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Es una protena tetramrica de los eritrocitos, transporta O

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desde los
pulmones hacia los tejidos perifricos y clulas que rodean el lecho capilar del
sistema vascular, y regresa CO
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y protones desde la red de capilares hacia los
pulmones.
La sangre necesita de un transportador de O2 porque este gas no es
suficientemente soluble en el plasma sanguneo para satisfacer las
necesidades corporales.
Se sabe que por cada litro de sangre hay 150 gramos de Hb, y que cada gramo
de Hb disuelve 1.34 ml de O2, en total se transportan 200 ml de O2 por litro de
sangre. Esto es, 87 veces ms de lo que el plasma solo podra transportar. Sin
un transportador de O2 como la Hb, la sangre tendra que circular 87 veces
ms rpido para satisfacer las necesidades corporales



La hemoglobina se une reversiblemente al oxgeno para formar oxihemoglobina
que lleva al oxigeno hasta los tejidos. Ah en los tejidos el dixido de carbono se
combina con la hemoglobina y forma carbohemoglobina, cuando este compuesto
llega a los pulmones, se desdobla, el dixido de carbono se expulsa y vuelvea
formarse oxihemoglobina

Cuando el CO2 llega al eritrocito se dan dos situaciones: la primera es que el
CO2 reacciona con el H2O, reaccin catalizada por la anhidrasa carbnica,
produciendo H2CO3 en un 90%. La segunda es que el CO2 en un 7%, se une
a la Hb generando carbaminoHb.



Tambin tiene una funcin como Buffer, ya que se enlaza a dos protones por cada
cuatro molculas de oxgeno liberadas, por lo tanto contribuye al
mantenimiento de un pH constante en la sangre


1. Por qu se produce la enfermedad de clulas falciformes

La causa ms comn de las hemoglobinopatas es la mutacin puntual, es
decir, la sustitucin de un nucletido de ADN por otro, lo que modifica el cdigo
gentico y puede inducir un cambio en un aminocido de la globina resultante.

Despus de que las molculas de hemoglobina entregan su oxgeno, algunas
de ellas se agrupan en largas filas como si fueran marcas de carretera. Al
agruparse de esta manera, los glbulos rojos se endurecen y toman una forma
encorvada (falciforme).
La anemia falciforme es causada por un error en el gen que le dice al
organismo cmo fabricar hemoglobina.

En esta patologa se produce un cambio de aminocido en la posicin 6 de
beta globina normal, cambiando cido glutmico por valina, lo que disminuye
la solubilidad de la protena, de tal manera que la hemoglobina S forma
polmeros produciendo un glbulo rojo en forma de hoz, cuando han liberado el
oxgeno. Estos glbulos rojos falciformes no son flexibles y forman tapones en
los vasos sanguneos pequeos, produciendo una interrupcin de la
circulacin de la sangre que puede daar los rganos de cualquier parte del
cuerpo.

La cadena lateral de la valina es apolar, por lo que aparece un parche
hidrfobo en la superficie de la molcula, mientras que el glutamato es polar.
Esta alteracin reduce marcadamente la solubilidad de la hemoglobina S
desoxigenada, pero tiene poco efecto sobre la solubilidad de la Hb S
oxigenada.
La menor solubilidad de la forma reducida de esta hemoglobina da lugar a la
formacin de una red gelatinosa de polmeros fibrosos llamados tautoides,
debido a que en la hemoglobina S desoxigenada estos parches hidrfobos se
pegan unos a otros por su tendencia a excluir el agua, haciendo que la
hemoglobina polimerice formando agregados en forma de cadena que
endurecen y deforman el hemate produciendo eritrocitos rgidos y en forma de
hoz, que atraviesan vasos finos con dificultad o no las atraviesan en absoluto.

En un estudio realizado por Robert Hebbel y sus colaboradores, demostraron
que el componente hemo de la hemoglobina tiende a liberarse de la protena
debido a episodios repetidos de la polimerizacin de la hemoglobina S.
Algunos de estos grupos hemo libres tienden a alojarse en la membrana de los
hemates, el hierro de este grupo promueve la formacin de componentes muy
peligrosos llamados especies reactivas de oxgeno. Estas molculas daan
los componentes lipdicos y proteicos de la membrana de los glbulos rojos,
produciendo su destruccin (hemlisis).