Molculas orgnicas: estructura y funcin. El carbono, ms que ningn otro, es el elemento caracterstico de la materia viva. El carbono est equipado para desempear este papel por cuanto:
1) puede unirse covalentemente con otros cuatro tomos; es decir, tiene una valencia de 4
2) puede unirse covalentemente a otros tomos de carbono para formar cadenas.
Estas dos propiedades habilitan al carbono para servir a manera de columna vertebral para la formacin de una variedad casi ilimitada de molculas. Esta variedad es esencial para la organizacin increblemente compleja de la materia en forma de un ser vivo. No sorprende, pues, que las molculas que contienen carbono forman la base misma de la vida. En efecto, la qumica de los compuestos del carbono se denomina qumica orgnica, por cuanto estos compuestos estn casi exclusivamente asociados con los seres vivos. (KIMBALL J.W. 1986: 39)
Protenas. Compuestos orgnicos de alto peso molecular. Formadas casi exclusivamente por C, H, O, N. La mayora contienen S, a veces P y Fe. Son polmeros formados por unidades monomricas llamadas aminocidos. Existen aproximadamente 20 aminocidos que forman parte de las protenas. (FRIED G. H. 1990: 28)
La unin entre aminocidos se realiza a travs de una sntesis por condensacin y el enlace formado se conoce como peptdico. (FRIED G. H. 1990: 28)
La terminacin -ina, indica protenas. - albmina.- protena soluble en agua y soluciones salinas. Leche, carne, sangre. - casena.- protena de la leche. Quesos. - glutenina.- harina de trigo. Gluten. - legumina.- leguminosas. Frijol, lenteja, cacahuate, chcharo. - gelatina.- sustancia intercelular de los tejidos conjuntivos. Huesos, tendones.
En la Tabla 5 se muestran algunos alimentos comunes marcando el porcentaje de protenas que contienen. Como podemos ver fcilmente, las carnes: res, cerdo, pollo, pescado, tienen un alto contenido de protenas, sin embargo no podemos olvidar que son precisamente los alimentos ms caros y ms alejados del bolsillo de la mayora de la poblacin mundial. Por esta razn, es muy difcil que algn da exista una humanidad con una dieta balanceada.
TABLA 5. CONTENIDO DE PROTENAS EN ALIMENTOS COMUNES (como son servidos).
Carne cocinada o enlatada (res, puerco) 20 - 30 % Pollo cocinado o enlatado 20 - 30 % Pescado cocinado o enlatado 20 - 30 % Queso americano 25 % Queso cottage 13 - 17 % Nueces 16 % Huevo entero 13 % Cereales, secos 7 - 14 % Pan blanco 8.7 % Leguminosas cocidas 7 - 8 % Leche de vaca 3 - 4 % Vegetales verdes 3 - 4 % Papas 2 % (UCKO D.A. 1986: 514. Citando a COLLOWAY y CARPENTER 1981. Nutrition and health. Saunders. p. 46, figure 4 - 1.)
24 Enlace peptdico. Los pptidos y las protenas son el producto de la unin heterognea de aminocidos a travs de enlaces peptdicos, que se forman por una condensacin entre el carboxilo de un aminocido y el grupo amino de otro, con la consecuente eliminacin de una molcula de agua. (BADUI-DERGAL S. 1981: 115)
3.1.- Clasificacin de las protenas con base en su composicin, propiedades fsicas y solubilidad, conformacin, grupos prostticos y por su funcin biolgica.
TABLA 6. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS.
(BADUI-DERGAL S. 1981: 116)
25 3.2.- Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
El resumen de este tema (hojas anexas) fue tomado del proyecto educativo de la base de datos de protenas (PDB, Protein Data Bank) del Research Collaboratory for Structural Bioinformatics (RCSB).
La base de datos est ubicada en:
http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do
Y el RCSB tiene su sitio en:
http://home.rcsb.org/
El RCSB est dedicado a mejorar nuestro entendimiento de la funcin de los sistemas biolgicos a travs del estudio de la estructura tridimensional de la macromolculas biolgicas. Los miembros de RCSB trabajan de forma cooperativa e igualmente a travs de becas conjuntas y, posteriormente, proporcionan recursos pblicos gratuitos y publicaciones para ayudar a los dems y an ms en los campos de la bioinformtica y la biologa.
3.3.- Desnaturalizacin de las protenas.
La estructura nativa de una protena es el resultado neto de diversas interacciones atractivas y repulsivas que emanan de las diferentes fuerzas intermoleculares y de la interaccin de diversos grupos con el disolvente de su entorno, el agua. Sin embargo, la estructura nativa es considerablemente dependiente del ambiente en que la protena se encuentre. El estado nativo (de una molcula de protena individualizada) es termodinmicamente el ms estable, con la mnima energa libre posible en las condiciones fisiolgicas. Cualquier cambio de este ambiente como modificaciones del pH, la fuerza inica, la temperatura, la composicin del disolvente, etc., forzar a la molcula a asumir una nueva estructura. Los cambios sutiles en la estructura, que no alteran drsticamente la arquitectura molecular de una protena, suelen considerarse como adaptabilidad conformacional; en cambio, las modificaciones ms importantes de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, sin escisin de los enlaces peptdicos del esqueleto, se consideran una desnaturalizacin. (FENNEMA, O. 2000: p. 420, las negritas son mas)
Desde un punto de vista estructural, el estado desnaturalizado de una molcula proteica es un estado mal definido. Un cambio considerable de la estructura puede significar un incremento en la estructura alfa-helicoidal o en lmina beta, a expensas de una estructura al azar, o a la inversa. Sin embargo, en la mayor parte de los casos la desnaturalizacin implica una prdida de la estructura ordenada. Dependiendo de las condiciones de desnaturalizacin, las protenas pueden hallarse en diversos estados desnaturalizados que difieren ligeramente en energa libre. (FENNEMA, O. 2000: p. 420)
LITERATURA CITADA
BADUI-DERGAL, S. 1981. Qumica de los alimentos. Alhambra Universidad, Mxico. pp. 115-116. FENNEMA, O. 2000. Qumica de los alimentos. Acribia, Espaa. p. 420. FRIED, GEORGE H. 1990. Biologa. McGraw-Hill, Mxico. p. 28. http://home.rcsb.org/ http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do KIMBALL, JOHN W. 1986. Biologa. Fondo Educativo Interamericano, Mxico. p. 39. UCKO, DAVID A. 1986. Living chemistry. An introduction to general, organic, and biological chemistry. Academic Preess, Orlando. p. 514.