CURSO: BIOQUMICA - Comprensin de Lectura

DINMICA DE LAS PROTENAS DE UNIN A OXGENO

La evolucin de los organismos pluricelulares con metabolismo aerbico (metabolismo

dependiente del oxgeno) hizo necesario que se desarrollase sistemas eficientes de transporte de
O2. Los insectos disponen de trqueas, un sistema muy ramificado de tubos llenos de aire que
conducen el O2 directamente a los tejidos metablicamente activos, donde se difunden
pasivamente hacia el interior.
El ser humano cuenta con un sistema circulatorio relleno de fluido que desde los pulmones
distribuye el O2 hacia determinados destinos. La difusin pasiva es un proceso cuya velocidad
disminuye enormemente a medida que aumentan las distancias, por lo que no es apropiado para
suministrar a tejidos de un grosor > 1 mm. Adems el O2 se disuelve mal en el agua (el plasma
sanguneo contiene agua).
Las potentes protenas que unen O2 permiten superar estos problemas; la Hemoglobina de los
glbulos rojos aumenta la solubilidad del O2 aproximadamente en dos rdenes de magnitud, y
transporta O2 desde los pulmones hacia la periferia, donde finalmente lo cede. En los tejidos
musculares, la Mioglobina recibe el oxgeno de la Hemoglobina y lo almacena in situ o lo cede
para el metabolismo aerbico.
I.

MIOGLOBINA

La Mioglobina (Mb) es una protena citoplasmtica relativamente pequea, que consta de 153
aminocidos y cuyo exterior de la molcula est compuesto de residuos hidrfilos, lo cual
favorece la difusin de O2 dentro del sarcoplasma.
Como la Hemoglobina (Hb), la Mioglobina se une reversiblemente al O2 y as puede facilitar el
transporte de O2 desde los glbulos rojos hacia las mitocondrias durante perodos de mayor
actividad metablica o sirve tambin de reservorio de O2 a utilizar durante condiciones
hipxicas (poco oxgeno). A diferencia de la Hb, sin embargo, la Mb con un nico sitio de
vinculacin de O2, tiene una curva hiperblica de saturacin de O2, en vez de una curva de
forma sigmoidea vista en la Hb. (Ver figura N1)

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Figura N1: La Mb muestra una curva de vinculacin con el O2 de forma hiperblica

mientras que la Hb muestra una curva sigmoidea. La liberacin de O2 por la Mioglobina
no se inicia hasta que la PO2 es muy baja, cuando la Hemoglobina se halla prcticamente
disociada por completo y ha cedido casi la totalidad del O2 que transportaba .

Segn la curva de disociacin podemos deducir que la Mioglobina est prcticamente saturada a
un valor de 40 (tpico para capilares). La Mioglobina, que se encuentra en grandes cantidades en
el citoplasma de las clulas musculares, cumple as la importante funcin de extraer eficazmente
de la corriente sangunea el oxgeno circulante y almacenarlo cerca del lugar de utilizacin, las
mitocondrias de las clulas musculares.
Durante un trabajo muscular (consume O2), la PO2 de las clulas musculares desciende por
debajo de 40, de manera que la mioglobina libera su O2 asociado para el consumo.
La velocidad a la que puede difundirse el oxgeno desde los capilares hasta los tejidos, y por
tanto el nivel de respiracin, se halla limitada por la baja solubilidad del oxgeno en disolucin
acuosa. La Mioglobina incrementa la solubilidad efectiva de O2 en el msculo, que es el tejido
que respira con mayor rapidez en condiciones de actividad elevada. As en el msculo que est
respirando rpidamente, la Mb acta como una brigada de reposicin molecular para facilitar la
difusin de O2.
II.

HEMOGLOBINA

Con la Mioglobina hemos visto una protena monomrica que posee un lugar de unin nico, de
alta afinidad y especfico para el ligando O2. La entrada y salida de O2 estn casi
exclusivamente reguladas por la PO2 del medio circundante. En cambio la Hemoglobina es una
protena tetramrica que fija cuatro molculas de O2.

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La Hb de los eritrocitos en el ser humano llevan a cabo dos funciones principales: 1) transportar
el O2 del aparato respiratorio a los tejidos perifricos y 2) transportar el C02 y los protones (H +)
desde los tejidos perifricos hacia los pulmones para ser excretados.
Como se observa en la Figura N1, la curva de disociacin del O2 de la Hemoglobina es
sigmoidea (forma de S). La pendiente inicial de la curva es pequea, pues la afinidad por el O2
es baja. El aumento de la pendiente significa que la unin de una primera molcula de O2
facilita la asociacin de otra molcula de O2 al segundo sitio, y esta a su vez a un tercer sitio,
etc. Con la unin de una molcula de O2 aumenta por lo tanto la afinidad de la Hb para unirse a
la siguiente. En este caso se habla de una cooperatividad de la unin. De esta forma, la Hb une
la cuarta molcula de O2 con una afinidad 100 veces superior a la primera.
Para apreciar la relevancia fisiolgica de este fenmeno basta con comparar la saturacin de la
mioglobina y de la hemoglobina a diferentes presiones de oxgeno. (Ver figura N1). Las dos
molculas estn prcticamente cargadas a la PO2 de 100. A la PO2 de 30, la Mb an est
cargada casi completamente, mientras que la hemoglobina cede casi la mitad del O2.
Este comportamiento permite a la sangre liberar mucho mas O2 a los tejidos que lo que podra
efectuar si la curva de disociacin Hemoglobina-Oxgeno fuese hiperblica semejante a la que
muestra la Mb.
Por medio de la cooperatividad de unin, la Hb acta como un interruptor que puede conmutar
flexiblemente entre una alta y una baja afinidad por el oxgeno. Tambin tiene sentido el hecho
de que la mioglobina siempre posea una afinidad por el oxgeno ms elevada que la
hemoglobina; la Mb debe extraer en la periferia eficientemente el oxgeno de la sangre para
pasarlo al musculo, que es el principal consumidor de O2.

2.1 TRANSPORTE DE CO2 Y EFECTO BOHR

A altas concentraciones de CO2 aumenta la concentracin de H+ y disminuye el pH.
En el metabolismo aerbico, como consecuencia de una falta de O2, por ejemplo en el msculo
con alta actividad, se forma cido lctico que tambin libera protones (H+). Estos protones
generados favorecen eficazmente la cesin de O2 a los capilares de la periferia. En los capilares
de los alveolos pulmonares se invierte este efecto; mediante la expulsin de CO2 baja la
concentracin de H+ y favorece la unin de O2 a la Hb. La influencia del valor del pH sobre la
unin de O2 y viceversa recibe el nombre de efecto Bohr.
El efecto Bohr proporciona un mecanismo por el que puede aportarse O2 adicional a los
msculos muy activos.

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Figura N2: Influencia de H+ en la unin de O2 de la hemoglobina. La

presencia de estos protones mejora la carga de O2 en la periferia y origina
un desplazamiento a la derecha de la curva de unin de O2.

2.2. EFECTO DEL BPG (bifosfoglicerato) SOBRE LA UNION DE O2

Adems de la cooperatividad de su unin a O2, la Hb est sujeta a una regulacin adicional que
sirve para disminuir su afinidad por el O2. En principio, este propsito puede parecer una
paradoja. Sin embargo, representa un mecanismo necesario para habilitar por completo la
funcin de transporte de O2.
El BPG se genera como producto colateral de la degradacin de la glucosa. La presencia de este
compuesto en la Hb provoca el decremento de la afinidad de la Hb por el O2, lo cual permite
que la hemoglobina ceda una porcin mayor de su O2 en los tejidos.
Por lo tanto, la Hb sin BPG sera inapropiada como transportadora fisiolgica de O2 , pues en la
periferia casi no cedera O2.En cambio la carga de O2 en el pulmn no se ve afectada a causa de
la reducida afinidad , ya que aqu se alcanza una saturacin a una PO2 arterial de 100 incluso en
presencia de BPG.
Si una persona se encuentra en una regin alta sobre el nivel del mar, aumenta ms la
concentracin de BPG en el eritrocito. Esto afecta (mnimamente) a la carga de O2 en el
pulmn, pues se ve compensado por una descarga ms eficiente en la periferia. Por lo tanto la
BPG optimiza la protena de transporte Hemoglobina favoreciendo la disolucin eficiente de
su mercanca, el oxgeno, en funcin de las condiciones externas de presin atmosfrica.
4

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Figura N3: Curva de unin al oxgeno de la hemoglobina en presencia de

BPG. Para comparar se muestra la curva de unin de O2 para la Hb pura.

REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS

1. Muller. W. Bioqumica-Fundamentos para medicina y Ciencias de la vida. Ed.

Revert.2008.Espaa. pp. 142-150.
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5. Scarf. R. Importancia de la Mioglobina durante el ejercicio intermitente. 2013.
Argentina.