Protenas

FACULTAD DE
MEDICINA
SEMINARIO
N 01 BIOQUIMICA
HUMANA

PROTEINAS

DOCENTES:
Dr. Fernando Parraguez Gonzales
Dr. Arturo Ledesma
Dr. Ivn Ruiz

INTEGRANTES:

Daz Prez Gisela

Gil Mendoza Isis
Montejo Tineo Mercy
PisfilNizama Karina
Rojas Montoya Lilibeth

INTRODUCCIN

Protenas
Las protenas son macromolculas complejas desde los puntos
de vista fsico y funcional, que desempean mltiples
funciones de importancia crucial. Una red de protena interna,
el citoesqueleto, mantiene la forma y la integridad fsica
celular. Filamentos de actina y miosina forman la maquinaria
contrctil del musculo.
La hemoglobina transporta oxgeno, mientras que los
anticuerpos circulantes descubren invasores extraos.
Las enzimas catalizan reacciones que generan energa,
sintetizan biomoleculas y las degradan, replican genes y los
transcriben, procesan mRNA (cido ribonucleico mensajero),
entre otras funciones. Los receptores permiten a las clulas
detectar hormonas y otros indicios ambientales, as como
mostrar respuesta a los mismos. Las protenas estn sujetas a
cambios fsicos y funcionales que reflejan el ciclo de vida de
los organismos en los cuales residen.
Una protena tpica nace en el momento de la traduccin
madura
a
travs
de
eventos
de
procesamiento
postraduccional, como protelisis parcial, alterna entre
estados de trabajo y de reposo por medio de la intervencin
de
factores
reguladores,
envejece
por
oxidacin,
desamidacion, etc., y muere cuando se degrada hacia los
aminocidos que la componen. Un objetivo importante de la
medicina molecular es la identificacin de protenas y los
eventos en su ciclo de vida cuya presencia, ausencia o
deficiencia se relaciona con estados fisiolgicos o
enfermedades especficos. La secuencia primaria de una
protena proporciona tanto una huella digital molecular para
su identificacin, como informacin que puede usarse para
identificar y clonar el gen o los genes que la codifican.

Protenas
OBJETIVOS
Definir que son protenas y conocer la estructura de
estas.
Describir las funciones, las propiedades y la clasificacin
de las protenas.

Conocer

la digestin

organismo.

de las protenas en

nuestro

Protenas

DEFINICION
Las protenas son esenciales en la qumica de la vida. Estas
macromolculas se emplean como componentes estructurales
de las clulas y tejidos, as que el crecimiento, la restauracin
y
el
mantenimiento
del
organismo
dependen
del
abastecimiento adecuado de esas sustancias. Algunas son
enzimas, molculas especiales que regulan miles de
reacciones qumicas distintas que ocurren en los seres vivos.
Los elementos protenicos constitutivos de cada clula son la
clave de su estilo de vida. Cada tipo celular posee una
distribucin, cantidad y especie de protenas que determina el
funcionamiento y la apariencia de la clula.
Una clula muscular difiere de otras en virtud de su gran
contenido de protenas contrctiles, como la miosina y la
actina, a las que se debe, en gran parte su apariencia y su
capacidad de contraccin. La protena llamada hemoglobina,
que se encuentra en los glbulos rojos o eritrocitos, se ocupa
de la especializada funcin de transportar oxgeno.
PROTENA:la unin de 2 o ms aminocidos, por enlaces
acido-amida, generan cadenas de molculas lneas; la
longitud de la cadena de aproximadamente 100 residuos se
denomina pptidos, y los polipptidos con ms 100 residuos
aminocidos reciben el nombre de PROTEINAS

Estructura de las protenas

Las protenas poseen una misma estructura qumica central, que
consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta

Protenas
a una protena de otra es la secuencia de aminocidos que est
hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la
protena. La estructura primaria de una protena es determinante
en la funcin que cumplir despus, as las protenas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartlagos) poseen
mayor cantidad de aminocidos rgidos y que establezcan enlaces
qumicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura
que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar
mltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el
plegamiento del polmero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en
parte espontneamente, por la repulsin de los aminocidos
hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados y la
formacin de puentes disulfuro y tambin en parte es ayudado por
otras protenas. As, la estructura primaria viene determinada por
la secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es decir, el
nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn
enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en
trminos de estructura secundaria. Adems las protenas adoptan
distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una
tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en
que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo
se enrolla una determinada protena. As mismo, las protenas no
se componen, en su mayora, de una nica cadena de
aminocidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas
polipeptdicas
(o
monmeros)
para
formar
protenas
multimricasmayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las
protenas, a la agrupacin de varias cadenas de aminocidos (o
polipptidos) en complejos macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de
estructuracin en las protenas:
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria

Protenas
Estructura cuaternaria
Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes
(enlace amida o enlace peptdico), mientras que la mayora de los
enlaces que determinan la conformacin (estructuras secundaria y
terciaria) y la asociacin (estructura cuaternaria y quinaria) son de
tipo no covalente.

Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de
aminocidos presentes y el orden en que estn enlazadas. Las
posibilidades de estructuracin a nivel primario son prcticamente
ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20
aminocidos diferentes, el nmero de estructuras posibles viene
dado por las variaciones con repeticin de 20 elementos tomados
de n en n, siendo n el nmero de aminocidos que componen la
molcula proteica.

Como
consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los
distintos aminocidos que forman la protena se origina una
cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las
cadenas laterales de los aminocidos. Los tomos que componen
la cadenaprincipal de la protena son el N del grupo amino

Protenas
(condensado con el aminocido precedente),el C= (a partir del cual
emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se
condensacon el aminocido siguiente). Por lo tanto, la unidad
repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una
protena es: (-NH-C=-CO-)
Conocer la estructura primaria de una protena no solo es
importante para entender su funcin (ya que sta depende de la
secuencia de aminocidos y de la forma que adopte), sino tambin
en el estudio de enfermedades genticas. Es posible que el origen
de una enfermedad gentica radique en una secuencia anormal.
Esta anomala, si es severa, podra resultar en que la funcin de la
protena no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no
se ejecute en lo absoluto.
La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la
secuencia de nucletidos. Existe un sistema de conversin,
llamado cdigo gentico, que se puede utilizar para deducir la
primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas
modificaciones durante la transcripcin del ADN no siempre
permiten que esta conversin pueda hacerse directamente.
Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena
oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura
primaria de una protena son covalentes: son los enlaces
peptdicos.

Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la
cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de
hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los
puentes de hidrgeno se establecen entre los grupos -CO- y -NHdel enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es
capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por
tanto, ms estables.

Hlice alfa

Protenas
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias
a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo
-NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido
que le sigue.

Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s

misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de
cada aminocido se adopta una conformacin denominada hlicea.
Esta estructura es peridica y en ella cada enlace peptdico puede
establecer dos puentes de hidrgeno, un puente de hidrgeno se
forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en
posicin n y el grupo -CO- del enlace peptdico del aminocido
situado en posicin n-4. El otro puente de hidrgeno se forma entre
el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el grupo
-NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada
vuelta de la hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.
Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte
externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos
estricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar a
cualquier aminocido, a excepcin de la prolina, cuyo Ca no tiene
libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este

Protenas
motivo, laprolina suele
conformacin en hlicea.

determinar

una

interrupcin

en

la

Los aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la

hlice a porque los enlaces de hidrgeno pierden importancia
frente a las interacciones electrostticas de atraccin o repulsin.
Por este motivo, la estructura en hlicea es la que predomina a
valores de pH en los que los grupos ionizables no estn cargados.

Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo
que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin
espacial denominada estructura b, que suele representarse como
una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los
aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la
izquierda del esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras
b de distintas cadenas polipeptdicas o bien las estructuras b de
distintas zonas de una misma cadena polipeptdica pueden
interaccionar entre s mediante puentes de hidrgeno, dando lugar
a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u
hojas b.
Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b
resultante es paralela, y si las estructuras b tienen sentidos
opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.

Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta,
a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados
giros beta. Son secuencias cortas, con una conformacin
caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la
cadena principal de un polipeptidoAminocidos como Asn, Gly y
Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo a o b) aparecen
con frecuencia en este tipo de estructura. La conformacin de los
giros b est estabilizada generalmente por medio de un puente de
hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro b.

Hlice de colgeno

Protenas
Es una variedad particular de la estructura secundaria,
caracterstica del colgeno. El colgeno es una importante protena
fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con funcin
estructural ya que es particularmente rgida.
Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin
peridica de gruposde tres aminocidos. El primer aminocido de
cada grupo es Gly, y los otros dos sonPro (o hidroxiprolina) y un
aminocido cualquiera: -(G-P-X)-.

La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento

peculiar del colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin
cadena lateral, permite la aproximacin entre distintas hlices, de
forma que tres hlices levgiras se asocian para formar un
helicoide dextrgiro.

Lminas beta o lminas plegadas

Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y
se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de
hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan
en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la
estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada
por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el
mismo sentido) o antparalelas (que corren en direcciones
opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de
hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y
plegada, a la manera de un acorden.

Protenas

Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de
todos los tomos que componen la protena, concepto equiparable
al de conformacin absoluta en otras molculas. La estructura
terciaria de una protena es la responsable directa de sus
propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los
distintos grupos funcionales determina su interaccin con los
diversos ligandos. Para las protenas que constan de una sola
cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se
puede obtener.
Tipos de estructura terciaria
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una
de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son
ejemplos el colgeno, la queratina del cabello o la fibrona de la
seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria
(hlices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir
a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

Protenas
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms
frecuentes, en las que no existe una dimensin que predomine
sobre las dems, y su forma es aproximadamente esfrica. En este
tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar,
hlice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.

Estructura cuaternaria
Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica,
es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que
tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o
monmeros que integran el oligmero y la forma en que se asocian
en el espacio para dar lugar al oligmero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias
cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un multmero, que
posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes.
Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no
covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones
hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena
constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un
homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un
heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes,
tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre
residuos de cistena situados en cadenas distintas.
La
figura
siguiente
hemoglobina.

corresponde

la

En protenas con estructura terciaria de tipo

fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la
asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La
miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de
hlice a enrolladas en una fibra levgira. La a-queratina del cabello
y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra
levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras

Protenas
que forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta
varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma
antiparalela.
Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo
globular se asocian para formar una estructura de tipo
cuaternario, los monmeros pueden ser:
o Exactamente
iguales,
como
en
el
caso
de
la
fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
o Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
o Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el
caso de la hemoglobina.
o Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados
forman una unidad funcional,como en el caso de
laaspartatotranscarbamilasa, un enzima alostrico con seis
subunidades con actividad cataltica y seis con actividad
reguladora.
La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la
protena y laseparacin de las subunidades a menudo conduce a la
prdida de funcionalidad.
Las fuerzas que mantienen
unidas las distintas cadenas
polipeptdicas son, en lneas
generales, las mismas que
estabilizan
la
estructura
terciaria. Las ms abundantes
son las interacciones dbiles
(hidrofbicas,
polares,
electrostticas y puentes de
hidrgeno), aunque en algunos
casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se
mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los
monmeros se realiza de forma espontnea, lo que indica que el
oligmero presenta un mnimo de energa libre con respecto a los
monmeros.

Protenas
PROPIEDADES DE PROTENAS
ESPECIFICIDAD

La especificidad se refiere a la funcin de las protenas (es decir, su

importancia biolgica); cada una lleva a cabo una determinada
funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio
en la estructura de la protena puede significar una prdida de la
funcin.
Las protenas son empleadas por el organismo para la
estructuracin de los tejidos y como material de repuesto de los
tejidos que se van gastando en el desarrollo de la vida (recambio
de protenas). Juegan un papel energtico, pero menos importante
que el de las grasas o carbohidratos.
DESNATURALIZACION (alteracin de la estructura espacial)

La funcin biolgica de las protenas depende de su estructura

tridimensional (prdida de la estructura terciaria), tambin
denominada conformacin nativa cuando est intacta.
Cualquier cambio que suponga una alteracin de esta
conformacin, como sucede, por ejemplo, cuando se rompen los
enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, afecta
a la funcionalidad biolgica de la protena. Este proceso recibe el
nombre de desnaturalizacin y puede ser reversible (si los
factores responsables han actuado con escasa intensidad y
durante poco tiempo) o irreversible. En el primer caso es posible
recuperar la conformacin nativa cuando cesa la accin de los
factores que han producido su desnaturalizacin, proceso conocido
como renaturalizacin.
Habitualmente,
irreversible.

sin

embargo,

la

desnaturalizacin

Entre los factores que pueden provocar la

desnaturalizacin proteica se encuentran:

suele

ser

Protenas
Variaciones de presin
Aumento de temperatura (agentes fsicos)
Variaciones de pH
Cambios en la concentracin salina (agentes qumicos).
Cambios en la temperatura, ejemplo el efecto del calor sobre
la clara de huevo es evidente cuando lo cocemos o fremos.

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos
criterios: su composicin qumica, su estructura y sensibilidad,
su solubilidad una clasificacin que engloba dichos criterios
es:
Globulares
Holoprotenas o protenas

Fibrosas

Glucoprotenas
Heteroprotenas o protenas
conjugadas

Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Cromoprotenas

Protenas
Globulares
Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando
grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos
hidrfilos hacia afuera.Algunos tipos son:
Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena(cebada)
Fibrosas
Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas
y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y
en disoluciones acuosas.
Algunas protenas fibrosas son: Colgenos, queratina.
Elastinas, fibrolinas.
Heteroprotenas o protenas conjugadas
Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin
protenica y por un grupo no protenico, que se denomina
grupo prosttico.
Glucoprotenas
Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al
40%) y una fraccin proteica unidas por enlaces covalentes.
Las principales son las mucinas de secrecin como las
salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las
membranas celulares.
Ribonucleasa,Hormona
luteinizante,Anticuerpos,Mucoprotenas.
Lipoprotenas
Son complejos macromoleculares esfricos formados por un
ncleo que contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y

Protenas
triglicridos) y una capa externa polar formada por
fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas).
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:
Lipoprotenas de alta densidad
Lipoprotenas de baja densidad
Lipoprotenas de muy baja densidad
Nucleoprotenas
Son protenas estructuralmente asociadas con un cido
nucleico (que puede ser ARN o ADN).
Su caracterstica fundamental es que forman complejos
estables con los cidos nucleicos, a diferencia de otras
protenas que slo se unen a stos de manera transitoria.
Cromoprotenas
Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una
sustancia coloreada, por lo que reciben tambin el
nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo
prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos y no
porfirinicos.
FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS
Gracias a su gran hetereogeneidad estructural, las protenas
asumen funciones muy variadas. Describir las funciones de las
protenas equivale a describir en trminos moleculares todos los
fenmenos biolgicos. Podemos destacar las siguientes:
Funcin enzimtica. La gran mayora de las reacciones metablicas
tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza
proteica especfico para cada reaccin. Estos biocatalizadores
reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las protenas
son enzimas.

Protenas
Funcin hormonal. Las hormonas son sustancias producidas por
una clula y que una vez secretadas ejercen su accin sobre otras
clulas dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son
de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn (que regulan
los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipfisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que
regula el metabolismo del calcio).
Reconocimiento de seales qumicas. La superficie celular alberga
un gran nmero de protenas encargadas del reconocimiento de
seales qumicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda).
Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de
anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los
ligandos que reconoce el receptor (hormonas y neurotransmisores)
son, a su vez, de naturaleza proteica.
Funcin de transporte. En los seres vivos son esenciales los
fenmenos de transporte, bien para llevar una molcula
hidrofbica a travs de un medio acuoso (transporte de oxgeno o
lpidos a travs de la sangre) o bien para transportar molculas
polares a travs de barreras hidrofbicas (transporte a travs de la
membrana plasmtica). Los transportadores biolgicos son
siempre protenas.
Funcin estructural. Las clulas poseen un citoesqueleto de
naturaleza proteica que constituye un armazn alrededor del cual
se organizan todos sus componentes, y que dirige fenmenos tan
importantes como el transporte intracelular o la divisin celular. En
los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los
vertebrados, las fibras de colgeno forman parte importante de la
matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia
mecnica tanto a la traccin como a la compresin
Funcin de defensa. La propiedad fundamental de los mecanismos
de defensa es la de discriminar lo propio de lo extrao. En
bacterias, una serie de protenas llamadas endonucleasas de
restriccin se encargan de identificar y destruir aquellas molculas
de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura
de
la
derecha).
En
los
vertebrados
superiores,
las

Protenas
inmunoglobulinas se encargan de reconocer molculas u
organismos extraos y se unen a ellos para facilitar su destruccin
por las clulas del sistema inmunitario
Funcin de movimiento. Todas las funciones de motilidad de los
seres vivos estn relacionadas con las protenas. As, la contraccin
del msculo resulta de la interaccin entre dos protenas, la actina
y la miosina. El movimiento de la clula mediante cilios y flagelos
est relacionado con las protenas que forman los microtbulos
Funciones de reserva. La ovoalbmina de la clara de huevo, la
lactoalbmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la
hordena de la cebada, constituyen una reserva de aminocidos
para el futuro desarrollo del embrin.
Funciones reguladoras. Muchas protenas se unen al DNA y de esta
forma controlan la transcripcin gnica. De esta forma el
organismo se asegura de que la clula, en todo momento, tenga
todas las protenas necesarias para desempear normalmente sus
funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de
un complejo mecanismo de regulacin desempeado por protenas
como la ciclina
Otras funciones. Los fenmenos de transduccin (cambio en la
naturaleza fsico-qumica de seales) estn mediados por
protenas. As, durante el proceso de la visin, la rodopsina de la
retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotn luminoso (una
seal fsica) en un impulso nervioso (una seal elctrica) y un
receptor hormonal convierte una seal qumica (una hormona) en
una serie de modificaciones en el estado funcional de la clula.

Funcin
homeosttica.-Las
protenas
funcionan
como
amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH
interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como
funcin homeosttica de las protenas.
Contraccin muscular.-La contraccin de los msculos travs
de la miosina y actina es una funcin de las protenas
contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas

Protenas
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la
contraccin de los msculos.
En la funcin contrctil de las protenas tambin est
implicada la dineina que est relacionada con el movimiento
de cilios y flagelos.
DIGESTIN DE PROTENAS
Consiste en su degradacin, a travs de un proceso de
hidrlisis, a polipptidos ,tripptidos y dipptidos y finalmente
aminocidos.
Hay dos clases de enzimas digestivas proteolticas
(proteasas),
con
diferentes
especialidades
para
los
aminocidos que forman el enlaces peptdicos que se va a
hidrolizar.

ENDOPEPTIDASAS:

EXOPEPTIDASAS:

Hidrolizan
enlaces
peptdicos
situados
en el interior de la
protena
atacada.
Son
las
primeras
enzimas en actuar y
dan
un
nmero
mayor
de
fragmentos
de
menor tamao.

Rompen enlaces de
los extremos de la
protena. Catalizan la
hidrlisis de enlaces
peptdicos, uno a la
vez,
desde
los
extremos
de
los
pptidos

Protenas

Endopeptidasas

Exopeptidasas

Pepsina

Carboxipeptidasas
A, B

Tripsina

Aminopeptidasas

Quimotripsina

Dipeptidasas

Elastasa

Tripeptidasas

Principales enzimas digestivas de las protenas

y rganos que las secretan:

Protenas
La digestin de las protenas se da en 3 Fases:
Comienza en el estmago.
Contina de manera importante en el intestinal
Finaliza dentro del enterocito.
La digestin en el intestino delgado
La digestin proteica en el intestino (duodeno y yeyuno) se
inicia intraluminalmente, gracias a las enzimas liberadas por
el pncreas, y contina a nivel de las clulas de la mucosa
intestinal, que contienen tambin enzimas proteolticas. Las
protenas que van a sufrir la digestin incluyen no solamente
las de origen exgeno sino tambin las que proceden de las
diferentes secreciones digestivas y la descamacin de las
clulas de la mucosa. La fraccin endgena puede constituir
hasta el cincuenta por ciento del total cuando la ingesta
proteica no sea importante (por ejemplo, la proteica endgena
puede estar 90 y 65 g/ da siendo la ingesta de 75 100 g/
da).

Protenas

AMILOIDOCIS
ALZHEIMER

ENFERMEDAD

DE

La paciente era una mujer de 35 aos cuyos primeros

sntomas de estreimiento y clico abdominal Haban
aparecido 4 aos antes. Posteriormente estos episodios de
una semana de duracin se tornaron ms graves , alternando
periodos de estreimiento y diarrea .Hace 3 aos la paciente
no sinti una grabe quemadura en el pie pero actualmente
tiene sensacin de Ardor en las piernas .el anlisis de una
biopsia de pie revelo la existencia de una sustancia amiloidea
en Los msculos erectores del pelo y de las paredes de los
pequeos vasos .
PREGUNTAS:
1. QUE ES EL AMILOIDE? COMO SE DETECTA?
2. QUE TIPO DE AMILOIDE EXISTE EN ESTE CASO?
3. COMO SE RELACIONA LA AMILOIDOCIS CON LA
ENFERMEDAD DE ALZHEIMER
4. CUALES SON LAS CONSECUENCIAS DEL DEPOSITO DE
SUSTANCIA AMILOIDE EN EL CASO DE ENFERMDAD DE
ALZHEIMER?
5. ES POSIBLE PREVENIR LA AMILOIDOCIS HEREDITARIA?

DESARROLLO

Protenas
1.-Es un sndrome caracterizado por el deposito extracelular y
la progresiva acumulacin de una material proteinaceo fibrilar
denominado amiloideo, La sustancia amiloide es gran parte
una protena ms que un carbohidrato el diagnostico de
amiloidocis se basa En la reaccin de depsitos amiloides
extracelulares con el coloranteRojo Congo . Este forma un
producto que observado en el microscopio De luz polarizada
posee un color verde tambin muestra este color verde las
protenas fibrosas
dispuestas en lamina beta plegadas
antiparalelas la mayor parte del amiloide posee esta
estructura de lmina beta antiparalelas.
2.-Tipo

de amiloidea :en este caso el amiloidea est

constituido por una forma mutada De una protena srica que
en principio fue denominada prealbumina . Este protena se
acumula En las polineuropatias familiares de tipo uno y dos ,
la prealbumina fue llamada as por que procede a
la
migracin de la albumina en la electroforesis del suero .La
prealbumina no est en absoluto relacionado con la
albumina , la literatura ms reciente se refiere a la
prealbumina como transtiretina debido a que es una protena
de transporte de la tiroxina y del retinol ( vitamina A ) , NO
TODO el amiloide est compuesto por transtiretina ni siquiera
en las amiloidocis hereditarias .
3.-El

amiloide en la enfermedad hereditaria del Alzheimer: el

beta amiloide (4,2kDA)Se acumula en el cerebro de
pacientes con sndrome de down o con enfermedad de
Alzheimer. El beta amiloide es un poli pptido de solo 39 a 43
aminocidos y es un productor proteoltico de La PPA . El gen
para la PPA se localiza en el cromosoma 21 en un locus
asociado con la enfermedad Familiar de Alzheimer. El poli
pptido beta amiloide se encuentra cerca del lado sistlico y
N-terminal
del residuo 695 PPA de mayor tamao, una
protena transmenbranosa .Aproximadamente entre el 10 % y
20% de Casos de Alzheimer son hereditarios. Se han hallado

Protenas
mutaciones asociadas a la enfermedad de Alzheimer cerca de
ambos extremos del pptido beta-amiloide , lo cual sugiere
que podran favorecer El proceso proteoltico que elimina el
pptido beta amiloide de la PPA , la gentica en la
enfermedad de Alzheimer hereditaria es compleja y nose
conoce completamente por ejemplo : es problale que una
mutacin en cromosoma 19 este asociado con la aparicin
tarda de la enfermedad hereditaria este gen Puede codificar
el alelo E4 de la apoliproteina E ( protena asociada al
transporte de lpidos en la sangre presente tambin en el
cerebro donde se asocia a placas de Alzheimer . Los depsitos
amiloides de la amiloidosis presumiblemente adquirida estn
constituidos tambin por distintas protenas.

4.-Las protenas de la subunidad son en un principio modificas

gentica proteolticamente .La formacin de fibrillas se asocia
amenudeo a la polimerizacin de un fragmento proteico
menos Soluble pero pequeo. Los amiloides depositados no
son eliminados si no que siguen acumulndose. Hasta que
interfieren con la estructura y funcin normal de tejidos
concretos. La misma mutacin Puede afectar a diferentes
tejidos en distintos parientes o tipos tnicos por consiguiente
son otros genes Los que determinan que tejido resultara
afectado. Una enfermedad concreta se localiza en un tejido
como el cerebro, algunas enfermedades son sistmicas Y
pueden afectar al sistema nervioso, riones, corazn ,
intestino , ojos , piel , tiroides y otros tejidos.

5.PREVENCION DE LA AMILOIDOCIS HEREDITARIA:

Protenas
Es posible prevenir algunas casos de poli neuropata amiloide
familiar mediante asesoramiento gentico .se dispone de
sondas de ADN para detectar el gen de la trasntiretina antes
de que se produzca la enfermedad clnica y antes de la edad
de reproduccin.
Estas protenas se limitan en aquellas individuos que cuentan
con parientes afectados . la amiloidosis hereditaria son
relativamente poco frecuente.

Conclusiones

Protenas
Las protenas mantienen su estructura primaria, segn la
forma que adoptan a partir de estala estructura pude ser
secundaria, terciaria (espacial), cuaternaria.
Se

describi

clasificacin
propiedades

las
de

funciones,
las

las

protenas.

tenemos

la

propiedades

en

la

que

en

desnaturalizacin

la
las
y

especificidad, funciones como enzimtica, hormonal, de

transporte, etc.

Se conoci la digestin de las protenas en nuestro

organismo, as como las 3 faces que presenta: la primera
que Comienza en el estmago, Contina de manera
importante
enterocito.

en

el

intestinal

Finaliza

dentro

del

Protenas

Referencias
bibliogrficas

Estructura,
propiedades
de
protenas.
Disponible
http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

MONGOTMERY, R. Bioqumica Casos

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f

Textos.

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Editorial