Disciplina Bioqumica FF1N

ALUNAS: Patrcia Damsio da Silva Rangel.

Amaryllis de Souza Almeida.

1. (a) Quando aprendemos bioqumica, estamos estudando a bioqumica de

quais tipos de organismos?
R: Quando aprendemos bioqumica, estamos estudando a bioqumica de
todos os organismos vivos e da qumica relacionada com estes.
(b) Em que consiste a chamada Lgica molecular da vida?
R: Consiste em mostrar que as molculas quando so isoladas esto de
acordo com as leis qumicas e fsicas que descrevem o comportamento de
uma matria inanimada, mas quando atuam em conjunto, elas interagem
para manter e perpetuar a vida.
2. Quais so as 4 principais biomolculas presentes nos organismos vivos e
quais as suas principais funes?
R: As quatro principais biomolculas presentes nos organismos vivos so os
carboidratos, lipdios, protenas e os cidos nucleicos.

Carboidratos => fontes de energia, podem ser tambm reservas de

energia, servem como estrutura e podem compor a estrutura de outras
molculas.
Lipdios => fontes de energia secundria, reserva de energia, isolamento
trmico, proteo e estrutura.
Protenas => funes estrutural, enzimtica, hormonal, de defesa,
nutritivo, coagulao sangunea e transporte.
cidos Nucleicos=> so o DNA e o RNA. O DNA contm todas as
informaes da clula, determinando suas caractersticas e funes. O RNA
formado a partir do DNA e tem a principal funo de intermediar a sntese
de protenas.

3. (a) Quais so os nveis estruturais que uma protena pode assumir?

R: Primria ,secundria, terciaria e quaternria.
(b) Invente um trecho contendo 10 aminocidos diferentes que represente a
estrutura primria de uma protena hipottica. Escreva esse trecho em
cdigo de uma e trs letras.
YKEMLGRAGK Tyr-Lys-Glu-Met-Leu-Gly-Arg-Ala-Gly-Lys.

(c) Desenhe a estrutura qumica de quatro resduos de aminocidos do

trecho inventado (ligados em ligaes peptdicas)
Glicina + Alanina

Arginina + Lisina

d) Indique com setas quais as ligaes formam os ngulos mais importantes

para a estruturao 3D da protena e nomeio-os.

(a) O que uma cadeia lateral de um aminocido?

R: A cadeia lateral o quarto ligante do carbono alfa de um aminocido,
sendo responsvel pela diferenciao entre os 20 aminocidos principais.
(b) Quantos tipos de cadeias laterais existem?
R: Existem 20 tipos de cadeias laterais, que so compostas principalmente
por carbono e hidrognio, oxignio e enxofre. E que so divididos em cinco
grupos com base na diferena de polaridade de suas cadeias laterais.
(c) Como elas influenciam na forma e funo das protenas?
R: As cadeias laterais variam em estrutura, tamanho e carga eltrica e
influenciam a solubilidade do aminocido em gua, essas propriedades so
importantes para a conformao das protenas e, portanto, para sua funo.
(d) Como podemos classificar os aminocidos quanto sua cadeia lateral?
R: grupo R apolar e aliftico, R aromtico, R polares e no carregados, R
carregados positivamente e R carregados negativamente.
5. (a) possvel trabalhar com protenas isoladamente?
possvel atravs de mtodos de separao chamados cromatografia e
eletroforese. Para trabalhar uma protena isoladamente, preciso separ-las
de outras protenas, baseando-se na diferena de propriedades entre as
protenas, como tamanho, carga e propriedades de ligao.
Para iniciar o isolamento da protena, preciso romper clulas que possuem
as protenas que sero trabalhadas formando uma soluo denominada
extrato bruto. O extrato bruto submetido a tratamentos que separam as
protenas presentes na soluo em diferentes fraes denominadas
fracionamento. A primeira etapa o salting out, o efeito ocasionado pela

adio de certos sais em quantidades adequadas (a solubilidade da protena

reduzida em alta concentrao de sais), Algumas protenas precipitam e
outras permanecem em soluo. As protenas precipitadas so retiradas e
as que permanecem em soluo permanecem em soluo por
centrifugao. E possui tambm a diliseque consiste em separar pequenos
solutos das protenas. Aps essas duas etapas, as protenas podem ser
isoladas pelas tcnicas de separao vistas em aula.
(b) Descreva com detalhes alguma das tcnicas de purificao de protenas
apresentadas na nossa aula.
A cromatografia uma tcnica que permite a separao de diferentes
molculas presentes em uma mesma mistura onde ocorrem diferentes
interaes. Essa tcnica envolve trs propriedades: por tamanho, onde os
grnulos porosos da matriz seguram as molculas menores; por carga, em
que h um polmero carregado negativamente para a identificao de
protenas positivas; e por propriedade de ligao, na qual h a adio de
uma molcula ligante da molcula de interesse.
(b) Separao por eletroforese: utiliza-se uma cuba com dois
compartimentos separados por 5 a 10 cm. Em um compartimento o eletrodo
com fio preto determina o polo negativo, e no outro compartimento o
eletrodo com fio vermelho o polo positivo. Nos dois compartimentos
colocam-se a soluo tampo com pH definido, e entre os compartimentos
ajusta-se o suporte da eletroforese (agarose, acetato de celulose, gel de
amido, gel de poliacrilamida). O suporte utilizado deve estar em contato
com a soluo tampo dos dois compartimentos. As amostras a serem
analisadas so aplicadas no suporte escolhido (gel de agarose, acetato de
celulose, etc.). Para que protenas, enzimas, DNA ou RNA se fracionem
necessrio passar no suporte uma corrente eltrica cuja voltagem e
miliamperagem variam conforme os tipos de soluo tampo, suporte e
amostra a ser fracionada. Aps a corrida eletrofortica, o suporte
retirado da cuba e corado com corantes especficos por tempos variveis, e
descorados a seguir. As anlises podem ser qualitativas ou quantitativas,
estas ltimas por densitometria ou eluio.
6. A figura 1 apresenta um alinhamento da sequncia primria de
uma protena hipottica entre diferentes organismos.

(a) Faa um mapa simples contando as diferenas nas sequncias dos

aminocidos entre as espcies.
R: Chimpanz :
MLGGKVHGSI
ARAGKVRGQTPKVAKQEKKKKKTGRAKRRMQYNRRFVNVVPTFGKKKAP
NANQ
Homem
MLGGKVHGSl
ARAGKVRGQTPKVAKQEKKKKKTGRAKRRMQYNRRFVNVVPTFGKKKAP
NANS
Gorila
MLGAKVHGSI
ARAGKVRGQTPKVAKQEKKKKKTGRAKRRMQYNRRFVNVVPTFGKKKAP
NANV
(b) A que concluso voc pode chegar analisando essas diferenas?
Partindo da anlise no alinhamento de diversas sequncias primrias de
protena e da diferena entre elas, evidenciamos um grau de parentesco
grande no que diz respeito sequncia do chimpanz e do homem, fato que
no ocorre com tanta intensidade se compararmos o gorila com o homem.
7. (a) O que o grfico de Ramachandran demonstra?
Trata-se de um grfico (phi) versus (psi) para o resduo de um
aminocido em um polipeptdeo, em que so indicadas as possveis
combinaes de e .

Atravs dele possvel prever a conformao dos peptdeos, uma vez que
conformaes possveis so aquelas que envolvem pouco ou nenhum
impedimento estrico.
O grfico possui regies marcadas com tonalidades decrescentes de azul e
uma grande regio rosa. Quanto mais escura for uma regio azul, mais
permitida determinada conformao. As regies rosas correspondem
conformaes no permitidas.
(b) Qual aminocido poderia se encaixar em qualquer regio do grfico?
Porque?
A glicina, pois sua cadeia lateral restringe-se a um tomo de hidrognio o
que permite mais liberdade para os ngulos PHI e PSI.
(c) Porque o grfico assimtrico?
A assimetria vem do fato que os aminocidos presentes nas protenas so
ismeros L.
8. Indique as interaes que estabilizam as hlices-alfa e as folhas beta?

9. Por que a estrutura terciria de uma protena mais conservada que a

estrutura primria?
R: A estrutura primria um simples sequenciamento de resduos de
aminocido, sem se preocupar com o formato espacial e em algumas
regies da estrutura primria de uma protena podem variar suas
sequncias de aminocidos consideravelmente sem afetar a funo
biolgica. J a estrutura terciria responsvel pelo enovelamento das
folhas ou das hlices e ao se enovelar, diminui a entropia e a estrutura
estabilizada por interaes fracas (pontes de hidrognio, interaes
eletrostticas e hidrofbicas) e em alguns casos por interaes fortes
(ligaes covalentes) e nessa conformao estabelecida a funo
biolgica da protena, por esse motivo a estrutura terciria mais
conservada que a estrutura primria.
10. (a) O que a conformao nativa de uma protena?
R: A conformao nativa de uma protena representa o estado em que ela
pode exercer sua funo.

(b) Quais so as principais interaes responsveis pela estrutura

tridimensional de uma protena?
R: O dobramento tridimensional se d, principalmente, por ligaes fracas
principalmente hidrofbicas.
(c) O que pode acontecer caso haja problemas na formao dessa estrutura
terciria ou quaternria?
R: A Protena sofre desnaturao, ou seja, perda de sua funo. Ocorre
quando h mudana no meio em que ela est, seja mudana de
temperatura, pH, adio de outros solutos etc.
11. (a) Qual a diferena entre uma protena fibrosa e uma globular?
R: As Protenas Fibrosas na sua maioria so insolveis nos solventes aquosos
e possuem pesos moleculares muito elevados. So formadas geralmente
por longas molculas mais ou menos retilneas e paralelas ao eixo da fibra.
Algumas protenas fibrosas, porm, possuem uma estrutura diferente, como
as tubulinas, que so formadas por mltiplas subunidades globulares
dispostas helicoidalmente. J as protenas Globulares tm estrutura espacial
mais complexa, so mais ou menos esfricas. So geralmente solveis nos
solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e
vrios milhes. 99% das protenas so globulares e tm grande variedade
funcional.
(b) Cite exemplos de ambos os casos.
R: So exemplos de protenas fibrosas as protenas de estrutura, como: o
colgeno, encontrado no tecido conjuntivo, cartilagens, a matriz orgnica
dos ossos e a crnea dos olhos; as -queratinas, que esto nos cabelos,
pelos, unhas, garras, chifres, cascos e grande parte da camada mais
externa da pele; a fibrona da seda, produzida por insetos e aranhas; ou
ainda a fibrina do soro sanguneo ou a miosina dos msculos. J nas
protenas globulares situam-se as protenas ativas, como as enzimas e
transportadores como a hemoglobina e imunoglobulina.
12. (a) Qual a importncia da reversibilidade das interaes ligante protena
para uma clula?
R: Permite resposta rpida a modificaes ambientais e condies
metablicas.

(b) Por que os mecanismos de inibio das reaes enzimticas so

vantajosos para as clulas? (Cite exemplos de mecanismos).
R: Porque podem ser utilizados no tratamento de doenas. Como por
exemplo: certas bactrias fabricam cido flico a partir do cido
paraminobenzoico (PABA), em uma reao catalisada por uma enzima
bacteriana. Essas bactrias podem provocar infeces e o combate a elas
pode ser feito com sulfa, cuja molcula parecida com a do PABA. Se a
quantidade de sulfa for adequada, muitas enzimas sero enganadas e se
encaixaro temporariamente no PABA, o que dificulta a produo de cido
flico. Logo, sem essa vitamina o micrbio no pode se reproduzir e a
infeco controlada. Esse tipo de inibio chama-se inibio competitiva,
pois o inibidor compete pela ligao ao stio ativo. Outro tipo de inibio a
inibio irreversvel: o inibidor liga-se covalentemente ou destri grupos
funcionais da enzima, alterando sua forma. Assim, a enzima no se encaixa
ao substrato normal.
13. Explique com detalhes como a protena hemoglobina transporta
oxignio, gs carbnico e H +.
A hemoglobina possui duas conformaes principais: o estado T e o estado
R. O oxignio se liga hemoglobina nos dois estados, mas possui afinidade
maior pela protena no estado R. Quando no h oxignio disponvel, o
estado T mais estvel. A ligao do oxignio subunidade da
hemoglobina no estado T desencadeia uma mudana na conformao para
o estado R. A hemoglobina deve ligar eficientemente o oxignio nos
pulmes e liber-los nos tecidos. Entretanto, uma protena que liga o O2
com afinidade o ligar eficientemente nos pulmes, mas no o liberar
muito nos tecidos. Em contrapartida, se a protena ligar o oxignio com uma
afinidade suficientemente baixa para liber-lo nos tecidos, no o captar
bem nos pulmes. A hemoglobina resolve esse problema sofrendo uma
transio de um estado de baixa afinidade (T) para um de alta afinidade (R)
medida que mais molculas de O2 so ligadas. A ligao do O2 s
subunidades da hemoglobina podem alterar a afinidade das subunidades
adjacentes. A primeira molcula de O2 que interage com a desoxihemoglobina se liga fracamente, porque ela se liga a uma subunidade no
estado T. Contudo, sua ligao leva a alteraes de conformao que so
comunicadas s subunidades adjacentes, tornando mais fcil a ligao de

molculas adicionais de O2. A transio T R ocorre mais facilmente na

segunda subunidade desde que o O2 esteja ligado primeira subunidade. A
ltima (quarta) molcula de O2 se liga ao heme de uma subunidade que j
est no estado R, e, por isso, com uma afinidade muito maior que a primeira
molcula. Portando, a hemoglobina uma protena alostrica, ou seja,
uma protena na qual a interao com um ligante em um stio afeta as
propriedades de ligao de outro stio na mesma protena.
14. Explique o mecanismo de contrao muscular desenhando e indicando
as estruturas.
R: O mecanismo de contrao muscular ocorre quando as cabeas
globulares da miosina ligam-se a actina, assim a miosina movimenta seus
domnios globulares sobre os filamentos de actina em direo ao terminal
positivo. As regies globulares da miosina ligam-se e hidrolisam o ATP, que
fornece a energia para realizao do deslizamento.
15. (a) Explique genericamente como uma enzima funciona.
As enzimas so macromolculas com a capacidade de manipular outras
molculas, denominadas substratos. Algumas enzimas podem unir vrios
substratos diferentes e/ou libertar diversos produtos, como o caso das
proteases ao romper uma protena em dois polipptidos.

(b)Escolha uma enzima e explique com detalhes seu mecanismo de

funcionamento.
R: Hexoquinase Esta uma enzima bisubstrato que catalisa a
interconverso de glicose e ATP em glicose-6-fosfato e ADP. O ATP e o ADP
ligam-se s enzimas como complexos do on metlico Mg2+. A hidroxila do
carbono 6 da glicose (para a qual o fosfato do ATP transferido) similar
gua em reatividade qumica, e a gua entra livremente no stio ativo da
enzima. Mesmo assim a hexoquinase discrimina a glicose da gua, sendo a
glicose favorecida por um fator de 106. A hexoquinase pode discriminar
entre a glicose e a gua devido s mudanas conformacionais que ocorrem
na enzima quando o substrato correto se liga ao stio ativo. Assim, a
hexoquinase representa um excelente exemplo de ajuste induzido. Quando
a glicose no est presente, a enzima est em uma conformao inativa,
com as cadeias laterais dos aminocidos em uma posio inadequada para
a reao. Quando a glicose (mas no a gua) e o ATP-Mg se ligam ao stio

ativo, a energia de ligao derivada desta interao induz uma mudana

conformacional para a forma cataliticamente ativa da hexoquinase.
16. Explique a diferena entre a chave-fechadura e encaixe induzido.
R: O modelo chave-fechadura prev um encaixe perfeito do substrato no
stio de ligao, que seria rgido como uma fechadura. J o modelo encaixe
induzido prev adaptao estrutural da protena ao ligar-se molcula do
substrato. O mais aceito atualmente o modelo encaixe induzido.
17. Qual a funo das enzimas?
R: Enzimas so protenas especiais de funo catalisadora, isto , so
substncias biolgicas que aumentam a velocidade das reaes qumicas
celulares sem alterar o produto das reaes.
18. Explique os 4 tipos de inibio enzimtica.
R: Os inibidores enzimticos so molculas que reduzem ou eliminam a
atividade das enzimas. Podem encontrar-se dois tipos, os reversveis
(quando a remoo do inibidor restaura a atividade enzimtica) e os
irreversveis (quando o inibidor inativa de modo permanente a enzima).
Os inibidores enzimticos reversveis podem ser classificados como
competitivos, acompetitivos, no-competitivos e mistos, segundo o efeito
que produzam nas constantes cinticas Km e Vmax.
19. Explique quais caractersticas somados do especificidade a uma
enzima.
R: Tem a capacidade de acelerar reaes qumicas sem participar como
reagente, apenas uma frao da enzima denominada (stio ativo) participa
da ligao ao substrato o que explica claramente a hiptese do modelo
chave fechadura que diz que a especificidade de uma enzima (fechadura) e
do seu substrato (chave) provm da complementaridade das duas formas.
20. Cite e explique as trs possibilidades de catlise de uma enzima.
A catlise ocorre quando o cido conjugado ou a base conjugada do
substrato mais reativa que a espcie neutra, existem catlises por cidos,
bases e ons metlicos.

Catlise cida/base especfica: - Um prton transferido ao substrato num

pr equilbrio rpido; subsequentemente, o substrato protonado reage
fornecendo o produto ou produtos na etapa determinante de velocidade.
Catlise cida/base geral: - A transferncia de prton ocorre lentamente, na
etapa determinante da velocidade da reao; subsequentemente, o
substrato protonado reage rapidamente formando o produto.
A velocidade da reao depende de todas as espcies cidos\bases
presentes em soluo
O papel dos ons metlicos so dois: -Neutralizao das cargas negativas do
substrato e possibilitar a aproximao do nuclefilo; -Estabilizao do grupo
- de sada -(neutralizao da carga) .