Queratina

Queratina - Imagen de microscopio de uorescencia.

grupo cistina. Los puentes disulfuro proporcionan la

rigidez y resistencia a la queratina alfa. As, existe
mayor cantidad de enlaces cistina (disulfuro) en regiones
estructurales de los cuernos de un animal y en las uas
que en el pelo. La queratina alfa se encuentra en pelos,
cuernos, uas, y otras faneras.

Estructura representativa de la queratina, representada por dos

cadenas polipeptdicas e indicando algunos tipos de aminocidos
que participan en enlaces intra e intermoleculares.

La queratina (del griego , crneo)[1] es una

protena con estructura brosa, muy rica en azufre,[2] que
constituye el componente principal que forman las capas
ms externas de la epidermis de los vertebrados y de otros
rganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo,
uas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuas. Una de las
biomolculas cuya dureza se aproxima a la de la queratina es la quitina, con la cual no hay que confundirse, al ser
esta ltima un polisacrido.[3]

1.2 Queratina-

La queratina beta no presenta cistena, o lo hace en

muy baja proporcin, por lo tanto contiene pocos entrecruzamientos intermacromoleculares a travs de puentes
disulfuro (cistina). Sin embargo la queratina de tipo beta, presenta mayor proporcin de plegamientos de forma
lmina-. La alta cohesin dada por el gran nmero de
asociaciones por puentes de hidrgeno de las lminas-,
1 Tipos y composicin
hace que la presencia de queratina- resulte en materiales de gran resistencia tales como la seda de araa. Las
Las queratinas suelen clasicarse en dos familias, en fun- queratinas- pueden presentar tambin lminas-, auncin de la abundancia de su proporcin en estructuras de que en menor proporcin que las queratinas-. As mismo
las queratinas- presentan tambin hlices-. Esto hace
tipo hlices- o lminas-:[4]
que esta clasicacin de las queratinas sea controvertida.

1.1

Queratina-

1.3 Funcin estructural

La queratina alfa presenta en sus cadenas de

aminocidos restos (monmeros) de cistena, los La queratina es una protena con una estructura secuncuales constituyen puentes disulfuro, lo que se denomina daria. Es decir, la cadena macromolecular con cierta
1

estructura primaria (o secuencia), se pliega sobre s misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta estructura puede ser de tipo helicoide, llamndose as protena -hlice
o de forma laminar o lmina-. Las interacciones intermoleculares de tipo puentes de hidrgeno, fuerzas
hidrofbicas, o enlaces salino, como los dados entre los
aminocidos cido glutmico y lisina, mantienen unidos
los aminocidos de distintas hebras o segmentos macromoleculares de la protena. La capacidad de transferencia de carga a travs de los enlaces intermoleculares hace
de las queratinas unos buenos biomateriales estructurales,
con buenas propiedades mecnicas.

REFERENCIAS

2 Vase tambin
Faneras
Protelisis
Sistema integumentario

3 Referencias
[1] Queratina en el DRAE
[2] J. Gacn-Guillen (1964). Aspectos qumicos del blanqueo
de la lana con perxido de hidrgeno: Modicacin qumica de la queratina. Boletn del Instituto de Investigacin
Textil y de Cooperacin Industrial, 39: 43-70.

1.4

La queratina del cabello

La queratina del cabello se clasica dentro de las

protenas brosas; sus caractersticas son cadenas largas
de estructura secundaria, insolubles en agua, y soluciones de baja salinidad siendo por ello idneas para realizar funciones esquelticas y de gran resistencia fsica con
funciones estructurales.[5]
El pelo est construido por macrobrillas de queratina
empaquetadas por fuera; stas estn formadas por microbrillas, que se retuercen en un arrollamiento hacia
la izquierda. Las interacciones entre las hebras se producen a travs de puentes disulfuro. La queratina del pelo presenta alta proporcin de alfa queratina, existiendo
la posibilidad de transformarla en beta queratina si, por
ejemplo, aplicamos calor ms humedad. El pelo puede
incluso duplicar su longitud. Esto sucede porque se rompen los puentes de hidrgeno de la hlice y las cadenas
polipeptdicas adoptan una conformacin extendida, en
el que la voluminosidad de los grupos laterales -R, hace
que la conformacin -beta sea inestable, y por lo tanto al
poco tiempo seadopte de nuevo la conformacin en hlice, con lo que el pelo recupera su longitud original. Es
incorrecto decir que el pelo est formado por clulas, slo
se encuentra queratina rica en azufre y una matriz amorfa
que mantiene a las microbrillas empaquetadas por fuera
en la forma que alguna vez tuvo la clula que las sintetiz; el Folculo piloso es el que posee clulas activas que
se encargan de sintetizar los elementos anteriores.
La cutcula, formada por clulas compuestas de queratina, es la responsable de proteger el interior del cabello,
a la vez que inuye en el brillo y color del mismo. Son
varios los factores que inciden en la buena calidad del
mismo: los tratamientos mecnicos (mal cepillado, etc.),
las condiciones medioambientales (contaminacin, etc.),
provocan su deterioro y mencin especial a los trabajos
qumicos (desrizado, etc.); estos provocan que la cutcula
se hinche y abra, algo que, con el uso continuo de los mismos, modica la estructura del cabello, convirtindolo en
seco, frgil, poroso y hasta quebradizo.

[3] Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin (en ingls). Consultado el 18
de junio de 2012.
[4] Queratinas, en Gloosario ilustrado de dermatologa y dermatopatologa, Gerzan Rodrguez Toro, -Google Books[5] Queratina del pelo, Cosmetologa de Harry, pp. 457-459
-Google books-

Text and image sources, contributors, and licenses

4.1

Text

Queratina Fuente: http://es.wikipedia.org/wiki/Queratina?oldid=82147686 Colaboradores: SpeedyGonzalez, Robbot, Sms, El Moska,

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4.2

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