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MARCO TEORICO

FACTORES QUE REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA


Los inhibidores enzimticos son agentes moleculares que interfieren en la catlisis,
haciendo ms lentas o deteniendo las reacciones. Los enzimas catalizan virtualmente todos
los procesos celulares, por lo que no es sorprendente que los inhibidores enzimticos se
encuentren entre los agentes farmacuticos ms importantes. Por ejemplo, la aspirina
(acetilsaliclico) inhibe el enzima que cataliza el primer paso de la sntesis de
prostaglandinas, compuestos que intervienen en muchos procesos, algunos de los cuales
producen dolor. El estudio de los inhibidores enzimticos tambin ha proporcionado
informacin valiosa sobre mecanismos enzimticos y ha ayudado a definir algunas rutas
metablicas. Hay dos amplias clases de inhibidores enzimticos: reversible e irreversible.
Inhibicin no competitiva
Este tipo de inhibicin se produce
por una sustancia que es capaz de
reaccionar con un grupo qumico de
la apoenzima en un sitio diferente al
sitio activo, pero de tal manera que
est queda bloqueado y no puede ya
aceptar
el
sustrato.
Como
consecuencia de este modo de
actuar, aun concentraciones muy
elevadas del sustrato no son capaces
de desplazar al inhibidor de la enzima, por lo que en este sentido la inhibicin es
irreversible. Un ejemplo bien conocido de un inhibidor no competitivo es el yodoacetato ,
que reacciona con los grupos SH de las enzimas que tiene tales grupos en sus residuos de
cistena. Como resultado de esta reaccin, el sitio activo se modifica y el sustrato ya no
puede acomodarse sobre l. Este ejemplo indica que la inhibicin de tipo no competitivo es
relativamente poco especfica, puesto que todas las enzimas que tengan grupos SH libres
en posiciones importante para preservar la estructura del sitio activo, se inhibirn no
competitivamente por el yodoacetato. En forma parecida, si el inhibidor bloquea un grupo
qumico de una coenzima es probable que todas o varias de las enzimas que requieren de
esa coenzima se inhiban no competitivamente por el inhibidor.
El mecanismo de la inhibicin no competitiva implica que la velocidad de la reaccin debe
disminuir, pero que la Km de la enzima en relacin con el sustrato no cambia. Esta es la
manera como se identifica un inhibidor de tipo no competitivo, ya que al medir la actividad
de la enzima en presencia del inhibidor, a diferentes concentraciones de sustrato, se altera la
Vmax pero no la Km.

Inhibicin competitiva

Como su nombre lo indica,en este


tipo de inhibicin el inhibidor
compite con el sustrato por el sitio
activo. Es decir, que si se aumenta
la S el inhibidor es desplazado
por el sustrato.

Es claro que si el inhibidor puede acomodarse en el sitio activo y as bloquearlo, debe tener
cierto parecido estructural con el sustrato, pues ya hemos estudiado que de otra manera no
le sera posible llegar a l. Este requisito confiere a los inhibidores competitivos un gran
inters, pues los hace especficos sobre las enzimas que usan el sustrato al cual se parecen.
Un ejemplo clsico de inhibidor competitivo, que adems es un ejemplo de la aplicacin de
un inhibidor enzimtico a la teraputica, que adems es un ejemplo de la aplicacin de un
inhibidor enzimatido a la teraputica es el de las sulfonamidas. En efecto, las sulfonaminas
son anlogos estructurales de cido p-aminobenzoico:

Este parecido estructural permite a las sulfonamidas inhibir competitivamente la enzima


que usa el cido p-aminobenzoico como sustrato para sintetizar cido flico en un gran
nmero de bacterias. Como el cido flico se requiere durante la sntesis de nucletidos, los
cuales a su vez forman los cidos nucleicos, las sulfonamidas impiden el crecimiento de las
bacterias.
Anteriormente se ha mencionado la enzima succinato deshidrogenasa. Esta proporciona
orto buen ejemplo de inhibicin competitiva, ya que es inhibida por un anlogo estructural
muy parecido a su sustrato.

La cinetica de la inhibicin competitiva se muestra tambin en la figura.


Puesto que al aumentar S se desplaza al inhibidor, la velocidad mxima no se altera. Sin
embargo, la Km cambia, en virtud de que el inhibidor esta combinndose con el sitio
activo.

Figura: modificacin de la
grfica de dobles reciprocas por
la presencia de un inhibidor no
competitivo y uno competitivo.
En el primer caso se altera el
valor Vmax, pero no cambia el
de Km; en el segundo, se
modifican la Km, y la Vmax se
mantiene normal. En ambos
casos
se
modifica
la
pendiente,puesto que sta se
define como Km/Vmax.

BIBLIOGRAFIA

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bioqumica(209-211).editorial: omega.
pea-arroyo-gomez-tapia. (2004). las enzimas:
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