PONTIFCIA UNIVERSIDADE CATLICA DE GOIS

ESCOLA DE ENGENHARIAS
CURSO DE ENGENHARIA DE ALIMENTOS

Atividade Enzimtica da Peroxidase

Professora: Luciana Casaletti

Diciplina: Qumica dos Alimentos
Alunas: Carol Santos; Raissa Santos e Rosenir Marques

GOINIA
2015

INTRODUO
A maioria dos organismos vivos possui mecanismos de defesa enzimticos e
no enzimticos na clula, os quais neutralizam a formao endgena das espcies
reativas oriundas do oxignio. Tais mecanismos envolvem: caroteno, tocoferis,
cido ascrbico e as enzimas superxido dismutase, catalase e glutationa
peroxidase. A capacidade do sistema de proteo diminui gradualmente com a idade,
resultando em distrbios no funcionamento das celulas e , como consequncia, no
mau funcionamento dos rgos vitais.
As enzimas superxido dismutase, catalase e glutiona peroxidase atuam
como antioxidantes, prevenindo a formao de radicais, assim como convertendo o
radical peroxil em oxignio e gua oxigenada e evitando o efeito destrutivo desses
intermedirios na clula. A enzima superxido dismutase converte o radical O2 em
H2O2 e O2 e funciona em conjunto com a catalase e a glutationa peroxidase, as quais
removem a gua oxigenada da celula
nas frutas e verduras (e tambm em
alguns alimentos de origem animal, como o leite), a formao de radicais livres est
associada principalmente enzima lipoxigenase, que atua durante o armazenamento
e o processamento, como consequncia da destruio dos tecidos, podendo frutas,
afetar a qualidade dos produtos vegetais. Consequentemente, os vegetais e algumas
frutas, para serem preservados por enlatamento, congelamento ou desidratao, so
em sua maioria, branqueados para inativar as enzimas.
As enzimas catalase e peroxidase so utilizadas para testar a eficincia do
branqueamento de frutas e vegetais antes do processamento. Ambas possuem o
grupo posttico ferriprotoporfirina (Fe3+): um grupo em peroxidase e quatro em
catalase. A atividade da peroxidase tambm pode levar destruio da vitamina C e
descolorao de carotenides e antocianinas, alm de catalizar (grupo heme) a
degradao no-enzimtica de cidos graxos insaturados, com a consequente
formao de compostos volteis (sabor e cheiro ranosos).
Controle: A peroxidase considerada uma das enzimas mais
termorresistentes, de forma que, quando inativada, certamente as demais enzimas e
os microrganismos patognicos sero. Na maioria dos casos, o branqueamento
destrudos. Na maioria dos casos, o branqueamento entre 90 - 100 oC durante
3minutos suficiente para destru-la.
A atividade da peroxidase diminui em pH baixo e elevado. A perda da
atividade observada com acidificao atribuda a mudanas do estado nativo para a
condio desnaturada, ocasionada pela liberao do grupo heme da protena.
Valores de pH entre 2,0 - 8,0 recuperam sua atividade. A enzima tambm pode ser
inibida com CO2 ou sulfitos. A adio de sulfito se verifica na destruio da gua
oxigenada, bloqueando a tividade da enzima , pela manuteno do substrato na sua
forma reduzida.
Objetivo
O objetivo desta aula testar a atividade enzimtica da peroxidase.
Materiais e Reagentes
- Vagem
5g
- gua oxigenada 0,3% 10mL
- Guaiacol 0,5%
10mL
- gua destilada gelada
- Bquers 250mL
10
- Placas de petri
5
- Tubos de ensaio
2

- Mortar
- Papel de filtro
- Funil
- Chapa de aquecimento

Procedimento
Teste para peroxidase em vagem. Efeito do tratamento trmico.
Pesamos trs amostras de vagem (5g cada) e aquecemos em gua fervente durante
2, 230 e 3 minutos, respectivamente.
Resfriamos rapidamente as amostras em Placas de petri, com gua gelada durante 2
minutos. Amassamos cada amostra em mortar, junto com 30mL de gua fria.
Em seguida, transferimos para o bquer rotulado, adicionamos 1 mL de guaiacol
0,5% 0,5 mL de gua oxigenada. Agitamos e deixamos em repouso por 3 minutos.
Por fim, observamos a colorao de cada amostra.