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BIOMOLCULAS. PROTENAS
BIOMOLCULAS
Los bioelementos se unen para formar biomolculas, tambin denominadas principios inmediatos. En los seres vivos las molculas se caracterizan por presentar una gran diversidad, a diferencia del mundo inorgnico que es mucho ms uniforme y montono.
La clasificacin de las molculas se realiza tambin segn mltiples criterios, uno de los cuales
es que su presencia sea exclusiva de los seres vivos, biomolculas orgnicas: glcidos, lpidos,
protenas y cidos nucleicos; o bien que carezcan de dicha exclusividad y formen tambin
parte del mundo mineral, biomolculas inorgnicas, como el agua y sales inorgnicas como
fosfatos, carbonatos, sulfatos, etc.
Del conjunto de molculas que forman parte de los seres vivos, el agua es sin duda la mayoritaria y aparte de ella, el resto de las biomolculas, porcentualmente relevantes, son las orgnicas, que son compuestos derivados del carbono.
Biomolculas
Tipos de molculas
Agua
70 %
Metabolitos
0,2 %
300
Monmeros
2,8 %
550
Macromolculas
26%
~ 3000
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PROTENAS
Las protenas son las biomolculas ms abundantes, ms variadas y con mayor diversidad de
funciones dentro del organismo. Desempean papeles fundamentales tanto en el interior de la
clula como en el espacio extracelular. El conocimiento del funcionamiento del organismo exige un estudio detallado de la estructura y propiedades de las protenas.
Todos los tipos conocidos de protenas estn formados por tan slo 20 aminocidos, denominados aminocidos comunes, que al unirse forman polmeros. Con tan slo veinte unidades
elementales de construccin se puede realizar tal variedad de combinaciones, que pueden contarse por miles las estructuras distintas diseadas para desarrollar multitud de actividades biolgicas.
1. AMINOCIDOS
Desde el punto de vista qumico, se definen como cidos orgnicos con un grupo funcional amino.
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Aminocidos derivados
Adems de los aminocidos comunes, en algunas protenas hay aminocidos derivados. Cada
uno de stos se obtiene por una reaccin qumica en la cadena lateral. Las modificaciones que
se observan son muy variadas, y se producen despus de constituida la protena con el objeto
de mejorar la funcin de la misma.
Dentro de las modificaciones ms frecuentes se encuentran las incorporaciones de diferentes
grupos o radicales como los metilo, acetilo, hidroxilo, fosfato, carboxilo, etc. O bien las ciclaciones, las dimerizaciones como es el caso de la cistina formada por un puente disulfuro entre
las dos cadenas laterales de dos cisteinas.
Algunos aminocidos no se encuentran formando parte de protenas; comparativamente son
muy minoritarios, y puede apreciarse en ellos pequeos cambios respecto a los aminocidos
comunes. En algunos casos, desarrollan funciones claramente diferenciadas, como es, por
ejemplo, el cido gamma-amino-butrico (GABA) que acta como neurotransmisor; la creatina
que deriva de la glicocola y es un importante metabolito de reserva energtica de las clulas
musculares, o la taurina que unida a los cidos biliares es un componente de las sales biliares.
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2. EL ENLACE PEPTDICO
Para construir un pptido o una protena, los aminocidos deben unirse a travs de un enlace
covalente que permita su estabilidad y, como se podr observar, tambin su amplia versatilidad.
El enlace se establece entre un grupo carboxilo de un aminocido y un grupo amino de un segundo aminocido mediante una condensacin que provoca la liberacin de una molcula de
agua, quedando formado un enlace amida. La formacin de un nico enlace da lugar al pptido
ms pequeo, o dipptido, constituido tan slo por dos aminocidos. Las uniones de sucesivos
aminocidos da lugar a tripptidos, tetrapptidos, oligopptidos, polipptidos y en ltimo extremo protenas.
El enlace peptdico es la base para
justificar todas las caractersticas
tanto estructurales como funcionales de las protenas. La posicin que
adoptan los electrones del nitrgeno
con respecto al carbono le proporcionan algunas caractersticas de los
enlaces dobles, entre ellas la imposibilidad de rotacin de un tomo con
respecto al otro, obligando a situarse a dichos tomos y sus sustituyentes en un mismo plano.
Sin embargo los enlaces que establece el tomo de carbono , con el N del grupo amino (enlace ) y con el C del grupo carboxilo (enlace ), s presentan posibilidades de giro, ya que son enlaces sencillos que permiten
una gran libertad de rotacin a los lados del rgido plano del enlace peptdico.
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3. PPTIDOS
Con el nombre de pptidos se definen las molculas formadas por menos de 100 residuos
de aminocidos, mientras que las molculas de
mayor tamao son descritas como protenas.
Existe un ilimitado nmero de pptidos posibles, que se pueden formar con los 20 aminocidos comunes, sin embargo en el organismo
su nmero es bastante ms concreto.
Estructura y denominacin
de los pptidos
La estructura simplificada de un pptido podra resumirse en un esqueleto formado por los enlaces peptdicos y los carbonos . Las cadenas laterales unidas a estos carbonos forman ramificaciones que cuelgan de dicho esqueleto, designndoselas residuos o restos aminoacdicos.
La denominacin en sentido estricto de un pptido vendra dada por la descripcin de sus aminocidos constituyentes, comenzando por convenio por el aminocido que tiene su grupo amino libre, y terminando por el que tiene el grupo carboxilo libre, (2 HN-Glu-Asn-Pro-Met-Gly-HisLeu-COOH); a pesar de esta regla, los pptidos de inters fisiolgico tienen nombres comunes
mantenidos por el uso.
Entre los pptidos con funcin biolgica bien caracterizada merecen destacarse:
a) Glutation (GSH). Tripptido (-glutamil-cisteinil-glicina) que acta como antioxidante y
destoxificante en el interior celular por su capacidad de unirse entre s formando dmeros
a travs de la cistena.
b) Oxitocina y Vasopresina: Dos nonapptidos muy parecidos entre s, que producidos en la
hipfisis, desarrollan diferentes acciones hormonales.
c)
Encefalinas: Pentapptidos producidos en el sistema nervioso central que al unirse a determinadas neuronas inducen analgesia (eliminacin de las sensaciones de dolor). Metencefalina (2 HN-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COOH) y Leu-encefalina (2 HN-Tyr-Gly-Gly-Phe-LeuCOOH).
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Estructura primaria
Consiste en la determinacin de la secuencia de aminocidos de una protena, es el nivel de
conocimiento ms bsico y ms importante. Las protenas se diferencian entre s porque cada
una tiene un nmero de aminocidos y una secuencia de los mismos distinta. Una serie determinada de aminocidos dar lugar a una configuracin espacial tambin nica y determinada,
lo que llevar en ltimo extremo a una funcin especfica y concreta.
Estructura secundaria
Define las posiciones regulares y repetitivas de aminocidos adyacentes en una cadena peptdica. Podra suponerse que las posibilidades de
colocacin en el espacio, que tiene un residuo aminoacdico con respecto a sus vecinos ms prximos, son infinitas; sin embargo, la rigidez del plano del enlace peptdico y las limitadas posibilidades de giro
alrededor del carbono , reducen en gran medida las estructuras estables que pueden existir en la realidad. Las rotaciones posibles se miden
mediante ngulos de rotacin denominados por convencin ngulo
(phi) al enlace N-C , y (psi) al enlace C -C. Y aunque las posibilidades tericas permitiran valores entre -180 y +180, en la realidad
muchas de las mismas son imposibles, debido a las interferencias espaciales entre los tomos del esqueleto peptdico y los tomos de las
cadenas laterales. Por dicho motivo, las dos estructuras ms importantes y abundantes en las protenas son: La hlice y la conformacin .
(Estudio individual de ambas).
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Estructura terciaria
Describe las relaciones espaciales entre todos los aminocidos de la cadena peptdica, proporciona una imagen tridimensional completa de la molcula. En este nivel se analizan las posiciones en el espacio de aminocidos que no son consecutivos.
A lo largo de una cadena peptdica existen zonas de cambio que estn determinadas por la
presencia de un nmero y posicin de aminocidos concretos como son habitualmente Pro,
Ser, Thr y Gly. Una protena grande normalmente contiene varios tipos de estructura secundaria, el plegamiento de la cadena en las zonas de cambio da lugar a que residuos muy alejados
en la secuencia primaria aparezcan juntos.
Los segmentos de la cadena peptdica plegada se
mantienen en posicin mediante una serie de enlaces, de naturaleza dbil en su mayora, que se establecen entre residuos aminoacdicos y entre stos y
el entorno. Los enlaces pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas, fuerzas de Van
der Waals, e incluso enlaces covalentes a travs de
puentes disulfuro.
La frontera entre estructura secundaria y terciaria
resulta a veces muy difuminada, dependiendo del
tipo de molcula que se est analizando. Existe una
clasificacin morfolgica de las protenas en dos grupos denominadas protenas fibrosas y protenas globulares. Dentro de las fibrosas se encontraran el colgeno, la queratina o la elastina, protenas todas ellas que aportan resistencia y/o
elasticidad a los medios donde se encuentran. En estas protenas la conformacin queda descrita analizando los dos niveles iniciales de estructura, ya que sus cadenas polipeptdicas tienen una secuencia nica y repetitiva de hlice alfa.
En cambio las protenas globulares, que son las ms abundantes, disponen de nivel de estructuracin terciaria donde se describe la posicin y estructura de cada segmento con una estructura
secundaria caracterstica. En stas se describen diferentes regiones denominadas Dominios,
que son cadenas de 50 a 350 aminocidos, formadas por una combinacin de hlices alfa y lminas beta, que adoptando diversas posiciones en el espacio dan lugar a una unidad globular.
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Estructura cuaternaria
Cuando una protena est formada por varias cadenas polipeptdicas, cada una recibe el nombre de monmero o subunidad, y la descripcin de sus posiciones espaciales y su forma de
asociarse determina este ltimo nivel de estructuracin. Las interacciones entre los monmeros son del mismo tipo que las que estabilizan las estructuras terciarias, en general interacciones de tipo no covalente.
Los monmeros que componen una protena pueden ser iguales, o anlogos, como es el caso
de la molcula de hemoglobina formada por cuatro subunidades o monmeros muy parecidos,
iguales dos a dos (dos cadenas y dos cadenas , 22); o bien ser totalmente diferentes.
Existe un nivel de estructuracin que estara por encima del nivel molecular y que corresponde
a las grandes estructuras formadas por autoensamblamiento, que dan lugar a tubos, filamentos, lminas, anillos, etc. Una de estas estructuras complejas sera, por ejemplo, el ribosoma,
orgnulo intracelular construido por dos tipos de macromolculas que son los cidos nucleicos
y las protenas, su formacin se realiza de manera automtica al acoplarse sus elementos
constituyentes.
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