Вы находитесь на странице: 1из 8

Enzima

De Wikipedia, la enciclopedia libre


Saltar a: navegacin, bsqueda

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformacin en forma de diagrama de cintas


rodeado por el modelo de relleno de espacio de la protena. Esta protena es una
eficiente enzima involucrada en el proceso de transformacin de azcares en energa en
las clulas.
Las enzimas1 son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas,
siempre que sean termodinmicamente posibles: Una enzima hace que una reaccin
qumica que es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que
transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a
mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas
actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en
molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas
necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones
mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece slo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas
en una clula determina el tipo de metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta
sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de
activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de
reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que
intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen
acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo el
control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms
deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan alrededor
de 4.000 reacciones bioqumicas distintas.4 No todos los catalizadores bioqumicos son
protenas, pues algunas molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la
subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).5 6

Tambin cabe nombrar unas molculas sintticas denominadas enzimas artificiales


capaces de catalizar reacciones qumicas como las enzimas clsicas.7
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores
enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo,
gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o
frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la
temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y otros factores
fsico-qumicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos
y productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos
procesos industriales, como son la fabricacin de alimentos, destincin de jeans o
produccin de biocombustibles.

Clasificacin y nomenclatura de enzimas


El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica que
cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato
lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reaccin que cataliza que consiste en
"deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene tambin de la reaccin que
cataliza que consiste en polimerizar el ADN.
La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una
nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Nmeros EC.
De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro nmeros
precedidos por las letras "EC". El primer nmero clasifica a la enzima segn su
mecanismo de accin. A continuacin se indican las seis grandes clases de enzimas
existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin o


redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin
(NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones
correspondientes. Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan
modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas
antes de volver a efectuar una nueva reaccin cataltica. Ejemplos:
deshidrogenasas, peroxidasas.

EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la


ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen
actuar en procesos de interconversin de monosacridos,
aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la


consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan
en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su
degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis
'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H 2O,


CO2 y NH3 para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace.
Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo


o cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de posicin, es decir,
catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en
determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar
en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

EC6 Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces


denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto
valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Adenosn trifosfato
De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegacin, bsqueda

Trifosfato de adenosina (ATP).

El trifosfato de adenosina (adenosin trifosfato', del ingls Adenosine TriPhosphate) es


un nucletido fundamental en la obtencin de energa celular. Est formado por una
base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azcar de tipo pentosa, la ribosa,
que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato.
Se produce durante la fotorrespiracin y la respiracin celular, y es consumido por
muchas enzimas en la catlisis de numerosos procesos qumicos. Su frmula es
C10H16N5O13P3.

Contenido
[ocultar]

1 Descubrimiento del ATP


2 ATP

3 Hidrlisis del ATP


o

3.1 Razones qumicas de la tendencia a la hidrlisis del


ATP

4 Vase tambin

5 Enlaces externos

[editar] Descubrimiento del ATP


El trifosfato de adenosina fue aislado por primera vez del msculo en 1929 en los
Estados Unidos por Cyrus H. Fiske y Yellapragada Subba Row, e independientemente,
en Alemania por Karl Lohman. No fue, sin embargo, hasta diez aos mas tarde que
empez a reconocerse el papel central del ATP en la transferencia de energa. En 1941,
Fritz Lipmann (Premio Nobel,1953) ayudado por las contribuciones de Herman
Kalckar, apunt la hiptesis de la naturaleza cclica del papel del ATP en los procesos
bioenergticos escribiendo:
No se pueden dar respuestas definidas a la pregunta de cmo opera el alto potencial del
grupo fosfato como promotor de varios procesos si bien se puede reconocer una
interconexin ms o menos estrecha con el recambio del fosfato...el ciclo
metablico(es) comparable a una mquina que genera corriente elctrica.Parece, de
hecho, que en la organizacin celular la<<corriente>> de fosfato juega un papel similar
al de corriente elctrica en la vida de los seres humanos. Es tambin una forma de
energia utilizada para todos los fines.
Herman kalckar 1

[editar] ATP
Las reacciones endergnicas se manifiestan durante los procesos anablicos que
requieren energa para convertir los reactivos (sustratos o combustibles metablicos) en
productos. Por otro lado, durante las reacciones exergnicas se libera energa como
resultado de los procesos qumicos (ejemplo: el catabolismo de macromolculas). La
energa libre en un estado organizado ( en forma de ATP), disponible para trabajo
biolgico til. Las reacciones endergnicas se llevan a cabo con la energa liberada por
las reacciones exergnicas. Las reacciones exergnicas pueden estar acopladas con
reacciones endergnicas. Reacciones de oxidacin-reduccin (redox) son ejemplos de
reacciones exergnicas y endergnicas acopladas.
Los organismos pluricelulares del Reino Animal se alimentan principalmente de
metabolitos complejos (protenas, lpidos, glcidos) que se degradan a lo largo del tracto
intestinal, de modo que a las clulas llegan metabolitos menos complejos que los

ingeridos, por ejemplo va la oxidacin a travs de reacciones qumicas degradativas


(catabolismo). Los metabolitos simples y la energa obtenida en este proceso (retenida
en su mayora en el ATP) conforman los elementos precursores para la sntesis de los
componentes celulares. A todo el conjunto de reacciones de sntesis se llama
anabolismo.
Adems, en el catabolismo (oxidacin) se produce una liberacin de electrones que son
captados por molculas transportadoras de electrones como el NAD+ (que al aceptar
electrones se reduce a NADH).
Recapitulando, la sntesis (anabolismo) de los compuestos celulares se realiza con los
metabolitos simples, utilizando la energa contenida en el ATP y los electrones
contenidos en el NAD, siendo un proceso reductivo (reduccin de electrones). Podra
decirse que el ATP es la moneda de intercambio energtico debido a su estructura
qumica. Cuando se hidroliza libera mucha energa que es captada por las enzimas que
catalizan las reacciones de biosntesis.

[editar] Hidrlisis del ATP


Molcula de ATP y su hidrlisis a ADP + Pi:

Se puede representar as: A-P~P~P


Donde ~ son los enlaces anhdrido de cido, que son de alta energa. En la
hidrlisis del ATP se est hidrolizando uno de esos enlaces anhdrido de cido. Esto
libera gran energa, concretamente 7,7 kcal/mol. Es decir:
G = -7,7 kcal/mol o lo que es lo mismo, aproximadamente - 31
KJ/mol

Es una reaccin muy exergnica. Su

es 11.

As se comprende que el ATP tiene tendencia a hidrolizarse de forma natural y liberar


energa.

[editar] Razones qumicas de la tendencia a la hidrlisis del ATP

Las razones qumicas de esa tendencia son tres:


1. Energa de estabilizacin por resonancia: viene dada por la
deslocalizacin electrnica, es decir, que debido a la distinta
electronegatividad entre el P y el O, existe un desplazamiento de los
electrones de los dobles enlaces hacia el O. En el enlace doble tienen
cierto carcter de sencillo y viceversa.
Pues bien, la energa de estabilizacin por resonancia es ms alta en
los productos de hidrlisis que en el ATP. Esto se debe
fundamentalmente a que los electrones (los puntos rojos en los O)
de los oxgenos puente entre los P son fuertemente atrados por los
grupos fosfricos.
La competencia por los electrones crea una tensin en la molcula;
sta es evidentemente menor (o est ausente) en los productos de
hidrlisis. Por lo tanto, hay mayor energa de estabilizacin por
resonancia en los productos de hidrlisis.
2. Tensin elctrica entre las cargas negativas vecinas existente en el
ATP (las flechas entre los O de los Pi). Esa tensin es evidentemente
menor en los productos de hidrlisis.
3. Solvatacin: la tendencia natural es hacia una mayor solvatacin. La
energa de solvatacin es mayor en los productos de hidrlisis que en
el ATP.

En la clula existen muchos enlaces de alta energa, la mayora de los cuales son enlaces
fosfato. El ATP ocupa una posicin intermedia entre los fosfatos de alta energa.
Una de las ms importantes funciones del ATP es que almacena en los enlaces de alta
energa que unen los grupos fosfato gran cantidad de energa para las funciones
biolgicas y se liberan cuando uno o dos de los fosfatos se separan de las molculas de
ATP.

[editar] Vase tambin

Gluclisis
Ciclo de Krebs

Cadena respiratoria

Fosforilacin oxidativa

ATPasa

Bomba de sodio-potasio

[editar] Enlaces externos

Adenosina trifosfato (ATP), artculo en Coenzima.com


[Amstrong Frank, Bennett Thomas. Biochemistry. Oxford University
Press. New York. 1982. Pginas 523],pgina consultada 232.

Error en la cita: Existen etiquetas <ref> para un grupo llamado Herman

kalckar, pero no se encontr una etiqueta <references group=Herman


kalckar/>

Obtenido de http://es.wikipedia.org/w/index.php?
title=Adenosn_trifosfato&oldid=59727655
Ver las calificaciones de la pgina

Evala este artculo


Qu es esto?
Confiable

Objetivo

Completo

Bien escrito

Estoy muy bien informado sobre este tema (opcional)


Enviar calificaciones
Guardado correctamente
Tu valoracin an no ha sido enviada

Categoras:

Respiracin celular
Transduccin de seales

Nucletidos

Organofosfatos

Categoras ocultas:
Wikipedia:Artculos buenos en w:cs
Wikipedia:Artculos buenos en w:en

Mejor respuesta - Elegida por la comunidad


Es muy sencillo, primero antes que el ADP hay una molcula que se llama
AMP, este es el adenosin monofosfato, de este sigue el ADP que es el
adenosin Difosfato, y el ATP que es el Adenosin Trifosfato, como lo ves es un
fosfato el que los diferencia, bien, la energa en la clula se da por el ATP,
pero para que haya este se necesita primero de AMP, despus ADP y as se
llega a ATP, la molcula es un adenosin fosfatado, el grupo fosfato requiere
gran energa, por los enlaces del Oxgeno en el Fsforo, entonces cuando se
rompen se libera gran energa, de esta energa es por la que la clula
trabaja y vive, es algo as como la moneda celular, hay varios mecanismos
por el cual la clula obtiene ATP, el mas comn es por el ciclo de Krebs o el
ciclo del cido ctrico pero la clula obtiene mas molculas de ATP por medio
de la cadena respiratoria, espero haber resuelto tu duda

Вам также может понравиться