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David Rodriguez Rodriguez

David Rodriguez Rodriguez


ENZIMAS QU SON Y PARA QU SIRVEN.
1. Por qu las reacciones de hidrlisis siempre son exergnicas?
Debido a que el aumento de entropa que es necesario para la reaccin
hidrolitica
2. Qu relacin tiene el G con la con la constante cintica de una
reaccin?
El valor de la magnitud no representa la variacin real de la energa ya
que es muy difcil que se d esto en condiciones estandar
3. Cules son los rdenes de magnitud de velocidad de las enzimas y de
los catalizadores qumicos?
Catalizadores qumicos 1x106 a 1x107 y los enzimticos cercanas a
1x1018
4. Escribe el esquema de reaccin completo propuesto por Michaelis y
Menten.

5. Represente de manera grafica en el pizarrn la ecuacin de michaelismenten

`
6. Cul es la definicin de la constante cataltica?
Kcat es una combinacin de constantes catalticas en las diferentes
etapas de la enzimas
7. En el artculo se habla de que la velocidad de las enzimas tambin
depende de su funcin menciona un ejemplo de una enzima rpida y
otra muy lenta. Cules eran estas dos enzimas?
Acetil colina estereasa es una de las enzimas mas rpidas lisozima una
de las mas lentas
8. Qu implica que una reaccin enzimtica tenga una constante de
michaelis baja?

David Rodriguez Rodriguez


Cuando la concentracin de sustrato es muy pequea comparada con la
constante de Michaelis, el trmino [S]/Km es despreciable frente a la
unidad en el denominador
9. Cules son los dos mecanismos de regulacin enzimtica comparados
en el artculo?
Regulacin en cascada y regulador covalente
10.Por qu se le llama enzima honoraria a la hemoglobina?
Debido a que se toma como referencia para explicar el efecto alosterico
11.Cul es la diferencia ente el alosterismo K y el V?
el alosterismo K, consiste en que la enzima alostrica presenta
cooperatividad en la unin de sustrato y los efectores alteran la afinidad
de la enzima por el sustrato, pero no modifican la velocidad mxima y el
alosterismo V es menos frecuente, y consiste en que el sustrato se une
a la enzima sin cooperatividad y los efectores modifican la constante
cataltica y, por tanto, la velocidad mxima.
12.Qu es la modificacin covalente y como se da?
Consiste en un mecanismo alosterico, la enzima puede variar de dos
estados: uno activo y otro inactivo. Pero se diferencian en que uno de
ellos posee un grupo unido covalentemente, mientras que el otro estado
no presenta este grupo.
13.Menciona el ejemplo que da el artculo de modificacin covalente?
En el artculo se presenta el ejemplo de la fosforilacin, que consiste el
aadir a la enzima un grupo fosfato, que esterifica un hidroxilo de la
cadena lateral de serina y realiza un cambio debido a la modificacin
covalente
14.Cul mecanismo de regulacin es el ms complejo y por qu?
La modificacin covalente es el mecanismo de regulacin ms complejo
de los existentes porque depende del grupo que se a aada y vara
segn los enlaces que se formen y su velocidad varia por la cantidad de
enzimas en el complejo enzimtico
15.Qu es la amplificacin en relacin con los mecanismos de regulacin
de una enzima?
La amplificacin hace referencia a la concentracin mnima de efector
que puede actuar. Hay que tener en cuenta que, de ordinario, las
enzimas se encuentran a concentracin bastante ms baja que la de sus
sustratos. Pues bien, las enzimas auxiliares tienen como sustrato a otra
enzima, por lo que su concentracin puede ser bajsima.
16.Qu es la multimodulacin enzimtica?
Es cuando una enzima permite ms de un mecanismo de regulacin
17.En qu se basa la especificidad de una enzima?
En que cada enzima pose un sitio activo con un espacio en el que solo
puede interaccionar un sustrato especifico, y solo tiene los tomos que
interactan creando distintos enlaces con el sustrato
18.Qu es una reaccin enzimtica acoplada y para qu se utiliza?
Es utilizada como sustrato uno de los productos enzima y deriva en un
producto de fcil deteccin

David Rodriguez Rodriguez


19.Cules son algunos de los inconvenientes que menciona el artculo
sobre el uso de las enzimas a nivel industrial?
En primer lugar se encuentra el costo de las enzimas comparndolo con
los costos de los catalizadores qumicos, en segundo lugar la utilidad a
alta temperatura y valores extremos de ph, y como ultimo la
recuperacin de la enzima.
20.Qu es la inmovilizacin de enzimas y para qu sirve?
Es la enzima adherida a algn tipo de matriz para su fcil control y
manejo adems de su recuperacin
21.Cules son los 3 tipos de inmoviliacin?
Por adsorcin en los soportes indicados
Por unin covalente a polmeros sintticos o naturales
Por encapsulacin que permita le entrada y salida de sustrato y
productos pero sin la salida de la enzima
22.Qu es la ingeniera de enzimas y cul es su principal herramienta?
Su principal herramienta es alterar secuencias de las enzimas mediante
el uso de herramientas biomoleculares