SEMINARIO BIOQUMICA 1

1.- A qu se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de

una protena y que tipos de enlaces se basan estas estructuras?

rdenes de estructura de protena:

Estructura Primaria:
Cadena polipeptdica consiste en una cadena lineal de aminocidos unidos por enlaces
peptdicos.

Estructura Secundaria:
Es la forma en la que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio. Existen varias
formas de estructura secudaria, las ms importante son hlice alfa y hoja plegada beta.
Las estructuras secundarias definidas estn mantenidas por puentes de hidrgeno
formados exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto
de la cadena polipeptdica. Las distancias y ngulos sern iguales, independientemente
de la protena y de los aminocidos que formen su estructura.

Estructura Terciaria:
es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena
polipeptdica, que pueden tener una estructura secundaria definida. Esta estructura est
mantenida por enlaces inicos y de puentes de hidrgeno entre las cadenas laterales de
los aminocidos, enlaces hidrofbicos y eventualmente puentes disulfuro.

Estructura Cuaternaria:
En estas se asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Lo que
quiere decir que para hablar de esta protena necesariamente tiene que estar formada de
subunidades. Ejemplos conocidos son la hemoglobina, inmunoglobulina o miosina.




















2.- Cul es la caracterstica estructural de la hemoglobina del adulto?

La hemoglobina (HB) es una protena globular, que esta presente en altas
concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato
respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los
tejidos perifricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en
sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/ dl en la mujer.
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por
cuatro cadenas polipeptdicas (fig. 1): dos y dos (hemoglobina adulta- HbA); dos y
dos (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos y dos
(hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas
alfa ni beta, sino zeta ( ) y epsilon () (Hb Gower I).
Al final del primer trimestre la subunidades han reemplazado a las subunidades (Hb
Gower II) y las subunidades a los pptidos . Por esto, la HbF tiene la composicin 22

3.- Cul es la estructura no proteica de la hemoglobina?
El grupo hemo, un tetrapirrol cclico que consta de 4 molculas de pirrol enlazadas
por puentes de alfa-metileno y el Hierro ferroso reside en el centro del tetrapirrol
planar.

4.- Cules son las funciones de la hemoglobina?
La hemoglobina presenta una funcin de transporte, transporte del oxgeno y del
anhdrido carbnico.
La hemoglobina se une reversiblemente al oxgeno para formar oxihemoglobina.
Una molcula de Hb reacciona con cuatro de oxgeno:
La reaccin es altamente dependiente de la presin parcial de oxgeno (PO2) en el
medio. Un aumento de la presin estimula la formacin de oxihemoglobina
mientras una disminucin contribuye a la disociacin de Hb y oxgeno.
A la presin parcial de 100 mm de Hg o Torrs de oxgeno existente en aire
alveolar, la hemoglobina se satura casi completamente con oxgeno, es decir
cerca del 100% de la hemoglobina se transforma en oxihemoglobina.
La hemoglobina participa tambin en el transporte de anhdrido carbnico.
Aproximadamente 5% del total de CO2 movilizado en la sangre y liberado en los
pulmones es transportado en forma de carbamino.




5.- Cules son los factores ms importantes que afecta a la curva de disociacin
de la hemoglobina?
La curva de disociacin representa los cambios en la saturacin de la hemoglobina de
acuerdo a los cambios en la presin parcial de O2.La Hb est saturada 98% en los
pulmones y 33% en los tejidos de manera que cede casi el 70% de todo el O2 que
puede transportar.




















Entre los factores ms importantes que afectan esta curva, tenemos:
Presin parcial de anhdrido carbnico en sangre (pCO2), el aumento de la
concentracin de CO
2
disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno y
produce un desplazamiento de la curva hacia la derecha.
pH, descenso del pH provoca un desplazamiento de la curva hacia la derecha.
Este factor est ligado al anterior ya que el incremento de pCO
2
por accin de la
anhidrasa carbnica produce un aumento de H
+
que son los que al fijarse a la
hemoglobina disminuyen su afinidad. Este efecto se denomina "efecto Bohr".
Temperatura corporal, provoca un desplazamiento de la curva hacia la derecha.
2,3-difosfoglicerato, su concentracin aumentada desplaza la curva hacia la
derecha, favoreciendo la liberacin de oxgeno a los tejidos.
Monxido de carbono (CO)


6.- Por qu se produce la enfermedad de clulas falciformes?
La anemia de clulas falciformes es la forma ms frecuente de la enfermedad de clulas
falciformes. La enfermedad de clulas falciformes es una enfermedad grave en la que el
cuerpo produce glbulos rojos en forma de medialuna. La palabra "falciforme" significa "en
forma de hoz". La hoz es un instrumento para cortar hierba que tiene una hoja en forma
de medialuna o "C".
Los glbulos rojos normales tienen forma de disco y se ven como rosquillas sin agujero en
el centro. Se mueven fcilmente por los vasos sanguneos. En los glbulos rojos hay una
protena rica en hierro llamada hemoglobina. Esta protena transporta el oxgeno de los
pulmones al resto del cuerpo.
Las clulas falciformes contienen una hemoglobina anormal llamada hemoglobina
falciforme (hemoglobina S). La hemoglobina falciforme hace que los glbulos rojos tengan
forma de "C" o medialuna.
Las clulas falciformes son rgidas y pegajosas. Tienden a obstruir la circulacin de la
sangre por los vasos sanguneos de las extremidades y los rganos. La obstruccin de la
circulacin puede causar dolor, infecciones graves y lesiones de rganos