1

a) Lo utiliz ya que este musculo utilizado en vuelo tiene una capacidad de

respiracin muy alta y resulta por tanto excepcionalmente apropiado para el
estudio de la actividad de la oxidacin.
b) Porque acta como inhibidor competitivo de la succinato deshidrogena,
inhibiendo la utilizacin aerbica del piruvato por las suspensiones de
musculo, independientemente de cual sea el cido orgnico que se aade.
La inhibicin de la enzima provocara que se d una acumulacin de
succinato ya que se ver interrumpida la transformacin de succinato a
fumarato lo cual es mediado por dicha enzima.
c) Krebs encontr posteriormente que cuando se usa malonato para inhibir la
utilizacin aerbica del piruvato por una suspensin de tejido muscular se
produce una acumulacin de citrato, de alfa oxaloglutarato, y de succinato
en el medio de la suspensin; concluyendo que el citrato y el oxaloglutarato
se convierten normalmente en succinato cuando el malonato o se halla
presente.
d) Krebs confirmo la observacin de que, algunos cidos orgnicos di
carboxlicos, de 4 carbonos, se hallaban presentes en los tejidos animales
estimulando el consumo de oxigeno por el msculo (succinato, fumarico,
malato y oxaloacetato). Pero adems de esta observacin encontr que la
oxidacin del piruvato con el musculo, resulta estimulada tambin por los
cidos tricarboxlicos de 6 tomos de carbono (ctrico, cis- aconitico e
isocitrico) y por el cido de 5 carbonos alfa oxaloglutarato.

2
Frase: el carbono metilo de cada acetil CoA que entra al ciclo del cido ctrico
siempre corresponde al C3 del piruvato
Comentario: esto es correcto debido a que el piruvato es un alfa ceto acido de 3
carbonos en donde el carbono 1 corresponde al grupo carbonilo del cido y el 3
carbono a grupo metilo; y ya que es en el carbono 1 donde actuara el complejo
enzimtico piruvato deshidrogenasa ocurriendo una descarboxilcin y una
posterior unin de la coenzima A, se mantendr inalterado en metilo del piruvato el
cual luego estar presente cuando este sea completamente transformado a acetil.
Coa, entrando as en el ciclo de Krebs.
FUNCION PRINCIPAL DEL CICLO DEL ACIDO CITRICO: la funcin principal es
actuar como va comn final de la oxidacin de c-h lpidos y protenas. Esto es
porque la glucosa, los cidos grasos y muchos AA son metabolizados a acetil CoA

o a intermediarios del ciclo. Tambin interviene en forma principal en la

gluconeognesis, transaminacion, desaminacion y lipognesis. Algunos de estos
procesos se llevan a cabo en casi todos los tejidos, pero el heptico es donde
ocurren todos con importancia extrema.

3
El Por qu los rumiantes no pueden convertir la glucosa en grasa, es por carecer
de dos enzimas: una para desdoblar el citrato en oxaolacetato y malato como se
ha descrito en los Mono- gstricos. Y otra, que convierte el malato en piruvato. Por
lo tanto, los rumiantes dependen slo del acetato y piruvato para la sntesis de la
grasa.
4
a) es un inhibidor de la formacin de ATP que acta de diferente manera. El
arsnico est relacionado con el fsforo en la tabla peridica, y el arseniato
(As043-) es parecido en estructura al fosfato (P043-). Sin embargo, el enlace de
alta energa formado cuando se usa arseniato en lugar de fosfato es inestable y se
desintegra espontneamente, resultando de ello una prdida de energa. As, el
arseniato acta como un desacoplador de la fosforilacin oxidativa, puesto que
tiene lugar la oxidacin de sustrato y la transferencia de electrones a O2, pero no
hay una sntesis neta de ATP. El arseniato inhibe tambin la fosforilacin a nivel de
sustrato puesto que el enlace de arseniato rico en energa que se forma sobre el
sustrato es tambin inestable y se rompe.
b) como bien se sabe La gluclisis o gliclisis es la va metablica encargada
de oxidar la glucosa con la finalidad de obtener energa para la clula. Este
proceso se logra partiendo de un proceso de fosforilacin de la glucosa con el
propsito de activarla y lograr su transformacin a piruvato que luego ser
transformado en acetil CoA y as entrar al ciclo de Krebs. El arseniato se considera
toxico para un organismo que dependa solo de la glicolisis porque l puede
reemplazar al grupo fosfato e impedir que se d una sntesis neta de ATP debido
a la inestabilidad del enlace que puede formar a nivel de sustrato el cual se puede
romper fcilmente traducindose en una prdida de energa en lugar de sus
produccin.
c) fosforilacin de protenas fosforilacin de ADP-

5
Cuando se observan niveles altos de ATP, la enzima se inhibe alostricamente
disminuyendo la afinidad del enzima por la fructosa 6-Fosfato. La relacin
inhibidora del ATP se contrarresta por el AMP, de manera que cuanto menor sea la
relacin ATP/AMP, mayor ser la actividad del enzima.
Esta regulacin es muy tcnica y requiere de explicaciones detalladas desde el
punto de vista de la cintica bioqumica. El sitio de control controlado por la
fosfofructoquinasa -1 (PFK-1) es el segundo paso de control importante en este
proceso y es un paso determinante ya que esta enzima controla el flujo de los
hidratos de carbono (HC) a travs de la gluclisis en el msculo. En este paso se
cataliza una reaccin irreversible fructosa 6 fosfato (F-6P) a fructosa 1-6 di fosfato
(F-1,6DP).

Los sustratos de esta enzima son la F-6P y el ATP mientras que el producto es la
F-1,6DP y el ADP.
Esta enzima tiene una regulacin muy estricta y compleja:
Los inhibidores de la PFK-1 son el ATP y el Citrato que es un metabolito
intermedio del ciclo aerbico mientras que los activadores que se encargan de
revertir dicha inhibicin causada por el ATP son el ADP, AMP y la fructosa 2-6 di
-fosfato (F-2,6DP). Este ltimo es un potente activador de la PFK-1 pero en el
hgado.
Si se observa con atencin se ver que el ATP es sustrato he inhibido de la PFK lo
cual resulta raro.

Ahora bien veamos como ocurre esto: la PFK existe en dos estados
conformacionales; uno llamado R y otro llamado T y ambos estn en equilibrio
entre s. Cada subunidad de la PFK tiene dos sitios de unin para el ATP: un sitio
ATP inhibidor y un sitio ATP sustrato.
El sitio ATP sustrato liga el ATP en ambos estados conformacionales en igual
forma, pero el sitio ATP inhibidor liga casi exclusivamente en estado T. El otro
sustrato (F 6P) se liga al estado R, pero cuando la concentracin de ATP es alta y
se une al estado T, desplaza el equilibrio hacia dicho estado disminuyendo el
estado R por lo que disminuye la afinidad de la PFK por lo tanto disminuye la
velocidad de la gluclisis y por lo tanto la potencia de movimiento.
Si una persona se encuentra generando energa en forma aerbica submxima y
de pronto aumenta la intensidad del ejercicio (aumenta los requerimientos de ATP
instantneos), la clula se ver obligada a recurrir a la va glucoltica y lo hace
fcilmente ya que la cada momentnea de concentracin de ATP produce un
aumento de la concentracin de ADP y AMP y estos son activadores de la PFK-1
lo cual aumenta inmediatamente el flujo glucoltico (no debemos olvidar que la
demanda metablica la produce la intensidad del ejercicio).
El AMP se liga al estado R de la PFK aumentando la afinidad por la F-6P y
aumentando el flujo glucoltico. La produccin de AMP esta favorecida por la
enzima adenilatokinasa (AK) que cataliza la siguiente reaccin:

As que una disminucin de la concentracin de ATP produce un aumento de la

concentracin del ADP y cada 2 ADP la AK regenera un ATP y da como resultado
un AMP aumentando de esta manera la cantidad de activador de la PFK.
El otro activador muy importante de la PFK es la F-2,6DP que no es un
intermediario metablico de la gluclisis. La concentracin de F-2,6DP depende de
su sntesis y degradacin que a su vez est regulada por dos enzimas la (PFK-2) y

la fructosa di fosfatasa 2 (FDP-2). Estas dos enzimas son controladas por

fosforilacin enzimtica y por otros controladores hormonales. Si bien este
activador pareca ser mucho ms importante en el hgado que en el msculo
actualmente se ha conocido la existencia de iso-formas de la F2-6DP en el
musculo cardaco y esqueltico.
Es importante dejar en claro lo que ocurre en el msculo: lo que nosotros
analizamos es como vara el flujo metablico a travs de la gluclisis, por lo tanto
si las demandas de ATP son bajas es porque las concentraciones de ATP son
altas y no estamos haciendo trabajo fsico importante. Por ende el flujo metablico
por la gluclisis es bajo, aunque no necesariamente nulo (gluclisis lenta).
Cuando la se hacen contracciones rpidas y/o fuertes, la concentracin de ATP
cae instantneamente y aumenta concentracin de AMP, lo que aumenta las
demandas de ATP y el metabolismo debe reponer rpidamente este ATP a casi la
misma velocidad que se consume por esto aumenta inmediatamente el flujo
glucoltico.

Por ltimo, otra molcula que disminuye el flujo glucoltico (no inhibe) por accin
sobre la PFK es el citrato que es un metabolito intermedio del ciclo de Krebs
(metabolismo aerbico). Cuando el citrato sube le informa a la clula que se ha
alcanzado un buen nivel de produccin aerbica de ATP, entonces comienza a
inhibir la PFK-1 y reduce el flujo de los HC proveniente de la gluclisis. Cabe
acotar que en el hgado las regulaciones son algo diferentes y si sern publicadas
ms adelante.

Como conclusin podemos decir que conocer los aspectos tericos de los
mecanismos de inhibicin y activacin de la cintica enzimtica es importante para
la planificacin deportiva ya que de ellos dependen los resultados de los procesos
de entrenamiento.