INTRODUCCIN

La fosforilacin oxidativa es un proceso metablico que utiliza energa liberada por

la oxidacin de nutrientes para producir adenosina trifosfato (ATP). Se le llama as
para distinguirla de otras rutas que producen ATP con menor rendimiento, llamadas
"a nivel de sustrato". Se calcula que hasta el 90% de la energa celular en forma de
ATP es producida de esta forma.
La fosforilacin oxidativa se define como la transferencia de electrones de los
equivalentes reducidos NADH y FADH, obtenidos en la gluclisis y en el ciclo de
Krebs hasta el oxgeno molecular, acoplado con la sntesis de ATP. Este proceso
metablico est formado por un conjunto de enzimas complejas, ubicadas en la
membrana interna de las mitocondrias, que catalizan varias reacciones de xidoreduccin, donde el oxgeno es el aceptor final de electrones y donde se forma
finalmente agua.
Para que la fosforilacin oxidativa contine, se deben reunir dos condiciones
principales:
Primero, la membrana mitocondrial interna debe estar fsicamente intacta de tal
manera que los protones solamente puedan re-ingresar a la mitocondria por el
proceso que esta acoplado a la sntesis de ATP.
En segundo lugar, un gradiente de protones debe ser desarrollado a travs de la
membrana mitocondrial interna.
Este proceso consta de dos etapas: en la primera, la energa libre generada
mediante reacciones qumicas redox en varios complejos multiproteicos se emplea
para producir, por diversos procedimientos como bombeo, ciclos quinona/quinol o
bucles redox, un gradiente electroqumico de protones a travs de una membrana
asociada en un proceso llamado quimiosmosis. La cadena respiratoria est formada
por tres complejos de protenas principales (complejo I, III, IV), y varios complejos
"auxiliares", utilizando una variedad de donantes y aceptores de electrones. Los
1

tres complejos se asocian en supercomplejos para canalizar las molculas

transportadoras de electrones, la coenzima Q y el citocromo c, haciendo ms
eficiente el proceso.
La energa potencial de ese gradiente, llamada fuerza protn-motriz, se libera
cuando se translocan los protones a travs de un canal pasivo, la enzima ATP
sintasa, y se utiliza en la adicin de un grupo fosfato a una molcula de ADP para
almacenar parte de esa energa potencial en los enlaces anhidro "de alta energa"
de la molcula de ATP mediante un mecanismo en el que interviene la rotacin de
una parte de la enzima a medida que fluyen los protones a travs de ella.
Existen tambin protenas desacopladoras que permiten controlar el flujo de
protones y generar calor desacoplando ambas fases de la fosforilacin oxidativa.
Aunque las diversas formas de vida utilizan una gran variedad de nutrientes, casi
todas realizan la fosforilacin oxidativa para producir ATP, la molcula que provee
de energa al metabolismo. Esta ruta es tan ubicua debido a que es una forma
altamente eficaz de liberacin de energa, en comparacin con los procesos
alternativos de fermentacin, como la gluclisis anaerbica.

FOSFORILACIN OXIDATIVA
Se define la fosforilacin oxidativa como la sntesis de ATP a partir de ADP y Pi
(fsforo inorgnico) acoplada a la transferencia de electrones desde un donador
reducido a un aceptor final. La energa del proceso deriva precisamente de
reacciones de xido reduccin.
La cadena respiratoria en las clulas eucariotas ocurre en mitocondrias:
La mitocondria es un organelo presente en las clulas de vegetales, animales y
hongos, es decir en todas las eucariotas. Su nmero por clula es variable, y est
limitada por dos membranas, una externa y otra interna. Estas membranas
delimitan dos espacios: la cmara externa o espacio intermembrana y la matriz.
En la membrana interna se localiza la cadena respiratoria, que consta de una
serie de transportadores de electrones como el NAD, CoQ, citocromos y diversas
enzimas. En las bacterias la cadena respiratoria est asociada a la membrana
celular.
La cadena respiratoria siempre est asociada a una membrana, porque para su
funcionamiento es necesario un ordenamiento espacial bien definido de los
transportadores y protenas que la integran.
Se consideran dos apartados diferentes en la Fosforilacin oxidativa:
a) La cadena transportadora de electrones desde el donador inicial al aceptor final.
b) La sntesis de ATP propiamente dicha empleando la energa liberada de la
transferencia de electrones.
1. CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES (Cadena respiratoria):
Es una serie de reacciones redox exergnicas (los e- fluyen desde los
transportadores ms electronegativos a los ms electropositivos) consecutivas en la
que se registra transferencia de electrones.
3

La cadena respiratoria, colecta y transporta equivalentes reductores dirigindolos a

su reaccin final con el oxgeno para formar agua. (Ver Anexo 01)
1.1. Componentes de la cadena transportadora de electrones:
Los componentes de la cadena respiratoria o cadena transportadora de electrones
estn presentes funcional y estructuralmente en la membrana mitocondrial interna
como cuatro complejos (Tabla - 1) protena lpido que van de lado a lado de la
membrana.
Ta
Complejos

Nmero de

Grupos prostticos

subunidades
I NADH coenzima Q

26

FMN, Fe-S

FAD, Fe-S

10

Hemo, Fe-S

Hemo

bla
1

reductasa
II Succinato
deshidrogenasa
III CoQ - citocromo c
reductasa
Citocromo C

IV Citocromo oxidasa
6 - 13
Hemo, Cu A, Cu B
Componentes de la cadena respiratoria

Otros componentes:

Flavoprotenas y componentes ferrosulturados: Las flavoprotenas

contienen mononucltido de flavina (FMN) o FAD fuertemente unidos. Los
grupos prostticos de las flavoprotenas al reducirse aceptan hidrgenos.
Ejemplos de flavoprotenas son: FpD y FpS.
Las protenas ferrosulfuradas pueden sufrir oxidacin o reduccin, pues son
agentes accesorios que transfieren electrones en la cadena respiratoria.

Citocromos: Son protenas que transfieren electrones y contienen hierro

unido a un anillo de porfirina, similar al grupo hemo de la hemoglobina (Ver
anexo 02). Los citocromos pueden cambiar reversiblemente de Fe3+ a Fe2+.
El citocromo c es una pequea protena que puede extraer fcilmente de la
mitocondria (se encuentra unida electroestticamente a la cardiolipina) a
diferencia de los citocromos a.a3, c1 y b que son intrnsecos de la membrana
y que actan como puentes en la membrana mitocondrial interna.

Ubiquinona o Coenzima Q (CoQ), que es una quinona isoprenoide no

proteica. La CoQ relaciona las flavoprotenas de los complejos I y II con los
citocromos. La CoQ es una pequea molcula mvil dbilmente asociada a
la membrana mitocondrial interna. Acta como colector de los tomos que
entran a la cadena respiratoria en forma de NADH y FADH2. Cuando la CoQ
es reoxidada, son electrones los que pasan al siguiente componente de la
cadena. Los protones son liberados hacia la matriz mitocondrial.

Acetil CoA deshidrogenasa, transfiere electrones a la flavoprotena

transferidora de electrones (ETFP), los cuales pasan a la ubiquinona va
ubiquinona oxido reductasa (ETFP).

Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa, esta enzima se emplea para reoxidar

el NADH citoslico mediante la lanzadera de glicerol-3-fosfato.

1.2. Complejos y mecanismo de la cadena transportadora de electrones:

En la cadena transportadora los electrones fluyen sucesivamente a lo largo de
ella hasta que finalmente son trasferidos al oxgeno para formar agua. Existen
dos puntos de entrada al sistema. En ambos participan las coenzimas
reducidas NADH y FADH2 que se producen en la matriz mitocondrial en el ciclo
de Krebs. El NADH, que se produce tambin en el citosol, tiene como punto de
entrada al complejo I y el FADH2 tiene como punto de entrada al complejo II.

El Complejo I (NADH coenzima Q reductasa) es por donde ingresan la

mayora de los electrones a la cadena. Los electrones son transferidos
desde el NADH + H+ a la CoQ, a travs del FMN (flavn mononucletido) que
es parte del Complejo I. (Ver Anexo 03)

Las enzimas que aportan elementos reductores al Complejo I son la

Glutmico Deshidrogenasa, Isocitrato Deshidrogenasa, -Cetoglutarato
Deshidrogenasa, Malato Deshidrogenasa, L-OH-Acil-SCoA Deshidrogenasa
entre otras.

Figura 1 - Reaccin global del Complejo I

NADH + H+ + Q + nH (matriz) NAD+ + QH2 + nH (citosol)

(n: probablemente 4)

E
l

Complejo II (succinato deshidrogenasa) es el otro punto de entrada de

electrones a la cadena, y en su transferencia entre el FAD y la CoQ no libera
energa suficiente para bombear protones. Por esto se genera un ATP
menos cuando la cadena comienza por el FAD respecto a cuando comienza
por el NAD. El paso de electrones se realiza a travs de un centro [4Fe-4S],
dos centros [2Fe-2S] y el citocromo b560 de funcin desconocida. (Ver
Anexo 4)

Figura 2 - Reaccin global del Complejo II

FADH2 + CoQ(ox) FAD + CoQ(red)

El Complejo III (CoQ - citocromo c reductasa) recibe electrones de los

Complejos I y II. A partir de este paso se transportan electrones, y quedan
libre los H+. Est formado por tres centros redox:
-

El citocromo b556, ubicado hacia el centro de la membrana, y citocromo b 562,

ubicado hacia el exterior de la membrana.

Una protena Ferrosulfurada llamada tambin protena de Rieske.
6

Citocromo C1, que consiste en una protena integral la cual se une

fcilmente al Citocromo c y le transfiere sus electrones. (Ver Anexo 05)
La Ubiquinona en el ciclo Q, es reducida por la Deshidrogenasa en el lado
de la matriz mitocondrial formando Ubiquinol o QH2 (Ver Anexo 06) que al
no tener carga es translocado o migra por lo ancho de la membrana
hidrofbica hacia el lado del espacio intermembrana, para donar aqu un
electrn hacia uno de los centros de baja potencial representado por la
protena Ferrosulfurada ms el Citocromo C1 y liberar uno de sus dos
protones.
La Ubiquinona al quedar como semiquinona (hidroquinona) o QH con carga
negativa, se convierte en una molcula fuerte y entrega el otro electrn al
otro centro de bajo potencial representado por los Citocromos b562 y b566.
La semiquinona queda entonces como CoQ, sin carga y nuevamente vuelve
al lado de la matriz mitocondrial para recibir el electrn transportado por
medio de ambos Citocromos b formando nuevamente en este lado
semiquinona (QH). Esta recibir nuevamente otros dos protones desde la
matriz para ser llevados hacia el espacio intermembrana. El grupo Heme del
Citocromo b retiene la carga, mientras que la Ubiquinona reducida atraviesa
la membrana.
En resumen, a medida que una molcula de Ubiquinol es oxidada a
Ubiquinona dos molculas de Citocromo c se reducen y dos protones del
lado de la matriz ms dos protones previos en el QH2 son transportados
hacia el espacio intermembrana. En total cuatro protones para permitir un
flujo de dos electrones.

Figura 3 - Reaccin global del Complejo III

QH2 + 2 Cyt C(ox) + 2 H (matriz) Q + 2 Cyt C(red) + 4 H

(citosol)

El Complejo IV (citocromo oxidasa) Este complejo est formado por al

menos 14 polipptidos, de los cuales las Subunidades I y II, son
estrictamente necesarias para la transferencia de electrones, paso de
protones desde la matriz mitocondrial al espacio intermembrana y la
reduccin del Oxgeno. Los otros polipptidos constituyentes del Complejo
IV, ejercen supuestamente un papel de regulacin sobre los dos primeros.
(Ver Anexo 07)
El Citocromo C reducido como Fe +2, llega al Complejo IV para unirse al sitio
de baja afinidad provocando al mismo tiempo la salida de otro Citocromo C
oxidado como Fe+3, perteneciente al sitio de alta afinidad del Complejo IV.
Este ltimo viaja en sentido opuesto, es decir hacia el Complejo III para ser
reducido nuevamente. Una vez que se le ha entregado el primer electrn al
Complejo IV, se repite el proceso tres veces para se formen dos molculas
de agua. El Citocromo C es retenido electrostticamente a la bicapa por la
Cardiolipina (Lpido polar) y a los residuos acdicos del Complejo IV. El
electrn transferido desde el Citocromo C llega al Cu A de la Subunidad II y
desde all, migra al grupo Heme a de la Subunidad I para alcanzar
finalmente al centro binuclear de esta ltima subunidad. Ahora, la forma
oxidada de este centro binuclear (Heme a3 con Fe+3 y centro Cu+2), recibe al
primer electrn y se reduce parcialmente a Heme a3 con Fe+3 y centro Cu+1.
A continuacin con la llegada del segundo electrn se reducen ambos
componentes a Heme a3 con Fe +2 y centro Cu+1. En este estado se produce
la unin del Oxgeno formndose el compuesto Heme a3 con Fe +2 - O2 y
centro Cu+1.
Este complejo puede seguir dos caminos, uno de ellos consiste en formar
los intermediarios Peroxi, donde el primero de ellos es Heme a3 con Fe +3
O- O- y con centro Cu+2, mientras que el segundo se produce despus de
entrar el tercer electrn, para quedar con la forma Heme a3 con Fe +3- O- - Oy centro Cu+1. En el primer camino se asume que la unin O O ya no existe
y que el siguiente electrn es aportado por un anillo de porfirina o un residuo
de aminocido dando una serie de 4 compuestos posibles.
Sin embargo, al final ambas vas forman estructuras reconocidas como el
oxoferrilo (con formacin de agua) y el hidroxiferrilo. Este ltimo se forma
8

despus de la protonacin y ltima reduccin o entrada de un electrn al

tomo de Oxgeno unido al hierro en el Oxoferrilo. Finalmente se libera agua
y se regenera el estado oxidado inicial. (Ver Anexo 08)

Figura 4 - Reaccin global del Complejo IV

4 Cit C (red) + O2 + 8 H (matriz) 4 Cit C

H2O + 4 H (citosol)

(ox)

+2

Lanzadera del glicerol-3-fosfato: Este medio alternativo para transportar

equivalentes de reduccin desde el citosol a la matriz mitocondrial acta en
el msculo esqueltico y en el cerebro. La dihidroxiacetona fosfato del
citosol acepta dos equivalentes de reduccin del NADH en una reaccin
catalizada por la glicerol 3-fosfato deshidrogenasa citoslica.
Un isozima de la glicerol 3-fosfato deshidrogenasa ligado a la cara exterior
de la membrana interna transfiere dos equivalentes de reduccin desde el
glicerol 3-fosfato del espacio intermembrana a la ubiquinona.
Esta lanzadera no necesita sistemas de transporte de membranas.
Figura 5 Mecanismo de la Lanzadera del glicerol-3-fosfato

Lanzadera del malato - aspartato: Esta lanzadera se emplea para

transportar equivalentes de reduccin desde el NADH citoslico a la matriz
mitocondrial. Se utiliza en hgado, rin y corazn. El NADH del citosol
(espacio intermembrana) pasa dos equivalentes de reduccin al oxalacetato
produciendo malato. El malato es transportado a travs de la membrana
interna por el transportador de malato--cetoglutarato. En la matriz el
malato pasa dos equivalentes de reduccin al NAD+; el NADH resultante es
oxidado por la cadena respiratoria. El oxalacetato formado a partir de
malato no puede pasar directamente al citosol. Primero se ha de
transaminar formando aspartato que puede salir va el transportador
glutamato-aspartato. En el citosol se regenera el oxalacetato con lo que se
completa el ciclo.
Figura 6 Mecanismo de la Lanzadera del malato - aspartato

2. FOSFORILACIN OXIDATIVA (Formacin de ATP):

2.1. Teora quimiosmtica:
El mecanismo de la fosforilacin oxidativa se explica mediante la teora
quimiosmtica de Mitchell.
Esta teora plantea que la energa proveniente de la oxidacin de los sustratos
en la cadena respiratoria est vinculada a la translocacin de iones hidrgeno
(protones H+) desde dentro hacia afuera de la membrana mitocondrial interna. La
10

diferencia de potencial electroqumico que resulta de la distribucin asimtrica de

los iones hidrgeno se utiliza para impulsar el mecanismo con el que se forma el
ATP.
Es decir, como consecuencia del bombeo de H+, el pH de la matriz se vuelve
alcalino respecto al del espacio intermembrana y se genera un gradiente qumico
y elctrico. La fuerza protn motriz, consecuencia del gradiente, hace posible
que los protones vuelvan a la matriz, de manera que el pH tiende a igualarse a
ambos lados de la membrana.
Para que se pueda mantener este gradiente electroqumico a travs de la
membrana interna, se deben dar las siguientes condiciones:
-

Que la membrana mitocondrial interna se mantenga intacta y no se haya

hecho permeable con agentes fsicos o qumicos.
Que la transferencia de electrones sea continua, es decir que sustratos como
el NADH, el FADH y el oxgeno se hallen disponibles.

2.2. ATP sintasa:

La ATP-sintasa es una ATPasa de tipo F que contiene 2 subcomplejos:
-

F0: Canal de H+ transmembrana hidrofbico. Posee de 10 14 subunidades

C.
F1: Protena perifrica hidrosoluble, compuesta de 5 tipos de subunidades:
(3), (3), , y .
Ambos subcomplejos estn conectados a travs de un tallo (, ).
2.3. Mecanismo de produccin de ATP:
La diferencia de potencial electroqumico se utiliza para impulsar a la ATP
sintasa localizada en la membrana, la cual forma ATP en presencia de Pi + ADP.
El paso de protones a travs de F0 ocaciona que las subunidades C y la
subunidad adjunta giren. La subunidad se ajusta dentro del subcomplejo F 1
de las tres subunidades y tres subunidades , que estn fijas a la membrana y

11

no giran. Las subunidades seleccionan de manera secuencial ADP y Pi para

formar ATP. (Ver anexo 9)
Los giros cclicos de la subunidad son los responsables de los cambios
conformacionales de las subunidades :
-

O (open), abierta: Se abre para permitir el ingreso de ADP + Pi y para liberar

ATP.
L (loose), relajada. Conformacin cerrada, mantiene unidos ADP y Pi sin

liberarlos pero no los convierte en ATP.

T (tight), apretada: Conformacin cerrada, convierte ADP + Pi en ATP.
Por consiguiente cada revolucin libera tres molculas de ATP.
Las estimaciones hacen pensar que por cada NADH oxidado el complejo I
transfiere cuatro protones y entre los complejos II y III se transfieren seis
protones.
Debido a que se depositan cuatro protones del espacio intermembrana por cada
ATP exportado, la relacin P:O (Sntesis de ATP en relacin al consumo de
oxgeno) no necesariamente sera un entero completo, es decir, 3, sino quizs
2.5. Pero para simplificar se utiliza un valor de 3 para la oxidacin del NADH y 2
para la oxidacin del FADH2.

Figura 8 - Reaccin global de la sntesis de ATP

ADP + Pi + nH+ ATP + H2O + nH+

3. INHIBIDORES Y DESACOPLANTES:
Algunos de los principales compuestos que se han empleado para el estudio del
comportamiento de la Cadena de Transporte de Electrones, son los desacoplantes
12

e inhibidores. Estos compuestos se han utilizado para separar el funcionamiento de

la Cadena de Transporte de Electrones en sus distintos Complejos as como para
estudiar la integracin con el proceso de Fosforilacin Oxidativa. Ambos procesos
se pueden inhibir en conjunto o por separado al desacoplarlos. As tenemos a:
3.1. Inhibidores de la cadena respiratoria: Estos inhibidores bloquean las
reacciones especficas asociadas a los complejos de transporte de electrones.
En ocasiones los inhibidores de la cadena respiratoria (tabla 2) son utilizados como
frmacos, aunque los efectos farmacolgicos alcanzados a las concentraciones
ms bajas no estn necesariamente relacionados con su accin como inhibidores
de la fosforilacin oxidativa.

Tabla 2 Inhibidores de la cadena respiratoria

Complejo

Inhibidor

Mecanismo de accin

Complejo I

Rotenona
Amital
Piericidina A

Impiden la transferencia
electrnica desde un
centro Fe S a la
ubiquinona.

Complejo II

Malonato

Inhibidor competitivo de
la
succinato
deshidrogenasa.
Impiden la transferencia
electrnica desde el FAD
a la ubiquinona.
Bloquea la transferencia
de electrones desde el
citocromo b al citocromo
c1.
Inhiben
la
citocromo
oxidasa por lo que evita
que el oxgeno pueda
unirse.

Carboxina TTFA

Complejo III

Antimicina A

Complejo IV

Cianuro
Azida de sodio
H2S
CO (Monxido de carbono)

3.2. Inhibidores de la Fosforilacin: Impiden el consumo de Oxgeno despus de

agregar ADP, pero no tienen efecto en el consumo de Oxgeno estimulado por
13

desacopladores. Se encuentran aqu Oligomicina y la Venturicidina que se une a un

polipptido en la base de la ATP sintasa en la subunidad Fo y no deja pasar los
protones.
Otro inhibidor es la Diciclohexilcarbodiimida (DCCD), un reactivo soluble en lpidos,
que tambin inhibe el transporte de protones por Fo al reaccionar con un residuo de
glutmico en una de las subunidades de Fo de mamferos.

Figura 9 Sitios propuestos de inhibicin de la cadena respiratoria

3.3. Desacoplantes e ionforos: Los agentes desacoplantes debilitan o destruyen

completamente el firme acoplamiento normal entre la Cadena de Transporte de
Electrones y la Fosforilacin Oxidativa. As la proporcin P/O disminuye en gran
medida, a veces hasta cero. Con el desacoplamiento aumentan las velocidades de
oxidacin, mientras que la fosforilacin disminuye. El resultado es la produccin de
calor extra, que puede manifestarse en forma de fiebre. La menor formacin de ATP
resultante del desacoplamiento puede afectar en forma indirecta a muchos
procesos celulares, como el transporte de iones y la permeabilidad de la
membrana.
Los agentes desacoplantes producen poros por los cuales entran los protones sin
ejercer trabajo o sintetizar ATP., se encuentran formados por molculas amfipticas
14

que se diluyen en las bicapas fosfolipdicas. Forman tneles aislantes de los iones
cuando estos pasan por las bicapas. Entre los desacoplantes ms comunes se
encuentra el 2,4- dinitrofenol, el dicumarol, ciertas salicilanilidas sustituidas y el
salicilato libre, un metabolito de la aspirina.
Entre los desacoplantes naturales estn la bilirrubina, los cidos grasos y
posiblemente la tiroxina; sin embargo, estos compuestos no estn normalmente en
las mitocondrias a concentraciones lo suficientemente altas como para actuar como
desacoplantes. A veces las toxinas microbianas actan como desacoplantes,
constituyendo sta una va a travs de la cual la infeccin puede contribuir a la
fiebre.
Otro desacoplante es la termogenina tambin llamada Protena desacopladora 1
(UCP-1) que est ubicada en el adipocito marrn, forma una canal por donde los
protones son conducidos de regreso a la matriz, sin pasar a travs de la ATP
sintasa, desacoplando la CTE de la Fosforilacin Oxidativa, esto permite la
oxidacin continua de combustible, sin sntesis de ATP, y disipando la energa en
forma de calor. Este proceso de denomina termognesis y es necesario para
mantener la temperatura corporal en animales recin nacidos, animales hibernantes
y animales de hbitat frio.
Los ionforos son molculas lipoflicas que forman complejos con cationes
especficos y facilitan su transporte a travs de las membranas biolgicas, por
ejemplo la valinomicina y el 2,4 - dinitrofenol.

4. CONTROL RESPIRATORIO:
La velocidad respiratoria de las mitocondrias se controla mediante la disponibilidad
de ADP. Esto es as porque la oxidacin y la fosforilacin estn fuertemente
vinculadas; es decir, la oxidacin no prosigue por la cadena respiratoria sin la
fosforilacin concomitante de ADP. En la tabla 3 se muestran las cinco condiciones
que controlan la velocidad respiratoria de las mitocondrias. La mayor parte de las
clulas en estado de reposo est en el estado 4, y mediante la disponibilidad de
ADP se controla la respiracin.
15

Cuando se realiza trabajo, el ATP se convierte en ADP, lo que permite que se

respire ms, lo cual abastece a su vez el almacn de ATP. En ciertas condiciones,
la concentracin de fosfato orgnico afecta tambin el funcionamiento de la cadena
respiratoria. Cuando se incrementa la respiracin (como durante el ejercicio), la
clula se aproxima al estado 3 o al estado 5 debido a que la capacidad de la
cadena respiratoria se satura. Tambin existe la posibilidad de que el transportador
de ADP/ATP que facilita la entrada del ADP citoslico a la mitocondria y la salida de
ATP, se convierta en limitante de la velocidad.
Por consiguiente, la manera en que los procesos oxidativos biolgicos permite que
la energa libre resultante de la oxidacin de los alimentos est disponible y sea
captada y controlada.
La energa libre restante que no se capta como fosfato de alta energa se libera en
forma de calor.
Tabla 3 Estado de control respiratorio

Condiciones que limitan la velocidad respiratoria

Estado 1

Disponibilidad de ADP y sustrato

Estado 2

Slo disponibilidad de sustrato

Estado 3

La capacidad de la cadena respiratoria por s

misma, cuando los sustratos y componentes estn
presentes en cantidades saturantes.

Estado 4

Slo disponibilidad de ADP

Estado 5

Slo disponibilidad de oxgeno

16

CONCLUSIONES

Casi toda la energa liberada de la oxidacin de carbohidratos, grasas y

protenas se transforma en las mitocondrias en equivalentes reductores.

Los equivalentes reductores fluyen a lo largo de un gradiente redox de

portadores a su reaccin final con el oxgeno para formar agua.

Los portadores redox se agrupan en los complejos de la cadena respiratoria en

la membrana mitocondrial interna, y utilizan la energa liberada en las
reacciones redox para bombear protones al exterior de la membrana.

La acumulacin de protones en el espacio intermembrana de las mitocondrias,

genera una diferencia de potencial electroqumico el cual impulsa el
mecanismo de formacin de ATP.

El potencial electroqumico producido por el mecanismo de la cadena

respiratoria impulsa la accin de la ATP sintasa para formar ATP a partir de
ADP y Pi.

La oxidacin se acopla estrechamente con la fosforilacin para satisfacer las

necesidades de energa de la clula

El NADH citoslico no puede penetrar la membrana mitocondrial requiere de

lanzaderas que faciliten su transporte hacia el interior de la matriz mitocondrial.

Muchas sustancias pueden inhibir la cadena respiratoria y la fosforilacin

oxidativa, o destruir el acoplamiento entre ambos.

17

FUENTES BIBLIOGRFICAS

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4. Academia. Edu. Cadena Respiratoria Fosforilacin Oxidativa. http://www.
academia.edu/8630521/CADENA_RESPIRATORIA_FOSFORILACION_OXIDATI
VA [Fecha de acceso 26 abril 2015]
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http://es.slideshare.net/nancyesteve5/

metabolismo-energtico-48549450 [Fecha de acceso 26 abril 2015]

6. Universidad Catlica de Valparaso. Curso de Qumica Biolgica. http://www.
bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/cte/traselectfofox4fid.html [Fecha de acceso
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7. Universidad de la Laguna, Dpto. Bioqumica y Biologa Molecular. Bioqumica.
http://bioquibi.webs.ull.es/bioquimica%20estructural/antonio/fosforoxidativa.pdf
[Fecha de acceso 23 abril 2015]
8. Universidad de la Repblica de Uruguay, Facultad de Agronoma. Cadena
Respiratoria.http://www.fagro.edu.uy/~bioquimica/docencia/material
%20nivelacion/CADENA%20RESPIRATORIA.pdf [Fecha de acceso 23 abril
2015]
9. Wikibooks. Cadena de Transporte de Electrones. http://es.wikibooks.org/wiki/
Bioqu%C3%ADmica/Cadena_de_Transporte_de_Electrones [Fecha de acceso
26 abril 2015]

18

ANEXO 01
ANATOMA DE LA CADENA RESPIRATORIA Y COMPONENTES DE LOS
COMPLEJOS

ANEXO 02
GRUPOS HEMO PRESENTES EN LOS CITOCROMOS

19

ANEXO 03
COMPLEJO I: NADH COENZIMA Q REDUCTASA

20