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EFECTO DE LA CONCENTRACIN DEL SUSTRATO SOBRE LA

VELOCIDAD DE REACCIN
Las enzimas tienen un particular comportamiento respecto de la velocidad de
las reacciones que catalizan, y actan de dos modos:
a) rebajando la Ea del proceso en el que intervienen.
b) aumentando la velocidad de reaccin (hasta un milln de veces).
La velocidad de una reaccin catalizada enzimticamente depende de factores
como:
a) las concentraciones de sustrato y enzima.
b) la temperatura y el pH del medio.
c) la presencia o ausencia de inhibidores y activadores.
d) la concentracin de coenzimas que pueden intervenir.
La eficacia de actuacin de una enzima se mide en funcin de la
velocidad con que el sustrato se transforma en producto.
Un aumento de sustrato mantiene fija la concentracin de la enzima,
produciendo al principio un incremento considerable en la velocidad de la
reaccin. Sin embargo a medida que se va aumentando la concentracin del
sustrato la velocidad de la reaccin empieza a decrecer, hasta que finalmente
cuando la concentracin del sustrato es elevada, no se observa cambio en la
velocidad.
A principios de este siglo Michaels y otros investigadores supusieron con razn
que una reaccin enzimtica es difsica a varias concentraciones del sustrato.
Los sitios activos da la enzima no se saturan con el sustrato cuando las
concentraciones de este son bajas. La proporcin enzimtica vara con la
concentracin del sustrato. A medida que aumenta el nmero de las molculas
del sustrato, se van cubriendo cada vez ms en mayor grado hasta que, en el
punto de la saturacin, no queda ninguno disponible. La enzima trabaja a su
mxima

capacidad

y,

en

estas

condiciones,

independientemente de la concentracin del sustrato.

la

velocidad

resulta

-Las enzimas presentan una cintica que responde al modelo propuesto por
Michaelis-Menten. Segn tal modelo, si se mide la velocidad de una reaccin
catalizada a una temperatura determinada y a una concentracin constante de
enzima, es decir, si se vara la concentracin de sustrato, se obtiene una
grfica como la siguiente:

Cabe destacar los siguientes puntos:

la velocidad de reaccin es directamente proporcional a la concentracin


de sustrato, hasta llegar a un cierto lmite en el cual se alcanza un
mximo y ya no vara aunque se incremente la concentracin de
sustrato.

la velocidad es mxima cuando la enzima est saturada o formando el


llamado complejo E-S. Es el momento que corresponde al llamado
estado de transicin, en el que se produce la total interaccin del
sustrato con el centro activo de la enzima. (Las reacciones no
catalizadas no presentan este efecto de saturacin). (Conn, 2006)

La ley que rige la velocidad de una reaccin catalizada viene expresada por la
llamada ecuacin de Michaelis-Menten (en el recuadro de la grfica anterior).

(En ella, Km es la constante de Michaels o constante de saturacin, que indica


el nmero de molculas de sustrato que cada molcula de enzima es capaz de
transformar por unidad de tiempo (sus valores oscilan entre 10-1 y 10-7, y cada
enzima tiene su Km)).
El Km tiene dos significados biolgicos importantes:
1. Si en la ecuacin de Michaelis-Menten hacemos v = vmx / 2, se obtiene
que Km = [S], lo que significa que Km es la concentracin de sustrato
necesaria para que la velocidad de reaccin alcance la mitad de su valor
mximo. Es decir, Km = [S] a la velocidad de semi-saturacin.
2. La Km de una enzima tambin indica el grado de afinidad de sta
respecto del sustrato o, lo que es lo mismo, la estabilidad del complejo
E-S. Concretamente:
a) Un valor alto de Km quiere expresar que para conseguir la
semisaturacin se requiere una elevada concentracin de sustrato y
que, por lo tanto, la enzima no tiene gran afinidad por l.
b) valores bajos de Km indican que el complejo E-S se forma a bajas
concentraciones de sustrato, es decir, la enzima tiene gran afinidad por
l. (Apuntes de Bilogia, 2014)

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