BLOQUE 1: BASE MOLECULAR Y FSICO-QUMICA DE LA VIDA

ACTIVIDADES SOBRE PROTENAS

ACTIVIDADES TEMA 4

1. Cules son las unidades estructurales de las protenas?

Escribe su frmula general. Cul es el carbono a? Cuntos
esteroismeros tiene?
Las unidades estructurales de las protenas son los aminocidos, que
son compuestos orgnicos de baja masa molecular, que se
caracterizan por tener un grupo amino y un grupo carboxilo .El
carbono a es el que est unido al grupo amino y al grupo carboxilo a
su vez. Todos a excepcin de la glicina presentan un carbono
asimtrico. Esto permite diferenciar dos estereoismeros segn la
conformacin espacial de la molcula. Si tienen el grupo amino a la
derecha son D-aminocidos y si este se sita a la izquierda son Laminocidos. Los aminocidos proteicos son todos L-aminocidos.
Los estereoismeros son imgenes especulares o enantimeros.
2. Qu significa que un aminocido es anftero? A qu es
debida esa propiedad en ellos?
Los aminocidos son sustancias anfteras porque en disolucin
acuosa se comportan como cidos o como bases dependiendo del pH
de la disolucin. Esto se debe a la presencia simultnea del grupo
carboxilo y del grupo amino. En un medio neutro, los aminocidos
estn ionizados formando iones dipolares. El carboxilo pierde un
protn y se carga negativamente. El amino lo gana y queda con una
carga positiva. En un medio cido, hay muchos protones H+ y pH es
bajo. El carboxilo capta un protn, el aminocido se comporta pues
como una base y queda con una carga positiva. Y en un medio
bsico, hay pocos protones H+ y el pH es alto. El amino libera un
protn, el aminocido se comporta como un cido y queda con una
carga negativa .El pH al que un aminocido se queda neutro se
denomina punto isoelctrico.
3. Un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,5, Qu carga
presentar si el pH del medio es de 6,5? Y si es cuatro? Y si
es 10?
En el punto isoelctrico del aminocido tiene carga neta nula, es
decir, que en este caso el aminocido a pH 6.5 tendr carga cero ya
que el pH coincide con el punto isoelctrico. El comportamiento de
los aminocidos en lo que respecta a su carga en funcin del pH es el
siguiente: a valores de pH por debajo de su punto isoelctrico
(carcter cido) el aminocido tendr carga positiva, mientras que a
valores de pH por encima de su punto isoelctrico (carcter bsico)
el aminocido tendr carga negativa. Por tanto, si el pH es 4, tiene
carga positiva, y si el pH es 10 tiene carga negativa.

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4. Explica cmo se unen dos aminocidos, el tipo de enlace que

se forma y la direccin de dicho enlace.
El enlace peptdico es el enlace que une los aminocidos para formar
las protenas. Se forma entre el grupo carboxilo de un aminocido y
grupo amino del siguiente liberndose una molcula de agua. Es un
enlace covalente de tipo amida. Estos enlaces se rompen por
hidrlisis y los pptidos y protenas se desdoblan en los aminocidos
que los componen. La hidrlisis se realiza por mtodos qumicos
(lcalis, cidos, etc.) o mediante enzimas proteolticos (proteasas).El
enlace peptdico se estabiliza porque los tomos de C, O y N
comparten pares de electrones y entonces pueden aparecer 2 formas
resonantes del enlace. El enlace peptdico tiene carcter de doble
enlace. Este hecho impide que se efecten torsiones o giros,
alrededor del enlace peptdico, lo que hace que los tomos de C, O y
N, se encuentren siempre en el mismo plano, con las mismas
distancias y ngulos. Con lo cual los giros para formar los distintos
tipos de estructuras se producen siempre a nivel del carbono a. Los
radicales de los aminocidos quedan colocados hacia arriba y hacia
abajo alternativamente.
5. Desarrolla la frmula H2N-LYS-GLU-ALA-COOH

6.

Qu
tripptidos
diferentes
se pueden
formar con

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los aminocidos Ala, Ser y Gly, sin que haya ningn
aminocido repetido?
Ala- Ser- Gly
Gly- Ser- Ala
Ser- Ala-Gly
Ser- Gly- Ala
Ala-Gly- Ser
Gly-Ala Ser
Se pueden formar 6 tripptidos, cada uno diferente.
7. Define la estructura primaria de las protenas , indica que
tipo de enlace la caracteriza y nombra los grupos qumicos
que participan en el mismo
Es la secuencia lineal de aminocidos que forma la protena. Nos
indica el nmero y tipos de aminocidos que la componen y el orden
en que estos se disponen. Esta estructura viene determinada
genticamente pues est definida en los genes y de ella dependen
los dems niveles estructurales. Podemos afirmar que no tiene
entidad real pues a medida que la protena se sintetiza se va
replegando adoptando estructuras superiores. Hay una extremo
inicial que va a corresponder a un grupo amino, y extremo final que
va a corresponder al grupo carboxilo, los enlaces son peptdicos,
dnde reaccionan el grupo carboxilo de un aminocido con el grupo
amino del segundo aminocido.
8. Qu enlaces mantienen la estructura secundaria en a
hlice?
La estructura secundaria en a-hlice, se forma al enrollarse la
estructura primaria helicoidalmente sobre s misma en el sentido de
las agujas del reloj. Los enlaces que mantienen la estructura
secundaria en a-hlice estable son la formacin de puentes de
hidrgeno entre el grupo NH, de un enlace peptdico y el grupo CO,
de otro enlace peptdico que se encuentra en el cuarto aminocido
que sigue la cadena lineal.
9. Describe la estructura terciaria y cuaternaria de las protenas
indicando los tipos de enlaces que las estabilizan.
La estructura terciaria es la disposicin que adopta en el espacio la
estructura secundaria. Nos indica la configuracin tridimensional de
la protena, la cual recibe el nombre de conformacin. Existen dos
tipos de conformaciones: La globular y la fibrosa. La estructura
terciaria se mantiene gracias a diferentes tipos de enlaces que se
establecen entre los radicales de los aminocidos. Estos enlaces son:
las interacciones electrostticas, los puentes de hidrgeno, las
fuerzas de Van der Waals, las interacciones hidrofbica y los puentes
disulfuro.

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La estructura cuaternaria es la que se presenta en las protenas que
estn formadas por varias subunidades o protmeros que pueden ser
iguales o diferentes.
Las distintas subunidades se unan entre s mediante enlaces
similares a los que mantienen la estructura terciaria pero estos
tienen lugar entre radicales laterales de aminocidos pertenecientes
a cadenas diferentes.
10.
De qu depende la actividad biolgica y la
especificidad de una protena?
La actividad biolgica de las protenas depende de su estructura
espacial, de tal forma que si esta se altera, la protena deja de ser
funcional y la especificidad se refiere a su funcin, cada una lleva a
cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia;
por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar
una prdida de la funcin.
11.
Qu enlaces se rompen cundo se somete una
protena a una temperatura elevada? Cmo se denomina ese
proceso? Qu repercusin tiene en la funcionalidad de la
protena?
Se rompen los enlaces que forman la estructura terciaria y
cuaternaria y en ocasiones tambin la secundaria, la prdida de la
estructura conlleva a la prdida de la funcin biolgica. Este proceso
se denomina desnaturalizacin, que puede ser reversible si los
factores que la producen actan con poca intensidad o durante poco
tiempo, o irreversibles que se produce cuando actan los factores
con mucha intensidad o durante mucho tiempo.
12.
Por qu son importantes las protenas en los
problemas de rechazo de rganos?
Las protenas de los seres vivos son caractersticas de cada especie y
en algunos casos incluso varan de unos individuos a otros. Esta
especificidad es la propiedad responsable de los rechazos en
transfusiones y trasplantes pues al introducir una protena de un
organismo en otro esta acta como una molcula extraa y el
organismo que la recibe reacciona contra ella.
13.
Las protenas se pueden clasificar en holoprotenas y
heteroprotenas. Cules son los constituyentes de cada uno?
Las holoprotenas estn formadas exclusivamente por aminocidos,
mientras que las heteroprotenas estn formadas por aminocidos y
otras molculas no proteicas llamadas grupo prosttico.
14.
De qu nivel estructural depende la funcin biolgica
de una protena?
La funcin biolgica de una protena depende de su estructura
terciaria, que le confiere una conformacin espacial a la que debe su
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funcin, cualquier cambio en su disposicin puede provocar la
prdida de su actividad biolgica.
15.
Indica cul de las siguientes funciones biolgicas no
puede ser desempeada por una protena: constituyente de
las membranas biolgicas, almacenamiento de informacin
gentica, catlisis de reacciones metablicas, transporte de
sustancias a travs de las membranas.
La funcin biolgica que no puede ser desempeada por una
protena es el almacenamiento de la informacin gentica, que la
realiza los cidos nucleicos (ADN) .Las protenas desempean la
regulacin gentica, a travs de las histonas, que son las protenas
que estn asociadas al ADN y actan activando y desactivando los
genes.
16.
Qu es un grupo prosttico? Nombra algunos ejemplos
Un grupo prosttico es el componente no aminoacdico que forma
parte de la estructura de las heteroprotenas o protenas conjugadas,
estando unido covalentemente a la apoprotena.Ejemplos de grupo
prostticos son la hemocianina, que es un pigmento que al unirse a
aminocidos, forma las cromoprotenas, una molcula de glcido que
se une a la parte proteica formando glicoprotenas, una molcula de
cido graso, que forma lipoprotenas , una molcula de cido
fosfrico que forma fosfoprotenas y una molcula de cido nucleico
que forma nucleoprotenas.
17.
Cuando se aada un cido a la leche se corta. Qu
proceso se ha producido? A qu sustancia de la leche le ha
pasado? Por qu precipita?
Dentro del sistema proteico de la leche tenemos las llamadas
"protenas del lactosuero" que son todas solubles, las ms
importantes son la alfa- lactoalbminas que es la ms abundante y la
beta- lactoglobulinas que es la que gobierna el comportamiento del
lactosuero.Tienen una conformacin globular en donde las cadenas
polippticas tienen una distribucin uniforme de los grupos
hidrofbicos, polares y los cargados al pH Natural de la leche lo cual
hace que las molculas puedan plegarse intramolecular adoptando
una forma esfrica en donde los grupos hidrofbicos quedan hacia
adentro y los polares hacia afuera. Los grupos que estn
involucrados en las asociaciones intramolecular son grupos SH y SS.La conformacin que adoptan es afectada por la fuerza inica (PH)
de la leche De cualquier manera, por ms que se modifique el pH, en
ningn momento estas protenas se insolubilizan, solo cambian de
estado. Si se tiene la leche a pH normal pero se la comienza a
calentar, provoca una desnaturalizacin de las protenas, se rompen
los puentes s-s y las molculas se despliegan, con esto estoy
facilitando interacciones intermoleculares sobre todo hidrofbicas.
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Por accin del pH las casenas podran provocar la coagulacin, por
accin de la temperatura podra desestabilizarlas pero no llega a
coagularla.
Si se desestabiliza las casenas por accin de la temperatura y luego
bajo el pH, favoreciendo la asociacin intermolecular, provoca la
precipitacin de las protenas.