ENZIMAS

http://www.youtube.com/watch?v=A2NxeYmMY58

IMPORTANCIA
La conversin de glucosa en CO2 y H2O en
presencia de oxgeno es altamente exergnico
permitindonos pensar, movernos, saborear y
ver. Sin embargo se puede guardar una bolsa
de azcar durante aos, sin que sufra ninguna
conversin a CO2 y H2O.
Este proceso solo tarda unos pocos segundos en
el cuerpo.
LA CATLISIS.

Conceptos preliminares

Una molcula que est unida de manera reversible

a una protena se conoce como ligando.
El ligando se une al llamado sitio de fijacin.
El sitio de fijacin es complementario al ligando
en: tamao, forma, carga y carcter
hidrofbicio/hidroflico.
Una protena puede tener muchos sitios de
fijacin para diferentes ligandos.

Las enzimas
Ligando -> un sustrato que pueden ser
Un cofactor es un componente no proteico,
iones o coenzimas que estn unidas de
termoestable y de baja masa molecular, necesario
forma
covalente
y
se
les
llama
grupo
para la accin de una enzima.
Elprosttico.
cofactor se une a una estructura proteica,
apoenzima,
y elcataltico
complejo o
apoenzimadenominada
Sitio de fijacin
-> sitio
activo.
cofactor recibe el nombre de haloenzima.
A todo el complejo se le llama haloenzima.

Algunas caractersticas
Con excepcin de una pequea cantidad
de RNA cataltico todas las enzimas son
protenas.
La desnaturalizacin produce la perdida
de la actividad cataltica

Cofactores enzimticos

Coenzimas-Vitaminas
Hay coenzimas que no
pueden ser sintetizados por
el organismo sino que
algunos de sus componente
o precursores deben ser
consumidos en la dieta.
La vitaminas por ejemplo,
son esenciales dentro de la
catlisis y deben ser
consumidos en la dieta

Con iones metlico

Con otros grupos

Clasificacin de las enzimas

Segn las reacciones que cataliza
ASAS
ATP+D-glucosa -> ADP+ D-glucosa 6 fosfato
Glucosa fosfotransferasa
Cataliza la transferencia de un grupo fosfota de
ATP

CATALSIS QUMICA
Es el proceso por el cul se acelera o desacelera
una reaccin qumica.

CATLSIS ENZIMTICA
Ninguna reaccin biolgica se da en los seres
vivos, sin catlisis.
ENZIMAS
E + S ES EP E + P
Complejos transitorios
Su funcin: aumentar la velocidad de la
reaccin, NO, modificar el equilibrio.

Diagrama para una reaccin qumica

Energa de activacin

CONDICIONES
ESTNDAR:
T=298K
P=1atm
[sto]=1M

Energa de activacin Velocidad de la reaccin.

La catlisis aumenta la velocidad de la reaccin
disminuyendo la energa de activacin.
P-S= Energa libre; como S>P, Energa libre es negativa

En las enzimas
E + S ES EP E + P

La velocidad depende de la barrera de activacin en la

reaccin

Equilibrio de la reaccin
La velocidad de rxn est asociada con la energa de
activacin.
SP
Keq=[P]/[S]
Se puede relacionar la energa libre:

where R is the gas constant, 8.315 J/mol K, and T is the

absolute temperature, 298 K (25 C)

Velocidad de la reaccin
Determinada por la concentracin de reactivo
y una constante de velocidad.
SP
V=k[S]
Probabilidad de la
reaccin (S-1)

Si la reaccin depende de dos reactivos, ser de

segundo orden
V=k[S1][S2]

Inhibidores enzimticos
Son molculas que disminuyen la actividad de
una enzima.
Inhibe el proceso de la prostagiandinas que producen dolor.

Tipos de inhibidores enzimticos

Reversibles

Tipos de inhibidores enzimticos

Irreversible

Unin de la
quimiotripsina con
DIFP
(Diisopropilfluorofosf
ato), inhibe esta
enzima a travs de
la serina 195.

Enzimas alostricas
Son enzimas que cambian su conformacin al
unirse un efector, lo que conduce a un cambio
aparente en la afinidad de unin de
otro ligando en un sitio distinto de la
molcula.