1.1. PROTENAS.

Los compuestos nitrogenados de la carne estn constituidos por protenas, tambin

encontramos aminas, compuestos guanidnicos, compuestos de amonio cuaternario,
aminocidos libres y pptidos. Las protenas representan el componente ms abundante
de la materia seca del msculo y desempean un papel fundamental en las funciones
fisiolgicas in vivo, en los cambios que se originan despus de la muerte del animal
y en las propiedades de la carne para su consumo en fresco y la industrializacin.

EL contenido de protenas de la carne de vacuno es aproximadamente del 20%, muy
parecido tambin al contenido de protenas en pollo y cerdo. Las protenas musculares
se pueden clasificar atendiendo a su solubilidad en tres grandes grupos (Primo et al.,
1997; Ordoez et al., 1998): protenas sarcoplsmicas, protenas contrctiles o
miofibrilares, y protenas del estroma.

- Protenas del aparato contrctil (protenas miofibrilares), extrables en su mayor
parte con disoluciones salinas concentradas (mi osina, actina, tropomiosina,
troponina, etc).
- Protenas solubles (protenas sarcoplasmticas), extrables con agua o disoluciones
salinas diluidas (mioglobina, enzimas).
- Protenas insolubles (protenas del tejido conjuntivo y protenas de los orgnulos).

Protenas del aparato contrctil o miofibrilares.
Se conocen unas 20 protenas miofibrilares diferentes. Las ms abundantes son miosina
y actina, que suponen el 65-70% del total. El resto son las protenas tropomiosina y
troponina, importantes para la contraccin, y distintas protenas del citoesqueleto. Son
las responsables de la estructura muscular y de la transformacin de la energa qumica
en energa mecnica, durante los fenmenos de contraccin y relajacin muscular. Tras
el sacrificio producen el rigor mortis y la exudacin.

La actina es el principal componente de los filamentos delgados. Cuando se encuentra
en forma monomrica se denomina actina G que al polimerizarse forma filamentos de
actina F. La forma filamentosa de la actina forma el esqueleto del filamento delgado y
aloja a la tropomiosina y al complejo troponina. Se combina con la miosina para
formar el complejo actomiosina que interviene en el mecanismo de contraccin-
relajacin muscular.

La miosina es una protena con una parte filamentosa, la cola y el cuello, y una parte
globular, las dos cabezas de miosina que tienen capacidad para unirse a la actina y al
ATP. Estas cabezas son responsables de la actividad enzimtica (ATPasa) y de su
capacidad para interaccionar con la actina de los filamentos delgados. En el filamento
delgado tambin se encuentran la tropomiosina y el complejo troponina, ambos regulan
la contraccin muscular y cada una representa el 5% de las protenas miofibrilares.
Entre las protenas miofibrilares hay una serie de ellas del citoesqueleto, que
contribuyen a mantener el armazn estructural en el que funcionan las protenas
contrctiles de la fibra muscular. Entre estas destacan la conectina o titina (10% de las
protenas miofibrilares), la nebulina (4%) que constituyen la denominada lnea N2, la
-actinina o protena mayoritaria de los discos Z, y las protenas de los.

Protenas solubles o sarcoplsmicas.
Las protenas sarcoplsmicas constituyen un 20-30% del total y en ellas se incluyen
enzimas, pigmentos (mioglobina) y albminas, que se extraen con agua o disoluciones
salinas diluidas (0.5%). La mioglobina, que se localiza principalmente en el msculo
cardaco y estriado, es una protena conjugada hemoglobular monomrica de una masa
molecular de 16 kDa. La cantidad de mioglobina muscular se ve afectada por factores
genticos, por la edad, la dieta del animal, el tipo de fibra muscular, la especie y el
ejercicio. En cerdos se observa un descenso en el contenido de mioglobina cuando los
animales tienen una deficiencia en hierro, tambin se ha descrito un aumento cuando
los animales poseen una deficiencia en vitamina E y por el ejercicio (Belitz et al.,
1997).

La mayor parte de las protenas solubles son enzimas, principalmente enzimas
necesarias para la glicolisis y el ciclo de las pentosas-fosfato. Tambin existe una serie
de enzimas relacionadas con el metabolismo del ATP, como la creatin-kinasa y la
ADP-desaminasa. Adems, existen enzimas a las que se les atribuye el envejecimiento
de la carne en los fenmenos postmortem (Parreo et al., 1994), como son las
proteinasas musculares, especialmente calpanas y proteinasas lisosomales (catepsinas
B, H, L, etc.).

Protenas insolubles o del estroma.
Las protenas del estroma representan la fraccin insoluble proteica de las protenas
musculares. Estn constituidas principalmente por protenas del tejido conjuntivo y se
distribuyen por todo el organismo animal, formando parte del esqueleto y de la
estructura de rganos, tendones, nervios, resto de membranas y la porcin insoluble del
aparato contrctil.

Sus principales componentes son el colgeno, la elastina y la reticulina. Son protenas
de valor nutritivo, capacidad de retencin de agua y poder emulsionante menores que
las anteriormente descritas (Ordoez et al., 1998).

Protenas sarcoplsmicas
Las protenas sarcoplsmicas constituyen alrededor del 29 % del total de las protenas
del msculo esqueltico (Kauffman, 2001) y corresponden a la fraccin soluble a baja
fuerza inica (0,1 o inferior) a pH neutro (Pearson y Young, 1989). Dependiendo de las
condiciones usadas para su extraccin, esta fraccin puede contener entre 100 y 200
protenas diferentes. Su composicin variar segn la velocidad y el grado de
homogeneizacin del tejido antes de la extraccin, el pH, la naturaleza del solvente
utilizado para la extraccin y la fuerza centrfuga seleccionada para separar las
protenas sarcoplsmicas (solubles) de la fraccin insoluble. La fraccin de protenas
sarcoplsmicas contiene las mismas protenas que se extraen de otras clulas, es decir,
enzimas asociados con la gluclisis y sntesis de carbohidratos y protenas, junto con
otras protenas exclusivas de la clula muscular, tales como pr ecursores para la sntesis
de la miosina y la mioglobina (Whitaker, 1977).

La mioglobina es la protena ms abundante de esta fraccin y est formada por una
porcin proteica, la globina, y una porfirina o grupo hemo que es responsable de su
color. Dentro del anillo de porfirina, y en posicin central, existe un tomo de hierro
que mantiene unido el complejo formado por la globina y el grupo hemo.

El color de la carne depender del estado de oxidacin de la mioglobina, el tipo de
ligando unido al grupo hemo y el estado de la globina. El hierro del anillo de porfirina
puede existir en dos formas: como hierro ferroso reducido (+2) o frrico oxidado (+3).
Cuando el hierro del grupo hemo est en estado +2 (ferroso) se denomina mioglobina,
de color prpura y es la forma que se encuentra mayoritariamente en el msculo.
Cuando se produce la oxidacin de la mioglobina, el tomo de hierro ferroso se
convierte en frrico, formndose metamioglobina que es de color marrn. La unin al
oxgeno por oxigenacin produce oximioglobina dando un color rojo brillante al
msculo. La interconversin de las tres formas ocurre fcilmente, dependiendo de las
condiciones del medio como la presin parcial de oxgeno, temperatura y pH,
produciendo los cambios de color de la carne (Young y West, 2001).

Protenas miofibrilares.
Las protenas miofibrilares constituyen alrededor del 60 % del total del msculo
esqueltico (Kauffman, 2001). Son las protenas estructurales que forman las
miofibrillas y poseen una solubilidad intermedia entre las protenas sarcoplsmicas y
las del estroma (Pearson y Young, 1989). Las protenas miofibrilares, cuya unidad
estructural se denomina sarcmero son las responsables de la contraccin muscular
aunque no todas las protenas de esta fraccin se encuentran directamente relacionadas
con la contraccin. Por tanto, segn su funcin las podemos dividir en 3 grupos
(Pearson y Young, 1989):
- Protenas contrctiles mayoritarias, incluyen actina y miosina.
- Protenas reguladoras, juegan un importante papel en la iniciacin y control de la
contraccin y relajacin muscular.
- Protenas del citoesqueleto o estroma, aportan soporte estructural y mantienen las
miofibrillas alineadas.

En el Cuadro 17 se muestran las diversas protenas miofibrilares segn los 3 grupos
indicados anteriormente, las proporciones relativas de cada protena en la miofibrilla,
su localizacin en el sarcmero y su funcin principal. La miosina y la actina
combinadas constituyen el 70 % del total de las protenas miofibrilares siendo la
miosina un 50 % y la actina un 20 % del total.

Las protenas reguladoras, aunque no participan directamente en el proceso de la
contraccin muscular, juegan un papel importante en la modulacin de la contraccin e
inician el movimiento en el msculo esqueltico. En este grupo se incluyen la
tropomiosina, las troponinas y las actininas. La tropomiosina supone un 3 % del total
de protenas miofibrilares. En el msculo, la tropomiosina se encuentra siempre
asociada con la actina y con el complejo de las troponinas.

Por otra parte, las troponinas constituyen el 4,5 % del total de las protenas
miofibrilares. La troponina consiste en 3 subunidades llamadas troponina C, troponina
I y troponina T (1,15 %, 1,35 % y 1,95 % respectivamente, del total de las protenas
miofibrilares). La troponina C se llama as porque tiene alta afinidad por el Ca2+ libre.
La troponina I debe su nombre al hecho de inhibir la interaccin de la miosina y la
actina en la relajacin muscular junto con la tropomiosina, la troponina C y la
troponina T. La troponina T recibe este nombre porque se une a la tropomiosina y
conecta el complejo troponina C-troponina I a la actina-F. Las subunidades de la
troponina juegan un papel importante en el ciclo contraccin- relajacin.

Las actininas actan en la regulacin de la contraccin, aunque menos directamente
que la tropomiosina y el complejo de troponinas. La -actinina es probablemente la
ms importante del grupo de actininas y comprende el 1 % del total de protenas
miofibrilares. Es el componente mayoritario de la lnea-Z y ancla los filamentos
delgados de los sarcmeros adyacentes. Las otras actininas presentes en el msculo
incluyen las -actinina, -actinina y la Eu-actinina que comprenden menos del 0,01 %,
0,01 % y 0,3 % de las protenas miofibrilares, respectivamente. La -actinina se
encuentra al final de la banda A de los filamentos delgados y regula su longitud, la
actinina se localiza en los filamentos delgados e inhibe la polimerizacin de la G-
actina. La Eu-actinina se encuentra en el disco Z y probablemente no tiene funcin en
la regulacin de la contraccin pero contribuye a la densidad del disco Z por
interaccin con la actina y la -actinina.

Las protenas del citoesqueleto, el tercer grupo de protenas miofibrilares aislado e
identificado en el msculo, son protenas estruct urales y sirven de soporte a las
protenas contrctiles mayoritarias y a las reguladoras. Este grupo incluye la conectina,
protena-C, miomesina, nebulina, desmina, filamina, vimentina, sinemina, protena-X,
protena-H, protena-I, protena-F y creatinquinasa. La conectina, es un componente de
alto peso molecular que constituye el 8 % del total de las protenas de la miofibrilla. Se
encuentra localizada entre los sarcmeros y parece mantener los filamentos gruesos en
posicin lateral en medio de la banda-A. La protena-C constituye el 1,5 % de las
protenas miofibrilares y une las molculas de miosina en los filamentos gruesos,
aunque est situada en los filamentos delgados. El resto de protenas constituyen
menos del 1 % de las protenas miofibrilares. Sus funciones y localizacin se recogen
en la Tabla 1.1.

Cuadro 17.- Protenas miofibrilares de la carne.





La miosina es el principal constituyente de los filamentos gruesos y est constituida
por una cabeza globular con un peso molecular de alrededor de 480 kDa y una longitud
de unos 1600 . Est formada por dos cadenas idnticas de polipptidos de unos 225
kDa que pueden separarse tratando la miosina con disoluciones concentradas de urea o
guanidina (Pearson y Young, 1989). Cada una de las cadenas posee una estructura de
-hlice y, a su vez, se enrollan formando una doble hlice. Al final de la molcula de
miosina, ambas cadenas se pliegan en una estructura globular formada por dichas
cadenas ms dos cadenas de polipptidos ms pequeas (Pearson y Young, 1989).


A partir de los estudios de fragmentacin enzimtica se ha obtenido informacin muy
importante sobre la estructura de la miosina y su actividad ATPasa. La exposicin de la
miosina a tripsina o quimotripsina da lugar a dos fragmentos llamados meromiosina
pesada y meromiosina ligera (HMM y LMM). La meromiosina ligera no tiene actividad
ATPasa ni capacidad de unin a la actina. La meromiosina pesada tiene actividad
ATPasa y capacidad de unin a la actina pero no forma filamentos. El tratamiento con
tripsina de la meromiosina pesada da lugar a dos subfragmentos llamados HMM-S1 y
HMM-S2. El subfragmento 1 tiene actividad ATPasa y capacidad de unin a la actina
mientras que el fragmento 2 no tiene estas caractersticas, lo cual indica que dicha
actividad reside enteramente en su cabeza y que hay dos sitios catalticos por molcula
de miosina (Whitaker,1977).

La actina es el mayor constituyente de los filamentos delgados y supone el 20 % de las
protenas miofibrilares (Asghar, 1985). La actina puede encontrarse en dos formas,
actina-G (actina globular) y actina-F (actina filamentosa) que se obtiene por la
polimerizacin de la actina-G. La forma monomrica (actina-G) es estable en agua
destilada, pero bajo ciertas condiciones polimeriza formando actina-F (Whitaker 1977).

Durante la contraccin muscular se produce la unin de los filamentos de actina y de
miosina formando el complejo actomiosina. Tambin, en procesos in vitro en los que se
ponen juntos miosina y actina se forma dicho complejo. Su formacin va acompaada
de un aumento de la viscosidad de la solucin (Morrissey, 1987). La composicin y el
peso molecular de la actomiosina dependen mucho de las condiciones experimentales,
tales como el pH y las concentraciones de KCl, MgCl2 y protena (Morrissey, 1987).
Los complejos de actomiosina pueden ser extrados del msculo por exposicin
prolongada a 0,6 M de KCl. Una propiedad de los complejos de actomiosina es que se
disocian en presencia de ATP y Mg2+ y, cuando esto ocurre, la disociacin va
acompaada por una disminucin rpida y elevada de la viscosidad de la solucin y por
la hidrlisis del ATP. Cuando la hidrlisis se completa, la actina y la miosina se
reagregan por la interaccin de los grupos sulfhidrilos que parecen ser los responsables
tanto de la actividad ATPasa de la miosina como de su capacidad de unin a la actina
(Lehninger, 1970).


Protenas del estroma.
Las protenas del estroma suponen el 10-15 % del total de protenas en el msculo
esqueltico (Morissey et al., 1987) y constituyen la fraccin insoluble (en solventes
acuosos neutros y disoluciones diluidas de sal) de las protenas de la clula muscular.
La mayora de las protenas del tejido conectivo se clasifican como fibrosas y consisten
en cadenas de polipptidos dispuestos paralelamente unas a otras formando lminas o
fibras. Son las encargadas de aportar dureza, dar forma y proteger el msculo
esqueltico (Pearson y Young, 1989).

Las principales protenas del tejido conectivo son el colgeno, la elastina y la
queratina. Junto con estas protenas existen otras, que se encuentran unidas
covalentemente a los carbohidratos y se denominan glicoprotenas. Aunque el
porcentaje de la composicin puede variar ampliamente dependiendo de la fuente del
msculo, el colgeno frecuentemente supone el 95 % del total de las protenas del
estroma y la elastina supone el 5 % de la protena total del estroma (Kauffman, 2001).

Las protenas son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno.
La mayora tambin contienen azufre y fsforo. Las mismas estn formadas por la unin de
varios aminocidos, unidos mediante enlaces peptdicos. El orden y disposicin de los
aminocidos en una protena depende del cdigo gentico, ADN, de la persona.



1.1.1. Las protenas son clasificables segn su estructura qumica en:

Protenas simples: Producen solo aminocidos al ser hidrolizados.
Albminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.:
lactoalbumina de la leche).
Glutelinas y prolaninas: Son solubles en cidos y lcalis, se encuentran en cereales
fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y
gliadinas con agua.
Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del
cabello, el colgeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguneo.
Protenas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.:
nucleoprotenas.
Protenas derivadas: Son producto de la hidrlisis.

En el metabolismo, el principal producto final de las protenas es el amonaco (NH
3
) que
luego se convierte en urea (NH
2
)
2
CO
2
en el hgado y se excreta a travs de la orina.

1.1.2. Las diferencias entre los tipos de protena:de origen animal o vegetal?
Las protenas son macromolculas formadas por la unin de miles o cientos de aminocidos.
Los aminocidos se dividen en aminocidos esenciales y no esenciales. Los esenciales son
aquellos que no son elaborados por nuestro organismo y deben incorporarse a travs de la
dieta. Los no esenciales son sintetizados por nuestro metabolismo.
Los aminocidos son fundamentales para el buen funcionamiento del organismo. Para una
persona adulta son ocho los aminocidos esenciales, mientras que durante el crecimiento se
precisan dos ms.
Aminocidos esenciales: fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina,
triptofano y valina. Durante la infancia y adolescencia: arginina e histidina.
Aminocidos no esenciales: alanina, cisteina, cistina, glicina, hidroxiprolina, prolina,
serina, tirosina, cido asprtico, y glutmico.

La calidad de una protena depende de su contenido en aminocidos esenciales. Esa calidad
est medida por un ndice llamado valor biolgico.
Por lo tanto, una protena es de alta calidad o tiene un alto valor biolgico cuando es rica en
aminocidos esenciales.

Las protenas con un valor biolgico alto son adems de las protenas de la leche materna, la
de los huevos. Le siguen las protenas de la carne y el pescado y luego los lcteos. Se
considera que las protenas de origen animal son ms nutritivas y completas que las de origen
vegetal, que son incompletas y de un menor valor biolgico.
Para que las protenas vegetales sean completas deben mezclarse entre s.
Por ejemplo: una legumbre + un cereal o un fruto seco + arroz. En un desayuno, al mezclar la
leche con los cereales, la protena del cereal se completa con las de la leche.

Cuadro 18.- Calidad de las protenas.

Alimento valor biolgico Alimento valor biolgico
Leche materna 100 Soja 70
Huevo 100 Arroz 60
Carne 75 Trigo 50
Pescado 75 Legumbres 40
Leche de vaca 75 Maz 40

Los alimentos que nos aportan protenas completas o de alto valor biolgico
son todos los de origen animal:
Todas las carnes, los huevos y el pescado
Todos los quesos
La leche y todos sus derivados (yogur)
Crustceos y mariscos.

Los alimentos que nos aportan protenas incompletas, son todos de origen vegetal:
la soja
las legumbres (lentejas , garbanzos)
los frutos secos
los cereales y sus derivados (harinas, arroz. Pan )
hortalizas y frutas

1.1.3. AMINOCIDOS Y ENLACE PEPTDICO.

1.1.3.1. Estructura de los aminocidos.
Los aminocidos proteicos tienen una estructura formada por un grupo amino y un
grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono , que est unido a su vez a un
hidrgeno y a otro grupo caracterstico de cada aminocido (en la glicina, es otro
hidrgeno). Considerando como ejemplo la alanina, se pueden destacar los
siguientes aspectos comunes de la estructura de los aminocidos:


Como se ha indicado, estos aspectos estructurales son comunes a todos los
aminocidos, con la excepcin de la glicina, que tiene un hidrgeno unido al
carbono , y de la prolina, que es propiamente un iminocido, no un aminocido.

Todos los aminocidos, con la excepcin de la glicina tienen un carbono
asimtrico. Consecuentemente, pueden existir en principio en dos formas, la L y la
D.
Todos los aminocidos de las protenas pertenecen a la serie L.

1.1.3.2. Aminocidos proteicos.
Las protenas de todos los seres vivos estn constituidas por una veintena de
aminocidos distintos, adems de algn otro formado por modificaciones
posteriores a la sntesis de la cadena polipeptdica.

Desde el punto de vista nutricional, es muy importante tener en cuenta que, aunque
la mayora de los aminocidos pueden sintetizarse en el organismo siempre que se
disponga de suficiente nitrgeno orgnico, esto no sucede con todos, Algunos son
"esenciales", es decir, no pueden sintetizarse y tienen que obtenerse ya como tales
de las protenas de la dieta.

1.1.3.3. Aminocidos alifticos.
Los aminocidos alifticos tienen carcter hidrfbico, tanto ms marcado cuanto
mayor es la longitud de la cadena. La glicina tiene un tamao muy pequeo, y
permite con su presencia la formacin de estructuras particulares, como la triple
hlice del colgeno. Todos ellos son muy estables desde el punto de vista qumico, y
no se ven afectados prcticamente por ningn proceso de los que se llevan a cabo en
la industria alimentaria. La valina, leucina e isoleucina son aminocidos esenciales,
pero su abundancia en casi todas las protenas hace que nunca sean los limitantes de
su valor nutritivo.

Glicina Alanina Valina
Leucina Isoleucina

Aminocidos alifticos

1.1.3.4. Prolina.
La prolina es un iminocido, es decir, su grupo amino no es un grupo amino
primario, como los de los dems aminocidos, sino secundario. La presencia del
anillo impide el giro sobre ese enlace, y consecuentemente la organizacin de la
estructura secundaria de la protena. Aquellas protenas con abundante prolina o
bien tienen muy poca estructura secundaria (casenas) o bien tienen una estructura
peculiar (colgeno).

1.1.3.5. Aminocidos aromticos.
Los tres aminocidos aromticos son esenciales, fenilalanina y triptfano
estrictamente, es decir, en ningn caso se pueden sintetizar, mientras que la tirosina
se puede obtener de la dieta o sintetizarla a partir de la fenilalanina. Adems de
formar parte de las protenas, son precursores de otros compuestos biolgicos. En
las protenas, son responsables de su absorcin en el UV prximo. El triptfano es
relativamente inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son estables.

Fenilalanina Tirosina Triptfano
Aminocidos aromticos

1.1.3.6. Aminocidos con azufre.
Los dos aminocidos azufrados son esenciales, la metionina estrictamente, mientras
que la cisteina puede formarse a partir de la metioniona (no al revs). Las dietas
basadas en leguminosas pueden ser deficientes en estos aminocidos. Adems,
ambos son bastante inestables frente a condiciones de oxidacin. La cisteina es muy
imporatnte en el mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayora
de las protenas mediante la formacin de puentes disulfuro, en dmeros de la
cisteina formados por oxidacin.

Metionina Cisteina
Aminocidos con azufre

1.1.3.7. Aminocidos alifticos con hidroxilo.
Estos aminocidos tienen carcter hidroflico. La treonina es esencial, pero no la
serina. Ambos aminocidos, especialmente la serina, pueden estar modificados por
fosforilacin, o por glicosilacin en el caso de las glicoprotenas. Son relativamente
inestables en medio alcalino.

Serina Treonina
Aminocidos alifticos con hidroxilo



1.1.3.8. Aminocidos cidos.
El cido asprtico y el cido glutmico tienen un grupo carboxilo en la cadena
lateral, adems del que forma el enlace peptdico. Este grupo carboxilo puede estar
o no ionizado en funcin del pH del medio. Son aminocidos hidrfilos, y los
responsables de las cargas - de la protena.

Acido asprtico Acido glutmico
Aminocidos cidos


1.1.3.9. Aminocidos con grupos amida.
Estos aminocidos, de carcter hidrfilo, son las amidas del amonio del asprtico y
glutmico. Pierden el amonio con relativa facilidad a temperatura elevada, pero esta
prdida es irrelevante desde el punto de vista nutricional.

Asparagina Glutamina
Aminocidos con grupos amida

1.1.3.10. Aminocidos bsicos.
Los aminocidos bsicos son la lisina, arginina e histidina. La lisina es esencial, y
adems el aminocido limitante en las dietas basadas en cereales, muy extendidas
entre la poblacin mundial. La arginina y la histidina son esenciales para los nios.
Estos aminocidos son hidroflicos, teniendo o no carga + en funcin del pH del
medio. Son relativamente inestables, especialmente la lisina, pudiendo reaccionar
con los carbohidratos a temperaturas elevadas.

Lisina Arginina Histidina
Aminocidos bsicos


1.1.3.11. Selenocistena.
La selenocistena es el equivalente a la cistena, pero con tomo de selenio en
lugar del tomo de azufre. Se ha encontrado en unas pocas protenas, la glutatin
peroxidasa, la tetraikiodotironina 5' deiodinasa y la formato deshidrogenasa.
Precisamente forman parte de este aminocido es el nico papel fisiolgico
conocido del selenio. Este aminocido se incorpora a las protenas durante su
sntesis, mediante una codificacin particular.

1.1.3.12. Aminocidos modificados por hidroxilacin.
Algunas protenas contienen aminocidos hidroxilados. Los ms abundantes son la
hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, despus de la sntesis de las
cadenas polipeptdicas, a expensas de la prolina y la lisina. Es decir, estos
aminocidos no son insertados como tales en la cadena polipeptdica, y no tienen
un cdigo gentico propio. Estos aminocidos son particularmente abundantes en
el colgeno.

Hidroxiprolina Hidroxilisina
Aminocidos hidroxilados




1.1.3.13. Otros aminocidos.
Otros aminocidos producidos por modificacin tras la sntesis de las protenas
son la n-metil-lisina, que se encuentra en la miosina, la metil-arginina y el -
carboxiglutamato, presente en algunas enzimas.

N-metil-lisina -carboxiglutmico
Otros aminocidos modificados


1.1.4. Enlace peptdico.
Se llama enlace peptdico al enlace amina formado entre el grupo carboxilo de un
aminocido y el grupo amino del siguiente. Nominalmente es un enlace sencillo, pero
en realidad tiene un porcentaje significativo de doble enlace, por resonancia con el
grupo carbonilo del cido. La consecuencia es que el enlace da lugar a una unidad
rgida planar, con el N del grupo NH en posicin trans con respecto al grupo
carbonilo.

El enlace peptdico puede romperse con relativa facilidad por hidrlisis, catalizada
por cidos, lcalis y sobre todo por muchas enzimas, las llamadas proteasas o
proteinasas.







1.1.5. Puentes disulfuro.
Los puentes disulfuro se forman entre los azufres de la cadena lateral de dos restos de
cisteina, por una reaccin de oxidacin. Son esenciales en el mantenimiento de la
estructura terciaria y cuaternaria de la mayora de las protenas. Pueden formarse y
romperse con relativa facilidad en el procesado de los alimentos, dependiendo de las
condiciones.





















1.1.6. Estructura de las protenas:


Estructura de las protenas. Proyecto del Genoma Humano.


1.1.6.1. Estructura primaria.
Una cadena polipeptdica consiste en una cadena lineal de aminocidos unidos por
enlaces peptdicos. El primer puesto de la cadena corresponde al grupo amino
terminal, y la estructura primaria es la secuencia en la que estn situados todos los
constituyentes hasta llegar al carboxilo terminal. Esta secuencia est codificada
genticamente.

Existen cadenas polipeptdicas de cualquier nmero de aminocidos, sin que exista
una solucin de continuidad entre pptidos y protenas. Por convencin, se suele
considerar protena a quellos polipptidos con un peso molecular del orden de
10.000 o ms.

1.1.6.2. Estructura secundaria.
La estructura secundaria es la forma en la que la cadena polipeptidica se pliega en el
espacio. En una protena, cada tramo de cadena polipeptdica tiene distinta
estructura secundaria. Existen varias formas definidas de estructura secundaria, las
ms importantes de las cuales son las llamadas hlice y hoja plegada.

Las estructuras secundarias definidas estn mantenidas por puentes de hidrgeno
formados exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el
esqueleto de la cadena polipeptdica. Consecuentemente, los parmetros
estructurales (distancias, ngulos) sern iguales, independientemente de la protena
y de los aminocidos que formen la estructura.

1.1.6.3. Estructura terciaria.
La estructura terciaria de la protena es la forma en la que se organizan en el espacio
los diferentes tramos de la cadena polipeptdica, que pueden tener una estructura
secundaria definida, como las hlices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria
est mantenida por enlaces inicos y de puentes de hidrgeno entre las cadenas
laterales de los aminociodos, enlaces hidrofbicos y eventualmente puentes
disulfuro.

1.1.6.4. Estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria de una protena es la forma en la que se asocian las
distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar
de estructura cuaternaria es necesario que la protena est formada por varias
subunidades. Como ejemplos de protenas con estructura cuaternaria se puede
considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.

1.2. ENZIMAS.
Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformacin en forma de diagrama de cintas
rodeado por el modelo de relleno de
espacio de la protena. Esta protena es
una eficiente enzima involucrada en el
proceso de transformacin de azcares en
energa en las clulas.

Las enzimas son molculas de naturaleza
proteica que catalizan reacciones qumicas,
siempre que sean termodinmicamente
posibles: Una enzima hace que una reaccin
qumica que es energticamente posible pero
que transcurre a una velocidad muy baja, sea
cinticamente favorable, es decir, transcurra a
mayor velocidad que sin la presencia de la
enzima. En estas reacciones, las enzimas
actan sobre unas molculas denominadas
sustratos, las cuales se convierten en
molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan
enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se
las denomina reacciones enzimticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente
selectivas con sus sustratos y su velocidad crece slo
con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas
sintetizadas en una clula determina el tipo de
metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta
sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica.

1.2.1. Estructuras y mecanismos.
Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de tipo II.
La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.

Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy
variables, desde 62 aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato
tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sintasa de cidos grasos.

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual
viene a su vez determinada por la secuencia de aminocidos. Sin embargo, aunque la
estructura determina la funcin, predecir una nueva actividad enzimtica basndose
nicamente en la estructura de una protena es muy difcil, y un problema an no resuelto.

Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo
una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente
involucrada en la catlisis. La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la
reaccin es denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la
capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas
molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada.
Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o
disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacin
positiva o negativa, segn el caso.

1.2.2. Cintica enzimtica.
Mecanismo para una reaccin catalizada por una
enzima con un nico sustrato. La enzima (E) une
un sustrato (S) y genera un producto (P).

La cintica enzimtica es el estudio de cmo las
enzimas se unen a sus sustratos y los transforman
en productos. Los datos de equilibrios utilizados
en los estudios cinticos son obtenidos mediante
ensayos enzimticos.

1.2.3. Clasificacin y nomenclatura de enzimas.
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica que cataliza,
con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol
deshidrogenasa proviene de la reaccin que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el
alcohol; ADN polimerasa proviene tambin de la reaccin que cataliza que consiste en
polimerizar el ADN.

La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una
nomenclatura para identificar a las enzimas basadas en los denominados Nmeros EC. De
este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro nmeros precedidos por
las letras "EC". El primer nmero clasifica a la enzima segn su mecanismo de accin. A
continuacin se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan la
colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD
+
, NADP
+
, FAD) que
aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica, estas
coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser
recicladas antes de volver a efectuar una nueva reaccin cataltica. Ejemplos:
deshidrogenasas, peroxidasas.
EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de
interconversin de monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas,
quinasas.
EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de
monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos,
previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro
'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H
2
O, CO
2
y NH
3

para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace. Ejemplos:
descarboxilasas, liasas.
EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo de ellas sus
ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de
posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas.
Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
EC6 Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados
"fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el
ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.


















1.2.4. Aplicaciones industriales.
Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros tipos de industria, en donde se
requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas estn limitadas
tanto por el nmero de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de
estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniera de protenas se
ha convertido en un rea de investigacin muy activa donde se intentan crear enzimas con
propiedades nuevas, bien mediante diseo racional, bien mediante evolucin in vitro. Estos
esfuerzos han comenzado a tener algunos xitos, obtenindose algunas enzimas que catalizan
reacciones no existentes en la naturaleza.

Cuadro 19.- A continuacin se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de
las enzimas:

Aplicacin
Enzimas
utilizadas
Usos
Procesado de alimentos

La amilasa cataliza la
degradacin del almidn en
azcares sencillos.
Amilasas de
hongos y plantas.
Produccin de azcares desde el
almidn, como por ejemplo en la
produccin de jarabe de maz. En la
coccin al horno, cataliza la rotura
del almidn de la harina en azcar.
La fermentacin del azcar llevado a
cabo por levaduras produce el
dixido de carbono que hace "subir"
la masa.
Proteasas
Los fabricantes de galletas las
utilizan para reducir la cantidad de
protenas en la harina.
Alimentos para bebs Tripsina
Para pre-digerir el alimento dirigido
a bebs.

Elaboracin de cerveza

Cebada germinada
utilizada para la elaboracin
de malta.
Las enzimas de la
cebada son
liberadas durante la
fase de molido en
la elaboracin de la
cerveza.
Las enzimas liberadas degradan el
almidn y las protenas para generar
azcares sencillos, aminocidos y
pptidos que son usados por las
levaduras en el proceso de
fermentacin.
Enzimas de cebada
producidas a nivel
industrial
Ampliamente usadas en la
elaboracin de cerveza para sustituir
las enzimas naturales de la cebada.
Amilasa, glucanasa
y proteasas
Digieren polisacridos y protenas
en la malta.
Betaglucanasas y
arabinoxilanasas
Mejoran la filtracin del mosto y la
cerveza.
Amiloglucosidasas
y pululanasas
Produccin de cerveza baja en
caloras y ajuste de la capacidad de
fermentacin.
Proteasas
Eliminan la turbidez producida
durante el almacenamiento de la
cerveza.
Acetolactatodecarb
oxilasa (ALDC)
Incrementa la eficiencia de la
fermentacin mediante la reduccin
de la formacin de diacetilo.
Zumos de frutas
Celulasas,
pectinasas
Aclarado de zumos de frutos.
Industria lctea

Queso de Roquefort.
Renina, derivado
del estmago de
animales rumiantes
jvenes (como
terneros y ovejas).
Produccin de queso, usada para
hidrolizar protenas.
Enzimas
producidas por
bacterias
Actualmente, cada vez ms usadas
en la industria lctea.
Lipasas
Se introduce durante el proceso de
produccin del queso Roquefort para
favorecer la maduracin.
Lactasas
Rotura de la lactosa en glucosa y
galactosa.
Digestin de carne Papana
Ablandamiento de la carne utilizada
para cocinar.
Industria del almidn

Glucosa.

Fructosa.
Amilasas,
amiloglucosidasas
y glucoamilasas
Conversin del almidn en glucosa
y diversos azcares invertidos.
Glucosa isomerasa
Conversin de glucosa en fructosa
durante la produccin de jarabe de
maz partiendo de sustancias ricas en
almidn. Estos jarabes potencian las
propiedades edulcorantes y reducen
las caloras mejor que la sacarosa y
manteniendo el mismo nivel de
dulzor.
Industria del papel
Amilasas,
xilanasas, celulasas
y ligninasas
Degradacin del almidn para
reducir su viscosidad, aadiendo
apresto. Las xilanasas reducen el
blanqueador necesario para la

Una fbrica de papel en
Carolina del Sur.
decoloracin; las celulasas alisan las
fibras, favorecen el drenaje de agua
y promueven la eliminacin de
tintas; las lipasas reducen la
oscuridad y las ligninasas eliminan
la lignina para ablandar el papel.
Industria del biofuel

Celulosa en 3D.
Celulasas
Utilizadas para degradar la celulosa
en azcares que puedan ser
fermentados.
Ligninasas
Utilizada para eliminar residuos de
lignina.
Detergentes biolgicos
Principalmente
proteasas,
producidas de
forma extracelular
por bacterias.
Utilizadas para ayudar en la
eliminacin de tintes proteicos de la
ropa en las condiciones de prelavado
y en las aplicaciones directas de
detergente lquido.
Amilasas
Detergentes de lavadoras para
eliminar residuos resistentes de
almidn.
Lipasas
Utilizadas para facilitar la
eliminacin de tintes grasos y
oleosos.
Celulasas Utilizadas en suavizantes biolgicos.
Limpiadores de lentes de
contacto
Proteasas
Para eliminar restos proteicos de las
lentes de contacto y as prevenir
infecciones.
Industria del hule Catalasa
Para generar oxgeno desde el
perxido, y as convertir el ltex en
hule espumoso.
Industria fotogrfica Proteasa (ficina)
Disolver la gelatina de las pelculas
fotogrficas usadas, permitiendo as
la recuperacin de su contenido en
plata.
Biologa molecular
Enzimas de
restriccin, ADN
ligasa y
polimerasas
Utilizadas para manipular el ADN
mediante ingeniera gentica. De
gran importancia en farmacologa,
agricultura, medicina y

ADN de doble hlice.
criminalstica. Esenciales para
digestin de restriccin y para la
reaccin en cadena de la polimerasa.