos dipolos complementarios de muy corta duracin,
permiten la existencia de dbiles interacciones
electrostticas, estas constituyen las llamadas fuerzas de
Van der Waals.
Van der Waal s r adi i
Por supuesto, si las nubes electrnicas de
dos tomos llegan a estar demasiado
cercanas una a otra, se producirn fuerzas
de repulsin porque las nubes poseen
cargas del mismo signo.
Existe pues una distancia fija para que las
fuerzas de Van der Waals sean efectivas.
Esta distancia difiere de tomo a tomo,
dependiendo de la intensidad y tamao de
las respectivas nubes electrnicas.
Esta distancia se conoce como radio de Van
der Waals y se conoce para cada tomo.
Atracciones de Van der Waals
Las atracciones de Van der Waals, aunque
dbiles y transitorias, son muy importantes en la
determinacin de la estructura proteica debido
fundamentalmente al gran numero de
interacciones que pueden existir en molculas
tan grandes y, generalmente, tan estrechamente
empacadas.
La mayora de los tomos de una protena se
hallan suficientemente cerca unos de otros para
poder participar en el establecimiento de
interacciones de tipo Van der Waals.
Fuerzas de Van der Waals
Las fuerzas de Van der Waals son de la
mayor importancia en el reconocimiento
entre protenas cuando se involucran
formas complementarias. Esto es lo que
sucede en el reconocimiento e interaccin
antgeno-anticuerpo, en donde la
complementariedad de tipo llave y
cerradura entre dos molculas permite la
extensa participacin de las atracciones
debidas a las fuerzas de Van der Waals.
Enlace covalente coordinado
Aunque los electrones de enlace estn igualmente
compartidos, existen muy pocos compuestos que
carezcan de pares de electrones libres u orbitales de
baja energa desocupados, a travs de los cuales
puedan surgir interacciones qumicas con otros
tomos o molculas extraos.
Los tomos no pierden necesariamente su capacidad
de interaccin qumica por el simple hecho de estar
combinados. Pueden perder toda o parte de su
capacidad para formar enlaces covalentes ordinarios,
pero raramente se anula la posibilidad de originar
enlaces covalentes coordinados en la formacin de
un compuesto sencillo.
Estos enlaces covalentes coordinados tienen un
especial inters en ciencias biolgicas porque forman
parte de los centros activos de muchas protenas y
enzimas.
Para explicar la formacin de complejos Alfred
Werner propuso su famosa teora de la valencia
residual, que puede resumirse as:

1. La mayor parte de los elementos poseen dos tipos de
valencias:
Valencia primaria = nmero de oxidacin
Valencia secundaria = nmero o ndice de coordinacin

2. Las valencias secundarias estn dirigidas a puntos fijos
en el espacio. Esta es la base de la estereoqumica de
los complejos metlicos.

3. Todo elemento tiende a satisfacer sus dos valencias.

Nmero de coordinacin
El nmero de tomos donadores que
se colocan alrededor de un ion
metlico central es constante y se
llama numero de coordinacin.

El nmero de coordinacin de un
elemento metlico representa los
orbitales hbridos vacos que se
generan de sus orbitales atmicos.

NMERO DE
COORDINACIN
Iones metlicos ms comunes utilizados en biologa y anlisis de laboratorio.
Nmero de
coordinacin
Estructura
geomtrica
Ag
+
, Pt
+2
, 2 (bicoordinado) Lineal
Cu
+2
,Mg
+2
,Zn
+2
4 (tetracoordinados) Cuadrada planar
Co
+3
, Sn
+2
, Al
+3
,
Fe
+2
, Fe
+3
, Ni
+2

6 (hexacoordinados) Octadrica
Compuestos de coordinacin. Se denominan compuestos de coordinacion
aquellos que tienen dos componentes: un ion metlico central y ligandos.
Compuestos de coordinacin
Se denominan compuestos de coordinacin
aquellos que tienen dos componentes: un
ion metlico central y ligandos.

1. Un ion central es un metal en alguno de sus estados de
oxidacion (Pt
+2
, Cu
+2
, Mg
+2
, Zn
+2
, Co
+2
, Fe
+2
, Fe
+3
) y est
unido por enlace covalente coordinado a uno o varios
ligandos.
2. Los ligandos pueden ser molculas, tomos, iones y
radicales. Los ligandos son donadores de electrones. Es
condicin indispensable que tengan un tomo con por lo
menos un par de electrones libres (solitarios) para compartir.
3. El nmero de pares de electrones libres que comparte un
ligando que participan en la formacion de un compuesto de
coordinacion se denomina DENTICION.
Ligandos monodentados
Los ligandos se denominan de acuerdo al nmero
de pares de electrones libres que comparten
como:
1. Ligandos monodentados. Slo poseen la
capacidad de compartir un slo par de electrones
solitarios. En estos casos, un tomo que tenga
ms de un par de electrones solitarios, slo puede
compartir un solo par de esos electrones.
Ejemplos:

Agua (H
2
O), amoniaco (NH
3
); ion cianuro (CN
-
),
haluros: ion cloruro, (Cl
-
), ion bromuro, (Br
-
),
oxgeno molecular (O
2
), monxido de carbono
(CO), dixido de carbono (CO
2
).

Ligandos polidentados
2. Poseen la capacidad de compartir dos o
ms pares de electrones solitarios,
provenientes de tomos diferentes. Los ms
comunmente utilizados son los bidentados,
que poseen dos tomos en la misma
molcula con la posibilidad de ser
compartidos y el hexadentado, acido
etilendiaminotetraacetico (EDTA) que posee
6 tomos en la misma molcula con la
posibilidad de ser compartidos.

LIGANDOS
BIDENTADOS
Etilendiamina (Ed)
Oxalato (Ox)
Glicina (Gly)
cido ascrbico (Vit. C)
Aminocidos
HEXADENTADO
Etilendiaminotetraacetato (EDTA)

Quel at os
Cuando se forman anillos entre el ligando y
el ion metlico se forma un QUELATO.
Los quelatos son mas estables que los
compuestos que tienen ligandos
monodentados.
El nmero de atomos que participa en la
formacin del anillo es responsable de la
estabilidad.
Cuantos ms tomos conformen el anillo,
mayor estabilidad.