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Chapitre II.

Le systme protique musculaire


Certaines proprits, telles la tendret, laptitude la cuisson ou la
conservation, la perte de sucs sont lies la structure du systme protique
musculaire et aux ractions biochimiques dont il est le sige.
La connaissance de cette structure par consquent prsente un intrt rel
pour ce qui est de la technologie. Le muscle comprend en effet : les fibres ; du tissus
conjonctif (qui les entoure) qui contient les vaisseaux sanguins et des nerfs ; du
tissus adipeux et enfin de la myoglobine qui lui confre le contenu rouge et lui sert de
rserve doxygne.
II. Les Viandes
II.1 Protines musculaires
La viande est le muscle stri = muscle squelettique et cardiaque = en
moyenne 35% du poids dun animal.
Dans la viande maigre les protines sont toujours dominantes avec 65% en
MS pour le buf et 85% en MS pour le cheval et les poissons.
Viennent ensuite le lipides variables selon la prparation avec respectivement
30 et 8% pour les cas prcdents. Les glucides et les minraux autour de 1%.
Anatomie de la fibre musculaire
Cest une trs longue cellule (quelques cm de long) et un diamtre de 10
100 m. Elle renferme une centaine de filaments de 1 m de diamtre parallles
laxe de la fibre ; ce sont les myofibrilles. Le cytoplasme = sarcoplasme contient des
noyaux et des mitochondries et est form de plus de 100 protines ou myogne avec
en outre de lATP et la cratine. La membrane est le sarcolemme.
II.1.1 Protines du stroma- collagne tendret de la viande
On distingue trois sortes de protines (tableau 1).
Tableau 1 : Les protines musculaires
Localisation

Protines du
stroma
Protines
sarcoplasmiques
(cytoplasme)
Protines
myofibrillaires

% des
protines
musculaires
15 20
30 35

50 55

Principaux
constituants
(% de la catgorie)
Collagne (50)
Elastine (10)
Myoglobine (5)

Myosine (50)
Actine (20)
Tropomyosine et
troponines (15)

Proprits

Insolubles, extracellulaires, tissu


conjonctif.
Soluble, intracellulaire, activit
biologique
Peu solubles. Intracellulaires,
proprits contractiles

II.1.1.1 Le collagne
Trs rpandu dans le rgne animal. Principale protine des tissus conjonctifs
et du squelette des vertbrs.
La molcule est le tropocollagne constitu de trois chanes peptidiques dont
deux au moins sont les mmes dans tous les collagnes. Chanes cylindriques non
ramifies dun millier dacides amins en btonnets de 280 nm de long et 1,4 nm de
diamtre. MM ~300 000.
Composition trs inhabituelle avec absence presque totale de tryptophane et
une dficience marque en mthionine. Prs de 70% du total des rsidus est
constitu de trois acides amins : Gly : 35, Ala 12, Pro et Hypro 20%. Les deux
premiers nont pas de chane latrale, ou seulement CH3. La squence est comme
suite :
-Gly-Ala-Pro-

-Gly-Ala-Pro-

-Gly-Ala-Pro-

etc. Des zones polaires

sparent ces squences.


Les rsidus de Pro et Hypro imposent une conformation hlicodale droite
avec un triplet dans chaque spire, dont la priode est de 0,86 nm (progression de
0,29 nm par acide amin), sans liaison hydrogne. La structure spatiale est une triple
hlice grce aux liaisons hydrognes nombreuses, et aussi la prsence de glycine,
non encombrante qui se retrouve lintrieur de la triple hlice.
La tendret dune viande nest pas simplement due sa teneur en collagne
mais aussi la structure de cette protine. La solubilit du collagne dun muscle
donn dans une solution saline ou acide diminue avec lge de lanimal. Les ponts
intermolculaires sont plus labiles chez lanimal jeune. Des variations de pH ou un
chauffage peuvent les rompre. Avec lge la fermet de la viande est prononce
grce la prsence de liaisons stables. Cest le vieillissement normal quon ne peut
modifier sans risque.
Le traitement thermique du collagne en milieu aqueux produit une glatine au
dessus de 80C. Cette solubilisation est due la dissociation des fibrilles avec une
hydrolyse partielle de la molcule.
Dans une viande cuite, la tendret dpend uniquement des fibres musculaires
dnatures ventuellement de llastine.

Les diffrents types de collagne selon lorigine et la composition :


Type I, collagne fibreux (tendons, os, peau, dentine) : 2 chanes 1 + 1
chane 2, structure fibrillaire ;
Type II, prdomine dans cartilages et disques intervertbraux : 3 chanes
identiques, structure fibrillaire ;
Type III, prdomine dans le systme vasculaire : 3 chanes identiques
structure fibrillaire ;
Type IV et V, collagne amorphe des membranes
Les collagnes et sont un dimre et un trimre du prcdent.
Conclusion :
Le collagne nest pas une bonne protine sous langle alimentaire car
mauvaise composition en acides amins et rsiste ltat natif la digestion
trypsique et chymotrypsique. Il devient digeste aprs dnaturation. Lhydroxyproline
est retrouv dans le sang humain aprs ingestion de tissus conjonctif.
II.1.1.2 Llastine
Caractrise les tissus lastiques et reprsente le deuxime constituant du
tissus conjonctif. Se trouve dans les parois artrielles et les ligaments jaunes. Sa
structure est fibreuse. Elle rsiste la cuisson dans leau ; elle gonfle mais ne se
dissout pas. Elle rsiste la pepsine, trypsine et chymotrypsine. Elle est
partiellement hydrolyse par llastase du pancras (et aussi par la papane). Elle
nest pas attaque par les acides et les bases relativement concentrs. Llastine est
plus dsquilibre que le collagne.
La structure est complexe avec L -lastine de MM> 70 000 et la -lastine
de MM= 5 500. Les chanes peptidiques sont lies entre elles comme dans le
collagne.
La composition en acides amins :
Glycine et Alanine : 30% de rsidus chacun, Valine et Proline : 12% de
rsidus, peu dhydroxyproline et dhydroxylysine (1%).
II.1.2 Protines sarcoplasmiques Myoglobine
Protines solubles au pH~7,0 et faible force ionique (<0,1). Le nombre
despce est considrable

(systmes enzymatiques cytoplasmiques) en faibles

quantits sauf celles que nous considrons ci-dessous.

La myoglobine
-Responsables de la coloration rouge des viandes
-Elle forme 9/10me des pigments totaux. Le 1/10me est reprsent par
lhmoglobine qui est un ttramre de la myoglobine.
La concentration de la myoglobine varie
Selon les espces animales et selon les muscles ;
Selon lge (la viande sassombrit chez les animaux gs) et lexercice,
Selon la teneur en fer du rgime (la viande de veau carence est blanche).
La

myoglobine

est

une

htroprotine

porphyrinique=

Hme

(grpt

prosthtique) + Globine incolore (holoprotine). Apte former des complexes avec


des mtaux Fe, Mg, Zn, Cu, Co etc.
Globine : MM=17 800 ; 153 rsidus dacides amins (80% en structure hlicodale en huit segments de 7 25 rsidus). LHme est fix par le Fer
lhistidine n93.
- X X- X- Histidine -X -X -X - (Globine = holoprotine)

A complter

N
N

Fe2+

O
II
O

Structure de loxymyoglobine

La liaison de coordinence loxygne dans loxyhmoglobine constitue une


rserve doxygne pour le muscle. Cet oxygne est apport par lhmoglobine du
sang dont laffinit est infrieure celle de la myoglobine (fer divalent).
NB : Chez les animaux plongeurs (baleine, phoque) la teneur en myoglobine
du muscle est leve permettant une longue dure sans respiration. La

desoxyhmoglobine est la forme native de la myoglobine avec la sixime liaison de


coordinence non occupe.

Modification de la myoglobine dans la viande non soumise un


traitement
Oxygnation (O2)
MBFe2+ (myoglobine)

MB-O2(Oxyhmoglobine)

Pourpre, intrieur de
la viande frache

Fe++
Oxydation

Rduction

S-- Oxydation

Rduction + O2

Rouge vif surface de


la viande

Methmyoglobine Fe+++
Brune
S-- Oxydation
Bactries utilisant le soufre
Rduction + Oxydation
Cholemyoglobine verte
Rductions + oxydations

Porphyrines libres et oxydes


Brunes, jaunes ou incolores

Oxydation

Oxydation

Sulfomyoglobine
Verte

La meilleure conservation de la viande semble tre lemballage plastique


permable aux gaz, le produit tant le plus aseptique possible sous cette forme et 1C et lobscurit la viande peut conserver son contenu rouge vif pendant 10 jours.
Dans certaines ractions la valence de latome de fer passe de 2 3. Il sagit
de ractions particulires qui sont inhibes par loxygne.
Mb++ +

O2

Mb++ + H+ + O2

oxygenation

MbO2++

(1)

MetMb+++ + H2O

(2)

La reaction (1) conduit loxymyoglobine, forme oxygne particulirement


rsistante loxydation et au brunissement qui laccompagne.

La raction (2) est particulirement acclre aux faibles pressions partielles


doxygne bien que la viande ait un systme coenzymatique capable de transformer
la metmyoglobine en myoglobine.
La molcule de NO provenant des nitrites ou de la rduction enzymatique
bactrienne du nitrate est fixe au niveau du fer par liaison de coordination. Ces
traitement visent inhiber la prolifration bactrienne et certaines actions
enzymatiques et a prserver la couleur des viandes apprcie par le consommateur.
Cette coloration nest pas trs stable.
La prservation de la couleur exige aussi des conditions qui favorisent la
forme rduite : prsence de glucose, dacide ascorbique,
La carboxymyoglobine se produit en prsence de CO gaz trs toxique. Elle est
plus stable que loxymyoglobine ; cependant un apport massif doxygne dloge le
CO.
II.1.3 Protines myofibrillaires : La contraction
Cest le groupe dominant des protines et qui runit
-les protines contractiles 76% (myosine (53%) et actine (22%)),
Les protines rgulatrices de la contraction tropomyosine et troponines (8%),
protines M (4,5%), protine C (2%), actinines et .
La myosine
MM=475 000 Da. Prsente six sous units deux lourdes (200 000 daltons) et
quatre lgres (16 500 20 500). Les chanes lourdes possdent des parties
structure hlicodale (55%) formant le filament. La partie globulaire forme la tte de la
molcule de myosine avec des groupements SH qui prsentent un caractre
ATPasique. Cest cette extrmit volumineuse, oscillante (formant des doigts), qui
ralise la contraction musculaire. Elle saccroche aux sites actifs de lactine, tire celleci sur une certaine distance, labandonne et revient sa position initiale pour
saccrocher en un autre point du filament dactine le tire encore dun cran et ainsi de
suite. Un doigt accomplit 50 100 tractions par seconde, ce qui est compatible avec
la vitesse de laction ATPasique de la myosine. Cest en effet lhydrolyse de lATP qui
fournit lnergie ncessaire la contraction musculaire et qui est active par le
calcium (ca2++) et par le magnsium (Mg2++).

Lactine
MM= 42 000. Existe sous deux formes : Globulaire (G-actine) fibreuse (Factine), cette dernire est un polymre de la G-actine en prsence de sels neutres
formant deux chanes enroules.
Lactine a une squence de 374 acides amins avec 05 groupes SH et pas
de cystine. A la G-actine sont lis une molcule dATP, un ion ca2+ ou Mg2+. La
structure conformationelle est fibrillaire en double hlice avec 13 monomres par tour
et par filament et 1200 nm de long.
On rencontre dautres protines distribues le long de lactine. La
tropomyosine, la troponine, l et actinine la protine M, la protine CToutes ces
protines sont de squences et de rles dtermins.
II.1.3.1 Biochimie de la contraction musculaire
Avec la fin de la phase dite "pantelante" (les 3 premires heures aprs
abattage), la rigidit cadavrique s'installe progressivement. Elle se caractrise par
des tissus musculaires plus durs, inextensibles et des axes osseux plus difficiles
dplacer chez l'animal.
La rigor-mortis est la rsultante de 2 grandes caractristiques:
-une baisse de pH, donc une acidification du tissu musculaire.
-une contraction des fibres musculaires.
L'acidification du tissu musculaire
Dans le tissu musculaire aprs l'abattage des animaux l'ATP est
constamment et lentement hydrolyse selon une raction du type :
ATPase
MgATP + H2O

MgADP + Pi + H+

On libre 1 H+ pour 2 ATP consommes. (Les molcules d'ATP utilises par


la raction proviennent de molcules de glucose dgrades en anarobiose, tout
apport d'O2 tant interrompu par l'arrt de la circulation sanguine).
Mais interviennent aussi 2 ractions de rephosphorylation :
MgADP + PC (phosphocratine) + H+
3MgADP + 3Pi + 1glucose + H+

MgATP + cratine
3MgATP + 2 lactates

On libre 2 H+ pour 2 lactates fournis.


On constate que l'acidification est due au turn-over de l'ATP. Donc la
vitesse d'acidification sera fonction de la vitesse du turn-over.

Aprs la mort, le turn-over de l'ATP sera assur tant que les rserves de
PC et de glycogne le permettront et que la baisse du pH ninhibera pas la voie
glycolytique. Lamplitude de la baisse de pH sera donc fonction des rserves
nergtiques.
II.1.3.2 Les mcanismes de la Rigor Mortis (rigidit
cadavrique)
Cette contraction ne peut tre due un influx nerveux comme lorsque
l'animal est vivant. Sa cause, ici, ne peut tre que chimique :
Immdiatement aprs abattage, le muscle possde une rserve d'ATP
suffisante pour maintenir la dissociation de l'actine et de la myosine. Par consquent
il garde son lasticit. Donc en absence de calcium retenu dans le rticulum
sarcoplasmique et en prsence dATP et dion Mg2+, la myosine ne manifeste pas
dactivit ATPasique et le muscle est en position de RELAXATION. Lactine et la
myosine sont sous forme de deux complexes :
MyosineMg2+ATP

et

dactineADP

Mais les molcules d'ATP hydrolyses doivent tre remplaces par de


nouvelles molcules provenant de la glycolyse anarobie (tout apport d'O 2 tant
interrompu par l'arrt de la circulation sanguine) ; or nous venons de le voir ce
remplacement provoque une acidification du tissu musculaire.
Cette baisse de pH inhibe les ATPases sarcoplasmiques (des pompes
Ca2+ maintenant le gradient de Ca2+) provoquant une fuite de Ca2+ dans le rticulum.
Quand la concentration de Ca2+ atteint 10-6M, l'activit

ATPasique (10 000

calories/mole) de la myosine commence et il y a formation du complexe actinemyosine, la fibre musculaire se contracte.


Contraction = MyosineMg2+ATPCa2+ADPActine
La teneur en ATP est toujours constante et se forme par trois voies:

Phosphocratine kinase
ATP + cratine

Voie 1 : ADP + Phosphocratine


Adnylate Kinase
Voie 2 : 2ADP

ATP + AMP
Glycolyse anarobie

Voie 3 : Glucose

2 Lactate + 3 ATP

Les deux premires ractions interviennent immdiatement, la troisime entre


en jeu quand lapport doxygne par le sang est insuffisant (contraction violente). La
contraction des muscles saccompagne donc de lapparition de cratine, dune
baisse du glycogne (fournit du glucose) et de la formation de lacide lactique.
[Au cours du repos ou travail modr (arobiose) lacide lactique disparat (cycle de Cori) et
lATP est forme par lintermdiaire de lacide pyruvique (cycle de KREBS) et sert faire un stock de
rserve de phosphocratine].

Les rserves nergtiques du muscle (ATP, PC, glycogne) sont peu peu
consommes et l'acidification augmente inhibant les enzymes de la glycolyse
anarobie. On arrive un pH ultime 5,5 o les complexes actine-myosine sont
majoritaires et o l'ATP a t consomme: C'est la rigidit cadavrique, l'tat de rigor
mortis.
NB: (si la fuite de Ca2+ a lieu quand le pH est de 6.0-5.8 : il n'y a pas de
contraction car l'activit ATPasique qui en serait responsable est alors inhibe par
les bas pH.)

Rcapitulatif
1- Arrt de la circulation sanguine, baisse de la teneur en oxygne ; baisse du
potentiel Redox (+250 - 50 mV).
2- Production de la mthmyoglobine brune
3- Arrt de la respiration cellulaire, baisse de la teneur en ATP, chute du pH
4- Formation dactomyosine (rigidit)
5- Agrgation des protines (pI 5,5), chute de la rtention deau.

Le degr de svrit des phnomnes accompagnant la rigidit cadavrique


dpend couramment de ltat nutritionnel de lanimal au moment de labattage et de
la temprature laquelle les carcasses sont entreposes.
1- A ltat affam ou stress : La rserve de glycogne est faible, il sensuit
une baisse rapide aprs la mort, de la teneur en ATP du muscle. Le durcissement est
alors maximum et la capacit de rtention de leau diminue notablement mme si
labaissement du pH est relativement faible en raison du manque de glycogne. Cela
entrane un srieux inconvnient sur le plan microbiologique. En effet une baisse de
pH peut ralentir considrablement la prolifration de la flore bactrienne de surface.

2- Si la temprature de la carcasse nest pas abaisse rapidement aprs


labattage le pH descend vite un niveau trs bas cela pour entraner une telle
dnaturation des protines musculaires quune grande partie de leau du gel
myofibrillaire est expulse dans les espaces intercellulaires ou exsude hors du
tissu. Cest une modification trs dfavorable.
3- Si la carcasse est entrepose 0C ou 1C avant lapparition de la rigidit
cadavrique ou si elle est congele et que la rigidit ne se produit qu la
dconglation le durcissement est particulirement rapide et intense (Cold
Shortening) et est prcd de la contraction du muscle.
4- En pratique on fait en sorte de ne pas refroidir trop rapidement de manire
que le muscle entre en tat de rigidit cadavrique une temprature comprise entre
14C et 19C. Cest cette temprature que la contraction est minimale. On vite
aussi de congeler la viande avant la rigidit cadavrique et on ne doit jamais cuire
une viande en tat de Rigor Mortis.
II.1.3.3 La rsolution de la RIGOR MORTIS ou maturation de la
viande
La texture de la viande est dfinie par l'tat et l'organisation du cytosquelette,
les protines de structure du muscle, les protines myofibrillaires et le collagne).
Durant la maturation l'attendrissage est d des modifications des myofibrilles et
du cytosquelette. Lvolution de la structure myofibrillaire est conscutive une
attaque protolytique par les 2 groupes de protases musculaires : les protinases
neutres actives par le calcium et les protines lysosomiale. Comme il sagit dun
processus enzymatique ; sa vitesse est fonction de la temprature : entre 0Cet
40C.
Au cours du vieillissement, la duret de la viande sattnue et la maturit ne
semble pas rsulter dune dissociation des liens qui se sont tablis entre lactine et la
myosine mais plutt du dtachement des fibres dactine de la strie Z sous linfluence
soit de modification ionique, soit denzymes, les cathepsines provenant des
lysosomes fragiliss par la baisse du pH.
La dure de maturation dpend de la temprature. Pour la viande de buf la
rsolution de la rigidit cadavrique se produit en:
-

20 30 jours -1,5C

15 jours 0C

2 jours 20C

10

1 jour 43C

Il se produit de faibles quantits de substances favorisant larme : diactyls,


actone, H2S, NH3, nuclotides
Oxydation des lipides (odeurs indsirables).
ATP

ADP

AMP

(potentiateur darme)

P-Ribose- purine = Inosine monophosphate (IMP)


P + Inosine (purine-Ribose)

Hypoxanthine + Ribose.

Lintrt de la maturation rapide rside dans le gain de temps et de lespace


dentreposage. A temprature ambiante on risque un important dveloppement
bactrien la surface de la viande. On peut y parer de plusieurs faons :
1-

Courant dair sur les carcasses, donc surface moins humide (pas de
dveloppement bactrien) mais la perte deau peut tre leve

2-

Mettre sous atmosphre contrle 95% dhumidit (vite la


dessiccation) et 20% de CO2 (entrave les dveloppements
bactriens).

3-

Emballage sous vide ou sous atmosphre 20% CO2-1% O2 -79% N2


favorable au mtabolisme post-Mortem de la viande et nfaste aux
bactries.

4-

Emballage aseptique en pice et entreposage en atmosphre


haute teneur en CO2.

5-

Une atmosphre riche en O2 permet dviter la formation de


mtmyoglobine (coloration brune de la viande).

II.1.4 Effet de la temprature sur le muscle


Lorsque lon chauffe de la viande en prsence deau :
*60C dnaturation des protines plasmatiques (myofibrilles) et plasmatiques
il y a rduction de solubilit et coagulation qui constituent un facteur de durcissement
de la viande. En outre le ferrihemochrome issu de la myoglobine dnature donne
une coloration brune.
*65-70C solubilisation du collagne en glatine, gonflement de llastine.
Lactomyosine libre de leau et devient plus rigide et moins soluble.
*>80C dbut de dgradation avec diminution de capacit de rtention deau
par les protines myofibrillaires, rsultat de maturation acclre. Formation H 2S et

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dautres produits soufrs avec apparition de nouvelles qualits organoleptiques


(flaveur).
*vers 95C, Ractions de Maillard sacclrent contribuant au brunissement
des viandes.
II.1.5 Effet de la conglation sur le muscle
La conglation

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