La estructura de las protenas

La estructura de las protenas

La estructura de las protenas rene las propiedades de disposicin en el espacio de las
molculas de protena que provienen de su secuencia de aminocidos, las caractersticas
fsicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen
y/o conduzcan a un plegamiento especfico.
Estructura de los aminocidos
Los aminocidos, monmeros componentes del polmero protena, son molculas quirales
constituidas por un tomo de carbono central, el C, que portan en ste un grupo amino y
un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, adems de un tomo de hidrgeno y una
cadena lateral que les confiere sus caractersticas definitorias, y en funcin de la cual se
clasifican.
Funcin de los enlaces disulfuro
La estabilizacin de la protena recin plegada puede suceder mediante la formacin de
puentes disulfuro entre residuos de cistena adyacentes o enfrentados. Dicho procesamiento
se produce en muchos casos en el lumen del retculo endoplasmtico mediante la enzima
disulfuro isomerasa, presente en todas las clulas eucariotas. Dicha enzima, que cataliza la
oxidacin de los grupos sulfhidrilo o grupos tiol (-SH2) de los residuos de cistena, es
especialmente abundante en rganos como el hgado o pncreas, donde se producen
pequeas cantidades de protenas que contienen este tipo de enlaces.
Niveles de estructuracin
Representacin de la estructura proteica a tres niveles: arriba, el primario, compuesto por
los aminocidos; en el centro, el secundario, definido por las estructuras en alfa hlice, beta
lmina y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumtricos.
La estructura de las protenas puede jerarquizarse en una serie de niveles,
interdependientes. Estos niveles corresponden a:
Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminocidos.
Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales.
Estructura terciaria, que define la estructura de las protenas compuestas por un slo
polipptido.
Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.
Estructura primaria

La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos, es decir, la

combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus
caractersticas ms importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles de
organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del
material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de
aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura
primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del esqueleto
proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el
enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena
lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, (
repetitivos donde se encuentran los hlices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se
encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura
secundaria desordenada Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina (Hoja
plegada beta).
Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla
una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin de los dominios en el
espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan
hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una
estabilizacin por interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes
disulfuro1 (covalentes, entre aminocidos de cistena convenientemente orientados) y
mediante enlaces inicos.
Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como ejemplo de protena
con estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias
cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee
propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian
entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno,
interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por
dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros
constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son.