QUIMICA ORGANICA II (Lic. en Cs.

Ópticas)
Seminario de aminoácidos, péptidos y proteínas

PRIMERA PARTE: PREGUNTAS A RESPONDER EN CLASE DE SEMINARIO

1) Mostrar la estructura de un aminoácido. Clasificarlos.

2) ¿Cuál es la configuración del átomo de carbono asimétrico de los aminoácidos

naturales? Dibujar la estructura tridimensional de la alanina natural.

3) Mostrar los equilibrios ácido-base de un aminoácido, indicar donde suceden en

la curva de titulación correspondiente. Indicar en la curva: pK1, punto
isoeléctrico y pK2.

4) a) Definir punto isoeléctrico de un aminoácido, b) como es la solubilidad de un

aminoácido en el punto isoeléctrico, c) explicar por qué el punto isoeléctrico de
la glicina es de 6,1 aproximadamente en base a los pKa de los grupos amino y
carboxilo de este aminoácido; d) el ácido aspártico presenta 3 pKac., explicar
el origen de cada uno, e) ídem d) para la arginina

5) ¿Cuál es la principal fuente industrial de aminoácidos? ¿Por qué la hidrólisis de

la materia prima se hace en medio ácido y no en medio alcalino?

6) Indique cómo obtener los siguientes aminoácidos a partir de los reactivos

indicados y cualquier otra sustancia que se necesite:

a) Fenilalanina a partir de ácido 3-fenil propanoico

b) Ácido Glutámico a partir de ácido glutárico (pentanodioico)

c) Leucina a partir de cloruro de isobutilo y ácido malónico

d) Triptofano a partir de 3-clorometilindol y ácido malónico

e) Alanina a partir de acetaldehido, amoníaco y HCN

7) ¿Tienen alguna configuración específica los aminoácidos producidos mediante

las reacciones anteriores?

8) Mostrar esquemáticamente como se resuelve un aminoácido racémico, vía

diastereómeros.

9) Dar el producto de las siguientes reacciones:

a)

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 CH3OH, HC l

NH3 -
CH3COCl, HO
HO CH2 CH
CO2
HNO3, H2SO4

b)

NH3+ NaOH, calor

H2N C CH2 CH2 CH
CO2-
O

c)

+
NH3 2 CH3OH
HO C CH2 CH
CO2- H2SO4
O

d)

H
N O 1) CH3I (exceso)
C
2) OH- calor
OH

10) a) dibujar la estructura de un dipéptido genérico, b) mostrar la unión

peptídica, c) explicar por qué el enlace carbonilo-nitrógeno de la unión
peptídica tiene rotación restringida utilizando las estructuras resonantes del
mismo.

11) Explique porque no es correcto sintetizar el tripéptido Ala-Gly-Lys por

agregado de los correspondientes aminoácidos, en el orden indicado de
izquierda a derecha y haciendo uso de los agentes condensantes adecuados

12) Describa detalladamente el método de síntesis de péptidos de Merrifield,

aplicado a la síntesis de un dipéptido.

13) Describir la estructura primaria, secundaria y terciaria de una proteína,

indicando claramente cuáles son las interacciones que estabilizan dichas
estructuras.

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 14) Indicar a qué se llama punto isoeléctrico de una proteína. Explicar además
en qué consiste el método de separación conocido como electroforesis.

15) ¿En qué consiste el proceso de desnaturalización? Nombrar algunos

factores físicos y químicos que contribuyan a la desnaturalización de una
proteína.

16) a) a qué se llama proteínas fibrosas y globulares? b) que funciones suelen

cumplir en cada caso? c) citar ejemplos de cada una de estos grupos
proteicos.

17) Describir brevemente la α-hélice de una proteína. Describir brevemente

una proteína con estructura β o plegada.

18) Describir algunas de las funciones más importantes de las proteínas en los
seres vivos.

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SEGUNDA PARTE: PREGUNTAS ADICIONALES (OPTATIVAS)

1) Dibujar las fórmulas espaciales y proyecciones de Fisher de:

a. D-Val
b. L-Cys
c. L-Asp
d. Gly

2) Indicar los equilibrios ácido-base existentes en las soluciones acuosas de los

siguientes aminoácidos:
a) Glicina b) Ácido Aspártico c) Lisina

3) Obtener un ácido aspártico racémico por:

a) aminación de un haloácido
b) síntesis de Gabriel
c) síntesis de Strecker

4) Dibujar los siguientes péptidos:

a) Met-His
b) Gly-Ala
c) Ala-Gly
d) Ser-Phe
e) Val-Tyr-Tyr-Pro

5) Las cadenas laterales de loa aminoácidos influyen en la estructura secundaria

de las proteínas, algunas cadenas son hidrofílicas y otras hidrofóbicas; dentro
de las primeras, las hay cargadas y sin carga. Citar varios ejemplos e indicar a
que aminoácidos pertenecen.

6) Definir “grupos prostéticos”, dar ejemplos.

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