2.1 El papel de las enzimas en las reacciones exotrmicas y endotrmicas.

Clasificacin
De acuerdo al tipo de transformacin que ocurre en la reaccin que catalizan.
TIPOS DE REACCIONES
1.-EXERGNICAS O EXOTRMICAS.-las molculas que van a reaccionar poseen
una energa interna mayor que los productos que se desprenden de la misma : se
libera energa
|
| AB
-Transcurren de forma espontnea
|----(ej. agua de un depsito en el
|
tejado, a cualquier piso)
|
A+B
|
----|
|_______________________
Reaccin

2.-ENDERGONICAS O ENDOTERMICAS: es necesaria la aportacin de

energa.Los reactivos tienen menor energa que los productos que se aporta en
forma de nuevos enlaces.
Energa
|
|
CD
-Transcurren de forma no espontnea
|
----(ej. agua de un depsito en el
|
stano a cualquier piso)
|C+D
|---|
|_______________________
Reaccin
En las clulas:
Se producen ambas de forma espontnea, son Reacciones acopladas.
La reaccin endergnica, no espontnea, se asocia a la exergnica, en la que se
produce el paso de ATP a ADP.
El ATP es una molcula mvil que acta como transportadora de energa qumica.
Si el P se une a molculas orgnicas P! y es un enlace rico en energa

Cuando en la clula se producen exergnicas (de degradacin) la energa liberada

es aprovechada por el ADP que lo acumula en forma de ATP.
AB --------------------A + B
ADP + Pi

ATP

CD--------------------C+D
La espontaneidad no es inmediata: Ninguna reaccin se produce de forma
espontnea, sin aporte de energa previo, necesario para que se inicie la reaccin.
Las molculas que reaccionarn deben alcanzar el estado de transicin: activacin
transitoria, deben " animarse" para colisionar y poder reaccionar.
Estas energas que requieren es la energa de activacin: a menor energa de
activacin, ms fcilmente se produce la reaccin (ej.la combustin de madera es
espontnea, exergnica, pero no empieza a arder por s misma).

2.2 Caractersticas del sustrato e interaccin enzima-sustrato:

Las enzimas forman complejos con sus sustratos. La unin de un sustrato con su
enzima en el centro activo se llama "complejo enzima-sustrato". Una ecuacin
genrica para la formacin del complejo puede formularse:

Las enzimas no cambian la constante de equilibrio de una reaccin. Keq depende

slo de la diferencia entre los niveles de energa de los reactivos y los productos
(DG).
Las enzimas no cambian el DG de una reaccin. Como se demuestra en la grfica
de arriba, las enzimas slo rebajan la energa de activacin, pero no cambian la
diferencia de energa entre los reactivos y los productos.
Las enzimas convierten una reaccin no espontnea en una reaccin espontnea.

2.3 Factores que promueven o inhiben la velocidad de las reacciones

enzimticas
Las enzimas son protenas basadas en molculas complejas producidas por las
clulas. Existen varias enzimas que estn implicadas con diferentes reacciones
bioqumicas. Cada una de estas enzimas presentes en nuestro cuerpo puede
influir en cualquier reaccin de una sustancia qumica en particular o un conjunto
de reacciones. Ellos sirven como catalizadores orgnicos y aumentan la velocidad
de las reacciones en las que intervienen. En la ausencia de una enzima, la

velocidad de una reaccin qumica se convierte en extremadamente lenta. Algunas

de estas reacciones no se pueden producir si el tipo de enzima no est presente
en el cuerpo.
Explicacin de la actividad enzimtica
Una enzima puede aumentar la velocidad de una reaccin qumica mltiple. Usted
se sorprender al saber que los estudios han encontrado que pueden hacer una
reaccin qumica 10 mil millones de veces ms rpido. Las sustancias qumicas
que estn presentes en el inicio de un proceso bioqumico que se denomina como
sustratos se someten a cambios qumico (s) para formar uno o ms productos
finales. Bsicamente, el sitio activo de las enzimas forma un enlace temporal con
el sustrato. Durante este tiempo, una enzima disminuye la energa de activacin
de las molculas participantes que a su vez acelera la reaccin. Despus que la
reaccin ha terminado, el producto recin formado sale de la superficie de la
enzima y la enzima recupera su forma original. Por lo tanto, se puede decir que
participa en la reaccin sin sufrir ningn cambio fsico o qumico. Por lo tanto, la
misma enzima se utiliza una y otra vez para el proceso especfico.
Factores que influyen en la actividad enzimtica
Las concentraciones de sustrato y enzima tienen un impacto en la actividad de las
enzimas. Adems, las condiciones ambientales tales como temperatura, pH,
presencia de inhibidores, etc., tambin influyen en sus actividades. Cada uno de
estos factores importantes se discuten a continuacin:

Cambio en la temperatura
Todas las enzimas necesitan una temperatura favorable para que funcione
correctamente. La velocidad de una reaccin bioqumica aumenta con la elevacin
de la temperatura. Esto es debido a que el calor incrementa la energa cintica de
las molculas participantes que se traduce en un mayor nmero de colisiones
entre ellas. Por otra parte, se encuentra sobre todo que en condiciones de baja
temperatura, la reaccin se vuelve lenta ya que hay menos contacto entre el
sustrato y la enzima. Sin embargo, las temperaturas extremas no son buenas para
las enzimas. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molcula de la
enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la velocidad de
reaccin. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus
funciones normales. En el cuerpo humano, la temperatura ptima a la cual la
mayora de las enzimas se encuentra altamente activo es el intervalo de 95 F a
104 F (35 C a 40 C). Hay algunas enzimas que prefieren una temperatura
inferior a esta.
Cambio en el valor pH
La eficiencia de una enzima est ampliamente influenciada por el valor del pH de

su entorno. Esto es debido a la carga de sus cambios de componentes

aminocidos con el cambio en el valor de pH. Cada enzima se activa en un nivel
de pH especfico. En general, la mayora de las enzimas se mantienen estables y
funcionan bien en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay algunas enzimas
especficas que solo funcionan bien en entornos cidos o bsicos. El valor de pH
favorable para una enzima especfica en realidad depende del sistema biolgico
en el que se est trabajando. Cuando el valor de pH se vuelve muy alta o
demasiado baja, entonces la estructura bsica de la enzima sufre cambio (s).
Como resultado, el sitio activo de la enzima no se unen bien con el sustrato de
forma adecuada y la actividad de la enzima se afecta gravemente. La enzima
puede incluso dejar de funcionar por completo.

Concentracin de sustrato
La concentracin de sustrato desempea un papel importante en diversas
enzimas. Esto es obviamente debido a una mayor concentracin de sustrato que
significa que un mayor nmero de molculas de sustrato estn involucrados con la
actividad de la enzima. Considerando que, con una baja concentracin de sustrato
significa que un menor nmero de molculas estar asociado a las enzimas. Esto
a su vez reduce la actividad de la enzima. Cuando la velocidad de una reaccin
enzimtica es mxima y la enzima se encuentra en su estado ms activo, un
aumento en la concentracin de sustrato no har ninguna diferencia en la
actividad de la enzima. En esta condicin, el sustrato es continuamente sustituidos
por unos nuevos en el sitio activo de la enzima y no hay alcance para aadir esas
molculas adicionales all.

Concentracin de enzima
En cualquier reaccin enzimtica, la cantidad de molculas de sustrato que se
trata es ms, en comparacin con el nmero de enzimas. Un aumento de la
concentracin de la enzima aumenta la actividad enzimtica por la sencilla razn
de que ms enzimas participan en la reaccin. La velocidad de la reaccin es
directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles para ello. Sin
embargo, eso no quiere decir que un aumento constante en la concentracin de
enzimas dar lugar a un aumento constante de la velocidad de reaccin. Ms bien,
una muy alta concentracin de enzimas en donde todas las molculas de sustrato
ya se utiliza, no tiene ningn impacto sobre la velocidad de reaccin. Para ser
ms exactos, una vez que la velocidad de reaccin ha alcanzado la estabilidad, un
aumento en la cantidad de enzimas no afecta a la velocidad de reaccin.

Inhibidores
Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias que tienen una
tendencia a evitar actividades de las enzimas. Inhibidores de la enzima interfieren
con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes. Basado en esto, se
dividen en dos categoras: los inhibidores competitivos y los inhibidores no
competitivos. Un inhibidor competitivo tiene una estructura que es la misma que la
de una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enzima
fcilmente restringe la formacin de enlace de complejo enzima-sustrato. Un
inhibidor no competitivo es el que produce el cambio (s) en la forma de las
enzimas por reaccin con su sitio activo. En esta condicin, la molcula del
substrato no puede unirse a la enzima y, por tanto, las actividades posteriores se
bloquean.

Factores alostricos
Hay algunas enzimas que tienen un sitio activo y uno o ms sitios de regulacin y
son conocidas como enzimas alostricas. Una molcula que se une con los sitios
de regulacin se conoce como factor de alostrico. Cuando esta molcula en el
entorno celular forma un enlace no covalente dbil en el sitio de regulacin, la
forma de la enzima y su centro de activacin se modifican. Este cambio
generalmente disminuye la actividad de la enzima, ya que inhibe la formacin de
un nuevo complejo enzima-sustrato. Sin embargo, hay algunos activadores
alostricos que promueven la afinidad entre la enzima y el sustrato e influyen en el
comportamiento enzimtico positivamente.
Espero que este artculo le ha ayudado a tener una visin general sobre los
diferentes factores que promueven e inhiben la accin de diversas enzimas
presentes en las clulas vivas. Se puede concluir a partir de la informacin
proporcionada aqu que todas las enzimas requieren una condicin favorable para
funcionar correctamente. Una condicin desfavorable tiende a influir
negativamente en la actividad enzimtica.

2.4 Cintica de las reacciones enzimticas

La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas. Estos estudios proporcionan informacin directa acerca del mecanismo de
la reaccin cataltica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reaccin
catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos
casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en
las condiciones ptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se
utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad
de reaccin observada es la velocidad mxima (V max). La velocidad puede
determinarse bien midiendo la aparicin de los productos o la desaparicin de los
reactivos.

Al seguir la velocidad de aparicin de producto (o de desaparicin del sustrato) en funcin del

tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reaccin, o simplemente, la cintica de la
reaccin. A medida que la reaccin transcurre, la velocidad de acumulacin del producto va
disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reaccin (Figura de la derecha).
Para evitar esta complicacin se procede a medir la velocidad inicial de la reaccin (v0). La
velocidad inicial de la reaccin es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero
(Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v 0 se realiza antes de que se consuma el
10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente
constante a lo largo del experimento. Adems, en estas condiciones no es necesario
considerar la reaccin inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequea que la
reaccin inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de
velocidad.

2.5 Nomenclatura de las enzimas

Aunque existen algunas enzimas que tienen nombres triviales como la Tripsina, la
Quimotripsina y la Pepsina, existen dos tipos de nomenclatura para las enzimas que
son: la sistemtica y la recomendada. La sistemtica slo se utiliza en revistas y.
textos cientficos. La recomendada es la de uso comn y viene a ser una forma
abreviada de la sistemtica; en ella se nombra primero el sustrato seguido.de la
accin que realiza la enzima terminada con el sufijo asa.
Utilizando los ejemplos tomados para ilustrar los subgrupos de clasificacin de las
enzimas, los nombres seran:
a) Oxidorreductasas:

- Sustrato Succinato, accin deshidrogenacin,

Nombre: Succinato deshidrogenasa.
-Sustrato Aminocido, accin oxidacin, Nombre:
Aminocido oxidasa.
Sustrato Fenilalanina, accin hidroxilacin,
Nombre: Fenilalanina hidroxilasa.
b) Transferasas:
Sustrato Glicerol, accin quinasa,
Nombre: Glicerol quinasa.
c) Hidrolasas: son las ms fciles de nombrar, pues basta con hacer terminar el
nombre del sustrato en el sufijo asa
Sustrato Glucosa-6-P, accin fosfatase,
Nombre: Glucosa-6- fosfatasa.
d) Liasas: - Sustrato Fumaraio, accin hidratasa,
Nombre: Fumarato hidratasa.
e) Isomerasas:
Sustratos Glucosa--P y Fructosa-6-P, accin isomerasa,
Nombre: Glucosa-6-P:Fructosa-6-P isomerasa o simplemente
fosfohexosa isomerasa.
-Sustratos Glucosa-6-P y Glucosa-1-P, accin mutasa, Nombre: Glucosa-6P:GIucosa-l-P mutasa o fosfoglucomutasa.
Sustratos Glucosa-6-P y Galactosa-6-P, accin epimerasa,
Nombre: Glucosa-6-P: Galactosa-6-P epimerasa.
f) Ligasas:
- Sustratos cido Actico y Coenzima A, accin sintetasa,
Nombre: Acetil CoA sintetasa.
- Sustratos Oxalacetato y Acetil-CoA, accin siniasa,
Nombre: Citrato sintasa.

2.6 Enzimas de inters industrial, fuentes y procesos de obtencin

El desarrollo de procesos industriales utilizando enzimas inmovilizadas se ha
incrementado de manera sustancial en las ltimas dcadas. Esto se debe a que
no slo se ha comprobado que la inmovilizacin de las enzimas permite reciclar el
catalizador, sino que, adems, la inmovilizacin contribuye de manera importante
a incrementar la estabilidad operacional biocatalizador, permite un diseo ms
racional del reactor y en algunos casos, a mejorar incluso su eficiencia cataltica.
La alta selectividad con la que las enzimas participan en diferentes procesos de

transformacin qumica y las condiciones suaves de reaccin en las que se operan

dichos procesos industriales, traen en consecuencia un ahorro energtico y
econmico. En los ltimos aos, el uso de las enzimas a nivel industrial ha
impactado en sectores estratgicos tales como el de la qumica fina o el de los
biocarburantes. De hecho, esta participacin industrial ha contribuido al desarrollo
de nuevas reas de investigacin en biotecnologa tales como el de
la biotecnologa verde y el de la biotecnologa blanca.
La primera est asociada principalmente al desarrollo de procesos
ecolgicamente sustentables, tales como la produccin de biocarburantes, donde
el impacto ambiental y el uso de recursos renovables juegan un papel
preponderante. La segunda, dedicada al desarrollo y optimizacin de procesos
industriales en donde el uso de organismos vivos o del material derivado de ellos
(i.e. enzimas) permite remplazar tecnologas contaminantes por otras ms limpias
o amigables con el medio ambiente, tal es el caso del uso de enzimas en procesos
de sntesis qumica (DASILVA, 2004).