AMINOCIDOS,

PROTEINAS
Y ENZIMAS
Prof. Jos Szwarcbort F.

AMINOCIDOS:
AMINOCIDOS
Acidos carboxlicos con un sustituyente alfa-amino; son los
elementos monomricos constituyen de las protenas.

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS:

AMINOCIDOS
CON GRUPO RADICAL APOLAR:
Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu),
Triptofano (Trp), Isoleucina (Ile), Metionina (Met),
Prolina (Pro), Fenilalanina (Phe)
CON GRUPO RADICAL POLAR NEUTRO (SIN CARGA):
Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina (Cys),
Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Tirosina (Tyr)
CON GRUPO RADICAL CIDO (ANINICO):
Aspartato cido asprtico (Asp)
Glutamato cido glutmico (Glu)
CON GRUPO RADICAL BASICO (CATINICO):
Histidina (His), Arginina (Arg), Lisina (Lys)

PEPTIDO: Polmero formado por 100 menos

aminocidos unidos por enlaces peptdicos amdicos
PROTEINAS: Polmero formado por 100 ms
aminocidos unidos por enlaces peptdicos amdicos
ENLACE PEPTIDICO: Tiene lugar mediante la
prdida de una molcula de agua entre el grupo amino
de un aminocido y el carboxilo de otro.

DATOS MOLECULARES DE ALGUNAS PROTEINAS

_________________________________________________
MASA MOLECULAR

N AAs

_________________________________________________________________________
Citocromo c (humano)

13.000

104

Hemoglobina (humana)

64.500

574

Albumina srica (humana)

68.500

609

Hexoquinasa (levadura)

102.000

972

Apolipoprotena B (humana)

513.000

4.536

2.993.000

26.926

Titina (humana)

_________________________________________________________________________

CLASIFICACIONES DE LAS PROTEINAS:

1.-Por su solubilidad:
Albuminas: Solubles en agua y soluciones salinas.
Ejemplo: albmina de huevo.
Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplo: Gammaglobulina sangunea
Escleroproteinas: Insolubles en la mayora de los solventes.
Ejemplos: Colgeno y Queratina

CLASIFICACIONES DE LAS PROTEINAS:

2.-Por sus funciones:
Protenas

estructurales: Forman parte de clulas y tejidos a los que

confieren apoyo estructural. Ejemplos: Colageno y Queratina
Protenas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan
sustancias como el oxgeno en el caso de la hemoglobina.
Protenas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques
de agentes extraos, entre las que se consideran los anticuerpos
(inmunoglobulinas).
Protenas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de clulas
pero su accin la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.
Protenas como factores de crecimiento: Su funcin consiste en
estimular la velocidad de crecimiento y la divisin celular. Como
ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento .

CLASIFICACIONES DE LAS PROTEINAS:

2.-Por sus funciones:.
Protenas catalticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de
las reacciones metablicas. Ejemplo: Lipasa
Protenas contrctiles: Son protenas capaces de modificar su forma,
dando la posibilidad a las clulas o tejidos que estn constituyendo de
desplazarse, contraerse, razn por la cual se encuentran implicadas en
los diferentes mecanismos de motilidad. Ejemplo: Actina
Protenas receptoras: Protenas encargadas de combinarse con una
sustancia especfica. Si se encuentran en la membrana plasmtica, son
las encargadas de captar las seales externas o simplemente de
inspeccionar el medio. Un ejemplo de estas son los receptores de las
hormonas esteroides.
Protenas de transferencia de electrones: Son protenas de
membrana, comunes en las mitocondrias cuya funcin se basa en el
transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor
final con liberacin y aprovechamiento de energa. Como ejemplo se
citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria .

ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

NIVEL SECUENCIA:
ESTRUCTURA PRIMARIA (unidimensional): Viene
determinada por la secuencia de los aminocidos en la cadena
proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y en el
orden en que estn enlazadas.
NIVEL CONFORMACIN:
ESTRUCTURA SECUNDARIA (bidimensional): Es el
plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la
formacin de enlaces de hidrgeno entre los tomos que forman
el enlace peptdico.
ESTRUCTURA TERCIARIA (tridimensional): Es el modo en el
que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio.

ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

NIVEL ASOCIACIN:
ESTRUCTURA CUATERNARIA: Es el nivel que afecta a la
disposicin de varias cadenas polipeptidicas en el espacio.
Comprende la gama de protenas oligomricas, es decir
aquellas protenas que constan con ms de una cadena
polipptida.
ESTRUCTURA QUINARIA: Es la asociacin
supramolecular de cadenas polipeptidicas de orden superior.

ORGANIZACIN DE LAS PROTEINAS

Grado de
Organizacin
Secuencia

Nivel Estructural
Estructura Primaria
Estructura Secundaria

Conformacin

Posibilidades y
Caractersticas
Ilimitadas
Al azar
Alfa - Hlice
Hoja Plegada
Giro Beta
Hlice Colgeno .
Fibrosa: Enrollada.

Estructura Terciaria

Estructura Cuaternaria

Asociacin
Asociaciones Supramolec.

Globular: En ovillo.

Fibrosa: Hebras
superenrolladas
Globular: Monmeros
iguales semejantes o
diferentes
Muy Variadas

Enlaces
Implicados
Peptdicos
Puentes Hidrgeno

Electrostticos.
Hidrofbicos
Puente de Hidrog.
Puentes Disulfuro

Fuerzas no
Covalentes

Fuerzas diversas

Desnaturalizacin de una protena

La desnaturalizacin proteica consiste en la perdida de la
configuracin espacial caracterstica, que es la que tienen en
estado nativo, es decir, la determinada por las condiciones
celulares, adoptando una configuracin al azar lo que conlleva a
una perdida de la funcin biolgica.
En la desnaturalizacin se alteran los enlaces que estabilizan las
estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria con lo que
cambian los plegamientos propios de la molcula que adopta una
conformacin al azar.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalizacin
proteica se encuentran las variaciones de presin y temperatura,
agentes fsicos y las variaciones de pH, as como los cambios en
concentracin salina o determinados agentes qumicos como por
ejemplo la Urea.

CATALIZADOR:
Sustancia que altera la velocidad de una reaccin
qumica, acelerndola o retrasndola, sin cambios
esenciales en su forma o composicin al final de la
reaccin.
ENZIMA:
Biocatalizador, normalmente de naturaleza
protenica, producido por las clulas corporales,
responsable de todos los procesos metablicos del
organismo.

CARACTERSTICAS GENERALES DE LAS ENZIMAS:

La mayora de las enzimas son de origen proteico.
Como todo catalizador, las enzimas son agentes que afectan la velocidad
de una reaccin qumica, sin participar como reactantes y sin aparecer en
los productos finales de la reaccin.
Se requieren en cantidades mnimas.
Alta especificidad. Una enzima generalmente cataliza una sola reaccin.
Pueden ser regulables o alostricos.
Son susceptibles de ser inhibidas al disminuir o abolir su actividad por
medio de diversas sustancias.
Modifican la estructura qumica del sustrato, segn el tipo de reaccin
que catalicen.
Pueden ser capaces de intercambiar diferentes tipos de energa.

SITIO ACTIVO DE UNA ENZIMA:

Es la regin especfica de la enzima que se une con el sustrato
CARACTERSTICAS:
TAMAO: Es relativamente pequeo, cuando se compara con el resto de
la enzima, ya que esta constituido por una regin que contiene pocos
aminocidos.
UNION: El sustrato se une a la enzima por fuerzas relativamente debiles.
INTERACCION: Al interactuar el sitio activo con el sustrato, se forma un
complejo muy compacto.
ESPECIFICIDAD: Un sustrato debe tener una forma, tamao y carga
caractersticos y nicos para interactuar en el sitio especfico.

MODELOS DE LA UNIN DE LA ENZIMA CON EL(LOS)

SUSTRATO(S)
A) Modelo de llave y cerradura: La enzima es como una especie de
cerradura molecular en que entran solo llaves moleculares en forma
especfica, o sea los sustratos.

B) Modelo de ajuste inducido: Cuando el sustrato se combina con la

enzima induce un cambio en la forma de esta, que es posible porque los
sitios activos de la enzimas son flexibles. Es el modelo aceptado
actualmente.

La APOENZIMA es la parte proteica de una enzima desprovista de

los COFACTORES COENZIMAS que puedan ser necesarios para
que la enzima sea funcionalmente activa.
La apoenzima es catalticamente inactiva; cuando se le une la
coenzima o cofactor adecuados, constituye la HOLOENZIMA.
Un CoFACTOR es un componente no proteico, termoestable y de
bajo peso molecular, necesario para la accin de una enzima. Entre
los cofactores se encuentran: Iones metlicos (Fe 2+, Cu2+, K+, Mn2+,
Mg2+, entre otros) y molculas orgnicas llamadas COENZIMAS,
muchas de ellas de origen vitamnico.

GRUPO PROSTTICO:
Es el componente no aminoacdico que forma parte de la
estructura de algunas protenas y que se halla fuertemente unido
al resto de la molcula. Las protenas con grupo prosttico
reciben el nombre de heteroprotenas (o protenas conjugadas).
Hay enzimas que son protenas conjugadas; se trata de enzimas
que requieren algn cofactor (metlico u orgnico) y ste se halla
ligado con fuerza de manera permanente en la estructura
molecular. Si un cofactor enzimtico (metlico u orgnico) slo se
une a la enzima durante la catlisis no debe ser considerado un
grupo prosttico.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

La mayor parte de las enzimas tienen un nombre que se
forma adicionando el sufijo asa
asa al nombre del sustrato
sobre el cual actan o a un trmino que describe las
reacciones que catalizan.
Segn la Unin Internacional de Bioqumica las enzimas se
clasifican de acuerdo a la clase general de reacciones
qumicas que catalizan:
1.- Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidoreduccin. Se conocen como deshidrogenasas, pero algunas
de ellas reciben el nombre de oxidasas, peroxidasas,
oxigenasas, oxidasas.
2.- Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de
grupos. Muchas de ellas requieren de coenzimas,

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

3.- Hidrolasas: Catalizan hidrlisis. Son una clase
especial de transferasa, el agua le sirve como receptor
del grupo transferido.
4.- Liasas: Catalizan reacciones de eliminacin no
hidroltica, no oxidante o la lisis de una sustrato en
reacciones que generan o se rompen un doble enlace.
5.- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerizacin.
Por tener un solo sustrato y un solo producto son las
reacciones enzimticas ms sencillas.
6.-Ligasas: catalizan la ligadura o unin de dos sustratos
en reacciones sintticas que requieren el ingreso de
energa qumica potencial ( por lo general del ATP).

PROPIEDADES GENERALES
AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN
De 106 to 1012 veces vs sin enzima.
An ms rpido que los catalizadores qumicos.

CONDICIONES DE REACCIN
Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC)
pH neutro (5-9), la mayora 6.5 7.5
Presin atmosfrica normal

CAPACIDAD DE REGULACIN

Por concentracin de sustrato

Por concentracin de enzima
Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
Por inhibidores no competitivos (modificacin covalente de la enzima)
Por regulacin alostrica

ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIN

Interaccin estereoespecfica con el sustrato
No hay productos colaterales

ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN

Vo = V

max

[S]

Km + [S]

Vmax

KM

La KM es un parmetro de especificidad
reconocimiento de la enzima por su
sustrato
La KM es inversamente proporcional a la
especifidad de la enzima por su sustrato
Valor de KM grande, baja especificidad
Valor de KM pequeo, alta especificidad

Km de algunas enzimas
ENZIMA
Catalasa

SUSTRATO
H2O2

Hexoquinasa

Anhidrasa carbnicoa
Quimotripsina

Km (mM)
25.0

ATP

0.4

D-Glucosa

0.05

D-Fructosa

1.5

HCO3-

9.0

Gliciltirosinilglicina

108.0

N-Benzoiltirosinamida

2.5

-Galactosidasa

D-Lactosa

4.0

Treonina deshidrogenasa

L-Treonina

5.0

Actividad enzimtica y variacin del pH

Enzima

pH ptimo

Pepsina

1.5

Tripsina

7.7

Catalasa

7.6

Arginasa

9.7

Fumarasa

7.8

Ribonucleasa

7.8

Nmero de recambio
Nmero de molculas de sustrato transformadas por
unidad de tiempo, por una molcula de enzima.

Enzima
Anhidrasa carbnica
B-Amilasa
B-Galactosidasa
Fosfoglucomutasa

No. de Recambio
36000000
1000000
12000
1240

Inhibidores
Reactivos qumicos especficos que pueden
inhibir a la mayor parte de las enzimas.
Irreversibles
INHIBIDORES
Reversibles

Inhibidor Irreversible
Inhibicin permanente.
Unin irreversible por medio de enlaces covalentes.
Modificaciones qumicas de los grupos catalticos.
Modificada la enzima, est siempre inhibida.

Inhibidor Reversible
La unin del inhibidor y la enzima es reversible.
Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la
actividad.
Hay 2 tipos:
Competitiva
No Competitiva

Inhibicin Competitiva

Inhibidores Competitivos
Malonato

Deshidrogenasa del cido succnico

Sulfas

Infecciones microbianas

Antihipertensores: Captopril y Enalopril

Alopurinol

Controla la gota

Fluoruracilo

Cncer

Inhibicin No Competitiva
El inhibidor NO se une al sitio activo

NO se puede revertir con un exceso de

sustrato

Regulacin de la actividad enzimtica

Existen distinto tipos de mecanismos regulatorios de la
actividad enzimtica:
*. Inhibicin por producto final
*. Regulacin alostrica:
Este tipo de regulacin ocurre solo en las enzimas alostricas,
que son enzimas que por lo general tienen estructura cuaternaria y
adems del sitio activo poseen otro capaz de reconocer efectores, que
se denomina sitio alostrico. Los efectores son sustancias que pueden
modular la actividad de las enzimas, algunos efectores aumentan la
actividad enzimtica, de modo que se conocen como efectores
positivos y otros tienen efecto inhibitorio que se denominan efectores
negativos

Regulacin de la actividad enzimtica

*. Regulacin por modificacin covalente
En este mecanismo algn aminocido de la enzima se une
covalentemente a algn grupo qumico y de esta forma se activa o se
inactiva la enzima. El grupo que ms frecuentemente interviene en este
tipo de regulacin es el grupo fosfato (P) y los aminocidos que
normalmente intervienen son la serina y la treonina

*. Regulacin gentica
Involucra el control a nivel del ADN