Bombix mori

Son holometbolos, con tres etapas morfolgicas distintas; las larvas, las ninfas
y los adultos. De los huevos nacen las larvas que son como minsculos
gusanitos (con un tamao de menos de 1 mm.) con un cuerno anal corto.
Despus de haber salido del huevo las larvas mudan cuatro veces durante su
crecimiento y crecen llegando a medir 4 o 5 cm al cado de 30 das. Durante
cada muda, la cscara vieja se desecha y se produce una nueva que es ms
grande.
Bombyx mori (B. mori) fibra de seda tiene una larga historia de uso en la
industria textil. Por otra parte, la fibra de seda se ha utilizado tambin como una
sutura quirrgica durante siglos debido a su alta resistencia y tenacidad. . A fin
de desarrollar fibrona de seda con propiedades adecuadas para biomateriales,
un mtodo de transformacin para producir una protena de seda recombinante
ha sido desarrollado utilizando un transposn, A caballo como la tcnica
transgnicos.

LAMININAS
La familia de glicoprotenas laminina, son una parte integral del andamiaje
estructural en casi todos los tejidos de un organismo. Ellos son secretadas y se
incorporan en matrices extracelulares asociados a las clulas. La laminina es
vital para el mantenimiento y la supervivencia de los tejidos.
Tipos
Las lamininas son combinaciones de diferentes alfa-, beta-y gamma-cadenas.
Los cinco tipos de cadenas alfa son: LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5
Los beta-cadenas son: LAMB1, LAMB2, LAMB3, LAMB4
La gamma-cadenas son: lamc1, LAMC2, LAMC3
Dominios laminina
Lamininas contienen varios dominios de protenas conservadas.
La laminina I y II laminina
Lamininas son molculas trimricas; laminina-1 es un alfa 1 beta 1 gamma1
trmero. Se ha sugerido que los dominios I y II a partir de laminina A, B1 y B2
pueden juntarse para formar una estructura espiral de la bobina de triple hlice.
Laminina B
El dominio laminina B es un mdulo extracelular de funcin desconocida. Se
encuentra en un nmero de diferentes protenas que incluyen, heparn sulfato
proteoglicano de la membrana basal, una protena laminina-como de
Caenorhabditis elegans y laminina. La laminina IV dominio no se encuentra en
las cadenas de laminina cortos.

Existen tres tipos de laminina :

Laminina subunidad beta-1: La laminina subunidad beta-1 es una protena
que en los humanos est codificada por el gen LAMB1.
Laminina subunidad beta-2: Laminina subunidad beta-2 es una protena que
en los humanos est codificada por el gen LAMB2
La laminina subunidad beta-3: La laminina subunidad beta-3 es una protena
que en los humanos est codificada por el gen LAMB3

Laminina EGF
Al lado de los diferentes tipos de dominios globulares cada subunidad contiene
laminina, en su primera mitad, repeticiones consecutivas de aproximadamente
60 aminocidos de longitud que incluyen ocho cistenas conservadas. La
estructura terciaria de este dominio es remotamente similar en su extremo Nterminal a la del mdulo de tipo EGF. Tambin se conoce como un 'LE' o
dominio 'de tipo laminina EGF'. El nmero de copias del dominio de tipo EGF
laminina en las diferentes formas de lamininas es muy variable, desde 3 hasta
22 copias se han encontrado. En laminina de ratn gamma-1 de la cadena, el
sptimo dominio LE se ha demostrado que es el nico que se une con una alta
afinidad a nidogen. Los sitios de unin-se encuentran en la superficie dentro de
los bucles de C1-C3 y C5-C6. Matrices consecutivos largo de laminina
dominios similares al EGF en lamininas formar elementos similares a barras de
una flexibilidad limitada, que determinan la separacin en la formacin de redes
de laminina de las membranas basales.
Laminina T
El dominio globular de laminina se puede encontrar en una o varias copias en
varios miembros de la familia de laminina, que incluye un gran nmero de
protenas extracelulares. El extremo C terminal de la cadena alfa laminina
contiene una repeticin en tndem de cinco dominios de laminina G, que son
crticos para la actividad de unin de unin a heparina y celular. La laminina
alfa 4 se distribuye en una variedad de tejidos, incluyendo los nervios
perifricos, el ganglio de la raz dorsal, msculo esqueltico y capilares; en la
unin neuromuscular, que se requiere para la especializacin sinptica. La
estructura del dominio de laminina-G ha sido predicho para asemejarse a la de
pentraxina.
Dominios de laminina G pueden variar en su funcin, y una variedad de
funciones de unin ha sido atribuida a diferentes mdulos LAMG. Por ejemplo,
la laminina alfa 1 y alfa 2 cadenas de cada uno tiene cinco C-terminal de
laminina T dominios, donde slo los dominios LG4 y LG5 contienen sitios de
unin para la heparina, sulftidos y la distroglicano receptor de superficie
celular. Laminina protenas que contienen G-parecen tener una amplia variedad
de funciones en la adhesin celular, la sealizacin, la migracin, el montaje y
la diferenciacin.

La laminina N-terminal
Montaje de la membrana basal es un proceso cooperativo en el que lamininas
polimerizan a travs de su dominio N-terminal y de anclaje a la superficie
celular a travs de sus dominios G. Netrinas tambin pueden asociarse con
esta red a travs heterotpicas dominio de las interacciones LN. Esto conduce a
la sealizacin celular a travs de integrinas y dystroglycan reclutados a la
laminina adherente. Este dominio LN dependiente de auto-ensamblaje se
considera que es crucial para la integridad de las membranas basales, tal como
se destaca por las formas de distrofia muscular genticos que contienen la
eliminacin del mdulo LN de la cadena de laminina alfa 2. El dominio Nterminal de laminina se encuentra en todas las subunidades de laminina y
netrina excepto laminina alfa 3A, 4 alfa y gamma 2.