UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEAR

DAYARA DE OLIVEIRA SILVA

ESTRUTURA
DAS
PROTENAS

Fortaleza CE

2014
1. Protenas Primrias

A estrutura primria da protena apenas a sequncia de aminocidos em

si. Nas protenas, os aminocidos so unidos covalentemente por ligaes
peptdicas, as quais so ligaes amida entre o grupo -carboxila de um
aminocido e o grupo -amino de outro. A unio peptdica somente permite a
formao de estruturas lineares e por isso, as cadeias no apresentam
ramificaes. As ligaes peptdicas no podem ser rompidas por condies
desnaturantes, como elevao da temperatura ou altas concentraes de ureia,
deve haver uma exposio prolongada a um cido ou a uma base forte em
temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligaes de forma no enzimtica.
As ligaes peptdicas possuem um carter de dupla ligao incompleta,
ou seja, mais curta do que uma ligao simples, alm de rgida e planar, o
que impede a rotao livre da ligao entre o carbono da carbonila e o
nitrognio da ligao peptdica. Quanto a polaridade, todas a ligaes amida,
os grupos C=O e NH

da ligao peptdica no possuem carga e nem

aceitam, ou fornecem prtons na faixa de pH de 2 a 12.

2. Protenas Secundrias

A estrutura secundria da protena ocorre quando o esqueleto

polipeptdico no assume uma forma tridimensional irregular, mas forma
arranjos regulares de aminocidos que esto localizados prximos uns aos
outros na sequncia linear. Alguns exemplos de estruturas secundrias so:
hlice , folha e curvatura . A hlice possui uma estrutura helicoidal, que
se resume em um esqueleto polipeptdico central circinado e bem compacto,
com as cadeias laterais de aminocidos que a formam, estendendo-se para
fora do eixo central, a hlice estabilizada devido a uma vasta formao de
ligaes de hidrognio entre os tomos de oxignio das carbonilas e os
hidrognios das amidas das ligaes peptdicas.
A estrutura da folha , como a hlice , tambm envolvida por ligaes
de hidrognio, porm sua estrutura no helicoidal, mas sim uma folha
pregueada, como um leque; so compostas por duas ou mais cadeias
peptdicas que se apresentam quase totalmente estendidos, suas ligaes de
hidrognio so perpendiculares ao esqueleto polipeptdico. A estrutura das
curvaturas revertem a direo de uma cadeia polipeptdica, auxiliando a
formao de uma estrutura compacta e globular, frequentemente so formadas
por quatro aminocidos, que podem ser a prolina ou a glicina por exemplo, as
ligaes de hidrognio e ligaes inicas estabilizam a curvatura .

3. Protenas Tercirias

As protenas globulares em sua maioria so tercirias, essa estrutura

forma-se a partir de uma hlice que enrola-se novamente, em solues

aquosas so extremamente empacotadas, no centro da molcula, as cadeias

hidrofbicas so dispostas no interior, enquanto os grupos hidroflicos so
encontrados na superfcie da molcula. As estruturas tercirias so
estabilizadas por quatro tipos de interaes entre suas cadeias laterais: pontes
dissulfeto, interaes hidrofbicas, pontes de hidrognio e interaes inicas.
Terciria refere-se tanto ao dobramento dos domnios, que so as unidades
bsicas de estrutura e funo. Os domnios possuem estrutura tridimensional
em um polipeptdio. Cada domnio apresenta as caractersticas de uma
protena globular pequena e compacta, estruturalmente independente de outros
domnios na cadeia polipeptdica.

Bibliografia:
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A.; FERREIR, D. R. Bioqumica Ilustrada. 4.
ed. So Paulo: artmed, 2009.
http://www2.dbd.pucrio.br/pergamum/tesesabertas/0321127_05_cap_03.pd
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