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LAS ENZIMAS

DEPARTAMENTO DE BIOLOGA-GEOLOGA
2 Bachillerato Ciencias
IES UNIVERSIDAD LABORAL DE MLAGA

LAS ENZIMAS
Protena que acelera la velocidad de las reacciones
metablicas al rebajar la energa de activacin

Caractersticas de las
enzimas
Aceleran la reaccin: consiguen la misma cantidad de

producto en menos tiempo, incluso si la cantidad enzimtica


es pequea.
No se consumen durante la reaccin: al finalizar la
reaccin la cantidad de enzima es la misma que al principio.
Alta especificidad: generalmente actan en una sola
reaccin.
Actan siempre a la temperatura del ser vivo
Alta actividad: algunas consiguen aumentar la velocidad
de reaccin en ms de un milln de veces
Presentan una masa molecular muy elevada

Estructura de las
enzimas
Enzimas
estrictamente slo contienen cadenas polipeptdicas
proteicas

Holoenzimas: apoenzima
constituidas
por
cofactor

fraccin polipeptdica
fraccin
no
polipept
dica

Cofactores inorgnicos: iones


metlicos (Mg2+, Zn2+, K+)
Cofactores orgnicos:
coenzimas* (ATP, NAD+,
NADP+, FAD, Co-A)

Mecanismo de accin

La sustancia
Enzima y sustrato
Al acabar la
Finalmente el
sobre la que
se unen mediante transformacin se
producto se
acta se llama
enlaces dbiles,
convierte en
desprende y salen
sustrato, que
formando el
complejo enzima- del centro activo
accede al centro
complejo
producto (EP)
activo del
enzima-sustrato
enzima
(ES)
Se forma el
complejo
activado

Centro activo de las


enzimas

Regin formada por los aminocidos que se unen con el sustrato

Caractersticas:
Parte muy pequea del volumen total de la enzima.
Estructura tridimensional en forma de cavidad que facilita que el
sustrato encaje y dificulta que lo haga otro tipo de molcula
Estn formados por aminocidos. Dos tipos:
De fijacin: establecen enlaces dbiles con el sustrato y se fijan a
l.
Catalizadores: establecen enlaces (dbiles o fuertes) con el sustrato
y provocan la ruptura de alguno de sus enlaces. Son, por tanto,
responsables de su transformacin.
Los radicales de algunos de estos aminocidos presentan afinidad
qumica por el sustrato, por lo que lo atraen y se establecen enlaces
dbiles entre ellos

Especificidad de las
Las enzimas son altamente especficas para las reacciones que catalizan, es decir cada
enzimas
enzima pose
en su superficie una zona activa, como una especie de hendidura u

oquedad, el centro activo (o cataltico) a la que se adapta perfectamente la molcula


de sustrato que posea una geometra complementaria

El sustrato se complementa con la


enzima como una llave con su cerradura

La enzima modifica su forma para


poder adaptarse al sustrato

Cintica de la actividad
enzimtica

KM = 1/2 Vmax Mide la afinidad de la


enzima por el sustrato, en concreto es
inversamente proporcional a la afinidad

Factores que influyen en la


actividad enzimtica:
Temperatura
Al aumentar la temperatura las molculas

aumentan su movilidad y, por tanto, el nmero de


encuentros moleculares, por lo que aumenta la
velocidad de reaccin.
Cada enzima tiene una temperatura ptima: su
actividad es mxima
Si se contina aumentando la temperatura se
produce la desnaturalizacin de las molculas
enzimticas y provoca una disminucin de su
actividad

Factores que influyen en la


actividad enzimtica: pH
Las enzimas presentan dos valores

lmite de pH entre los cuales son


eficaces.
Sobrepasado estos valores, se
desnaturalizan y dejan de actuar
Entre los dos lmites hay un pH ptimo:
la enzima presenta la mxima eficacia

Factores que influyen en la


actividad enzimtica:
Concentracin de sustrato
Un aumento en la
concentracin de
sustrato ocasiona
aumento de la
velocidad de
reaccin hasta un
punto en que sta se
mantiene constante,
debido a que todas las
molculas de enzimas
estn ocupadas por
molculas de sustrato:
saturacin de la
enzima

Factores que influyen en la


actividad enzimtica:
Activadores
Potencian o son necesarios para que se de la

actividad enzimtica

Factores que influyen en la


actividad enzimtica:
Concentracin de enzima
Al aumentar la
concentracin de
molculas de
enzimas aumenta
la velocidad de
las reacciones
catalizadas por
ellas

Factores que influyen en la


actividad enzimtica:
Inhibidores
Son sustancias que disminuyen la actividad de

una enzima o bien impiden completamente su


actuacin
Sus efectos pueden resultar perjudiciales o
beneficiosos para los organismos

Tipos de inhibidores
Inhibidores reversibles: Se unen a la enzima

de forma temporal y la actividad enzimtica se


puede recuperar

Inhibidores irreversibles o venenos: se unen

irreversiblemente a determinados grupos del


centro activo de una enzima y anulan su
capacidad cataltica

Inhibicin reversible

El inhibidor es una molcula con una


conformacin espacial muy similar a
la del sustrato con el que compite
por alojarse en el centro activo,
impidiendo as la unin y posterior
transformacin del sustrato

El inhibidor se une en otra regin


distinta del centro activo y provoca
un cambio en la conformacin de la
enzima que da lugar a una
disminucin de su actividad

Clasificacin de las enzimas


Oxidoreductoras

Transferasas

Hidrolasas

Catalizan reacciones de
oxidacin o reduccin del
sustrato

Transfieren radicales de un
sustrato a otro sin que en
ningn momento estos
radicales queden libres

Rompen enlaces con la adicin


de una molcula de agua que
se escinde y aporta un OH a
una parte y un H a la otra

Liasas

Isomerasas

Ligasas y sintetasas

Separan grupos sin


intervencin de agua y
generalmente originan enlaces
dobles, o bien aaden O2

Catalizan reacciones de
cambio de posicin de algn
grupo, de una parte a otra de la
misma molcula

Catalizan la unin de
molculas o grupos, con la
energa proporcionada por la
desfosforilacin del ATP