Enzimas

E
S
E+S

ES

P
P

Enzimologia

Aumenta a taxa de reao qumica.

Permanece inalterada durante todo o processo.
Liga-se ao substrato e libera o produto.
As enzimas seletivamente reconhecem o correto
substrato.

Organizam e controlam as reaes, onde a

energia desprendida pode ser reutilizada.

Energia de ativao

Complexo multienzimatico

Enzimas
separadas

Sistema ligado
a membrana

Complexo Enzimtico

Interao Enzima Substrato (ES)

Ajuste induzido

Stio Ativo

Chave & fechadura

Ajuste induzido

Regulao da Atividade Enzimtica

Quantidade Enzimtica Expresso gnica (lenta)

Transcrio.

Traduo.

Turnover enzimtico.

Atividade Enzimtica (rpida)

Regulao Alostrica

Modificao covalente

Associao/Dissociao

Quebra proteolitica de uma pro-enzima.

Regulao Alostrica

Associao a estruturas celulares

Oligomerizao enzimtica (Estrutura Quaternria)

Regulao Covalente

Coelho, et al. Mol Gen Metab, 2007

Cintica Enzimtica

Inibidores Enzimticos
1.

Irreversveis: interagem covalentemente

com a enzima

2. Reversveis: interao no covalente

Competitiva - I compete pelo stio ativo de E
No-competitiva - I liga a E e/ou a ES for a
do stio ativo (=inespecfico)

Inibio pelo produto

Inibio Competitiva
Ocorre quando Inibidores Competitivos, que so
estruturalmente semelhantes ao substrato, ligam-se
enzima, em competio com o substrato.
Um inibidor competitivo diminui a velocidade de
catlise porque reduz a proporo de molculas de
enzima que ligam o substrato em certo tempo.
Porm, a velocidade mxima da ao enzimtica no
alterada, pois enquanto a enzima est com o inibidor
competitivo, a concentrao do substrato aumenta,
traduzindo na recuperao da atividade normal.

E + S

ks

ES

+
I

kp

E + P

ki

EI
Um homlogo estrutural pode se ligar ao stio cataltico da enzima, provendo
assim a inibio.
v=

Vm x [S]

Km x 1 +

[I] + [S]
ki

1/v = km/Vm x (1+[I]/ki) x 1/S + 1/V

Xs = 1 + [I]/Ki
Xs = 1/Ki x [I] + 1

FATOR DE INCLINAO
Se I tende para o infinito, v tende para ZERO. Logo, a
inibio total. Como a inclinao uma funo linear de
I. Inibio Competitiva Total Linear.

Quanto > a constante de inibio (ki), MAIS intensa a inclinao.

Quanto < a constante de inibio (ki), MENOS intensa a inclinao.
A variao da inclinao depende da variao de I.
A inclinao uma funo crescente.
O aumento de I aumenta a inclinao da reta.

 Poderia haver uma inibio competitiva que no fosse linear?

< 1 ) a entrada do 2 ligante a mais favorecida do que a do 1

ligante.
( a > 1 ) o 2 ligante entra com menos facilidade que o 1 ligante.
( a = ) No tem 2 ligante. A constante de dissociao infinitamente
menor que o ki.
(

Quando

> 1, mais os pontos se ajustam a uma reta.

Inibio No Competitiva
A inibio no competitiva ocorre quando o inibidor e
o substrato podem ligar simultaneamente enzima.
Contudo, a simples ligao do inibidor, destri a
capacidade cataltica da enzima.
Um inibidor no-competitivo diminui a velocidade
mxima de ao enzimtica, pois diminui a
concentrao total de enzima ativa.