Aminocidos

Unidades monomricas de las protenas: L--aminocidos

Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina
Metionina Fenilalanina Triptfano
Glicina Serina
Treonina Cistena Asparagina Glutamina Tirosina
cido cido
asprtico glutmico Lisina Arginina Histidina
Polares
(Hidrofilicos)
No Polares
(Hidrfobicos)
Carbono asimtrico
Estereoqumica de los aminocidos
Estereoismeros:2
n

+
Enlace amida
(Enlace peptdico)
Orden lineal de residuos de aminocidos en un polipptido
Estructura secundara:

Cadena polipeptidica enrrollada en s misma o
adorsada a otra ms o menos paralela.

hlice
Hlice
Hlice de colgena
Estructura Secundaria:
-Hlice
Estructura Secundaria:
-Hlice
Hlice de Colgena
Tres cadenas polipeptidicas helicoidales de unos 1000 residuos
La secuencia que aparece con frecuencia es Gly-Pro-Hyp
C/u de las 3 hlices de colgena se estabiliza por repulsin
estrica de los anillos de pirrolidona de la prolina e hidroxiprolina.
Estructura terciaria:

Es la cadena polipeptidica con estructura
secundara completamente plegada.

Ej. Ribonucleasa
Mioglobina
Estructura cuaternara:

Es la agrupacin entre varias cadenas
polipeptidicas que interactuan entre s para
formar las grandes molculas protecas
Las enzimas se clasifican en funcin de la reaccin que catalizan:

1.Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidacin y
reduccin (con transferencia de H
+
, O y e
-
).
2.Transferasas: Transferencia de grupos funcionales entre
molculas.
3.Hidrolasas: Reacciones de hidrlisis.
4.Liasas: Adicin de molculas a dobles enlaces.
5.Isomerasas: Transformacin de un ismero en otro.
6.Ligasas o sintasas: Unin de molculas o de un grupo
funcional a una molcula, utilizando la energa proporcionada
por el ATP.

Segn su estructura, se pueden diferenciar dos tipos de
enzimas: las enzimas estrictamente proteicas, que son
holoprotenas, y las holoenzimas, que son enzimas
constituidas por la asociacin, ms o menos fuerte, de una
fraccin polipeptdica o apoenzima y de una fraccin no
polipeptdica que se denomina grupo prosttico cuando su
unin a la apoenzima es permanente, y cofactor cuando no
lo es.

2. COFACTORES Y COENZIMAS.

Los cofactores pueden ser activadores
inorgnicos, como los iones metlicos (Zn
2+
,
Mg
2+
, K
+
,etc.)o tambin activadores orgnicos,
en este caso denominados coenzimas, que
actan asociadas a enzimas, como el ATP, el
NAD
+
, las vitaminas, etc. y cuya unin con la
enzima suele ser mediante interacciones dbiles
y de carcter temporal.
Entre las coenzimas ms conocidas se encuentran
el NAD
+
, el NADP
+
, el FAD , etc. Todas ellas
pertenecen a enzimas deshidrogenasas que captan
hidrgenos (transformandose en NADH, NADPH,
FADH
2
), y los transportan hasta un aceptor final de
hidrgenos.
Cofactores de naturaleza vitamnica; ejemplos

1. Hidrosolubles
Tiamina Pirofosfato de tiamina B
1

Riboflavina Flavinas: FAD, FMN B
2

Piridoxal Fosfato de Piridoxal B
6

Nicotinamida NAD
+
, NADP
+
PP
c.Lipoico Lipoamida
c.Flico Coenzimas folnicos
c.Pantotnico CoA

2. Liposolubles
Naftoquinonas g-Carboxilacin K
N
N
H
3
C
CH
2
N
+
S
H
3
C
CH
2
CH
2
O P O P O
-
O
-
O
-
O O
Tiamina pirofosfato, TPP
N
N
H
3
C
CH
2
N
+
S
H
3
C
CH
2
CH
2
OH
Tiamina (vit. B
1
)
O
-
P
O
O
-
O CH
2
C
C
C
CH
2
OH H
OH H
OH H
N
N
NH
N
H
3
C
H
3
C
O
O
Flavina (Isoaloxazina)
Ribitol
Fosfato
Riboflavina
(vit. B
2
)
FMN: Flavin mononucletido
(Riboflavin fosfato)
O
H
H
OH
H
OH
CH
2
H
O P
O
O
-
O P
O
O
-
O N
N
N
N
NH
2
CH
2
C
C
C
CH
2
OH H
OH H
OH H
N
N
NH
N
H
3
C
H
3
C
O
O
FAD: Flavin Adenin Dinucletido
N
OH
CH
3
HOH
2
C
CHO
N CH
3
HOH
2
C
CHO
O P
O
O
-
O
-
Piridoxal (vit. B
6
)
Piridoxal fosfato
O
O
H
H
OH
H
OH
CH
2
H
O P
O
O
-
O P
O
O
-
O CH
2
N
N
N
N
NH
2
OH OH
N
CONH
2
+
O
O
H
H
O
H
OH
CH
2
H
O P
O
O
-
O P
O
O
-
O CH
2
N
N
N
N
NH
2
OH OH
N
CONH
2
P O
-
O
O
-
+
Nicotinamida - Ribosa - P - P - Ribosa - Adenina
NAD
+

NADP
+

N
CONH
2
N
H H
CONH
2
AH
2
A + H
+
NAD
+
, NADP
+

(Formas oxidadas)

NADH, NADPH
(Formas reducidas)

AH
2
+ NAD(P)
+
A + NAD(P)H + H
+

S S
COOH
S S
CO
NH
CH
Lys
CO
NH
CH
SH SH
Lys
AH
2

A
Lipoamida
Dihidrolipoamida
c. Lipoico
N
N
N
N
OH
H
2
N
N
C NH
O
C H
COO
-
CH
2
CH
2
CO OH
H
n
c. Flico
Pteridina
4-amino
benzoico
Poliglutamato
CH
2
OH C
CH
3
CH
3
CHOH CO NH CH
2
CH
2
COOH
CH
2
OH C
CH
3
CH
3
CHOH CO NH CH
2
CH
2
CO NH CH
2
CH
2
SH
c. Pantoico -Alanina
c. Pantotnico
c. Pantotnico Cisteamina
Pantetena
O
H
H
OH
H
OH
CH
2
H
N
N
N
N
NH
2
O P
O
O
-
O P
O
O
-
O
H
3
C CH
3
HO H
C
N
C
N
HS
O
H
O
H
ADP
Pantetena
Coenzima A
Cobalamina
(vit. B
12
)
NH
2
COCH
2
CH
2
H
H
H CH
2
OH
OH
H
CH
3
CH
3
H
3
C CH
CH
2
NH
CO
CH
2
CH
2
NC
H
3
C
H
H
CH
3
NH
2
COCH
2
H
H
3
C
NH
2
COCH
2
H
3
C
CH
3
CH
2
CONH
2
CH
3
H
H
CH
2
CH
2
CONH
2
CH
3
CH
3
CH
2
CH
2
CONH
2
N
N
N
N
N
O
O
O
P
O
O
N
Co
+
NH HN
S
COOH
NH N
S
COOH
C
O
HO
CO
2

Biotina
Carboxibiotina

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.

Temperatura.
pH









Concentracin del sustrato.



Michaelis y Menten formularon la siguiente ecuacin:


M
K S
S
v v

max
V
[S] Km
V max
1 = Km 1_ + 1__
V Vmax [S] Vmax

Ecuacin Lineweaver-Burk
1
[S]
Pendiente= Km
Vmax
1__
Vmax
_ 1
Km
i_
V
i

3.3 Inhibidores.

Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad y la eficacia
de una enzima o bien impiden completamente la actuacin de la misma.
La inhibicin puede ser de dos tipos: irreversible o reversible:

La inhibicin irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar
cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo de la
enzima alterando su estructura.
La inhibicin reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro
activo, sino que slo se impide temporalmente su normal
funcionamiento:

-La inhibicin reversible competitiva se debe a la presencia de un
inhibidor cuya molcula es similar al sustrato, por lo que puede
competir con ste en la fijacin al centro activo de la enzima. La
enzima no puede actuar hasta que no se libera de dicho inhibidor.

- La inhibicin reversible no competitiva es debida a un inhibidor que
acta sobre el complejo enzima-sustrato haciendolo fijo, o se une a la
enzima impidiendo el acceso del sustrato al centro activo.


Con inhibidor
no competitivo
1/S
1/V
Sin inhibidor
1/S
1/V
Con inhibidor competitivo
Sin inhibidor
3.5. Enzimas alostricas.

Existen enzimas cuyo comportamiento no se puede explicar con el
modelo de Michaelis-Menten. Las enzimas alostricas presentan
curvas sigmoideas en lugar de las clsicas hiprbolas, al
representar la concentracin de sustrato en funcin de la velocidad
de la reaccin catalizada.

Las enzimas alostricas son capaces de adoptar dos
conformaciones: una inactiva (T) y otra activa (R).El paso de
una a otra suele estar inducido por la unin de ciertas
molculas, denominadas ligandos, moduladores o
activadores, a determinados lugares de la superficie
enzimtica (distintos del centro cataltico) que son conocidos
como centros reguladores. Estas enzimas desempean un
papel fundamental en los sistemas de sealizacin celular, as
como en la regulacin de la actividad cataltica en las
reacciones del metabolismo.

3.5. Zimgenos
Son enzimas que se sintetizan en forma inactiva y que
posteriormente se transforman en la forma activa, por la accin de
otras enzimas o iones. El zimgeno sufre un ataque hidroltico que
libera parte de los aminocidos de su cadena polipeptdica., el resto
se reorganiza y adquiere la conformacin que le permitir actuar. Si
se sintetizaran en forma activa destruiran la clula que las
contuviera. Un ejemplo lo constituyen el tripsingeno, forma inactiva
de la tripsina.