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ENZIMAS & CINTICA ENZIMTICA
2H20 + 02
Esta
reaccin
est
favorecida
termodinmicamente, puesto que su G es
negativo y por lo tanto la direccin de la
reaccin se encuentra desplazada hacia la
izquierda; sin embargo, la descomposicin
de 1 mol de perxido de hidrgeno a
condiciones ambientales puede tardar
1
G = H - T. S
Y lo que debe hacer una enzima es permitir
una reacomodacin de los valores de
entalpia y entropa para aumentar la
velocidad de la reaccin:
residuos
de
aminocidos
importantes:
a. La histidina que acta como
donadora de protones
b. El glutamato que funciona
como aceptor de protones
Durante la catlisis se forma un
compuesto intermediario de menor
energa llamado enediol, ya que, el
glutamato acepta un protn del
carbono 2 [C2] del gliceraldehido-3fosfato y el residuo de histidina dona
un protn al grupo carbonil del
mismo G3P.
intica enzimtica
La cintica enzimtica estudia
las velocidades de las reacciones
catalizadas
por
enzimas.
Consideremos lo siguiente:
K1
K-1
ES
K2
E+P
(2)
(3)
(5)
(6)
Una pendiente
Una intercepcin de
sobre el
Una intercepcin de
de
sobre el eje
(o sea el eje x]
1. Inhibidor
competitivo:
se
caracteriza por ser una molcula
estructuralmente similar al sustrato
original, por lo que, dependiendo de
la concentracin de uno y el otro,
compiten por ocupar el sitio activo
de
la
enzima.
A
mayor
concentracin del inhibidor, menor
ser la concentracin de sustrato que
sea catalizado por la enzima. La
enzima dihidrofolato reductasa en
una enzima encargada de participar
en la sntesis de purinas y pirimidinas
a partir de las reacciones con el
dihidrofolato. Debido a que la
sntesis del DNA y el RNA
dependen de la formacin de
nucletidos en los que participan las
bases de purina y pirimidina, se
desarroll una molcula anloga al
dihidrofolato
conocida
como
metotrexate y que actualmente se
usa entre otras cosas para el
tratamiento quimioteraputico del
cncer, con lo cual se inhibe la
divisin celular por disminucin de
la sntesis de las bases constituyentes
de los nucletidos.
nhibicin enzimtica
Las enzimas son macromolculas cuya
funcin cataltica es susceptible de ser
inhibida, existen dos grandes grupos de
inhibidores:
1. Inhibidores reversibles
2. Inhibidores irreversibles
La diferencia entre ellos radica en el tipo de
enlace que forman con la enzima, el primero
de ellos utiliza enlaces o fuerzas de
interaccin dbiles, mientras que el segundo
lo hace a travpes de enlaces covalentes.
De acuerdo al sitio de unin del inhibidor,
los inhibidores reversibles se dividen en 3
tipos:
Los
experimentos
que
determinan las velocidades de
reacciones
catalizadas
a
diferentes concentraciones de sustrato y del
inhibidor,
permiten
distinguir
las
caractersticas cinticas de los diferentes
tipos de inhibidores:
2. Inhibicin
acompetitiva:
el
inhibidor acompetitivo slo se une al
complejo enzima sustrato ya
formado y bloquea la formacin del
producto. Ya que la enzima libre
tiene ahora mayor concentracin de
sustrato disponible, la velocidad
ecanismos
enzimtica
de
regulacin
Como
cualquier
otro
mecanismo dentro de los
seres vivos, la catlisis de las
reacciones bioqumicas deben ocurrir en el
lugar y el tiempo adecuados, por lo que se
hace necesaria una regulacin de la actividad
enzimtica. Se han descrito 5 mecanismos
reguladores:
1. Control alostrico: ocurre en
aquellas enzimas de naturaleza
proteca que contienen mltiples
subunidades que actan como sitio
funcional y sitio de control.
Presentan adems una propiedad
llamada cooperatividad de unin y
que quiere decir que la unin de una
molcula a un sitio control o
funcional afecta la actividad de los
dems sitios o subunidades. Si ese
control cooperativo se da por la
unin al sustrato, el mecanismo se
denomina homoalosterismo; mientras
que, si la cooperatividad es por otras
molculas diferentes al sustrato, la
regulacin es del tipo heteroalosterismo.
Este tipo de enzimas no obedecen la
cintica de Michaelis-Menten puesto
que su comportamiento no se refiere
a la unin de una sola molcula de
sustrato al sitio activo sino de varias
molculas a los sitios funcionales.
Un ejemplo clsico de enzima
alostrica
es
la
aspartato
carbamoiltransferasa
[ATCasa],
una protenas con estructura
cuaternaria que incluye 6 unidades
catalticas unidad por 6 unidades
reguladoras. La ATCasa cataliza la
primera reaccin de la biosntesis de
las pirimidinas que incluye la
condensacin del carbamoil fosfato
y el aspartato para formar
carbamoilaspartato. De la secuencia
de la reaccin de sntesis se obtiene
un nucletido de pirimida llamado
citidin trifosfato [CTP] el cual
cuando comienza a acumularse se
une a uno de los sitios regulares de
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Bibliografa