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Escola

Cincias
da Sade
Escola
dede
Cincia
e Tecnologia

ECS

Enzimas
Parte 1

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

Escola de Cincias da Sade

ECS
Escola de Cincia e Tecnologia

Enzimas
So catalisadores biolgicos, formados por longas cadeias
de molculas pequenas, chamadas AA. So um tipo de
protena com atividade cataltica, sendo encontradas na
natureza em todos os seres vivos.

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

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Enzimas
Funes
Viabilizar a atividade das clulas, atravs da:

-quebra de molculas;

- juno de molculas

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

Formao de
novos produtos

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Enzimas
As enzimas so protenas especializadas na catlise de
reaes biolgicas.
Possuem extraordinria especificidade e poder cataltico,
que so muito superiores aos dos catalisadores produzidos

pelo homem;
Praticamente

todas

as

reaes

que

caracterizam

metabolismo celular so catalisadas por enzimas.

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

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Toda protena uma enzima?

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

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Toda enzima uma PROTENA, mas nem

toda protena uma ENZIMA.

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

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Enzimas
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as

enzimas aceleram a velocidade de uma reao, SEM no


entanto participar dela como reagente ou produto.

As enzimas atuam ainda como reguladoras deste


conjunto complexo de reaes;
As enzimas so, portanto, consideradas as unidades
funcionais do metabolismo celular;

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

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Enzimas
Propriedades e Caractersticas
Eficincia cataltica maior que os catalisadores qumicos
Alto grau de especificidade pelo substrato;

Funcionam em solues aquosas;


Atuam em condies suaves de temperatura e pH;
Aparecem com estrutura inalterada ao final da reao;
No alteram o equilbrio qumico das reaes, apenas o
aceleram;
Atuam em quantidades mnimas (qtde. E < S).
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Enzimas
Catlise qumica x Catlise biolgica

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

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Mecanismo geral das reaes enzimticas

Disciplina: BIOQUMICA INDUSTRIAL

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Mecanismo geral das reaes enzimticas

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Mecanismo geral das reaes enzimticas

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Tipos de Enzimas

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Enzimas
Stio ativo
As enzimas so muito especficas para os seus substratos.

Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato


ou a vrios substratos ao mesmo tempo;
Esta especificidade se deve existncia, na superfcie da
enzima de um local denominado stio de ligao do
substrato;

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Enzimas
Stio ativo

O stio de ligao do substrato de uma enzima


dado por um arranjo tridimensional especial dos

AAs de uma determinada regio da molcula,


geralmente complementar molcula do substrato.

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Stio ativo

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Stio ativo

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Enzimas
Stio alostrico
Local de ligao de um modificador alostrico, o qual
determina alteraes conformacionais na enzima,
modificando sua atividade.

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Stio alostrico

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Stio alostrico

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Estudo Orientado

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Qual a importncia das enzimas na


engenharia qumica?

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Enzimas
Parte 2

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Cofatores
So pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas que
podem ser necessrias para a funo de uma enzima.

Estes cofatores no esto ligados permanentemente


molcula da enzima mas, na ausncia deles, a enzima

inativa
A frao protica de uma enzima, na ausncia do seu
cofator, chamada de apoenzima
Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima
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Cofatores
Os cofatores so classificados em:
-Inorgnicos (ons)
-Orgnicos (coenzimas)

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Cofatores - Inorgnicos (ons)

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Cofatores - Orgnicos (coenzimas)

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Cofatores
So compostos orgnicos, quase sempre derivados de
vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem

atuar atravs de 3 formas:


Ligando-se enzima com afinidade semelhante do
substrato.
Ligando-se covalentemente em local prximo ou no prprio
stio cataltico da apoenzima.
Atuando de maneira intermediria aos dois extremos acima
citados.
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Coenzima

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Algumas coenzimas funcionam como transportadoras


transientes de grupos funcionais ou de tomos especficos

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CINTICA ENZIMTICA

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CINTICA ENZIMTICA
a parte da enzimologia que estuda a velocidade das
reaes enzimticas, e os fatores que influenciam nesta
velocidade. A cintica de uma enzima estudada avaliando-se

a quantidade de produto formado ou a quantidade de


substrato consumido por unidade de tempo de reao.

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CINTICA ENZIMTICA

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Uma reao enzimtica pode ser expressa pela seguinte

equao:
E + S <==> [ES] ==> E + P
O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de
ativao ligeiramente < que a do substrato isolado, e a sua
formao leva ao aparecimento do estado de transio "Ts".
A formao de "P" a partir de ES a etapa limitante da
velocidade da reao.

A velocidade de uma reao enzimtica depende das


concentraes de enzima e de substrato.
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CINTICA ENZIMTICA

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Equao de Michaelis-Menten:
Modelo de reao enzimtica para apenas um substrato. Esta

equao pode ser expressa graficamente, e representa o


efeito da concentrao de substrato sobre a velocidade de
reao enzimtica.
O Km de um substrato para uma enzima especfica
caracterstico, e nos fornece um parmetro de especificidade
deste substrato em relao enzima.

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Equao de Michaelis-Menten:
Quanto menor o Km, > a especificidade, e vice-versa.

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FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE


DE UMA REAO ENZIMTICA
So eles:
-Temperatura:

Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reao, at


se atingir a temperatura tima; a partir dela, a atividade volta a
diminuir, por desnaturao da molcula.
-pH:
Idem temperatura; existe um pH timo, onde a distribuio de
cargas eltricas da molcula da enzima e, em especial do stio
cataltico, ideal para a catlise.
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INIBIO ENZIMTICA

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Os inibidores enzimticos so compostos que podem


diminuir a atividade de uma enzima. A inibio enzimtica

pode ser reversvel ou irreversvel;


Existem 2 tipos de inibio enzimtica reversvel:

- Inibio Enzimtica Reversvel Competitiva:


-Inibio Enzimtica Reversvel No-Competitiva:
Na

inibio

enzimtica

irreversvel,

modificao

covalente e definitiva no stio de ligao ou no stio


cataltico da enzima.
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INIBIO ENZIMTICA

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Inibio Reversvel - ocorre ligao no-covalente entre inibidor

e enzima. Aps a dissociao com o inibidor, a enzima retorna a


sua atividade .

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INIBIO ENZIMTICA

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Competitivos: molculas estruturalmente semelhantes ao

substrato e compete com o substrato normal pelo stio ativo da


enzima.

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INIBIO ENZIMTICA

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No competitivos: inibidor liga se diretamente ao complexo


ES, mas no a E livre. Tal I no precisa se assemelhar ao S,
mas provoca uma distoro do stio ativo da E, fazendo com
que a mesma seja cataliticamente inativa.

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Mistos: tanto a enzima como o complexo ES ligam o inibidor. O


inibidor misto liga se a stios da E envolvidos tanto na ligao do
substrato como na catlise enzimtica.

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INIBIO ENZIMTICA

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Inibidores Irreversveis:
- Inativadores de enzimas

- Ligam se as enzimas de maneira forte


-Substncias que modificam quimicamente resduos de AAs
especficos podem agir como inativadores.
- A cintica de um inativador se assemelha a de um inibidor
no-competitivo puro.

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REGULAO ENZIMTICA

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Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas,


atuando

assim

como

moduladoras

do

metabolismo

celular. Esta modulao essencial na co-ordenao dos

inmeros processos metablicos pela clula.


Alm dos mecanismos j citados de modulao de atividade
enzimtica - por variao da concentrao do substrato, ou por
inibio enzimtica, por exemplo - existem 2 modelos de
regulao enzimtica mais conhecidos:
- Modulao Alostrica
- Modulao Covalente:
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