Biomoleculas Organicas Lipidos Proteinas Enzimas Lectura

UNIVERSIDAD LOS ANGELES DE CHIMBOTE
CURSO :
UNIDAD :
TEMAS :
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR

PRIMERA
COMPONENTES QUMICOS DE LA MATERIA VIVIENTE:
BIOMOLCULAS ORGNICAS (LPIDOS, PROTENAS)
Biomolculas orgnicas lpidos:
qumicas y biolgicas.
Biomolculas orgnicas protenas:
Biomolculas orgnicas enzimas:
caractersticas
caractersticas
caractersticas
LOS LIPIDOS
Los lpidos son un grupo heterogneo de compuestos que se definen no por su estructurasino
por el hecho de que son solubles en solventes no polares (ter, cloroformo, etc.) y relativamente
insolubles en el agua. Las molculas lipdicas tienen estas propiedades porque consisten
principalmente en carbono e hidrgeno, con pocos grupos funcionales que contengan oxgeno.
Los tomos de oxgeno son caractersticos de los grupos funcionales hidroflicos, de modo que
los lpidos, con poco oxgeno, tienden a ser hidrfobos. Entre los grupos de lpidos de
importancia biolgica estn grasas neutras, fosfolpidos, carotenoides (pigmentos vegetales
amarillos y anaranjados), esteroides y ceras. Algunos lpidos se emplean para almacenamiento
de energa, otros son componentes estructurales de membranas celulares, y algunos ms son
hormonas de importancia.
Las grasas neutras se componen
de glicerol y cidos garsos
Los lpidos ms abundantes en los seres vivos son las grasas neutras. Estos compuestos son
una forma econmica de almacenamiento de reserva de energa, ya que liberan el doble de
energa por gramo, en comparacin con los carbohidratos. Estos ltimos y las protenas pueden
transformarse en grasas por accin enzimtica y almacenarse en las clulas del tejido adiposo
de los animales.
Una grasa neutra consiste en una molcula de glicerol unida a una, dos o tres cidos grasos. El
glicerol es un alcohol de tres carbonos que contiene igual nmero de grupos hidroxilo (-OH). Un
cido graso es una cadena larga no ramificada de hidrocarburo con un grupo carboxilo(-COOH)
en un extremo. Hay alrededor de 30 cidos grasos distintos en los lpidos, y por lo general
tienen nmero par de tomos de carbono. Por ejemplo, el cido butrico, presente en la
mantequilla rancia, tiene cuatro tomos de carbono. El cido oleico, que es el cido graso de
distribucin ms amplia en la naturaleza, posee 18 tomos de carbono y se encuentra en la
mayor parte de las grasas animales y vegetales.
Los cidos grasos saturados son aquellos cuyos tomos de carbono estn unidos entre s por
un slo enlace o enlace simple, conteniendo el nmero mximo posible de tomos de
hidrgeno. Las grasas ricas en estos cidos, como la grasa animal y la manteca vegetal,
tienden a ser slidas a temperatura. No hay un requerimiento alimentario de cidos grasos
MBLGO. LUIS ALBERTO SNCHEZ ANGULO
MBLGO. JOS LUIS GUTIERREZ APONTE
saturados.
Algunos cidos grasos de importancia biolgica
Los cidos grasos insaturados tienen uno o ms pares de tomos adyacentes unidos por
enlaces dobles, de modo que no estn por completo saturados por hidrgenos. Los cidos
grasos con un doble enlace se llaman cidos grasos monoinsaturados, y los que tienen ms de
un doble enlace se denominan cidos grasos poliinsaturados. Las grasas que contienen una
elevada proporcin de cidos grasos monoinsaturados o poliinsaturados tienden a ser lquidas
a la temperatura ambiente. Al menos dos cidos grasos insaturados, linoleico y araquidnico,
son nutrientes esenciales que deben estar includos en los alimentos, dado que el cuerpo
humano no puede sintetizarlos.
Cuando una molcula de glicerol se combina qumicamente con otra de cido graso, se forma
un monoacilglicerol (a veces denominado monoglicrido). Los diacilgliceroles (o diglicridos) y
triacilgliceroles (o triglicridos) contienen dos o tres cidos grasos, respectivamente. En cada
reaccin de condensacin se extrae el equivalente a una molcula de agua cuando uno de los
grupos hidroxilo del glicerol reacciona con el grupo carboxilo de un cido graso, formandose un
enlace ster.
Los fosfolpidos son componentes

de las membranas celulares
Los fosfolpidos pertenecen a un grupo de lpidos, llamados lpidos anfipticos, en los cuales un
extremo de cada molcula es hidroflico, y el otro, hidrfobo. Los dos extremos de una molcula
de fosfolpido difieren en sus propiedades fsicas y qumicas. Un fosfolpido consiste en una
molcula de glicerol unida por un extremo a dos cidos grasos y, por el otro, a un grupo fosfato,
enlazado a su vez a un compuesto orgnico, por ejemplo la colina (alcohol superior).
El compuesto orgnico suele contener nitrgeno (debe hacerse notar que en las grasa neutras
no hay fsforo ni nitrgeno). La proporcin de la molcula correspondiente al cido graso (que
contiene las dos colas de hidrocarburo) es hidrfoba e insoluble en agua. Sin embargo, la
porcin formada por glicerol, grupo fosfato y la base orgnica (alcohol superior), que es la
cabeza de la molcula, est bastante ionizada y es muy hidrosoluble. Las propiedades
anfipticas de estas molculas lipdicas las hacen bastante excepcionalmente adecuadas para
construir membranas celulares.
Clasificacin de los fosfolpidos

Los lpidos han sido clasificcados en saponificables y no saponificables. Dentro de los
saponificables se tiene a los lpidos simples y a los lpidos complejos. Dentro de los no
saponificables a los esteroides, isoprenoides, las prostaglandinas y las vitaminas liposolubles.
Lpidos saponificables
Son los que presentan cidos al descomponerse, liberan cidos grasos y alcoholes.
Lpidos simples.- Constitudas por un alcohol y cidos grasos, unidos entre s mediante
enlaces ster. Dentro de los lpidos simples se encuentran a los glicridos y a los cridos
(ceras).
Glicridos (acilglicridos).- Compuestos formados por un alcohol glicerol y 1 a 3 cidos grasos

unidos mediante enlaces ster. No se disuelven en agua; se les llama grasa.
Estas pueden ser slidas, semislidas o lquidas.
o Las grasas slidas son glicridos constitudos por glicerol y cidos grasos
saturados, el sebo del ganado vacuno es un ejemplo de grasa slida.
o Las grasas semislidas son glicridos constitudos por glicerol y cido grasos que
sometidos a un proceso de hidrogenacin se han saturado, siendo inicialmente
insaturados, la margarina es una grasa semislida.
o Las grasa lquidas son glicridos constitudos por glicerol y cidos grasos
insaturados o polinsaturados, los aceites vegetales (de olivo, algodn y maz) son
grasas lquidas.
Cridos.- Son lpidos simples constitudos por un alcohol de elevado peso molecular
monohidroxlico (que presenta un slo hidroxilo) y un cido graso saturado. Los cridos
son llamados comnmente ceras y se caracterizan por ser insolubles en agua;
moldeables cuando son calentadas y duras en fro. Entre los principales cridos
destacan: el palmitato de miricilo, la lanolina la cutina y la suberina.
Lpidos complejos.- Biomolculas constitudas por un alcohol, cidos grasos y otros grupos
qumicos. Los lpidos complejos se clasifican en fosfolpidos y glucolpidos. Los fosfolpidos
son los que presentan cido fosfrico como grupo funcional y los glucolpidos son los que
presentan azcares como sustancia adicional.
Los lpidos complejos son molculas anfipticas (del griego amphi = en ambos lados, y
ptheia = sentir) que presentan dos regiones bien definidas. Una cabeza polar hidroflica y
una cola apolar hidrofbica.
Fosfolpidos.- Lpidos constitudos por cidos grasos, un alcohol, cido fosfrico y otras
molculas (generalmente nitrogenadas). Son molculas anfipticas; la cabeza hidroflica
est constituda por cido fosfrico y una molcula nitrogenada, mientras que la cola
hidroflica est constituda por dos cidos grasos y un alcohol que puede ser glicerol o la
esfingosina. Son importantes como componentes de las membranas celulares. Los
fosfolpidos pueden ser clasificados en glicerofosfolpidos y esfingofosfolpidos.
o Los glicerofosfoldos.- Son los fosfolpidos que tienen como alcohol al glicerol.
Dentro de este grupo se encuentran las lecitinas, las cardiolipinas, las cefalinas, los
plasmalgenos, la fosfatidilserina y los lisofosfolpidos, muchos de los que
componen las membranas celulares.
o Los esfingofosfolpidos.- Son los fosfolpidos que tiene como alcohol a la
esfingosina, dentro de este grupo se encuentran las esfingomielinas y las
ceramidas.
Glucolpidos.- Lpidos constitudos por un cido graso, un alcohol llamado esfingosina y
un carbohidrato que puede ser monosacrido, disacrido o un monosacrido derivado.
Dentro de los glucolpidos se encuentran los cerebrsidos, los ganglisidos y los
sulftidos.
Lipidos no saponificables
Son los que al descomponerse no liberan cidos grasos, ni alcoholes, tambin son llamados
lpidos derivados. Dentro de este tipo de lpidos se consideran a los esteroides, (el colesterol
del cual se pueden derivar: las hormonas sexuales estrona, estradiol, progesterona,
androsterona y testosterona; otras hormonas como la ecdisona, cortisona, la aldosterona la
corticosterona y el cortisol, los cidos biliares y vitaminas como la D), los isoprenoides, las
prostaglandinas y las vitaminas liposolubles (vitaminas A, E y K).
PROTEINAS
CARACTERISTICAS GENERALES
El nombre protena proviene de la palabra griega: proteios, que significa lo primero. Entre
todos los compuestos qumicos, ciertamente hay que considerar a las protenas como las ms
importantes, puestos que son las sustancias de la vida.
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de
los seres vivos. En los vertebrados, las protenas son los compuestos orgnicos ms
abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Prcticamente
todos los procesos biolgicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de
sustancias. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de funciones
a ellas asignadas. Son protenas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas
en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la
hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre; anticuerpos,
encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraos; los
receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una
respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del
msculo durante la contraccin; el colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en
tejidos de sostn.
Estas son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La
mayora tambin contienen azufre y fsforo. Las mismas estn formadas por la unin de varios
aminocidos, unidos mediante enlaces peptdicos. El orden y disposicin de los aminocidos
en una protena depende del cdigo gentico, ADN, de la persona.
Por hidrlisis, las molculas protenicas son escindidas (divididas) en numerosos compuestos
relativamente simples, de pequeo peso, que son las unidades fundamentales constituyentes
de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte
especies diferentes y se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos
aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena.
Las protenas son molculas especficas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son
adems de una gran importancia porque a travs de ellas se va a expresar la informacin
gentica, de hecho el dogma central de la gentica molecular nos dice:
DNA
RNA
Protena
ESTRUCTURA PROTEICA
Presentan una disposicin caracterstica en condiciones ambientales, si se cambia la presin,
temperatura, pH, etc., pierde la conformacin y su funcin. La funcin depende de la
conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos.
En el estudio de la estructura de las cadenas polipeptdicas podemos distinguir hasta cuatro
niveles de organizacin estructural:
1. La estructura primaria corresponde con la secuencia de aminocidos que forman la
cadena polipeptdica. La estructura primaria de las protenas, se refiere a la secuencia de
aminocidos. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos que son los nicos que
se dan en este nivel. El orden de aminocidos le da su especificidad y tambin influye en la
conformacin final y en su funcin. Este orden es consecuencia de la informacin del
material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de
aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura
primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.
2. La estructura secundaria es la disposicin espacial del esqueleto de la cadena
polipeptdica, sin incluir las cadenas laterales de los aminocidos. La estructura secundaria
de las protenas es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la
formacin de enlaces de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los
puentes de hidrgeno se establecen entre los estables.
Hlice alfa: En esta estructura la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s
misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido. Esta
estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intercatenarios formados
entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le
sigue.
Hlice de colgeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria es la que
forma el colgeno, que esta presente en tendones y tejidos conectivos, y posee una
estructura particularmente rgida.
Beta laminas o de lminas plegadas: Algunas protenas conservan su estructura
primaria en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de
hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en este enlace
cruzado, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una
conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que
corren en el mismo sentido) o antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se
adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los
radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y
plegada, a la manera de un acorden.
3. La estructura terciaria es la disposicin tridimensional de la cadena polipeptdica
completa. Es el modo en que esa cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, a
cmo se arrolla una determinada protena globular. Es la disposicin de los dominios en el
espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el
interior y los polares hacia el exterior. Est estabilizada por enlaces covalentes entre Cys,
puentes de hidrgeno entre cadenas laterales, interacciones inicas entre cadenas
laterales, interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales y las interacciones de Van der
Waals.
Niveles de organizacin de las protenas
4. La estructura cuaternaria aparece en las protenas formadas por ms de una cadena

polipeptdica, y describe cmo estn asociadas dichas cadenas para constituir la protena
activa. Es el nivel que afecta a la disposicin de varias cadenas polipeptdicas en el
espacio. Afecta solo a la relacin entre cadenas. Es similar a la terciaria. Generalmente
est dado por interaccin de las cadenas de protenas con iones metlicos como en la
hemoglobina. Es el nivel ms complejo, por lo cual lo tienen las protenas complejas como
las enzimas y los anticuerpos.
Niveles de organizacin de las protenas
LOS AMINOACIDOS
Un aminocido es una molcula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2) libres. Los alfa-aminocidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH,
siendo R un radical o cadena lateral caracterstica de cada aminocido. Estos grupos R son
muy variados qumicamente. Muchos aminocidos forman protenas (aminocidos proteicos),
mientras otros nunca se encuentran en ellas. En todos los aminocidos que componen
protenas -excepto la glicina- el carbono alfa es un carbono asimtrico. (El carbono alfa es el
adyacente al grupo carboxilo.)
Estructura de los aminocidos
Existen aproximadamente 20 aminocidos distintos componiendo las protenas. La unin

qumica entre aminocidos en las protenas se produce mediante un enlace peptdico.
Formacin del enlace peptdico
El enlace peptdico se define como la unin del carbono del grupo carboxilo de un aminocido
con el nitrgeno del grupo amino del otro aminocido consecutivo, liberndose una molcula de
agua (el OH del grupo carboxilo y el hidrgeno del grupo amino).
A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama
esenciales, la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya
que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el
caso del crecimiento. Estos son:
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptfano (Trp)
Histidina (His)
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A los aminocidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No
Esenciales y son:
10. Arginina (Arg)
11. Alanina (Ala)
12. Prolina (Pro)
13. Glicina (Gly)
14. Serina (Ser)
15. Cisteina (Cys)
16. Asparagina (Asn)
17. Glutamina (Gln)
18. Tirosina (Tyr)
19. cido asprtico (Asp)
20. cido glutmico (Glu)
Aminocidos no proteicos
Hay aminocidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas protenas. Son
derivados de otros aminocidos, es decir, se incorporan a la protena como uno de los
aminocidos proteicos y, despus de haber sido formada la protena, se modifican
qumicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.
Algunos aminocidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por
ejemplo, la beta-alanina o la biotina.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Dado que los diferentes aminocidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos
clasificarlos segn el tipo de cadena lateral que posean:
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12
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DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS

Si la forma de la protena es alterada por algn factor externo (por ejemplo, aplicndole calor,
cidos o lcalis), no es capaz de cumplir su funcin celular. ste es el proceso llamado
desnaturalizacin.
Cmo la desnaturalizacin afecta a los distintos niveles

o En la desnaturalizacin de la estructura cuaternaria, las subunidades de protenas se
separan o su posicin espacial se corrompe.
o La desnaturalizacin de la estructura terciaria implica la interrupcin de:
Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos (como los
puentes disulfuros entre las cistenas).
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de
aminocidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales
no polares de aminocidos.
o En la desnaturalizacin de la estructura secundaria las protenas pierden todos los
patrones de repeticin regulares como las alfa-hlices y adoptan formas aleatorias.
o La estructura primaria, la secuencia de aminocidos ligados por enlaces peptdicos, no es
interrumpida por las desnaturalizacin.
La mayora de las protenas biolgicas pierden su funcin biolgica cuando estn
desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad cataltica, porque los sustratos
no pueden unirse ms al sitio activo, y porque los residuos del aminocido implicados en la
estabilizacin de los sustratos no estn posicionados para hacerlo.
En muchas protenas (distinto a lo que pasa con la protena de la clara de huevo), la
desnaturalizacin es reversible (las protenas pueden recuperar su estado nativo cuando se
quita la influencia que las desnaturaliza). Esto fue importante histricamente, porque condujo a
la nocin que toda la informacin necesaria por la protena para asumir su forma nativa, se
encuentra codificada en la estructura primaria de la protena, y por lo tanto en el ADN que la
codifica.
Cuando se cocina el alimento, algunas de sus protenas se desnaturalizan. Esta es la razn por
la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.
Un ejemplo clsico de desnaturalizacin de protenas se da en la clara de los huevos, que son
en gran parte albminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y lquida;
pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa slida intercomunicada. Esa
misma desnaturalizacin puede producirse a travs de una desnaturalizacin qumica, por
ejemplo volcndola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que
proviene de la desnaturalizacin), que se produce por calentamiento de la lactoalbmina de la
leche (y que no tiene nada que ver con la crema).
Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes
orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es
reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en:
1. la polaridad del disolvente,
2. la fuerza inica,
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3. el pH,
4. la temperatura.
Desnaturalizacin irreversible de la protena de la clara

huevo y prdida de solubilidad, causadas por la alta
temperatura (mientras se la fre)
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las molculas con lo que se
desorganiza la envoltura acuosa de las protenas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento
de la temperatura destruye las interacciones dbiles y desorganiza la estructura de la protena,
de forma que el interior hidrofbico interacciona con el medio acuoso y se produce la
agregacin y precipitacin de la protena desnaturalizada.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las funciones principales de las protenas son:
1. Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por
no contener nitrgeno.
2. Proporcionan los aminocidos esenciales fundamentales para la sntesis tisular.
3. Son materia prima para la formacin de los jugos digestivos, hormonas, protenas
plasmticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
4. Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reaccin de diversos medios
como el plasma.
5. Actan como catalizadores biolgicos acelerando la velocidad de las reacciones qumicas
del metabolismo. Son las enzimas.
6. Actan como transporte de gases como oxgeno y dixido de carbono en sangre.
(hemoglobina).
7. Actan como defensa, los anticuerpos son protenas de defensa natural contra infecciones
o agentes extraos.
8. Permiten el movimiento celular a travs de la miosina y actina (protenas contrctiles
musculares).
9. Resistencia. El colgeno es la principal protena integrante de los tejidos de sostn.
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FUNCIONES GENERALES:
Las protenas estn entre las sustancias que realizan las funciones ms importantes en los
seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:
o De reserva. En general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden
utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo
embrionario: ovoalbmina del huevo, casena de la leche y gliadina del trigo.
o Estructural. Las protenas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las
membranas celulares contienen protenas. En el organismo, en general, ciertas
estructuras -cartlago, hueso- estn formadas, entre otras sustancias, por protenas.
o Enzimtica. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas
por molculas orgnicas. Las enzimas son las molculas que realizan esta funcin en
los seres vivos. Todas las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos
necesitan su enzima y todas las enzimas son protenas.
o Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lpidos, como la
seroalbmina. Ambas protenas se encuentran en la sangre. Las permeasas, molculas
que realizan los intercambios entre la clula y el exterior, son tambin protenas.
o Movimiento. Actan como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina y la
miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsables de la contraccin de
la fibra muscular.
o Homeosttica. Ciertas protenas mantienen el equilibrio osmtico del medio celular y
extracelular.
o Hormonal. Las hormonas son sustancias qumicas que regulan procesos vitales.
Algunas protenas actan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la
concentracin de la glucosa en la sangre.
o Inmunolgica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa
frente a de los agentes patgenos, son protenas.
PPTIDOS, POLIPPTIDOS Y PROTENAS

Cuando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se forma un dipptido. A cada
uno de los aminocidos que forman el dipptido les queda libre o el grupo amino o el grupo
carboxilo. A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose un tripptido. Si
el proceso se repite sucesivamente se formar un polipptido. Cuando el nmero de
aminocidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una protena.
2 aminocidos
= Dipptido
3 aminocidos
= Tripptido
4 a 10 aminocidos
= Oligopptido
10 a 100 aminocidos
= Polipptido
ms de 100 aminocidos
= Protena
Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con el grupo amino
libre. Este ser el aminocido amino terminal (H-). En el otro extremo quedar libre el grupo
carboxilo del ltimo aminocido, aminocido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica
tendr por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo: H AlaGly
TyrGluValSer OH.
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Formacin de un polipptido
Muchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; por ejemplo: ciertas hormonas,
como la insulina, que regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que est formada
por dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro; la encefalina (5
aminocidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensacin de dolor o las
hormonas del lbulo posterior de la hipfisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las
contracciones del tero durante el parto; tambin son pptidos algunos antibiticos como la
gramicidina.
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LAS ENZIMAS
CARACTERISTICAS GENERALES
Los enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos. Los enzimas
son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan
notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que slamente
aceleran las que espontneamente podran producirse. Ello hace posible que en condiciones
fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de
presin, temperatura o pH.
Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn
catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un
solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy
reducido de ellos. En una reaccin catalizada por un enzima:
1. La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una regin concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro
activo comprende es un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en
contacto directo con el sustrato y un sitio cataltico, formado por los aminocidos
directamente implicados en el mecanismo de la reaccin
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin.
Energa de activacin de una reaccin qumica
Las enzimas son molculas de protenas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las
reacciones qumicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energa
de activacin" propia de la reaccin. Se entiende por "energa de activacin" al valor de la
energa que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiacin) para que dos
molculas determinadas colisionen y se produzca una reaccin qumica entre ellas.
Generalmente, las enzimas se nombran aadiendo la terminacin "asa" a la raz del nombre de
la sustancia sobre la que actan (sustrato).
Las enzimas no reaccionan qumicamente con las sustancias sobre las que actan (que se
denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reaccin. Solamente aumentan la velocidad
con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones
enzimticas dependen de la concentracin de la enzima, de la concentracin del sustrato (hasta
un lmite) y de la temperatura y el pH del medio.
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Las enzimas son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas siempre
que sea termodinmicamente posible. En estas reacciones, las molculas sobre las que acta la
enzima en el comienzo del proceso son llamadas sustratos, y estas los convierten en diferentes
molculas, los productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que
ocurran en tasas significativas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece solo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el conjunto de enzimas
sintetizadas en una clula determina el metabolismo que ocurre en cada clula. A su vez, esta
sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin
para una reaccin, as se acelera substancialmente la tasa de la reaccin. La gran mayora de
las reacciones de las enzimas son millones de veces ms rpidas que las reacciones no
catalizadas.
Al igual que ocurre con los catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que
ellas catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros
catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones
bioqumicas distintas. No todas los catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas
molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los
ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa).
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Las inhibidoras son
molculas que disminuyen la actividad de las enzimas; mientras que las activadoras son
molculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de
cofactores para su actividad. Muchas drogas o pociones son molculas inhibidoras. La actividad
es afectada por la temperatura, el pH, y la concentracin del sustrato.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos.
Adems, algunos productos para hogares usan enzimas para acelerar las reacciones
bioqumicas.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como
catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems
conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la
actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un
enzima son:
1. pH
2. temperatura
3. cofactores
o EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.- Los enzimas poseen grupos qumicos
ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales
de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica
positiva, negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de
sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la
actividad cataltica. Este es el llamado pH ptimo.
La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas
dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad.
19
As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo

tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la
protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener
estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.
o EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.- En general, los
aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento,
la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley
general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se
llama temperatura ptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad cataltica
debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta
anularse.
Efecto de la temperatura sobre la actividad del pH
o EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.- A veces, un

enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en
la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++,
Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Cuando los cofactores y
las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima se llaman grupos
prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, la enzima unida a su
grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se
llama apoenzima.
Las enzimas son protenas o asociaciones de protenas y otras molculas orgnicas o
inorgnicas que actan catalizando los procesos qumicos que se dan en los seres vivos.
Esto es, actan facilitando las transformaciones qumicas; acelerando considerablemente las
reacciones y disminuyendo la energa de activacin que muchas reacciones requieren.
As, por ejemplo:
o La descomposicin del agua oxigenada (perxido de hidrgeno) en agua y oxgeno, segn
la reaccin:
2 H2O2 ---------> 2 H2O + O2
Es una reaccin que puede transcurrir espontneamente pero es extraordinariamente lenta. En
condiciones normales se descomponen 100 000 molculas cada 300 aos por cada mol de
H2O2 (6,023*1023 molculas). Sin embargo, en presencia de una enzima que hay en nuestras
clulas, la catalasa, el proceso se desarrolla con extraordinaria rapidez (el burbujeo que se
produce al echar agua oxigenada en una herida es debido a esto).
20
Energa de activacin de las enzimas
Las enzimas, como catalizadores que son, no modifican la constante de equilibrio y tampoco se
transforman, recuperndose intactas al final del proceso. La rapidez de actuacin de las
enzimas y el hecho de que se recuperen intactas para poder actuar de nuevo es la razn de
que se necesiten en pequesimas cantidades.
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
Es de destacar que las enzimas son especficas. Esto es, una enzima puede actuar sobre un
substrato o un grupo de substratos relacionados (especificidad de substrato) pero no sobre
otros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras enzimas, sin embargo, tienen
especificidad de accin al realizar una accin determinada pero sobre mltiples substratos; por
ejemplo: las lipasas que hidrolizan los enlaces ster en los lpidos. Debido a esta especificidad
de las enzimas existen en la clula miles de enzimas diferentes.
La especificidad de las enzimas ha llevado a comparar a stas con llaves y a los substratos con
cerraduras (modelo de la llave y la cerradura).
Complejo enzima sustrato (ES)
21
CONSTITUCIN QUMICA DE LAS ENZIMA Y MODO DE ACTUACIN

En el pasado las enzimas se conocan con el nombre de fermentos, porque los primeros
enzimas estudiados fueron los fermentos de las levaduras y de las bacterias. En la actualidad el
trmino fermento se aplica nicamente a las enzimas que las bacterias, hongos y levaduras
vierten al exterior para realizar determinadas trasformaciones: las fermentaciones.
Las enzimas son, en general, prtidos. Algunas son protenas en sentido estricto. Otras poseen
una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica, ambas estn ms o menos ligadas
qumicamente.
La conformacin espacial de la parte proteica es la responsable de la funcin que realiza la
enzima. Para ello la sustancia o sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la
enzima en una zona que llamaremos centro activo y son las interacciones qumicas entre los
restos de los aminocidos presentes en el centro activo y el substrato o los substratos las
responsables de la transformacin; ya que estas interacciones producen reordenamientos de
los electrones que debilitan ciertos enlaces y favorecen la formacin de otros desencadenando
la transformacin qumica.
La parte proteica o apoenzima es tambin, y por las mismas razones, la que determina la
especificidad de la enzima. As, la sacarasa acta sobre la sacarosa por ser esta la nica
molcula que se adapta al centro activo.
Muchas enzimas precisan para su actuacin la presencia de otras sustancias no proteicas: los
cofactores. Qumicamente son sustancias muy variadas. En algunos casos se trata de simples
iones, cationes en particular, como el Cu+ + o el Zn++. En otros, son sustancias orgnicas
mucho ms complejas, en cuyo caso se llaman coenzimas. Muchas vitaminas son coenzimas o
22
forman parte de coenzimas.
Las coenzimas son imprescindibles para que la enzima acte. Suelen, adems, ser las
responsables de la actividad qumica de la enzima. As, muchas reacciones de oxidacin
precisan del NAD++, que es el que capta los electrones y sin su presencia la enzima no puede
actuar. Otro ejemplo lo tenemos en las reacciones que necesitan energa en las que acta
como coenzima el ATP.
Por ltimo, indicar que las enzimas se nombran aadiendo la terminacin asa, bien al nombre
del substrato sobre el que actan (sacarasa), al tipo de actuacin que realizan (hidrolasas), o
ambos (ADN polimerasa).
Referencias Bibliogrficas
1. Asociacin Educativa ADUNI. 2004. Biologa Una perspectiva Evolutiva. 2da. Edicin.
Lumbreras Editores, Lima Per.
2. De Robertis, E. y E. De Robertis 1997. Biologa Celular y Molecular. 12ava edicin.
Editorial El Ateneo. Buenos Aires Argentina.
3. Solomon, E.; Berg. L. y D. Martin. 2001. Biologa. 5ta. Edicin. McGraw-Hill
Interamericana.
ULADECH : FCCSS : VERSIN 01.

Biomoleculas Organicas Lipidos Proteinas Enzimas Lectura

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