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TALLER N7

QUIMICA BIOINORGANICA DEL COBRE


1.- El cobre (II) unidos a ligandos proteicos como se le clasifican
Se clasifica como cuproprotenas son protenas que contienen uno o ms iones
de cobre como grupo prosttico. Son importantes enzimas en muchos seres
vivos y, gracias a sus ncleos de cobre altamente reactivos desde el punto de
vista redox, participan con frecuencia en procesos de xido reduccin, como as
tambin en el transporte de oxgeno.

2.- A que se llama proteina azules ?


Los Centros de cobre tipo I (T1Cu) se caracterizan por poseer un nico tomo
de cobre coordinado por dos residuos de histidina y un residuo de cistena en
una estructura trigonal plana, con un ligando axial variable. En las protenas de
unin al cobre de la familia de la plastocianina (protenas T1Cu de clase I) (p.
Ej. amicianina, plastocianina y pseudoazurina) el ligando axial es el azufre de
una metionina, mientras que si el ligando axial es otro diferente de la
metionina (p. Ej. glutamina) da origen a la clase II de protenas T1Cu. Las
azurinas contienen la tercera clase de centros T1Cu: adems de una metionina
en una de las posiciones axiales, poseen un segundo ligando axial, un grupo
carbonilo perteneciente a un residuo de glicina. Las protenas que contienen un
centro T1Cu, suelen ser llamadas "cupredoxinas", y muestran estructuras
tridimensionales similares, potenciales de reduccin relativamente altos (>250
mV), y un fuerte pico de absorcin ptica cercano a los 600 nm (debido a la
transferencia de carga SCu), lo que usualmente les otorga un color azul. Las

cupredoxinas, son, por lo tanto, llamadas comnmente "protenas azules con


cobre".

3.- En que otro tipo de enzima mas participa el cobre

4.-como esta relacionado el cobre en la superoxido dismutasa ?


El ion superxido, O2- se genera en los sistemas biolgicos por la reduccin de
oxgeno molecular. Tiene un electrn desapareado, por lo que se comporta
como un radical libre y es un poderoso agente oxidante. Estas propiedades
hacen que el ion superxido sea muy txico y lo utilicen los fagocitos para
matar a microorganismos invasores. En caso contrario, el superxido debe ser
destruido antes de que haga dao no deseado a las clulas. La enzima
superxido dismutasa realiza esta funcin de manera muy eficiente.
El estado de oxidacin de los tomos de oxgeno es . En soluciones a pH
neutro, el ion superxido dismuta a oxgeno molecular y perxido de hidrgeno:
2 O2+ 2 H+ O2+ H2O2
La superxido, abreviada como SOD, aumenta la tasa de reaccin hasta casi el
lmite de difusin.[20] La clave de accin de estas enzimas es el ion metlico
con estados de oxidacin variable que puede actuar como agente oxidante o
como reductor.
Oxidacin: M(n+1)++ O2 Mn++ O2

Reduccin: Mn++ O2 + 2H+ M(n+1)++ H2O2.


En humanos el metal activo es cobre, como Cu 2+ o Cu+, coordinado como
tetraedro por residuos de histidina. Esa enzima tiene tambin iones de zinc.
Otras isoenzimas pueden contener hierro, manganeso o nquel. Ni-SOD es
particularlmente interesante ya que involucra al nquel (III), un estado de
oxidacin inusual para este elemento. La geometra del sitio activo con N cicla
de un cuadrado plano Ni (II), con tiolato (Cys2 y Cys6) y nitrgeno (His1 y
Cys2), a un cuadrado piramidal con Ni (III) con una His1 axial como ligando
5.-Que son las hemosianinas
La hemocianina es una protena que contiene cobre (Cu) la cual torno a de
color azul ya sangre de los moluscos y los artrpodos a causa del oxigeno que
transporta el cobre, su funcin es equivalente a la que la hemoglobina, solo
que en vez de hierro presenta dos tomos de cobre en su centro activo. Por
esto su color no es rojo sino azulado, lo que le ha dado el nombre (cian =
azul)1. La hemocianina siempre se encuentra en la sangre pero a diferencia de
la hemoglobina no se encuentra confinada dentro de clulas especiales si no
que existe como un soluto libre en el disolvente. La asociacin de la
hemoglobina y el oxigeno depende de la saturacin del O2 de pH y la presencia
de sales.
6.-Como se produce el pardeamiento enzimatico
El pardeamiento enzimtico, es producido por unas enzimas presentes en el
vegetal denominadas polifenoloxidasas, que en un ambiente hmedo producen
la oxidacin de los polifenoles incoloros, en una primera etapa a compuestos
coloreados amarillos denominados teaflavinas, para concluir en tearrubiginas
de colores marrones y rojos.
7.-Que

posibles

mecanismos

se

produce

en

el

pardeamiento

enzimatico
El qumico francs Maillard en 1912 fue el primero en estudiar la condensacin
de azucares con aminocidos, que cuando se calienta una mezcla de azucares
y aminocidos forman sustancia parduzcas. El camino del pardeamiento no

enzimtico como consecuencia de la reaccin de Maillard puede dividirse en los


siguientes pasos:
Paso 1
Las aldopentosas reaccionan ms fcilmente que las aldohexasas y stas a su
vez ms que los disacridos. La reaccin de Maillard se favorece a pH
ligeramente alcalinos y por lo tanto los alimentos cidos no estn sujetos a
este tipo de oscurecimiento.
Paso intermedio: El paso intermedio de este mecanismo implica la eliminacin
del
grupo amino del derivado 1-animo-1-desoxi-2-cetona a travs de reacciones de
deshidratacin, ciclizacin, fragmentacin o condensacin. Existen tres rutas el
cual se puede efectuar esta eliminacin: 1) en condiciones acidas hay
deshidratacin y ciclizacin de hexosas y pentosas que induce la produccin de
hidroximetilfurfural y furfural, respectivamente, con la posible regeneracin de
la amina.

Estos dos compuestos cclicos son incoloros, pero a travs de una subsecuente
oxidacin producen pigmentos amarillos; 2) en condiciones alcalinas, la forma
2-ceto se equilibra con la forma glucosdica del 1,2-enol, que a travs de un
rearreglo, se transforma en el 2,3-enol. Este compuesto esta sujeto a
reacciones de deshidratacin y oxidacin que hacen que se produzcan
reductonas y dehidrorreductonas. Estas ltimas se combinan con aminocidos
en una reaccin que induce la formacin de CO2, aldehdos y cetonas travs de
un mecanismo conocido con el nombre de degradacin de Strecker; 3) la
degradacin trmica del derivado de Amadori en forma directa, produce
compuestos de fragmentacin como aldehdos, cetonas, alcoholes y cidos de
3 4 tomos de carbono. Estas sustancias son de bajo peso molecular e
influyen en las propiedades de sabor y olor de los alimentos que han sufrido las
reacciones de Maillard.
Paso final:Este ltimo paso es propiamente la formacin de los pigmentos
oscuros llamados melanoidinas, cuyo mecanismo no se conoce totalmente pero
que implica la polimerizacin de muchos de los compuestos formados. Los
cambios que suceden estn directamente de copolimerizacin por la presencia
de grupos amino, con los cuales puede haber reacciones de copolimerizacin
que introducen la formacin de pigmentos hidrosolubles. La polimerizacin del
furfural y de hidroximetilfurfural con aminas produce pigmentos cafs
insolubles en agua, lo cual se ha comprobado en sistemas modelo.

Muestra dos posibles mecanismos de formacin de pigmentos a partir del


derivado 1-amino-1-desoxi-2-cetosa. Algunos de los compuestos intermediarios
de estos mecanismos se han aislado e identificado, como es el caso de la 3desoxilhexosona y el metildicarbonilo.
8.- porque se produce el pardemiento enzimatico
Los componentes ms importantes en los alimentos en cuanto a participacin
en el pardeamiento no enzimtico se refiere, son carbohidratos de bajo peso
molecular y sus derivados (azcares, carbohidratos, cido ascorbico). Los
aminocidos libres y los grupos amino libres de las proteinas y repetidos
participan en las reacciones que conducen a la formacin de pigmentos
parduscos denominados melanoidinas.
9.- Como se puede evitar el pardemiento enzimatico
Para que ocurra el pardeamiento enzimtico debe hallarse presentes tres
factores: sustratos fenlicos adecuados, fenoloxidasas activas y oxgeno.
Los mtodos de prevencin ms comnmente usados se dirigen a la enzima y
al oxgeno. Los principales enfoques son:

Eliminacin y modificacin de sustratos


Inactivar la enzima (bloqueo, inhibidores).
Crear condiciones poco favorables para la accin enzimtica
Minimizar el contacto con el oxgeno
Empleo de antioxidantes, entre otros....

Bibliografa
http://cdigital.uv.mx/bitstream/123456789/32464/1/hernandezvaldez.pdf
http://es.slideshare.net/cepox/power-pointzfds
http://aromateca.com/main/index2.php?option=com_content&do_pdf=1&id=80