PROTEINAS

Las protenas son las macromolculas biolgicas ms abundantes, estando presentes en

todas las clulas y casi en cualquier parte de ellas. Adems muestran gran diversidad en
cuanto a funcin en los sistemas biolgicos. Las protenas y los polipetidos son polmeros
de los aminocidos, los aminocidos estn unidos uno seguido de otro en cadena lineal
(sin ramificaciones), por medio del enlace peptdico (enlace covalente).

AMINOACIDOS
Los aminocidos tienen caractersticas estructurales comunes. Todas las protenas estn
compuestas por 20 aminocidos denominados aminocidos estndar, todos ellos son aminocidos, (con excepcin de la prolina) ya que poseen
un grupo amino primario y un grupo carboxilo en el mismo
carbono llamado carbono ; adems de una cadena lateral
(grupo R) y un tomo de hidrogeno.
Sus pesos moleculares estn entre los 57 y los 186
daltones (un peso molecular promedio es 110 daltones). Los aminocidos como cristales
tienen altos puntos de fusin ( 250 C).
Para todos los aminocidos estndar se presenta su nombre, el cdigo de tres letras, as
como su identificacin por una sola letra.

Clasificacin de los Aminocidos

Esenciales y no esenciales: Una clasificacin usual de los aminocidos se refiere a si
son esenciales o no para los organismos en particular para los hetertrofos. Los
aminocidos esenciales son aquellos que deben ser ingeridos en la dieta, nuestro cuerpo
no es capaz de sintetizarlos.
Actividad ptica: Todos los aminocidos estndar excepto la glicina, el carbono est
unido a cuatro grupos diferentes (carboxilo, amino. R, H), por tanto el carbono es un
centro quiral.
Los aminocidos que forman las protenas son en su mayora L-aminocidos, para casi
todos los aminocidos el ismero L tiene configuracin absoluta S (y no R). Los
aminocidos D se encuentran solamente en pequeos pptidos de la pared bacteriana y
en algunos antibiticos peptdicos.
L y D solo hacen referencia a la configuracin absoluta de los cuatro sustituyentes
alrededor del carbono quiral pero no necesariamente la forma D coincide con el ismero
dextrgiro o forma (+).

uracin absoluta S

Config

Clasificacin del Grupo R

En las protenas los grupos carboxilo y amino se combinan para formar el enlace peptidico,
y no estn disponibles para alguna reaccin salvo la formacin de puentes de hidrgeno.
Por este motivo la naturaleza de las cadenas laterales es la que establece las propiedades
y funcin de un aminocido. Por lo cual es de utilidad clasificar las cadenas lateras (grupos
R).
La manera ms comn de clasificar a los aminocidos es de acuerdo a la polaridad de sus
cadenas laterales, ya que muestra la tendencia a interaccionar con el agua a pH biolgico
(7).
Los 20 tipos de aminocidos difieren considerablemente en sus propiedades fisicoqumicas
as como en su polaridad, acides basicidad, aromaticidad, volumen, flexibilidad
conformacional, habilidad para formar puentes de hidrogeno y reactividad qumica. Estas
mltiples caractersticas, muchas de las cuales estn interrelacionadas, son las
responsables de la gran variedad de funciones, estructuras y dems caractersticas de las
protenas.
De acuerdo con el esquema de clasificacin hay tres grupos principales de aminocidos:
Grupos R No Polares (Apolares)
Cada uno de estos aminocidos posee una cadena lateral no polar que no puede ceder o
aceptar protones o participar en puentes de hidrgeno o enlaces inicos. La caracterstica
comn de estas cadenas laterales (tipo lipido) es su naturaleza no soluble en agua, lo que
promueve su participacin en interacciones hidrofbicas.
En soluciones acuosas las cadenas laterales apolares tienden a formar cmulos en el
interior de las protenas como resultado de la hidrofobicidad de los grupos R.
-Glicina (Gly o G): Es un aminocido no esencial. La glicina tiene la estructura ms
sencilla, aunque formalmente es apolar, su cadena lateral compuesta por un tomo de
hidrogeno no aporta una contribucin real a las interacciones hidrfobicas.
-Alanina (Ala o A): Es un aminocido no esencial. El tomo de carbono de la alanina est
enlazado con un grupo metil (-CH 3), siendo por tanto clasificada como un aminocido
aliftico, no polar e hidrofobico.El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo.
-Valina (Val o V):

Encontramos cadenas laterales del tipo hidrocarbonado.

Estas largas cadenas alifticas son hirdofbicas. Las
-Leucina (Leu o L): protenas hidrosolubles quedan estabilizadas al juntarse a
las partes hidrofbicas de estas cadenas as evitan el
contacto con el agua. Las diferentes formas y tamaos de
estas cadenas les permiten ensamblarse juntas para formar
estructuras compactas

-Isoleucina (Ile o I):

-Metionina (Met o M): Uno de los dos aminocidos que contiene azufre, tiene un grupo
apolar en su cadena lateral. Este aminocido esencial est clasificado como no polar.
-Prolina (Pro o P): Se trata del nico aminocido proteinognico cuya -amina es una
amina secundaria en lugar de una amina primaria, ya que su cadena aliftica eta unida al
nitrgeno como al carbono alfa. Contiene un grupo imino en vez de un grupo amino. La
geometra nica de la prolina contribuye la formacin de la estructura fibrosa de la
colgena y amenudo interrumpe las espirales alfa que se encuentran en la sproteinas
globulares.
-Fenilalanina (Phe o F): La cadena lateral caracterstica de este aminocido contiene un
anillo bencnico, y es por tanto uno de los aminocidos aromticos, es relativamente
apolar (hidrofobico). Absorbe la luz ultravioleta menor a 280nm.
-Triptfano (Trp o W): Al igual que la fenilalanina contiene un anillo aromtico aunque es
un poco mas polar que Phe debido a su anillo indlico. Absorbe la luz ultravioleta a 280nm.
Grupos R Polares Sin Carga
Estos aminocidos tienen una carga igual a cero a pH neutro, de tal manera que la cadena
lateral de la cistena y tirosina pueden perder su protn a pH alcalino. La serina, treonina y
tirosina contienen cada una un grupo hidroxilo que puede participar en la formacin de
puentes de Hidrgeno. La cadena lateral de la asparagina y glutamina contiene un grupo
carbonilo y un amida, lo cuales pueden participar en la formacin de puentes de
Hidrgeno.
-Serina:
-Treonina:
-Tirosina:
-Glutamina:
-Cistena:
-Asparagina:

Enlaces Disulfuro.
La cadena lateral de la cistena contiene un grupo sulfidrilo (-SH), el cual es un
componente importante del sitio activo de muchas enzimas. En las protenas, el grupo SH
de dos residuos de cisteinas puede oxidarse para formar dmero, la cistina, que contiene
un puente disulfuro (-S-S-). Los puentes disulfuro desempean un papel importante en la

estructura de muchas protenas al formar uniones covalentes entre partes de una

molecula

Cadenas laterales como sitios de unin para otros compuestos.

La serina, treonina y raramente la tirosina, pueden participar con su grupo hidroxilo como
sitio de unin para molculas como el grupo fosfato (PO 4-), la cadena lateral de la serina
forma parte del sitio activo de muchas enzimas. Adems el grupo amida de la asparagina,
as como el hidroxilo de la serina y treonina, puede servir como un sitio de unin para
cadenas de oligosacridos en las glucoprotenas.
Grupos R Polares Con Carga
CADENAS LATERALES ACIDAS (R -)
El acido aspartico y glutamico son donadores de protones. A pH neutro las cadenas
laterales de estos aminocidos estn totalmente ionizadas y contienen un grupo
carboxilato (coo-). Por este motivo se denominan asparato y glutamato, para insistir en
que estos aminocidos tienen carga negativa a pH fisiolgico.

Propiedades Acido-Base
Los aminocidos a pH fisiolgico (7.4) para la mayora de
seres vivos, existen predominantes como iones dipolares
(zwitteriones), tanto los grupos de acido carboxlicos
los grupos amino se hallan completamente ionizados. En
forma dipolar, el grupo amino esta protonado (NH 3+) y el
carboxilo desprotonada (COO-) formando el ion
carboxilato. El estado de ionizacin de un aminocido
con el pH. Por lo tanto tambin varan las cargas netas de la molcula.

los
como
la
grupo
vara

El pKa es una medida

En la curva de titulacin de un aminocido, se puede ver como los dos grupos ionizables
de la molcula, que son el amino y el carboxilo del C alfa, pueden ganar o perder H+
dependiendo del pH y del pK de cada grupo. Todos los aminocidos tienen los grupos
amino y carboxilo y por tanto todos tienen la capacidad de protonarse y desprotonarse en
esos grupos

Enlace Peptdico
Las molculas de aminocidos pueden unirse de forma covalente a travs de un enlace
amida sustituido, enlace peptdico. Este enlace se forma por la eliminacin de los
elementos de agua (deshidratacin) del grupo carboxilo de un aminocido y el grupo - amino
de
otro. La formacin del enlace peptdico es una
reaccin de condensacin. En condiciones
bioqumicas normales, la reaccin tiene un
equilibrio que favorece ms a los reactivos que a
los
productos.
Los carbonos de aminocidos adyacentes se
encuentran separados por tres enlaces covalentes, ordenados C -C-N- C. El enlace
peptdico C-N es ligeramente ms corto que un enlace C-N de una amina simple, y los
tomos asociados con el son coplanarias (estn en el mismo plano). Esto indica la
presencia de una resonancia, el oxgeno carbonlico y el nitrgeno amida comparten
parcialmente dos pares de electrones. El oxigeno tiene carga negativa parcial y el
nitrgeno carga positiva parcial, formando un pequeo dipolo elctrico.

Los seis tomos implicados en el enlace peptdico se encuentran en el mismo plano de

forma que el oxgeno del grupo carbonlico y el tomo de hidrogeno del nitrgeno amdico
se hallan entre ellos siempre en posicin trans.

Los enlaces C-N no pueden girar libremente a causa de su carcter parcial de doble
enlace. La rotacin es posible alrededor de los enlaces N- C y C -C.
Esta semirrigidez tiene consecuencias importantes para rdenes de estructura protenica
superiores al primer nivel.
Los enlaces peptdicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura
tridimensional de las protenas como la variacin en la temperatura, la presin, el pH o
elevadas concentraciones de molculas como el SDS (un detergente), la urea o las sales
de guanidinio. Los enlaces peptdicos pueden romperse de manera no enzimtica, al
someter simultneamente a la protena a elevadas temperaturas y condiciones cidas
extremas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Un polipptido puede tener un gran nmero de conformaciones (disposiciones espaciales).
Sin embargo, en solucin tiende a predominar un nmero mucho menor de
conformaciones. Estas conformaciones favorecidas resultan de factores como bloqueo
espacial, interacciones coulombicas, puentes de hidrogeno, interacciones hidrofobicas,
etc.
Cada protena tiene una funcin qumica o estructural especfica, lo que sugiere que cada
protena posee una estructura tridimensional nica. Como resultado de todas las
interacciones (no covalentes), cada protena tiene una estructura tridimensional
determinada por el orden de los aminocidos de su cadena. Generalmente la
conformacin que adopta una cadena polipeptdica es la termodinmicamente ms
estable y posee la menor energa libre. Las protenas que se encuentran en su
conformacin funcional plegada se denominan protenas nativas (estructura nativa).

ESTRUCTURA PRIMARIA
Estructura primaria
1. Cadena lineal de aminocidos, cadena no ramificada
2. Posicin especfica de cada aminocido en la cadena: secuencia especfica
3. Unin covalente aminocido aminocido: enlace peptdico
4. La cadena de aminocidos tiene dos extremos: uno amino, otro carboxilo

ESTRUCTURA SECUNDARIA
El termino estructura secundaria se refiere a la conformacin local y ordenamiento
espacial de los residuos de los aminocidos prximos entre si, en la secuencia lineal de
algunas partes del polipptido. Solo unas cuantas estructuras son estables y estn
ampliamente distribuidas en las protenas. Las ms destacables son las conformaciones
propuestas por Pauling y Corey, -helice y -plegada.
Alfa hlice
En esta estructura el esqueleto polipetdico se encuentra completamente enrollado
alrededor del eje imaginario longitudinal de la molcula; y los grupos R de los residuos
aminocidos sobresalen del esqueleto helicoidal.
La -helice queda estabilizada por puentes de hidrogeno entre los grupos NH y CO de la
cadena principal. El grupo CO de cada aminocido esta enlazado por un puente de
hidrogeno al grupo NH del aminocido situado cuatro residuos mas adelante en la
secuencia lineal.
La unidad repetitiva es el giro de hlice, que ocupa alrededor de 5.4 A a lo largo del eje
longitudinal.
Cada residuo queda relacionado con el siguiente por una traslacin de 1.5 A a lo largo del
eje de la hlice y una rotacin de 100, lo que da 3.6 residuos de aminocido por vuelta de
la hlice.
El sentido del giro de la hlice-

ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

GRUPO PROSTETICO
Algunas protenas contienen permanentemente unidos a su estructura algunos
grupos qumicos diferentes a los aminocidos, a estas macromolculas se les
denomina protenas conjugadas. Al grupo adicional en la protena se le
denomina grupo prosttico y se les clasifica de la siguiente forma:

CLASE

GRUPO PROSTTICO

EJEMPLO

Lipoprotenas

lpidos

Glicoprotena

carbohidratos

Fosfoprotena

grupo(s) fosfato

Hemoprotena

hemo (porfirina de Fe)

Floavoprotena

flavn nucletidos

FUNCION PROTEINAS

. nk., jk

lipoprotena beta1 de la sangre

inmunoglobulina G
caseina de la leche
hemoglobina
succinato deshidrogenasa