Solo una pequea fraccin de la enzima se une al sustrato Qu funcin desempea el
resto de la molcula de la enzima? Es verdad que solo una pequea parte de la enzima se une a su sustrato para acelerar una reaccin (catlisis), pero el resto de la estructura tambin tiene varias propiedades, la primera de ellas sera brindarle una forma, la cual puede brindar especificidad, mediante un impedimento estrico (o sea que le da una forma que le impide pegarse a otra cosa que no sea su sustrato), Adems de la especificidad debes de recordar que las enzimas nicamente son activas cuando tienen cierta forma (cuando ciertos grupos funcionales estn expuestos), as que si no se tiene la estabilidad brindada por la forma, pues tampoco se tiene la actividad enzimtica. Otra funcin sera la de brindarle solubilidad ante medios acuosos y/o orgnicos, ya que no todas las protenas pueden estar disueltas en sangre o fluidos biolgicos si no presentan aminocidos polares expuestos (o al menos grupos funcionales OH, o algn otro grupo polar). Adems requieren ciertos cofactores - sustancias que le permiten actuar ms eficientemente - (iones metlicos, por lo general Magnesio o Calcio) y estos cofactores tambin requieren de un sitio de unin. Y por si fuera poco la mayor parte de la enzimas requieren ser transportadas de un sitio a otro, por lo cual tambin requieren fracciones de reconocimiento a otras protenas o enzimas. 2 Cmo influye cada uno de los siguientes factores en la velocidad de una reaccin enzimtica? a) La concentracin del enzima: En toda reaccin catalizada por un enzima, si se mantiene constante la concentracin del E, la velocidad de la reaccin aumenta exponencialmente al incrementarse la concentracin del sustrato, ya que al existir ms molculas de sustrato es ms probable el encuentro con el enzima y la formacin del complejo E-S.
b) La concentracin del sustrato: Km. Se puede definir como la concentracin de sustrato necesario para que la velocidad de la reaccin sea la mitad de la velocidad mxima. Se mide en unidades de concentracin. La Km nos indica la afinidad de un enzima por su sustrato: Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentracin de sustrato elevada para alcanzar la mitad de la velocidad mxima. Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentracin de sustrato baja para alcanzar la mitad de la velocidad mxima. c) La temperatura: Temperatura La T influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10C que aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T ptima) donde la actividad es mxima. d) El pH: Cada enzima realiza su accin dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimatica ser mxima. Por debajo del pH minimo o por encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. 3. Enzimas: a) Si el pH ptimo de una enzima es igual a 7,3,qu ocurrir con la actividad enzimtica a pH 3,0 y a pH 9,5? Si tenemos un pH optimo que en este caso en 7,3 a un pH 3,0 y 0 entonces nuestra enzima se desnaturalizara y por consiguiente se desnaturalizara.
b) Si la temperatura ptima de una enzima es de 36C, Qu ocurrir a 80C? Si la temperatura aumenta a 80 C por encima de la temperatura optima entonces, disminuye e incluso cesa la actividad enzimtica debido a que la enzima se desnauraliza.
Formas Farmacéuticas Sólidas Identificación, Clasificación Ventajas y Desventajas. Aspectos Biofarmacéuticos y Su Influencia en El Efecto Farmacológico