Proteínas Composición, Estructura y Función PDF

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PROTEINAS

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Protenas
Composicin
Estructura
Funcin

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1. Son las macromolculas biolgicas

ms abundantes
2. Se encuentran en todas las clulas y
en todas partes dentro de las clulas
3. Existen miles de diferentes tipos y
tamaos de protenas
4. Exhiben una gran cantidad
diversidad de funciones
de

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Cada organismo puede construir diferentes protenas

teniendo como base 20 aminocidos
Enzimas
venenos
Hormonas
colgeno
Anticuerpos
receptores
Transportadores
hemoglobina
(piel, huesos)
Protenas de leche
Queratina
lana, uas
(cuernos,
escamas,
pelos,

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FORMULA GENERAL
Al igual que los lpidos y carbohidratos se
toman de secuencias de aminocidos por
deshidratacin.
El grupo amino (NH2) de un aminocido
se une al grupo carboxilo del otro
aminocido.
Unin del grupo amino con carboxilo
forma el enlace peptdico.

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Aminocidos

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EL AMINOACIDO
La formula general de un aminocido es
tomo carbono
H
NH2
grupo amino
COOH
grupo carboxilo
R
grupo cadena lateral
R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales.

A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo estn
ionizados
H
+
NH3
C
R
COO

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Unidades estructurales bsicas de las protenas
- aminocidos
un grupo amino (-NH2)

un grupo carboxilo (-COOH)
un tomo de H
un grupo distintivo R (cadena lateral)
unidos al tomo de carbono

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Aminocidos

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La diferencia entre ellos se basa en

tamao, carga elctrica, hidrofobicidad
aromticos
NO POLARES
alifticos
POLARES
cargados
positivametne
negativamente

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Las protenas de todos los seres

vivientes
estn
constituidas
20
aminocidos unidos covalentemente en
diferentes combinaciones y secuencias.
Debido a que cada uno de estos aa posee
una cadena lateral diferente, con diferentes
propiedades qumicas, este grupo de 20
molculas pueden ser consideradas como el
ALFABETO con el que se ESCRIBE el
lenguaje de las protenas.
Gracias a esta variedad las clulas
pueden
producir
protenas
con
propiedades fsicas y funcionales
totalmente diferentes

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Aminocidos con cadenas laterales alifcas
Glicina
Glicina
(Gly,G)
G)
(Gly,
Alanina
A)
Alanina
(Ala,
A)
(Ala,
Valina
V)
Valina
(Val,
V)
(Val,
Leucina
Leucina
(Leu, L) L)
(Leu,
Isoleucina
Isoleucina
(Ile,
I) I)
(Ile,
Prolina
Prolina
(Pro, P) P)
(Pro,
Aminodos con cadenas laterales aromticas
Fenilalanina
(Phe, F)
Tirosina
(Tyr, Y)
Triptofano
(Trp, W)

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cadenas laterales azufradas
SH
Cistena
(Cys, C)
Metionina
(Met, M)

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Aminodos con cadenas laterales cargadas + (R bsico)
Lisina
(Lys, K)
Arginina
(Arg, R)
Histidina
(His, H)
pKa=10.8
pKa=12.5
pKa=6.0

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Aminodos con cadenas laterales cargadas (R cido)
Aspartato
(Asp, D)
Glutamato
(Glu, E)
http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/av_biomo/Mat2.html

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La cistena, con cadenas laterales azufradas (S), puede

oxidarse y formar PUENTES S-S

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PROPIEDADES CIDO-BASE de los aminocidos
Todos los aminocidos poseen un grupo cido y

grupo bsico ionizables (que desaparecern cuando
polimericen para formar protenas)
Algunos aminocidos tienen una
cadena lateral ionizable (que NO desaparecern
cuando polimericen para formar protenas)
Las curvas de titulacin de los aminocidos ayudan
a comprender su carga en funcin del pH
El punto isoelctrico se localiza entre los dos pKas
que delimitan la zona de pH en que predomina la
especie neutra

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Los aa a pH neutro son IONES DIPOLARES
Forma no disociada
o no ionizada
Forma dipolar inica

o zwetterion
El estado de ionizacin depende del pH

En disolucin ACIDA el grupo carboxilo no est inoizado (COOH)
aa con carga +
En disolucin ALCALINA el grupo amino no est ionizado (NH2)
aa con carga -

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Enlace peptdico

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FORMULA GENERAL
(explicacin de cada grupo que se une al
C alfa)
NH2: amino
COOH: Carboxilo
H: hidrgeno
R: otras familias que se unen

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NATURALEZA DE LAS PROTEINAS
Protenas.
Son polmeros de amino cidos unidos
por
un enlace peptdico.
El enlace peptdico ocurre entre el
grupo
carboxlico alfa de un amino cido y el
grupo

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CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS
Macromolculas de secuencias de
aminocidos.
Tienen caractersticas nicas entre si.
Son los componentes nitrogenados
ms importantes.
Las encontramos en carnes rojas,
pescado, huevo, y leguminosas entre
otros.
Se forman como resultado de sntesis y
deshidratacin.

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS
Agentes catalticos
Protenas reguladoras
Protenas de proteccin
Protenas de almacenamiento
Protenas de transporte
Protenas estructurales
Protenas contrctiles
Protenas con funcin gentica
Protenas que son toxinas

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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
Se clasifican en:
HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos
HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica y

por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico

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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

HOLOPROTENAS
Globulares
Prolaminas: Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
. Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina:
(leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas : Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colgenos : en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,
cuernos.
Elastinas : En tendones y vasos sanguneos
Fibronas : En hilos de seda, (araas, insectos)

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HETEROPROTENAS
Glucoproteinas.
Ribonucleasa.
Mucoprotenas.
Anticuerpos.
Hormona luteinizante.
Lipoprotenas: De alta, baja y muy baja densidad,
que transportan lpidos en la sangre.
Nucleoprotenas: Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas: Hemoglobina, hemocianina,
mioglobina, que transportan oxgeno
Citocromos: transportan electrones

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ESTRUCTURA
La organizacin de una protena
viene definida por cuatro niveles

estructurales denominados:
estructura primaria, estructura
secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una
de estas estructuras informa de la
disposicin de la anterior en el
espacio.

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La secuencia de aminocidos de una protena

estn determinadas genticamente:
La secuencia de nucletidos del DNA codifica una
secuencia complementaria de nucletidos en el RNA
determina la secuencia de aminocidos de la protena
estructura espacial
funcin
mutaciones
alteraciones genticas

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ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. De la
protena. Nos indica qu aas. Componen la cadena
polipeptdica y el orden en que dichos aas. se
encuentran. La funcin de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta adopte.

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Estructuras 1ria
Se refiere al ordenamiento del
esqueleto covalente de la cadena
polipeptdica,
DADA POR LA SECUENCIA DE aa
Ser la que determine el

ordenamiento
tridimensional
que adoptar la protena

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Diferentes
fuerzas intervienen en la
estabilizacin del esqueleto peptdico para
alcanzar la conformacin tridimensional
Puente de hidrgeno
NO COVALENTES
Interaccines hidrofbicas
Atraccin electroesttica
COVALENTES
Puentes S-S
Estructuras 2ria, 3ria y 4ria

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Estructura primaria
insulina

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ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la
disposicin de la secuencia de
aminocidos en el espacio.
Los aas, a medida que van siendo
enlazados durante la sntesis de
protenas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable, la
estructura secundaria.

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Existen dos tipos de estructura

secundaria
La (alfa)hlice
Esta estructura se
forma al enrollarse
helicoidalmente sobre
s misma la estructura
primaria. Se debe a la
formacin de enlaces
de hidrgeno entre el
C=O de un aminocido
y el NH del cuarto
aminocido que le
sigue.

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Hlice

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Hlice

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LMINA PLEGADA
Esqueleto de la cadena se extiende en forma de zigzag.
Forma capas; los puentes de hidrgeno se forman
entre cadenas adyacentes.
Las cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas.
Gly y Ala son amino cidos que abundan en este tipo
de estructura.

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Hoja-lmina
Paralela
Antiparalela

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Estructuras supersecundarias
hlice-vuelta-hlice
horquilla
cremallera de leu
barril

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ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria se forma sobre la disposicin de la

estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s
misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul
ser la secundaria y por tanto la terciaria. Es el arreglo
tridimensional de los tomos presentes en una protena. Esta
conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as
realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales,
etc.
Tipos de enlaces:
El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que
tiene azufre.
Los puentes de hidrgeno.
Los puentes elctricos.
Las interacciones hidrfobas.

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ESTRUCTURA TERCIARIA

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Estructura terciaria
Dominios estructurales

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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin, mediante
enlaces dbiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas, con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre de protmero. El nmero de
protmeros vara desde dos como en la
hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina,
o muchos como la cpside del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades
protecas.

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

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Estructura cuaternaria

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CONFORMACIN DE LAS PROTENAS

estructura jerrquica
Estructura
Estructura
Estructura
Estructura
1ria
2ria
3ria
4ria
Secuencia de aa
del esqueleto del
peptdico y S-S
Arreglo /
distribucin/ordenamiento
del esqueleto y las
cadenas laterales de la
protena en el espacio
Describe el ordenamiento
tridimensional de las
protenas

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Fuerzas bsicas

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Estructuras quinarias
Microtbulos

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PROPIEDADES DE PROTEINAS
Especificidad.
La especificidad se refiere a su funcin;
cada una lleva a cabo una determinada
funcin y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una
conformacin espacial propia; por lo que
un cambio en la estructura de la protena
puede significar una prdida de la funcin.
Adems, no todas las protenas son iguales
en todos los organismos, cada individuo
posee protenas especficas suyas que se
ponen de manifiesto en los procesos de
rechazo de rganos transplantados.

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DESNATURALIZACIN.
Consiste en la prdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las
protenas desnaturalizadas tienen la
misma conformacin, muy abierta y con
una interaccin mxima con el disolvente,
por lo que una protena soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble
en agua y precipita.

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Qu ocurre
durante el
calentamiento de
las protenas ?

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Consiste en la prdida de la estructura cuaternaria, terciaria

por romperse los puentes que forman dicha estructura
Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin
muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente
una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble
precipita
La desnaturalizacin se puede producir por cambios

temperatura (> 60-70 C)
variaciones del pH.
salinidad
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin,
proceso que se denomina renaturalizacin.

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MUCHAS PROTENAS SLO RETIENE SU

ACTIVIDAD BIOLGICA DENTRO DE UNA
FLUCTUACIN LIMITADA DE pH y TEMPERATURA

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Productos de la microbiologa
Industrial Bioconversin
Sustrato
Clulas
Producto
(bioconversin
de esteroides)
Levadura
Productos de las Clulas
Enzimas
(Glucosa
Isomerasa)
Alcohol
Antibiticos
(Penicilina)
Aditivos
Alimenticios
(aminocidos)
Productos
Qumicos
(cido ctrico)

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Protenas de inters
industrial

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Enzimas Microbianas y sus aplicaciones

Enzima
Fuente
Aplicacin industrial
Industria
Amilasa
Hongos
Pan
Panadera
Bacterias
Revestimientos amilceos
Papelera
Hongos
Fabricacin de jarabe y glucosa
Alimentaria
Bacterias
Almidonado en fro de la ropa
Almidn
Hongos
Ayuda digestiva
Farmacutica
Bacterias
Eliminacin de revestimientos
Textil
Bacterias
Eliminacin de manchas; detergentes
Lavandera
Hongos
Pan
Panadera
Bacterias
Eliminacin de manchas
Limpieza en seco
Bacterias
Ablandador de la carne
Crnica
Bacterias
Limpieza de las heridas
Medicina
Bacterias
Textil
Bacterias
Detergente domstico
Lavandera
Invertasa
Levadura
Relleno de caramelos
Confitera
Glucosa Oxidasa
Hongos
Eliminacin de glucosa y oxgeno,

papeles para pruebas de la diabetes
Alimentaria
Farmacutica
Glucosa Isomerasa
Bacterias
Jarabe de cereales rico en glucosa
Bebidas refrescantes
Pectinasa
Hongos
Prensado, clarificacin del vino
Zumos de frutas
Renina
Hongos
Coagulacin de la leche
Quesera
Celulasa
Bacterias
Suavizante y abrillantador de tejidos;

detergente
Lavandera
Lipasa
Hongos
Degradar la grasa
Lechera, lavandera
Lactasa
Hongos
Degradar la lactosa a glucosa y galactosa
Lechera, alimentos
DNA polimerasa
Bacterias;
Archea
Replicacin del DNA por PCR
Investigacin biolgica y
forense.
Proteasa

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Proteasas y Amilasas
Uso en detergentes: proteasas,

amilasas, lipasas, reductasas, etc.
Detergentes: medios alcalfilos pH 9-10
Bacillus licheniformis
Amilasas y Gucoamilasas en industria
alimentaria: Jarabe de cereales rico en
fructosa.
Reaccin de clarificacin: -amilasa (alimdn acortado)

Sacarificacin: glucoamilasa (genera glucosa)
Isomerizacin: glucosa isomerasa (glucosa en fructosa)

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Enzimas Microbianas y sus aplicaciones

Enzima
Fuente
Aplicacin industrial
Industria
Amilasa
Hongos
Pan
Panadera
Bacterias
Revestimientos amilceos
Papelera
Hongos
Fabricacin de jarabe y glucosa
Alimentaria
Bacterias
Almidonado en fro de la ropa
Almidn
Hongos
Ayuda digestiva
Farmacutica
Bacterias
Textil
Bacterias
Eliminacin de manchas; detergentes
Lavandera
Hongos
Pan
Panadera
Bacterias
Eliminacin de manchas
Limpieza en seco
Bacterias
Ablandador de la carne
Crnica
Bacterias
Limpieza de las heridas
Medicina
Bacterias
Textil
Bacterias
Detergente domstico
Lavandera
Invertasa
Levadura
Relleno de caramelos
Confitera
Glucosa Oxidasa
Hongos
Eliminacin de glucosa y oxgeno,

papeles para pruebas de la diabetes
Alimentaria
Farmacutica
Glucosa Isomerasa
Bacterias
Jarabe de cereales rico en glucosa
Bebidas refrescantes
Pectinasa
Hongos
Prensado, clarificacin del vino
Zumos de frutas
Renina
Hongos
Coagulacin de la leche
Quesera
Celulasa
Bacterias
Lavandera
Lipasa
Hongos
Suavizante y abrillantador de tejidos;

detergente
Degradar la grasa
Lactasa
Hongos
Degradar la lactosa a glucosa y galactosa
Lechera, alimentos
DNA polimerasa
Bacterias;
Archea
Replicacin del DNA por PCR
Investigacin biolgica y
forense.
Proteasa
Lechera, lavandera

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Pululanasa

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Microorganismos termfilos e
hipertermfilos

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Microorganismos del mar de hielo

antrtico
Ncleo de agua de mar

permanentemente congelada.
La coloracin densa es debida a
microorganismos
Microfotografa de contraste d fases de

microorganismos fototrficos de la
muestra anterior.
(Diatomeas o algas verdes)

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Alga de la
nieve
Chlamydomonas nivales

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Crecimiento de una cianobacteria termfila

en un arroyo caliente en el parque nacional
de Yellowstone

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Cada organismo puede construir diferentes protenas

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R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales.

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Unidades estructurales bsicas de las protenas

un grupo amino (-NH2)

unidos al tomo de carbono

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La diferencia entre ellos se basa en

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Las protenas de todos los seres

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Aminocidos con cadenas laterales alifcas

Aminodos con cadenas laterales aromticas

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cadenas laterales azufradas

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Aminodos con cadenas laterales cargadas + (R bsico)

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Aminodos con cadenas laterales cargadas (R cido)

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La cistena, con cadenas laterales azufradas (S), puede

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PROPIEDADES CIDO-BASE de los aminocidos

Todos los aminocidos poseen un grupo cido y

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Los aa a pH neutro son IONES DIPOLARES

Forma dipolar inica

El estado de ionizacin depende del pH

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NATURALEZA DE LAS PROTEINAS

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CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS

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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Formadas solamente por aminocidos

Formadas por una fraccin protenica y

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CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

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viene definida por cuatro niveles

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La secuencia de aminocidos de una protena

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Ser la que determine el

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Estructuras 2ria, 3ria y 4ria

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