Carlos Capela

PROTENAS
PROTENAS .............................................................1
A.

INTRODUO ....................................................... 3

B.

FUNES DAS PROTENAS ................................... 4

1.

FUNO DINMICA ....................................................4

1.a.
1.b.
1.c.
1.d.
1.e.
1.f.
1.g.

2.

C.

FUNO ESTRUTURAL................................................6

CLASSIFICAO................................................... 7

1.

QUANTO FORMA ......................................................7

1.a.
1.b.

2.

Protenas Fibrosas................................................................ 7
Protenas globulares............................................................. 7

QUANTO COMPOSIO ...........................................8

2.a.
2.b.
2.c.

3.

Protenas simples.................................................................. 8
Protenas Conjugadas .......................................................... 8
Protenas Derivadas ............................................................. 8

QUANTO AO NMERO DE CADEIAS POLIPEPTDICAS 9

3.a.
3.b.

D.

Funo Hormonal................................................................ 4
Funo de Defesa................................................................. 4
Funo Nutritiva .................................................................. 5
Funo Reguladora.............................................................. 5
Funo Enzimtica .............................................................. 5
Coagulao sangunea......................................................... 5
Transporte............................................................................. 6

Protenas Monomricas ....................................................... 9

Protenas Oligomricas ........................................................ 9

A LIGAO PEPTDICA ..................................... 10

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E.

ORGANIZAO ESTRUTURAL DAS PROTENAS 12

1.

ESTRUTURA PRIMRIA.............................................12

2.

ESTRUTURA SECUNDRIA ........................................12

2.a.
2.b.

Hlices................................................................................. 12
Folha ............................................................................... 12

2.B.I.

2.c.
2.d.

3.
3.a.
3.b.
3.c.
3.d.

OS COTOVELOS ....................................................................... 12

Estrutura Secundria No Repetitiva ou Random Coil12

Estruturas Supersecundrias............................................. 12

ESTRUTURA TERCIRIA ...........................................12

Estruturas / .................................................................. 12

Estruturas / ................................................................... 12
Estruturas / .................................................................. 12
Estruturas + ................................................................. 12

4.

ESTRUTURA QUATERNRIA .....................................12

5.

A CONFIGURAO NATIVA ......................................12

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A. INTRODUO
As protenas so compostos orgnicos de alto peso molecular, so formadas pelo
encadeamento de aminocidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da
clula sendo, portanto, o composto orgnico mais abundante da matria viva.
Caractersticas:

Natureza macromolecular: Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a

0,2 m de dimetro formando, na gua, uma soluo coloidal.

Natureza anfotrica: Constituem, assim, um dos melhores sistema tampo do

organismo.

Em geral, o termo protena usado para molculas compostas por mais de 50

aminocidos (resduos) e o termo pptido usado para molculas com menos de 50
aminocidos.

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B. FUNES DAS PROTENAS

As protenas exercem na clula uma grande variedade de funes, que podem ser
divididas em 2 grupos:

Dinmicas Transporte, defesa, catlise de reaces, controlo do

metabolismo e contraco, por exemplo;

Estruturais Protenas como o colgenio e elastina, por exemplo, que

promovem a sustentao estrutural da clula e dos tecidos.

1.FUNO DINMICA
1.a. Funo Hormonal
Muitas hormonas so, na verdade, protenas especializadas na funo de estimular
ou inibir a actividade de determinados rgos. Um exemplo bem caracterstico a
hormona pancretica, a insulina que, lanada no sangue, contribui para a manuteno
da taxa de glicemia.

1.b. Funo de Defesa

No nosso sistema imunolgico, existem clulas especializadas na identificao de
protenas presentes nos organismos invasores, que sero consideradas estranhas.
Estas protenas invasoras denominam-se antgenes e estimulam o organismo a
produzir outras protenas especializadas no combate s invasoras. Estas protenas de
defesa so denominadas anticorpos e combinam-se quimicamente com os antgenes
com o objectivo de neutraliz-los. Deve-se salientar o facto de que existe uma
determinada especificidade entre o antgene e o anticorpo. Ou seja, um anticorpo s
neutralizar o antgene que estimulou a formao desse anticorpo. Os anticorpos so
produzidos em clulas especializadas do sistema imunolgico denominadas
plasmcitos.

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1.c. Funo Nutritiva

Todos os alimentos ricos em protenas, como as carnes em geral, so fontes
naturais de aminocidos indispensveis aos seres vivos para a produo de outras
protenas. Nos ovos de muitos animais, existe um material nutritivo chamado vitelo,
que se destina sustentao do embrio em formao.

1.d. Funo Reguladora

Esta funo desempenhada por um grupo especial de protenas denominadas
vitaminas. As clulas dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como as
bactrias, possuem a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais d-se atravs
do processo de nutrio. Cada vitamina tem um papel biolgico prprio, por isso no
pode ser substituda por outra. A carncia de uma determinada vitamina faz surgir um
quadro de distrbios orgnicos denominado hipovitaminose. O excesso de vitaminas
pode conduzir a uma hipervitaminose. As vitaminas so classificadas de acordo com
a sua solubilidade em gua ou em lpidos. Existem as vitaminas hidrossolveis, como
as do complexo B (B1, B2, B6, B12 e cido flico) e a vitamina C. As lipossolveis so
as vitaminas A, D, E, K.

1.e. Funo Enzimtica

As enzimas so protenas especiais com funo cataltica, ou seja, aceleram ou
retardam reaces bioqumicas que ocorrem nas clulas. Assim como os anticorpos,
apresentam especificidade em relao reaco ou substncia em que actuam. Isto
deve-se ao facto de que cada enzima possui na sua estrutura um ou mais pontos que
se encaixam perfeitamente na substncia ou reaco que sofrer a sua aco.

1.f. Coagulao sangunea

Vrios so os factores da coagulao que possuem natureza proteica, como por
exemplo: fibrinognio, globulina anti-hemoflica, etc.

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1.g. Transporte
Pode-se citar como exemplo a hemoglobina, protena responsvel pelo transporte
de oxignio no sangue.

2.FUNO ESTRUTURAL
As protenas estruturais participam como matria-prima na construo de
estruturas celulares e histolgicas. Como exemplos de protenas estruturais, temos o
colgenio, que uma protena com considervel resistncia traco. Ela pode ser
encontrada nos ossos, tendes, cartilagens e na pele. A queratina, que uma
escleroprotena encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades
impermeabilizantes que dificultam a perda de gua pelos animais. A albumina,
presente em abundncia no plasma sanguneo, contribui para a manuteno da sua
viscosidade e do equilbrio hdrico.

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C. CLASSIFICAO
Podem-se classificar as protenas tendo em ateno a sua estrutura e composio.

1.QUANTO FORMA
Aquando da traduo, ou sntese proteica, forma-se a cadeia polipeptdica,
sequncia das molculas dos aminocidos, que a estrutura primria das protenas.
No entanto muitas protenas, aps a formao desta estrutura primria espiralizam-se
e enovelam-se, num arranjo ou conformao tridimensional. De acordo com esta
conformao podemos, ento, identificar duas classes principais de protenas, que so
as fibrosas e as globulares.

1.a. Protenas Fibrosas

As protenas fibrosas so insolveis em gua e so fisicamente
resistentes; tais protenas so formadas por cadeias polipeptdicas
enroladas em espiral ou em hlice com ligaes cruzadas por intermdio
de pontes dissulfdicas bem como pontes de hidrognio. So insolveis em
meio aquoso. Como exemplo de protenas fibrosas temos o colgenio
(tendes e osso), a queratina (cabelo, pele, chifre e unha), e a elastina
(tecido conjuntivo elstico).

1.b. Protenas globulares

As protenas globulares so formadas por cadeias polipeptdicas
que se dobram adquirindo a forma esfrica ou globular. Na maioria,
so solveis em gua. As protenas globulares tm uma funo
dinmica e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos, muitas
hormonas e protenas transportadoras, como a albumina srica e a
hemoglobina.

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Protenas como a miosina e o fibrinognio apresentam tanto caractersticas de
protenas fibrosas, pois so formadas por cadeias paralelas, como de protenas
globulares, pois so solveis em gua.

2.QUANTO COMPOSIO
2.a. Protenas simples
So tambm denominadas de homoprotenas e so constitudas, exclusivamente
por aminocidos. Por outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de
aminocidos por hidrlise. Pode-se mencionar como exemplo: as Albuminas, as
Globulinas, as Escleroprotenas ou protenas fibrosas, as Protaminas e as Histonas.

2.b. Protenas Conjugadas

So tambm denominadas heteroprotenas. As protenas conjugadas so
constitudas por aminocidos mais outro componente no-protico. Dependendo do
componente no-protico temos: as Cromoprotenas, as Fosfoprotenas, as
Glicoprotenas, as Lipoprotenas e as Nucleoprotenas.

2.c. Protenas Derivadas

As protenas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturao ou hidrlise.
Pode-se citar como exemplos desse tipo de protenas as proteoses e as peptonas,
formadas durante a digesto.

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3.QUANTO

AO

NMERO

DE

CADEIAS

POLIPEPTDICAS

3.a. Protenas Monomricas

So protenas formadas por apenas uma cadeia polipeptdica.

3.b. Protenas Oligomricas

So protenas formadas por mais de uma cadeia polipeptdica. So as protenas de
estrutura e funo mais complexas.

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D. A LIGAO PEPTDICA
A polimerizao dos 20 aminocidos comuns em cadeias polipeptdicas ocorre
nas clulas e catalisada nos ribossomas.
Quimicamente, essa polimerizao uma reaco de desidratao. Ocorre entre
os grupos amina e carboxilo ligados ao carbono dos aminocidos, com a sada de
uma molcula de gua.

As ligaes peptdicas possuem propriedades especiais, tais como um carcter de

dupla ligao parcial, rgida e planar, e configurao quase sempre Trans.
Devido deslocalizao de electres entre O, C e N, essa ligao apresenta um
certo carcter de ligao dupla, suficiente para impedir a livre rotao.
Apesar disso, o peptdo tem grande mobilidade rotacional, pois as ligaes entre o
carbono dos resduos do aminocido e os seus radicais, quer carboxilo (C-C), quer
amina (C-N) possuem rotao livre sobre os seus eixos. Da decorrerem as diferentes
e numerosas conformaes que uma cadeia pode assumir espacialmente.

Ligao (psi) Entre o carbono e o carbono do carboxilo;

Ligao (phi) Entre o carbono e o nitrognio do grupo amina.

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A ligao peptdica fundamental para o estabelecimento da estrutura primria de

um polipptido ou protena.

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E. ORGANIZAO ESTRUTURAL
DAS PROTENAS
A forma das protenas um factor muito importante na sua actividade, pois se ela
alterada, a protena torna-se inactiva. Este processo de alterao da forma da
protena denominado desnaturao, podendo ser provocado por altas temperaturas,
alteraes do pH e outros factores. A desnaturao um processo, geralmente
irreversvel, que consiste na quebra das estruturas secundria e terciria de uma
protena.
As protenas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas
em 4 nveis, crescentes em complexidade:

1.ESTRUTURA PRIMRIA
Dada pela sequncia de aminocidos, ligaes peptdicas da molcula, e
localizao das pontes de dissulfeto (se existentes). Por outras palavras, o Esqueleto
Covalente da molcula. o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da molcula. Pode variar em 3 aspectos, definidos pela
informao gentica da clula:

Nmero de AA;

Sequncia de AA;

Natureza dos AA.

A estrutura primria da protena resulta numa longa cadeia de AA semelhante a

um colar de contas, com uma extremidade Amino Terminal e uma extremidade
Carboxilo Terminal. A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise
qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com libertao de pptidos menores e
aminocidos livres.

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Estrutura Primria da Insulina Humana

2.ESTRUTURA SECUNDRIA
dada pelo arranjo espacial dos aminocidos, prximos entre si na sequncia
primria da protena. o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas,
estruturalmente mais simples. Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes
entre os carbonos dos aminocidos e seus grupos amina e carboxilo. O arranjo
secundrio de um polipptido pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os
ngulos das ligaes entre os carbonos e os seus ligantes so iguais e se repetem ao
longo de um segmento da molcula.
So 2 os tipos principais de arranjo secundrio regular:

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2.a. Hlices
a forma mais comum de estrutura
secundria regular.

-hlice Hlice 310 Hlice (pi)

A mais abundante das estruturas helicoidais

a -Hlice que se caracteriza por uma hlice
em espiral formada por 3,6 resduos de
aminocidos por volta. As cadeias laterais dos
aminocidos distribuem-se para fora da hlice,
evitando assim o impedimento estrico. A
principal fora de estabilizao da Hlice
a ponte de hidrognio. Os aminocidos mais
comuns nesta estrutura so: cido glutmico,
alanina e a leucina.
Encontram-se

nas

protenas

outras

conformaes helicoidais:

Hlice (4,4 resduos por espiral)

Hlice 310 (3 resduos por espiral)

Hlice esquerda (no colagnio)

2.b. Folha
Tambm denominada por folha pregueada, ou ainda estrutura . Ao contrrio da
-Hlice, a folha envolve 2 ou mais segmentos polipeptdicos da mesma molcula
ou de molculas diferentes, arranjados em paralelo ou em sentido anti-paralelo. Os
segmentos em folha da protena adquirem um aspecto de uma folha de papel
dobrada em pregas. As pontes de hidrognio mais uma vez so a fora de
estabilizao principal desta estrutura.
Os aminocidos mais comuns nesta estrutura so: Valina e Isoleucina.

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2.b.i. OS COTOVELOS
Para a inverso das cadeias polipeptdicas existem estruturas importantes
denominados por cotovelos ou dobras , sendo constitudas fundamentalmente por 4
resduos de aminocidos nos quais os mais provveis para a formao dessas
estruturas so: prolina, glicina, asparagina. Estabelece-se uma ponte de hidrognio
entre o 1 e o 4 resduo e em geral a prolina encontra-se numa posio Trans.

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2.c. Estrutura Secundria No Repetitiva ou

Random Coil
Em mdia cerca de 50% da estrutura de uma protena globular est em -hlice
ou em folha . O restante da molcula assume uma estrutura secundria no
repetitiva, menos regular que as acima citadas.

2.d. Estruturas Supersecundrias

Estruturas que resultam da combinao de segmentos com arranjo secundrio em
Motivos, longos padres que se repetem ao longo de uma protena. So exemplos
mais comuns de motivos supersecundrios:

Associao de hlices;

Associao de folhas;

O loop ;

Cotovelos ;

Barris ;

Caracis .

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3.ESTRUTURA TERCIRIA
Dada pelo arranjo espacial de aminocidos distantes entre si na sequncia
polipeptdica. a forma tridimensional como a protena se enrola. Ocorre nas
protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. A estrutura
terciria de uma protena determinada e estabilizada por factores primrios como:

Resduos de Prolina interrompem estruturas secundrias regulares,

causando dobras na molcula;

Impedimento estrico cadeias laterais muito grandes que precisam de se

acomodar no espao;

Pontes dissulfeto ligaes covalentes entre radicais sulfidrilo de resduos de

cistena, formando um resduo de Cistina;

Pontes de hidrognio;

Interaces hidrofbicas tendncia dos AA com radical R apolar de se

acomodar no interior de uma estrutura dobrada, fugindo do contacto com a
gua;

Interaces Inicas foras de atraco entre AA com radicais R

carregados com cargas opostas.

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Cadeias polipeptdicas muito longas podem organizar-se em Domnios, regies
com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares
da cadeia polipeptdica. Os domnios so considerados as unidades funcionais de
estrutura tridimensional de uma protena.
Os 4 grandes tipos de estrutura terciria so:

3.a. Estruturas /
Constitudas essencialmente por hlices e por poucas ou nenhumas folhas .
Esta classe inclui protenas como a mioglobina e a hemoglobina, esta composta
por quatro subunidades, todas semelhantes parte proteica da mioglobina. Estas
protenas ou subunidades so todas compostas por oito hlices .

3.b. Estruturas /
Constitudas principalmente (ou exclusivamente) por folhas .
Esta classe inclui protenas como as imunoglobinas

3.c. Estruturas /
Com alternncia de hlices e folhas . Frequentemente as folhas formam um
leque rodeado por hlices .
Incluem-se neste tipo muitas enzimas, de que so exemplos a piruvato-cinase,
aldolase, triose-isomerase e xilulose isomerase.

3.d. Estruturas +
Hlices e folhas tendem a ocupar regies diferentes da cadeia polipeptdica.
Esta classe inclui protenas como a ribonuclease, a insulina e a lisozima.

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A vermelho representam-se o heme da subunidade da hemoglobina, no exemplo da estrutura

/, e pontes de enxofre nas estruturas / e +

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4.ESTRUTURA QUATERNRIA
Surge apenas nas protenas oligomricas. dada pela distribuio espacial das
cadeias polipeptdicas no espao, as subunidades da molcula. Estas subunidades
mantm-se unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no
covalentes, como pontes de hidrognio, interaces hidrofbicas, etc. As subunidades
podem actuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo
bioqumica da protena.

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5.A CONFIGURAO NATIVA

As protenas assumem frequentemente uma nica configurao secundria,
terciria e quaternria, determinada pela sequncia de aminocidos particulares,
denominada Configurao Nativa.
O enovelamento das protenas um processo que depende da participao de
outras protenas muito especializadas, a saber:

Cis-Trans-Prolil Isomerases Enzimas que catalisam a interconverso entre

ligaes cis e trans dos resduos de prolina, procurando uma configurao
adequada para estas ligaes;

Protena-Dissulfeto Isomerases Facilitam o arranjo ideal das ligaes

dissulfeto, estabilizando-as, de modo que as ligaes incorrectas no so
estabilizadas e o arranjo correcto das ligaes de cistina para a conformao
enovelada rapidamente atingida.

Chaperones descobertas como protenas de choque trmico, uma famlia de

protenas cuja sntese est aumentada em temperaturas elevadas. Participam
no processo de enovelamento das cadeias polipeptdicas logo aps a sua
biossntese no ribossoma. As chaperones no alteram o resultado final de
enovelamento, mas actuam impedindo a agregao, antes de completarem o
enovelamento e impedem a formao de intermedirios instveis ou no
produtivos durante o enovelamento. Estas aumentam a velocidade de
enovelamento por limitarem o nmero de vias de enovelamento no
produtivas disponveis para o polipptido. As protenas chaperones tambm
so necessrias para o redobramento das protenas aps atravessarem as
membranas celulares.

O resultado da actuao destas protenas e das foras de estabilizao da estrutura

terciria j citadas, garantem a formao de estruturas espaciais estveis mas
dinmicas, essenciais para o desempenho funcional das protenas.

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