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Tema 5.

1: CATLISIS ENZIMTICA
1. Catlisis
La catlisis es el proceso por el cual se aumenta o disminuye la velocidad de una reaccin
qumica, debido a la participacin de una sustancia llamada catalizador. Segn las fases en
las que se encuentren el catalizador y los reactantes, puede ser:

Homognea. El catalizador se encuentra en la misma fase que los reactantes. Tiene


la ventaja de que facilita la difusin de las molculas reactantes, con lo que aumenta
la probabilidad de que se d la reaccin.

Heterognea. El catalizador est en una fase diferente a la de los reactantes. Tiene


la ventaja de que es ms especfica.

2. Catlisis enzimtica
Cuando el catalizador es una enzima, es decir, un catalizador biolgico o biocatalizador, la
catlisis se denomina enzimtica. Estos catalizadores son siempre protenas. Suelen tener
una masa de 30 a 50 kD, mientras que la sus sustratos oscila entre los 0,2 y los 0,4 kD. As
mismo, suelen ser capaces de catalizar la reaccin inversa, aunque dicha reaccin suele
requerir ms energa. Segn dnde realicen su accin, las enzimas pueden ser:

Solubles. Actan en los fluidos fisiolgicos.

Particuladas. Actan asociadas a las membranas celulares.

La catlisis enzimtica se suele describir como una catlisis microheterognea, debido a que
por un lado posee la ventaja de la catlisis homognea de facilitar la difusin y el encuentro
entre enzima y sustrato, y por otro la de la catlisis heterognea de la especificidad.

3. Bases bioqumicas de la catlisis enzimtica


Una enzima funciona proporcionando un ambiente especfico dentro del cual una reaccin
determinada puede transcurrir a mayor velocidad, disminuyndose la energa de activacin
necesaria. La reaccin enzimtica transcurre en una zona concreta de la enzima, el sitio o
centro activo. Una reaccin enzimtica podra resumirse como:
+ +
Hay que tener en cuenta que las enzimas no alteran los equilibrios de la reaccin, sino la
velocidad de la misma. Ello se puede estudiar observando la variacin de la energa libre del
sistema biolgico a lo largo de una reaccin. Existe una barrera energtica entre el sustrato
y el producto que representa la energa requerida para el alineamiento de los grupos
reactivos, la formacin de cargas transitorias, los reordenamientos de enlaces y otras
transformaciones que se requieren para que la reaccin tenga lugar. Para que se d la
reaccin, las molculas deben superar esta barrera, por lo que se deben elevar a un nivel
energtico superior.

En el momento en que la molecula alcanza el mximo de energa necesaria (es decir, llega al
pico de energa), se encuentra con las mismas posibilidades de ir hacia el estado de sustrato
o de producto. A este estado se le denomina estado de transicin. La diferencia entre los
niveles de energa iniciales y los del estado de transicin se denomina energa de activacin
(G). Lo que hace un catalizador es disminuir dicha energa de activacin, de manera que
aumenta la velocidad de reaccin. En resumen, los equilibrios de reaccin estn asociados
a la variacin de energa libre estndar de la reaccin, mientras que las velocidades de
reaccin estn asociadas a la energa de activacin (donde actan las enzimas).
Un equilibrio tal como viene descrito por su constante de equilibrio (Keq, en
condiciones estndar Keq):
=

[]
[]

Por termodinmica, puede describirse la relacin entre Keq y G mediante la expresin:


= ln
La velocidad de una reaccin viene determinada por la concentracin de los reactivos y por
una constante de velocidad representada como k. Para el caso de la reaccin anterior, le
velocidad de la reaccin representara la cantidad de S que ha reaccionado por unidad de
tiempo. Dicha velocidad viene expresada por la siguiente ecuacin:
= []
Aplicando la teora del estado de transicin se puede deducir una expresin que relaciona
la magnitud de la constante de velocidad con la energa de activacin (siendo k la constante
de Boltzmann y h la constante de Planck):
=

*Para describir las variaciones de la energa libre, se suele emplear la variacin de energa
libre estndar (G), la cual se mide a unas condiciones determinadas. Como en los sistemas
bioqumicos el H+ participa normalmente en concentraciones muy lejanas del 1 M, se suele
utilizar tambin la variacin de energa libre estndar bioqumica (G), medida a pH 7.

4. Modelos de actuacin de las enzimas

Hiptesis de la llave y la cerradura. Considera que las enzimas son


estructuralmente complementarias a los sustratos, de forma que se acoplan de la
misma manera que una llave una cerradura. As mismo, toma a los sitios activos
como estructuras estticas. Sin embargo, suponiendo que las enzimas fuesen
totalmente complementarias y especficas, la unin entre sustrato y enzima sera
tan fuerte que no podra catalizarse la reaccin, ya que se estabilizara el sustrato,
en cuyo caso las enzimas seran muy deficientes.

Modelo de encaje inducido o de Koshland. Considera a la enzima como


complementaria al estado de transicin de la reaccin (no al sustrato), y al sitio
activo como dinmico. En el complejo ES, se forman algunas interacciones dbiles
(como enlaces de hidrgeno o interacciones inicas), pero el total de las
interacciones dbiles posibles entre sustrato y enzima slo se forma cuando el
sustrato alcanza el estado de transicin.
La energa de fijacin (GB) liberada por la formacin de esas interacciones dbiles
equilibra en cierto modo la energa requerida para compensar la energa de
activacin desfavorable, de manera que la energa de activacin neta es menor. As
mismo, la energa de fijacin entre enzima y sustrato proporciona especificidad a la
reaccin. En la reaccin enzimtica, podramos diferenciar los siguientes pasos:
o

Aproximacin y orientacin del sustrato, que se acopla mediante fuerzas


intermoleculares.

Exclusin del agua, pues por lo general las reacciones enzimticas tienen
lugar en ambientes hidrofbicos. Al eliminarse el agua, se produce un
desequilibrio en las fuerzas intermoleculares establecidas entre sustrato y
enzima.

Estabilizacin del estado de transicin, tras reorganizarse el sustrato y la


enzima y las fuerzas intermoleculares que los mantienen unidos.

Transferencia del grupo. Como consecuencia, se cambia la conformacin


del antes sustrato (ya transformado en producto). As, se desestabiliza el
complejo y se libera el producto.

5. Especificidad enzimtica
Cada enzima cataliza un tipo de reaccin determinado y para unos sustratos concretos.
Segn el nivel de especificidad de las enzimas con los sustratos, se pueden observar varios
tipos:
3

Especificidad de interaccin.

Especificidad de grupo.

Especificidad absoluta o estereoespecificidad.

Por ejemplo, tanto la tripsina como la quimiotripsina rompen enlaces peptdicos ubicados
en el lado C-terminal. Sin embargo, al diferenciarse tan solo en un aminocido, la tripsina
(con un residuo de Asp en la posicin 189) acta exclusivamente sobre aminocidos bsicos
(fundamentalmente lisina y arginina), y la quimiotripsina (con un residuo de Ser en la
misma posicin) sobre residuos neutros o hidrofbicos.

6. Clasificacin y nomenclatura de enzimas


Dixon y Webb propusieron la clasificacin ms general que se usa actualmente. Divide a las
enzimas en 6 grandes grupos en funcin de la especificidad de la reaccin que catalizan y de
la especificidad de los substratos de la reaccin. As mismo, las enzimas han de terminar en
asa.

7. Tipos de catlisis

cido-bsica. En la catlisis cida general, la transferencia de un protn de un cido


disminuye la energa libre del estado de transicin de una reaccin. En la catlisis
bsica general, la velocidad de una reaccin aumenta por la abstraccin parcial del
protn por una base.

Covalente. El complejo enzima-sustrato activado es estabilizado por la formacin


de un compuesto intermediario transitorio covalentemente unido a la enzima.

Por iones metlicos. Unidos a la enzima o presentes en la solucin junto con el


sustrato. Las interacciones inicas entre un metal fijado a la enzima y el sustrato
pueden ayudar a orientar a un sustrato para que reaccione o para estabilizar estados
de transicin de la reaccin. Los metales tambin pueden facilitar reacciones de
xido-reduccin mediante cambios reversibles en el estado de oxidacin del in
metlico

Electrosttica.

Mediante efectos de proximidad y orientacin. Se da en todas las enzimas.

*En una determinada reaccin enzimtica se pueden dar a la vez varios tipos de catlisis.