I.E.S.

INCA GARCILASO MONTILLA

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UNIDAD 5: Las protenas

1. Concepto.
Son biomolculas formadas por C, H, O y N, y en la mayora de los casos por S.
Las protenas son macromolculas polimricas de elevado peso molecular,
qumicamente estn formadas por la unin de muchas molculas relativamente
sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminocidos (a.a). Los aminocidos se
unen entre s originando pptidos. Segn su tamao molecular, pueden ser
oligopptidos, formados por no ms de 10 a.a y polipptidos, constituidos por ms
de 10 a.a. Cuando el nmero de a.a supera los 50 y el polipptido tiene una
estructura tridimensional especfica, entonces se habla propiamente de protenas.
Las protenas son las biomolculas orgnicas ms abundantes en las clulas;
constituyen ms del 50% de su peso seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000
protenas diferentes, pero en una clula humana puede haber 10.000 clases de
protenas distintas.
Las protenas son responsables de las estructuras y de las acciones vitales
(reacciones qumicas, movimientos, etc.) de los organismos.
2. Los aminocidos.
Los aminocidos son compuestos orgnicos de bajo peso molecular. Estn
compuestos siempre de C, H, O y N y adems pueden presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2).
Los aminocidos son slidos, cristalinos, solubles en agua, con un punto de fusin
bajo y con actividad ptica.
Los aminocidos que forman las protenas son alfa-aminocidos, pues llevan el
grupo NH2 unido al carbono alfa, es decir, el siguiente al C
carboxlico. Las otras dos valencias del carbono se saturan con un
tomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Este
radical es el que determina las propiedades qumicas y biolgicas de
cada aminocido. Segn ste se distinguen 20 tipos de aminocidos.
En los organismos hay otros tipos de aminocidos que nunca forman protenas.

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Se denominan aminocidos esenciales a aquellos que no puede sintetizar el ser

humano y deben ser ingeridos en la dieta. Hay 8 a.a esenciales. Valina, leucina,
isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y lisina. Para nios de corta
edad son esenciales, adems, arginina y histidina.
Todos los a.a (excepto la glicina) presentan al menos un C asimtrico, el carbono ,
ya que est enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo
carboxilo. un radical R y un hidrgeno. Por tanto pueden existir dos
configuraciones distintas, ser L si al situar el grupo COOH arriba, el grupo -NH2
queda a la izquierda, y D si ste queda a la derecha.

Todos los aminocidos proteicos son L-aminocidos.

Debido a la existencia de C asimtricos, los a.a presentan actividad ptica. Si
desvan el plano de polarizacin de la luz a la derecha sern dextrgiros (+), y si lo
hacen hacia la izquierda, levgiros (-).
La disposicin D o L es independiente de la actividad ptica.
2.2 Clasificacin de los aminocidos. Segn la naturaleza del grupo R se distinguen:
A) Aminocidos apolares. El grupo R es un cadena hidrocarbonada por lo que son
hidrfobos. Son: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile),
Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Prolina (Pro) y Triptfano (Trp).
B) Aminocidos polares sin carga. R presenta grupos que interaccionan con el
agua formando puentes de hidrgeno, por lo que son hidrfilos. Son. Glicina (Gly),
Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln) y
Tirosina (Tyr).
C) Aminocidos polares con carga negativa. Son aminocidos cidos debido a que
R presenta un grupo carboxilo (-COOH) que normalmente est ionizado . Son el
cido asprtico (Asp) y el cido glutmico (Glu).

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D) Aminocidos polares con carga positiva. Son a.a bsicos ya que R presenta el
grupo amino (-NH2) que a pH neutro est ionizado. Son: Lisina (Lys), Arginina (Arg)
y Histidina (His).

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2.3. Comportamiento qumico de los aminocidos.

En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es
decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (los grupos COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como una base (los grupos
-NH2 captan protones, quedando como -NH3+) o como un cido y una base a
la vez. En el ltimo caso los aminocidos se ionizan doblemente,
apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion.
Debido a su comportamiento anftero, los a.a mantienen constante el ph del medio,
es decir tienen efecto amortiguador o tampn. La forma dipolar, en un medio cido,
capta protones y se comporta como una base y en un medio bsico libera protones y
se comporta como un cido.

pH <7

pH=7

pH>7
4

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El pH en el cual el aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con

tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoelctrico, ste se
puede definir como el valor de pH al que el aminocido presenta una carga neta
igual al cero.
3. El enlace peptdico.
Es el enlace que se produce entre dos aminocidos. Es un enlace covalente que se
establece entre el grupo carboxilo de un a.a y el grupo amino de otro

con

desprendimiento de una molcula de agua,este enlace recibe el nombre de enlace

amida.

3.1. Caractersticas del enlace peptdico.

A) En un enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo y del grupo amino se
sitan en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.
B) El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por
convenio, los aminocidos se numeran desde el N-terminal.
C) El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es
decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que
lo forman.
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D) Adems es un enlace ms corto que otros enlaces C-N. Esto le impide girar
libremente, los nicos enlaces que pueden girar son los que unen al C-alfa
con el C y el N que no corresponden al enlace peptdico.

Cuando se unen dos a.a se forma un dipptido, si se unen tres, un tripptido, etc. Si
se unen <10, oligopptido, entre 10 y 50 polipptido, si es >50 o con Pm>5000 se
forma una protena.
Algunos pptidos importantes por ser hormonas son: La insulina y el glucagn que
regulan la concentracin de glucosa en sangre, la vasopresina que acta
reabsorbiendo agua en el rin, y la oxitocina que provoca la contraccin del tero
durante el parto.
4. Estructura de las protenas.
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales ( o
cuatro niveles de organizacin) denominados:
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria
Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el
espacio.
4.1. Estructura primaria. Es la secuencia lineal de los a.a que forman las protenas.
Indica la relacin y el orden de los a.a que la componen. El orden de colocacin
viene determinado por la informacin gentica.

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La secuencia de una protena puede ser muy variada. Para protenas con n
aminocidos habr 20n tipos diferentes posibles, ya que cada posicin puede ser
ocupada por cualquiera de los 20 a.a. Sin embargo, esto no significa que puedan
darse todas las combinaciones posibles de a.a, pues hay combinaciones sin sentido.
El

nmero

de

combinaciones

posibles

explican

una

de

las

propiedades

fundamentales de las protenas, la especificidad, es decir, cada individuo tiene sus

propias protenas.
En todas las protenas se consideran como extremo inicial el que presenta el
aminocido con el grupo amino libre (extremo N-inicial), y como extremo final el
que presenta el a.a con el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal).
La funcin de una protena depende de su secuencia de aminocidos y de la forma
que sta adopte. El cambio de un solo a.a de la secuencia de la protena puede tener
efectos muy importantes, como el cambio de un solo a.a en la hemoglobina humana
que provoca la anemia falciforme.
4.2. Estructura secundaria. Es la disposicin de la cadena de a.a (estructura
primaria) en el espacio, segn los ngulos que adoptan entre s los planos de las
amidas. Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los
aminocidos dan origen a la estructura secundaria. Esta conformacin viene dada
por puentes de hidrgeno intercatenarios.
El tipo de estructura 2 que presenta una cadena polipeptdica depende
del nmero de enlaces de H que se pueden formar, es decir depende de
los a.a que la constituyen. Tambin dependen de las condiciones de
tensin y temperatura en que se encuentra.
Se conocen tres tipos principales de estructura 2:
4.2.1. Estructura en alfa-hlice. Los planos de los sucesivos enlaces
peptdicos se disponen formando una hlice dextrgira; Los grupo R se
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proyectan fuera de la hlice y los grupos C=O y NH de los enlaces peptdicos

quedan hacia arriba o abajo en direccin paralela al eje de la hlice; esto permite
que se formen enlaces de H entre el O de un C=O de un a.a y el H de un NH del
cuarto a.a siguiente. Se representa por cintas helicoidales. En la -hlice, los
oxgenos de todos los grupos CO quedan orientados en el mismo sentido, y los
hidrgenos de todos los grupos NH quedan orientados justo en el sentido
contrario.
La hlice presenta 3,6 a.a por vuelta. La alfa-queratina presentan esta estructura.
4.2.2. Estructura beta- hoja plegada. Los planos de los sucesivos enlaces peptdicos
se disponen en zigzag, y la estructura se estabiliza por puentes de H entre los
grupos C=O y NH de a.a pertenecientes a diferentes segmentos que pueden
pertenecer a la misma o diferente cadena. Los grupos R quedan hacia arriba y
debajo de los pliegues de la lmina. La fibroina o beta-queratina de la seda
presenta esta estructura.

4.2.3. Estructura de la hlice de colgeno. Es una hlice levgira algo ms

alargada que la alfa-helice formada por tres cadenas peptdicas que se arrollan
entre s (debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina que poseen un
radical muy voluminoso, dificultan la formacin de puentes de hidrgeno entre
las espiras). Presenta 3 a.a por vuelta. Las tres hlices se unen mediante
enlaces covalentes y enlaces dbiles de tipo puente de hidrgeno. Se presenta
en el colgeno.
4.3. Estructura terciaria. Es la disposicin que adopta en el espacio la
estructura secundaria cuando se pliega sobre si misma adoptando una conformacin

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globular que se mantiene estable por la existencia de enlaces entre los radicales R
de los aminocidos. La conformacin globular en las protenas facilita su solubilidad
en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de
transporte, enzimticas, hormonales, etc .
Las causas que determinan el plegamiento de la cadena se relacionan con la
bsqueda de estabilidad de la molcula. Por regla general, los grupos R polares se
sitan en la superficie de la molcula formando puentes de H con el agua, mientras
que los a.a con R apolares se sitan en el interior.
En los tramos rectos de la protena globular, la cadena polipeptdica posee
estructura secundaria de tipo -hlice o -lmina, mientras que en los codos o
giros presenta secuencias sin estructura precisa.

Las principales interacciones no covalentes que pueden establecerse entre los

grupos R de los a.a son:
-

Puentes de H entre grupos polares. Se pueden formar entre el grupo _OH

de la serina o treonina o grupos CO y NH de los enlaces peptdicos no
implicados en la estructura secundaria.

Interacciones electrostticas entre grupos R de carga opuesta, por ejemplo

el grupo -NH de un R y el grupo -COOH de otro R.

Interacciones de Van der Waals entre grupos no cargados pero que pueden
polarizarse por la presencia de una carga o por desplazamientos
electrnicos temporales.

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Interacciones

hidrofbicas

entre

grupos

apolares

que

tienden

interaccionar entre ellos ocultndose del agua que envuelve a la molcula.

Pueden establecer un enlace covalente llamado puente disulfuro, ste se forma
cuando dos resduos de cisteina se encuentran cerca. El enlace resulta de la
oxidacin de dos grupos tioles.

A + R-SH + R-SH -> R-S-S-R +AH2

Es el enlace ms fuerte que estabiliza la estructura terciaria, pero tambin el
menos frecuente.
Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de -hlice y
conformacin- que aparecen repetidamente en protenas distintas. Reciben el
nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega y se desnaturaliza casi
independientemente de los dems.
Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido como
unidades modulares para constituir diferentes tipos de protenas globulares.
Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o cuellos, lo que
posibilita un cierto movimiento rotacional. As, al separarse dos dominios, permiten
la introduccin de la molcula de sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar
sobre ella.
Las protenas con conformacin filamentosa o fibrosa, suelen ser estructurales, de
proteccin o ambas cosas a la vez. Mantienen la disposicin alargada y no se
retuercen y por este motivo podemos decir que carecen de estructura terciaria. Son
insolubles en agua y soluciones salinas: beta-queratina, colgeno, elastina, etc.
4.4. Estructura cuaternaria. Es la unin mediante enlaces dbiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria,
idnticas o no, para formar un complejo. Cada una de
estas cadenas recibe el nombre de protmero y el
conjunto, oligmero.
Las distintas unidades se unen mediante interacciones
del mismo tipo que se dan en la estructura terciaria.

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Segn el nmero de protmeros que se asocian, estas protenas se denominan:

dmeros (insulina); trmeros (colgeno); tetrmeros (hemoglobina); pentmeros (ARN
polimerasa); etc.

5. Propiedades de las protenas.

Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de los radicales R libres y
de que stos sobresalgan de la molcula y, por tanto, tengan la posibilidad de
reaccionar con otras molculas.
Las principales son:

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a) Solubilidad. Se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes

de hidrgeno con las molculas de agua. As, la protena queda recubierta de
una capa de molculas de agua que impide que se pueda unir a otras protenas,
lo que provocara su precipitacin.
La solubilidad depende del pH, la temperatura, la concentracin inica... Los
cambios de pH, por ejemplo, modifican el grado de ionizacin de radicales
polares influyendo en la solubilidad.
Las protenas globulares poseen un elevado tamao molecular, por lo que al
disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales.
b) Desnaturalizacin. La estructura de las protenas adecuada a la funcin que
desempea, recibe el nombre de estructura nativa. La desnaturalizacin es la
prdida de la estructura nativa (se pierden las estructuras 2, 3 y 4) por
rotura de los enlaces que las mantienen.
La desnaturalizacin se debe a cambios de pH, de temperatura, alteraciones en
la concentracin salina o por agitacin molecular.
Cuando una protena se desnaturaliza, adopta una
conformacin filamentosa y precipita debido a que
las molculas de agua ya no recubren totalmente la
molcula y sta puede unirse a otras, precipitando.
Al perder su estructura pierde su funcin.
Si se recuperan las condiciones normales, algunas protenas pueden recuperar su
estructura nativa proceso denominado renaturalizacin.
c) Especificidad. En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan sectores
estables y sectores variables, en los que algunos aminocidos pueden ser
sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molcula.
Ello ha dado lugar, durante el proceso evolutivo, a una gran variabilidad de
molculas proteicas, lo que permite que cada especie tenga sus protenas
especficas y que incluso aparezcan diferencias entre individuos de la misma
especie.

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Se denominan protenas homlogas a aquellas que realizan la misma funcin en

especies diferentes. Presentan una estructura similar pero no idntica, se
diferencian en a.a que pueden ser sustituidos por otros sin que se altere la
funcin de la protena. Las diferencias entre protenas homlogas son grandes
entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies muy
emparentadas.
La especificidad tambin se refiere a la funcin. Cada protena realiza una
determinada funcin exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reaccin
qumica sobre cierto substrato y no sobre otro. La especificidad se debe a que
su actuacin se realiza mediante interacciones selectivas con otras molculas,
para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una conformacin
concreta. Un cambio en la secuencia o conformacin puede impedir la unin y por
lo tanto dificultar la funcin.
d) Capacidad

amortiguadora. Las

protenas

tienen

un

comportamiento

anftero, es decir, pueden comportarse como un cido, liberando protones (H+),

o bien como una base, aceptando protones. Po ello, las protenas disueltas
tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones
tampn o amortiguadoras.
6. Clasificacin de las protenas.
Se

clasifican

en:

Holoprotenas

formadas

solamente

por

aminocidos,

Heteroprotenas que estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo no
protenico, que se denomina grupo prosttico.
6.1. Holoprotenas. Se pueden clasificar teniendo en cuenta su estructura en dos
grandes grupos:
A) Protenas filamentosas. Son insolubles en agua y se encuentran en los animales.
Estas protenas se orientan por una sola dimensin, formando fibras paralelas, son
responsables de funciones estructurales y protectoras . Entre ellas estn:
- Colgenos, presentes en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo.
- Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
- Elastinas: En tendones y vasos sanguneos.

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- Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos).

- Miosinas: En las fibras musculares.
B) Protenas globulares.

Ms complejas que las fibrosas, forman estructuras

compactas, casi esfricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables

de la actividad celular.
- Albminas: Son protenas grandes con funcin de reserva de a.a. o de transporte:
Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche).
- Protaminas. Son protenas muy bsicas que se asocian con el ADN para
empaquetarlo en los espermatozoides.
- Histonas. Son protenas pequeas que se asocian la ADN e intervienen en los
procesos de regulacin gnica.
-Globulinas. Son de gran tamao (Pm superior al milln). Tienen forma esfrica casi
perfecta y son solubles en disoluciones salinas diluidas.
- Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
- Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas,Transferasas, etc.
6.2. Heteroprotenas. Se clasifican atendiendo a la naturaleza del grupo prosttico
en:
1.

Glucoprotenas. El grupo prosttico es un glcido. Por ejemplo: la

ribonucleasa, mucoprotenas, anticuerpos, hormona luteinizante.

2. Lipoprotenas: Tienen cidos grasos. Pueden ser de alta, baja y muy baja
densidad, y transportan lpidos en la sangre.
3. Nucleoprotenas: Tienen un cido nucleico. Nucleosomas de la cromatina,
ribosomas.
4. Cromoprotenas: Pueden ser de dos tipos:
-

Porfirnicas.

Tienen

como

grupo

prosttico

la

porfirina (anillo

de

tetrapirrol). Hemoglobina, mioglobina que transportan oxgeno, citocromos,

que transportan electrones, y enzimas como las peroxidasas o catalasas.
-

No porfirnicas. Tienen un grupo prosttico distinto a la porfirina como la

hemocianina (pigmento respiratorio de crustceos y moluscos, de color azul
y que contiene cobre).

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5. Fosfoprotenas: Tienen PO4H3 en el grupo prosttico. La casena de la leche

y la vitelina de la yema de huevo.
7. Funciones de las protenas.
Las protenas son las biomolculas con mayor diversidad de funciones entre las que
destacan:
-

Estructural. A nivel celular forman parte de las membranas celulares, cilios

y flagelos, es soporte del ADN. A nivel histolgico, la queratinas forman
parte de las estructuras drmicas, la elastina de tejidos reticulares y el
colgeno de tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo.

Reserva. Por ejemplo la ovoalbmina del huevo, casena de la leche, gluten

del trigo, etc.

Transporte. A nivel de membranas celulares las permeasas. A nivel

pluricelular, los pigmentos hemoglobina, hemocianina, etc., que transportan
O2; citocromos que transportan electrones, seroalbminas transportan
distintos tipos de sustancias y lipoprotenas (transporte de lpidos).

Contrctil. Gracias a esta funcin es posible la

movilidad. Flagelina del flagelo de bacterias, Actina y
miosina

que

al

moverse

entre

s,

permiten

la

contraccin y relajacin muscular.

-

Hormonal. Insulina del pncreas, tiroxina del tiroides y hormonas del

crecimiento de la hipfisis.

Defensa. Esta funcin la realizan las gamma-globulinas o

inmunoglobulinas. Los anticuerpos son molculas que se asocian a
sustancias extraas, los antgenos, y los neutralizan. Tambin
tienen funcin defensiva muchos antibiticos que son pptidos, y
la trombina y el fibringeno.

Homeosttica. Mantienen constante los valores de determinadas variables

del medio interno, como la salinidad, la acidez o la concentracin de glucosa.
Por ejemplo las protenas sanguneas que participan en la regulacin del pH
gracias a su capacidad amortiguadora.

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Enzimtica. Las enzimas son biocatalizadoras, es decir, regulan las

reacciones bioqumicas. Se conocen unas 3000 enzimas y todas ellas poseen
un elevado grado de especializacin.

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