Factores que afectan la actividad enzimatica

Factores que afectan la actividad enzimticaLa velocidad de

reaccin conseguida por una enzima, adems de depender de la
concentracin desustrato, depende de otros factores: la temperatura, el pH y
la presencia de inhibidoresInfluencia de la temperatura. Si a una reaccin
enzimtica se le suministra energa calorfica, lasmolculas aumenten su
movilidad y el numero de encuentros moleculares por lo que aumenta
lavelocidad en que se forma el producto. Existe una temperatura
optima para la cual la actividaenzimtica es mxima. Si la
temperatura aumenta, se dificulta la unin enzima-sustrato y a
partirde cierta temperatura la enzima se desnaturaliza, pierde su
estructura terciaria y cuaternaria si latiene y, por tanto, pierde su
actividad enzimticaInfluencia del pH las enzimas presentan dos
valores limite de pH entre los cuales son eficaces;traspasados estos
valores, las enzimas se desnaturalizan y dejan de actuar entre los dos
limitesexiste un pH optimo en el que la enzima presenta su mxima eficacia.
El pH optimo estacondicionada por el tipo de enzima y de sustrato,
debido a que el pH influye en el grado deionizacin de los radicales
del centro activo de la enzima y tambin de los radicales del sustrato

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FACTORES QUE afectan LA ACTIVIDAD

ENZIMATICA
La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformacin del
sustrato en producto. La
actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que
destacan los siguientes:
Concentracin del sustrato
En toda reaccin catalizada por un enzima, si se mantiene constante la
concentracin del E, la velocidad de la reaccin aumenta exponencialmente al
incrementarse la concentracin del sustrato, ya que al existir ms molculas de
sustrato es ms probable el encuentro con el enzima y la formacin del
complejo E-S.
Este aumento de velocidad es rpido para concentraciones bajas de sustrato y,
a medida que este aumenta, se va haciendo ms lento hasta que la
concentracin del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque
aumente la concentracin del mismo, no aumenta la velocidad de la reaccin.
Esto es debido a que el enzima esta saturada por el sustrato; es decir, todas
las molculas del enzima estn unidas al sustrato formando el complejo E-S.
Cuando ocurre esto, se dice que la reaccin ha alcanzado la velocidad mxima.
En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variacin de la
velocidad de una reaccin enzimtica en funcin de la concentracin del
sustrato y propusieron la siguiente ecuacin, que es vlida para
concentraciones de sustrato no saturante.

Donde:
V es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin de
sustrato.
Vmax es la velocidad mxima de la reaccin.
[S] es la concentracin del sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es
caracterstica de cada enzima.
Si en la ecuacin (1) hacemos V = Vmax y despejamos Km obtenemos que
Km = [S]
Km. Se puede definir como la concentracin de sustrato necesario para que
la velocidad de la reaccin sea la mitad de la velocidad mxima. Se mide
en unidades de concentracin. La Km nos indica la afinidad de un enzima
por su sustrato:
Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya
que se necesita una concentracin de sustrato elevada para alcanzar la mitad
de la velocidad mxima.
Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya
que se necesita una concentracin de sustrato baja para alcanzar la mitad de
la velocidad mxima.
Temperatura

La T influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10C que

aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces.
Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T
ptima) donde la actividad es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T
aumenta el movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad
de encuentro entre el S y el E.
Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la
actividad enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza.
Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele estar
alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de
mecanismos para regular la T corporal, se ven obligados a hibernar en la
estacin fra pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas
es muy baja.
pH
El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH
influye en la ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos que
forman la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro de un
determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH ptimo
donde la actividad enzimatica ser mxima. Por debajo del pH minimo o por
encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la
mayora de las enzimas el pH ptimo esta prximo a la neutralidad, aunque
hay excepciones.
Inhibidores:
Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos puntos del
mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden
ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el producto final de
la reaccin. A la accin que realizan se la denomina inhibicin. La inhibicin
puede ser:
Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la
actividad enzimtica, bien porque se une de forma permanente con grupos
funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A
estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibicin que realizan se la
denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las
enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la
citocromo oxidasa (enzima respiratorio).
Inhibicin reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal
mediante enlaces dbiles e impide el normal funcionamiento del mism, pero no
la inutiliza permanentemente.
Puede ser de dos tipos:
Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo
del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y
sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. La accin suele
anularse aumentando la concentracin del sustrato
No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2
formas:

-Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y

modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el
sustrato.
-Sobre el complejo E-S unindose a l y dificultando su desintegracin y por
lo tanto la formacin de los productos.
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3.1 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD

ENZIMATICA
3.1.1Temperatura: Las enzimas son inactivadas por e calor a temperaturas
de 50C-60C inactivan rpidamente la mayor parte de las enzimas. Esta
inactivaron es irreversible, pues al enfriar no se obtiene actividad otra vez. Esto
explica que casi todo los organismos resulten muertos a una exposicin a
temperatura elevada: Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de
reanudar su metabolismo.
Las Enzimas no son inactivadas por la congelacin; las reacciones que
producen tienen a lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen,
pero la actividad cataltica reaparece si la temperatura vuelve a su estado
normal
3.1.2 Acidez: Las enzimas son sensibles a los cambios de PH o sea de acidez
o alcalinidad en el medio.
La mayor parte de enzimas intracelulares tienen PH ptimos cerca de la
neutralidad, por lo que no actan en medios cidos ni alcalinos, los cidos y
bases enrgicos las inactivan irreversiblemente.
3.1.3Concentracin de Enzima, substrato y Cofactor: Si el PH y la
temperatura de un sistema enzimtico se mantiene constante pero hay exceso
de substrato, la intensidad de la reaccion es directamente proporcional a la
cantidad de enzima presente.
3.1.4Venenos Enzimticos: Algunas enzimas resultan muy sensibles a
ciertos venenos como el acido cianuro fluoruro lewisita etc. Resultan
inactivadas aun frente a concentraciones bajas de estos venenos
Aun las enzimas pueden actuar como venenos si se encuentran en lugar in
adecuado. Varios tipos de venenos que viene de los animales como la de la
serpiente abeja y escorpin deben su poder letal a las enzimas que destruyen
glbulos rojos y otros tejidos.

3.1.5 PH: Los cambios de PH alteraran considerablemente la naturaleza inica

de los enzimas se sabe poco de las variaciones del PH en las enzimas.

http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz2.htm
Leer ms: http://www.monografias.com/trabajos82/las-enzimas/lasenzimas2.shtml#ixzz2nhxQoATE