UDO ANZOATEGUI

ESCUELA DE ESTUDIOS BASICOS

BIOLOGIA II
ENZIMAS
INTRODUCCIN
Las enzimas son las protenas ms notables de la naturaleza; sin ellas, la vida
como la conocemos no sera posible. Las enzimas son catalizadores, esto es,
aceleran la velocidad de las reacciones sobre las que actan sin consumirse en el
proceso. El poder cataltico de las enzimas es mucho mayor que el de los
catalizadores inorgnicos, algunas de ellas estn limitadas solo por la velocidad
con que colisionan con sus sustratos; son catalizadores perfectos.
Aunque las reacciones que ocurren en la clula son termodinmicamente
favorables, la velocidad a la cual transcurren la mayora de ellas es
extremadamente lenta; sin la presencia de las enzimas, las reacciones necesarias
para sostener la vida ocurriran a una velocidad incompatible con sta. Adems de
su enorme poder cataltico, las enzimas son altamente especficas por sus
sustratos y tienen la capacidad de regular su velocidad en respuesta a las
concentraciones de sustrato y la presencia de inhibidores, activadores,
reguladores alostricos, etc. As pues, las enzimas desempean un papel central
en los procesos biolgicos, son las responsables de degradar y sintetizar las
molculas que nos forman y de extraer, transformar y utilizar toda la energa
relacionada con estos procesos. Por ltimo, las enzimas son las responsables de
regular y coordinar todas las reacciones que ocurren en un organismo para lograr
el delicado balance que representa la vida. El primer modelo matemtico que
explic de manera general la cintica de las enzimas no alostricas, donde la
velocidad de la reaccin se incrementa hiperblicamente conforme aumenta la
concentracin de sustrato, fue propuesto en 1913 por Leonor Michaelis y Maud
Menten a partir de los trabajos previos de Victor Henri y Archibald Hill.

Este modelo postula la idea central de que la enzima y el sustrato libres

establecen un equilibrio rpido con el complejo enzima-sustrato; en un segundo
paso ms lento, este complejo se rompe liberando el producto y regenerando la
enzima libre. La ecuacin de Michelis-Menten explica la relacin entre la velocidad
de la reaccin catalizada por una enzima y la concentracin de sustrato a travs
de los dos parmetros de la ecuacin, Vmax y Km. La ecuacin de MichaelisMenten puede ser re-arreglada matemticamente para obtener su forma lineal,
permitiendo determinar de manera sencilla los parmetros cinticos de una
enzima a travs del grafico de Lineweaver-Burk. Este mismo grfico permite
inspeccionar rpida y visualmente las diferentes formas de inhibicin enzimtica.

El estudio de las enzimas es de suma importancia dentro de las ciencias mdicas;

las enzimas estn implicadas en el origen, diagnostico y tratamiento de una gran
cantidad de patologas y es claro que en el futuro, su preponderancia ser cada
vez mayor. Por ejemplo, la deficiencia de algunas enzimas, como las proteasas de
la coagulacin en la hemofilia, es causa de enfermedades hereditarias. La
presencia anormal de algunas enzimas en el torrente sanguneo ayuda a
diagnosticar el dao especfico de tejidos, este es el caso de la amilasa y lipasa en
las patologas pancreticas y las transaminasas en las enfermedades hepticas.
Las enzimas son tambin el blanco de varios frmacos: la aspirina inhibe a la
ciclooxigenasa, el omeprazol a la ATPasa de protones y el captopril a la enzima
convertidora de angiotensina; estas inhibiciones redundan en un efecto
teraputico. La capacidad de producir enzimas recombinantes abri la posibilidad
de utilizarlas rutinariamente con fines teraputicos, tal es el caso de la
estreptocinasa para la terapia fibrinoltica en el infarto agudo al miocardio. Es claro
que todas estas aplicaciones no serian posibles sin la previa y profunda
comprensin de la estructura y funcin de estas fascinantes molculas.
Parmetros cinticos bsicos. Definiciones y relaciones.
La velocidad de transformacin de los sustratos de una reaccin en los
correspondientes productos en una reaccin enzimtica que transcurra en
condiciones de estado estacionario es dependiente tanto de las concentraciones
de la enzima como de los sustratos. Normalmente, esa dependencia puede
expresarse matemticamente por la ecuacin de Michaelis-Menten:

v = Vmax [S] / (Km + [S])

Grafica segn la ecuacin de Michaelis -Menten

Esta ecuacin predice que la velocidad de formacin de producto es saturable con

respecto al sustrato, es decir existe una concentracin de sustrato a partir del cual
la velocidad (v) no aumenta de forma significativa.
La Km es un parmetro que depende de la afinidad de la enzima por el sustrato y
que se denomina constante de Michaelis.
La Vmax se denomina velocidad mxima, y depende de la concentracin de
enzima segn una relacin lineal:
Vmax = k2 [E]
El clculo de los valores de Vmax y Km se realiza mediante la representacin de
Lineweaver- Burk, que es en realidad la ecuacin de Michaelis-Menten en forma
doble recproca:
1/v = 1/Vmax + (Km/Vmax) [S]
La representacin de 1/v frente a 1/[S] da lugar a una lnea recta cuya ordenada
en el origen es 1/Vmax y cuya abscisa es -1/Km. La velocidad de reaccin se
suele expresar en moles de producto formado por minuto, aunque existan
unidades estndar, como el Katal, que por ser muy grande es poco empleada.
La velocidad de reaccin vara tambin con la presencia en el medio de
determinados agentes qumicos que reciben el nombre de moduladores o
efectores. Existen varios tipos, y uno de los ms frecuentes son los denominados
inhibidores competitivos. Generalmente, stos son sustancias de naturaleza
anloga al sustrato, que pueden competir con l por el centro activo de la enzima.
As, disminuyen la velocidad de transformacin del verdadero sustrato,
aumentando la constante de Michaelis. En su presencia, se puede obtener lo que
se denomina constante de Michaelis aparente. La cintica de inhibicin
competitiva responde a la siguiente ecuacin:
v= Vmax.[S] / (Km ap +[S]),
donde la constante aparente (Km ap) vale:
(Km)ap = Km/ (1+ [I] / Ki)
siendo [I] la concentracin de inhibidor y Ki la denominada constante de
inhibicin, caracterstica de cada enzima y cada inhibidor.

Material recopilado y editado por Prof. Meximara Rodrguez/2013