PROTENAS

Composio
O nome protena ( do grego proteios = o mais importante, de primeira categoria )
foi sugerido por Berzelius a Moulder e por este aplicado , em 1883, s substncias
nitrogenadas complexas que eram encontradas nas clulas de todos os tecidos de seres
vivos. As protenas so as molculas orgnicas mais abundantes no interior das clulas,
pois constituem 50% ou mais de seu peso seco.So fundamentais em todos os aspectos
da estrutura celular e de sua funo, uma vez que constituem os instrumentos
moleculares mediante os quais se expressa a informao gentica.
Todas as protenas contm Carbono, Hidrognio, Oxignio e Nitrognio, e quase
todas tambm apresentam Enxofre. Existem protenas que contm alguns elementos
adicionais, particularmente, Ferro, Fsforo, Zinco e Cobre.
Os pesos moleculares das protenas variam entre 5.000 a muitos milhes de
daltons, porm por hidrlise cida, as molculas proticas do origem uma srie de
compostos orgnicos simples de baixo peso molecular,que so os -aminocidos. Nas
molculas proticas os sucessivos resduos dos 20 aminocidos mais encontrados,
encontram-se unidos covalentemente entre si formando longos polmeros no
ramificados. Esto unidos em uma ordenao cabea (carboxila de um aminocido) a
cauda (grupo -amino de outro resduo) mediante ligaes chamadas peptdicas,
produzidas por eliminao de gua. Tais polmeros recebem o nome de cadeias
polipeptdicas e possvel existir vrias cadeias peptdicas em uma molcula protica.
As protenas que apresentam uma nica cadeia polipeptdica so chamadas de
monomricas e as que so compostas por mais de uma cadeia so chamadas de
oligomricas. As protenas ologomricas podem conter um nico tipo de cadeia
polipeptca e, neste caso so de homoligomricas, ou podem ser compostas por
diferentes tipos de polipeptdios, sendo denominadas heteroligomricas.As cadeias
polipeptdicas das protenas oligomricas so geralmente designadas por letras gregas.
Pesos moleculares de algumas protenas ( em daltons )
Peso molecular N de resduos de AA
Insulina (bovina)

N de cadeias

5 733

51

Mioglobina (corao de cavalo)

16 890

153

Hemoglobina (humana)

64 500

574

117 000

975

2 300 000

20 000

21

Triptfano sintetase ( E. coli )

Sintetase dos A .G.( levedura)

Um dos objetivos mais importantes da qumica das protenas explicar a funo

fisiolgica dessas molculas com base na sua estrutura.

Classificao
Nenhum sistema de classificar os milhares de protenas mostra satisfatoriamente
suas similaridades ou diferenas. Compostos mais simples agrupam-se geralmente de
acordo com a sua estrutura. Todas as protenas se assemelham ao fato de serem
constitudas por aminocidos, mas como existem muitas informaes sobra a estrutura
detalhada de pus protenas, torna-se conveniente adotar outros mtodos de
classificao, tais como forma, composio qumica e funo.
As classes de protenas relacionadas e os sub-grupos em cada classe so
designados por nomes gerais dados as protenas com propriedades fsicas e qumicas
similares. Entretanto, dentro de cada sub-grupo existem diferenas na composio de
aminocidos e, mais importante, na ordem de colocao (seqncia) dos aminocidos
individuais nas cadeias polipeptdicas. Assim, a albumina do soro define uma classe de
protenas presentes no soro sanguneo dos vertebrados, mas a albumina do soro do
cavalo difere da do homem, ovelha, co, etc. Portanto, as protenas so especficas para
cada espcie, embora substncias muito similares geralmente se encontrem em espcies
relacionadas.

1. CLASSIFICAO QUANTO FORMA

Protenas Fibrosas. Estas protenas insolveis, muito resistentes digesto por

enzimas proteolticas, so molculas alongadas que podem ser constitudas por vrias
cadeias polipeptdicas em espiral firmemente ligadas.O grupo inclui as protenas da seda,
l, pele, cabelo, unha, casco, penas, tecido conjuntivo e osso. Esse grupo heterogneo
pode ser dividido numa srie de tipos diferentes:
Colgenos. As protenas mais importantes do tecido conjuntivo, so insolveis
em gua e resistentes enzimas digestivas animais, mas se alteram e formam
gelatinas

solveis

em

gua

fervente,

cidos

lcalis

diludos.

Aproximadamente 30% da protena total do corpo humano de um mamferoso

constitudos por colgeno. Os colgenos possuem alto contedo de
hidroxiprolina e contm hidroxilisina.

 As elastinas encontram-se em tendes, artrias e outros tecidos elsticos.

Embora semelhantes aos colgenos em alguns pontos, no podem ser
convertidos em gelatinas.
Queratinas so protenas do cabelo, l, pena, cascos, unha, chifres, etc. Tais
protenas podem ter um alto teor de cistina; o cabelo humano contem cerca de
14% de cistina.

Protenas globulares. Estas protenas so esferides ou elipsides, geralmente solveis

em gua ou em meio aquoso contendo sais, cidos, bases, ou etanol. O grupo inclui
enzimas, protenas transportadoras de oxignio, hormnios proticos, etc.

2. CLASSIFICAO QUANTO COMPOSIO

Levando-se em considerao os componentes presentes nas molculas das

protenas, elas podem ser classificadas em :
Protenas simples. So aquelas que por hidrlise produzem somente
aminocidos, sem nenhum outro produto principal, orgnico ou inorgnico.
Contm habitualmente 50% de Carbono, 7% de Hidrognio, 23% de Oxignio,
16% de Nitrognio e de 0 - 3% de Enxofre. Compreendem os seguintes subgrupos.
Albuminas

so

aquecimento.Deste

facilmente
amplo

solveis

grupo

so

em

gua

exemplos

coagulam

albumina

do

por
ovo

(ovoalbumina) e albumina do soro.

Globulinas So insolveis ou pouco solveis em gua, coagulveis pelo calor
e podem ser facilmente extradas de tecidos animais e vegetais. So exemplos
as globulinas do soro (soroglobulinas), do leite (lactoglobulina), a miosina (do
msculo) e a faseolina( do feijo).
Histonas so protenas bsicas, solveis em gua, que produzem, por
hidrlise, grandes quantidades de arginina e lisina. As histonas podem ser
extradas com bom rendimento de certos tecidos glandulares, como o timo e o
pncreas. Elas esto combinadas com cidos nuclicos dentro das clulas.
Protaminas

so

protenas

fortemente

bsicas

de

peso

molecular

relativamente baixo. Elas se associam aos cidos nuclicos e so obtidas em

grandes quantidades de clulas maduras de esperma de peixes. Por exemplo,
a salmina, do esperma de salmo, a esturina, do esturjo e a clupena, do
arenque.
3

Glutelinas e Prolaminas so protenas vegetais encontradas em gros de

vrias espcies, como a zena (milho) e gliadina (trigo ).
Protenas conjugadas. So aquelas que por hidrlise produzem no somente
aminocidos, mas tambm, outros compostos orgnicos ou inorgnicos. A
denominao grupo prosttico geralmente usada para designar a poro
no aminocida de uma protena conjugada . De acordo com a natureza do
grupo prosttico as protenas conjugadas so subdivididas em:

Glicoprotenas. So aquelas que apresentam menos de 4% de carboidratos

( medido como hexosamina) em suas molculas. Exemplos: albuminas e
globulinas do soro. As mucoprotenas so as protenas conjugadas que
apresentam mais de 4% de hexosaminas; as pores de carboidratos destas
glicoprotenas conjugadas so polissacardios

complexos contendo N-

acetilglicosaminas combinada com cidos urnicos ou outros acares. As

mucoprotenas no se desnaturam rapidamente com o calor, e so resistentes
ao tratamento com cidos.

Lipoprotenas. So protenas solveis que contm lipdios (colesterol,

fofatidilglicerdios, etc). Ocorrem no plasma sanguneo, como por exemplo, as
LDL e HDL.

Nucleoprotenas.

So

combinaes

de

protenas

com

os

cidos

nuclicos.Exemplos: Ribossomas, vrus mosaico do tabaco.

Fosfoprotenas, quando o cido fosfrico o grupo prosttico .Exemplo:

casena do leite.

Cromoprotenas. As protenas conjugadas que apresentam substncias

pigmentadas (cromforas) so encontradas em algumas espcies animais,
como homem ( flavoprotenas ) , nos aracndeos ( hemocianina ), etc.

Metaloprotenas. So aquelas que apresentam metais como grupo prosttico.

Exemplos destas so a ferritina (ferro), lcool desidrogenase (zinco),
ceruloplasmina (cobre).

3. CLASSIFICAO QUANTO FUNO

A enorme versatilidade das protenas permite que participem em todos os

processos ou etapas metablicas dos organismos. Assim sendo, podem ser
classificadas de acordo com as funes biolgicas que desempenham.
Tipos e exemplos

Localizao ou funo

Cataltica
Ribonuclease

Hidrolisa o RNA

Tripsina

Hidrolisa protenas

Transportadora
Hemoglobina

Transporta O2 no sangue dos vertebrados

1 -lipoprotena

Transporta lipdios no sangue

Reserva nutritiva
Casena

Componente do leite de vaca

Ovoalbumina

Componente da clara do ovo

Contrctil
Actina

Componente dos filamentos finos da fibra muscular

Miosina

Componente dos filamentos grossos da fibra muscular

Reguladora
Insulina

Regula o metabolismo da glicose

GSH (Hormnio do
crescimento)
Estrutural

Estimula o crescimento dos ossos

Colgeno e elastina

Componentes do tecido conjuntivo

Fibrona

Maior constituinte da seda e da teia de aranha

Proteo
- Globulina

Anticorpos

Fibrina

Componente do mecanismo de coagulao sangunea

Protenas anticongelantes

Encontrada no sangue de peixes de gua muito frias

Genticas
Nucleoprotenas

Ligam-se aos cidos nuclicos

Outras funes
Resilina

Tem excepcional propriedade elstica; encontrada

nas articulaes das asas de insetos.

Protena cola

Secretada

por

alguns

organismos

marinhos

(mexilhes) para aderirem a superfcies.

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O GH ( do ingls growth hormone ), tambm chamado somatotrofina ou

somatotropina (ST), 191 AA
uma pequena protena, produzida e secretada pela glndula hipfise anterior.
Durante a fase de crescimento, sob ao deste hormnio, quase todas as clulas
aumentam em volume e em nmero, propiciando um crescimento dos tecidos, dos rgos
e, consequentemente, o crescimento corporal.

Aumento na sntese proteica celular - Isso ocorre porque o hormnio do

crescimento aumenta o transporte de aminocidos atravs da membrana celular,
aumenta a formao de RNA e aumenta os ribossomos no interior das clulas.
Tudo isso proporciona, nas clulas, melhores condies para que as mesmas
sintetizem mais protenas.

Menor utilizao de glicose pelas clulas para produo de energia - promove,

assim, um efeito poupador de glicose no organismo.
Aumento da utilizao de gordura pelas clulas para produo de energia - ocorre,
tambm, uma maior mobilizao de cidos graxos dos tecidos adiposos para que
os mesmos sejam utilizados pelas clulas. Uma consequncia disso a reduo
dos depsitos de gordura nos tecidos adiposos.

Poucas substncias justificam to bem quanto o GH a velha mxima de que "a diferena
entre remdio e veneno a dose".
O GH pode ser uma substncia que s produz maravilhas mas tambm pode ser um
desastre para o organismo. Isso depende da indicao e da dose. Administrar a dose
correta de GH no fcil e exige constante monitoramento.
Hormnio cobiado pelos fisiculturistas, devido suas propriedades anablicas e de
mobilizao de gorduras, o GH vem sendo usado em doses e de formas inadequadas.
Aplicao de hormnio do crescimento.
Injetvel e de uso dirio, ele indicado somente para crianas com comprovado
dficit de crescimento pela falta dessa substncia.
No caso de adultos, o uso teraputico indicado apenas para indivduos com leso
na glndula hipfise, que deixam de produzir o hormnio.
Por outro lado, sabemos que o GH da hipfise eleva-se aps exerccio aerbico.
Portanto se a criana ou pr-adolescente faz muito esporte, anda de bicicleta, joga bola,
exercita-se na natao, corre muito, faz vrias atividades fsicas, ter maior secreo de
GH em comparao com o adolescente que s permanece no videogame ou est sempre
grudado na televiso. possvel que o adolescente muito ativo no exerccio seja o que
ter maior chance de crescer melhor.
O uso abusivo de GH pode conduzir ao diabetes, ao aumento da musculatura
cardaca, com srias alteraes das funes das vlvulas cardacas, alm de
manifestaes articulares

CONFORMAO DAS PROTENAS

Como j foi mencionada, a protena realizam funes muito variadas na clula;
uma diversidade funcional maior do que a de qualquer outro tipo de molculas nos
organismos vivos.Como as enzimas mantm operando de forma contnua e uniforme
todas as reaes qumicas que so necessrias s clulas; como elementos estruturais
servem para a pele, as unhas, os pelos, os tendes; por outro lado as protenas esto
intimamente associadas aos processos fisiolgicos tais como a contrao muscular, a
conduo nervosa, a secreo, etc.
Toda esta variedade de funes de que so capazes as molculas proticas indica
uma complexidade de sua estrutura. Em seu estado natural (nativo) cada tipo de molcula
protica tem uma forma ou estrutura tridimensional caracterstica. Chama-se de
conformao da protena, a distribuio espacial da cadeia polipeptdica na protena,
quer dizer, a forma como os polipeptdios se dobram no espao para dar lugar um
arranjo caracterstico de cada tipo de molcula protica.
Com o objetivo de estudar os diferentes fatores responsveis pela estrutura
tridimensional ou conformao de uma protena e, em conseqncia, que possam realizar
suas funes vitais, necessrio determinar quais so as foras que mantm sua
conformao. A organizao das protenas e as foras que contribuem para mant-la so
analisadas segundo diferentes nveis de complexidade.
Estrutura Primria

O primeiro nvel estrutural que se pode delimitar numa protena est constitudo
tanto pelo nmero e pela variedade de aminocidos que entram na sua composio,
como pela ordem (tambm chamada de seqncia) em que se dispem estes ao longo
da cadeia polipeptdica, ao unir-se covalentemente por meio de seus grupos amino e
carboxila

alfa.

este

primeiro

nvel

se

chama

estrutura

primria.

Estrutura da Insulina humana, formada por duas cadeias polipeptdicas: a cadeia A

com 21 aminocidos e a cadeia B com 31.
7

 Estutura secundria

Se as ligaes peptdicas fossem as nicas unies estruturais das protenas, essas

molculas se comportariam como polipeptdios compridos; entretanto, as propriedades
das protenas elsticas nativas indicam uma estrutura ordenada na qual as cadeias
polipeptdicas esto dobradas de maneira regular. Uma boa parte desse dobramento
conseqncia da unio entre os grupos carbonila e amida da cadeia polipeptdica.
Em 1936 Mirsky e Pauling sugeriram que o principal fator responsvel pela
manuteno da estrutura dobrada da cadeia peptdica era a presena de pontes de
hidrognio. A formao de uma ligao de hidrognio deve-se tendncia de um tomo
desse elemento para compartilhar os eltrons de um tomo de oxignio. Por exemplo, o
oxignio carbonlico de uma ligao peptdica compartilha seus eltrons com um
hidrognio de outra ligao peptdica.

Embora as ligaes desse tipo sejam fracas quando comparadas individualmente

com uma ligao covalente, elas se reforam uma outra se uma molcula possuir
muitas dessas ligaes.
Pauling e Corey propuseram vrias estruturas para as cadeias polipeptdicas nas
quais a estabilidade mxima dada pela formao de pontes de hidrognio, todavia a
estrutura regular mais importante proposta para as protenas a - hlice, na qual
existem 3,7 aminocidos por cada volta da espiral.
- hlice formada por
uma nica cadeia
polipeptdica

Trplice hlice do
colgeno formada por
trs cadeias peptdicas

colgeno

Os dois cientistas acima citados

tambm postularam a estrutura folha
- pregueada, baseados que, nessa
forma, um grande nmero de pontes
de hidrognio daria maior estabilidade.
Numa protena fibrosa de cadeias
mltiplas, como a fibrona da seda, por
exemplo, as cadeias esto orientadas
com

grande

empilhamento

em

estruturas antiparalelas. As fibras da

seda

assim

formadas

tm

propriedades consistentes com as da forma : elas so completamente flexveis, mas

no podem ser distendidas at um determinado grau.
Muitas protenas possuem ambos os arranjos, - hlice e folha -pregueada, em
suas estruturas.
Estrutura terciria

Quando uma cadeia polipeptdica se enrola e dobra a fim de assumir uma forma
tridimensional mais compacta gerada a estrutura terciria. em virtude de sua
estrutura terciria que as protenas apresentam uma forma globular, especialmente
aquelas existentes em soluo nos compartimentos aquosos das clulas.
Se uma protena consistisse somente em uma hlice nica, essas molculas
seriam estruturas compridas; contudo, uma srie de medies fsicas mostra que muitas
protenas so esfricas ou quase esfricas. Assim, o ordenamento em hlice deve estar
interrompido em perodos, permitindo dobras adicionais.
Essa conformao especial tridimensional
deve ser mantida por ligaes covalentes ou de
outro tipo. A ligao ponte dissulfeto entre dois
resduos de cistena uma das formas em que
se consegue isso.
A conformao final determinada por uma
variedade de ligaes que inclui ligaes pontes
de hidrognio, inicas, pontes dissulfeto e
particularmente,

ligaes

apolares

ou

hidrofbicas.
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Pontes dissulfeto . Quando na estrutura primria de um polipeptdio existe mais

de uma molcula de cistena, possvel que se formem ligaes covalentes, chamadas
pontes dissulfeto, entre diferentes segmentos de uma mesma cadeia ou entre diferentes
cadeias polipeptdicas.
Pontes de hidrognio. O termo ponte de hidrognio designa a interao de um
tomo de hidrognio que est unido a um tomo eletronegativo, tal como o nitrognio, o
oxignio ou o enxofre, com outro tomo eletronegativo. Nas protenas existem diversos
grupos capazes de formar pontes de hidrognio. Sem dvida, o maior nmero possvel
destas ligaes ocorrem entre os tomos que formam as ligaes peptdicas, como j
visto nas ligaes que estabilizam as estruturas secundrias das protenas. Algumas
cadeias laterais dos aminocidos componentes de uma protena podem formar pontes de
hidrognio, como por exemplo, entre os aminocidos polares sem carga (serina,
treonina,tirosina)e os polares com cargas negativas ( cidos asprtico e cido glutmico).
Ligaes inicas. Estas ligaes representam atraes eletrostticas entre
resduos de aminocidos que apresentam cargas opostas. Assim, aminocidos com
cargas positivas em suas cadeias laterais, como histidina, lisina e arginina, formam
ligaes inicas com os aminocidos que apresentam cargas negativas em suas cadeias
laterais, como cido asprtico e cido glutmico.
Ligaes hidrofbicas.Nas protenas existe um grande nmero de grupos
apolares; em geral as protenas esto compostas por 30 a 50 % de aminocidos que
possuem cadeias laterais apolares (alanina, valina, leucina, etc). Em conseqncia, ao
longo das cadeias polipeptdicas, onde se encontram estes grupos existe a tendncia a
segregar-se do contato com o solvente aquoso. O solvente aquoso tende a eliminar de
seu meio aqueles grupos apolares com os quais a sua interao iria requerer grande
quantidade de energia, forando-os um arranjo tal que os situe longe do solvente, no
interior da molcula protica; enquanto que o resto das cadeias laterais dos aminocidos
que formam a protena, aquelas que tm caractersticas polares ficam situados em
contato com o solvente.
Estrutura quaternria

Muitas protenas consistem de duas ou mis cadeias polipeptdicas com

estrutura terciria caracterstica, cada uma comumente denominada de subunidade.
A organizao das subunidades que compem uma protena constitui um outro
nvel na estrutura protica, definido com estrutura quaternria. A variao na estrutura
quaternria das protenas em funo dos tipos de subunidades dentro de uma molcula
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protica, o nmero de cada uma delas e a

maneira como as quais interagem umas com
as outras.

importante

informaes

enfatizar

que

todas

necessrias

para

que

as
uma

protena consiga sua intrincada arquitetura

esto contidas na sua estrutura primria, isto ,
na seqncia de aminocidos de suas cadeias
polipeptdicas.

DESNATURAO PROTICA

Chama-se desnaturao protica a perda

da estrutura secundria, terciria e quaternria
de uma protena, sem nenhuma modificao
na estrutura primria, quer dizer, sem quebra
das ligaes peptdicas , levando cadeias
polipeptdicas desordenadas.
Quando uma protena desnaturada perde
suas propriedades biolgicas especficas e j
no capaz de desempenhar sua funo; por
exemplo, se uma enzima, no pode exercer
mais suas propriedades catalticas; se for uma
protena que compreende vrias subunidades,
estas no podem mais se associar entre si.
A

maioria

das

protenas

pode

ser

desnaturada por aquecimento, detergentes

catinicos ou aninicos, extremos de pH e por
uma srie de solventes orgnicos miscveis com a gua.
A agitao, formando espuma, produz camadas superficiais de protena desnaturada;
a radiao ultravioleta, bem como outros tipos de radiaes tambm podem produzir
desnaturao; os sais de metais pesados como o chumbo, mercrio e tungstnio, tambm
so agentes desnaturantes.
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