PROTEINAS ESTRUCTURA

Estructura[editar]
Artculo principal: Estructura de las protenas

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentan una
disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones
como temperatura o pHpierde la conformacin y su funcin, proceso denominado
desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por
la secuencia de aminocidos.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de
organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura cuaternaria

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Nivel de dominio.

A partir del nivel de dominio solo las hay globulares.

Propiedades de las protenas[editar]

Dos son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la funcin de las
protenas:

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de

pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando
electrones) o como bases (aceptando electrones).

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en

la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga
negativa y viceversa.

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por
su estructura primaria.

Estabilidad: La protena debe ser estable en el medio donde desempee su funcin.

Para ello, la mayora de protenas acuosas crean un ncleo hidrofbico empaquetado.
Est relacionado con su vida media y el recambio proteico.

Solubilidad: Es necesario solvatar la protena, lo cual se consigue exponiendo residuos

de similar grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y
cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y
el pH se pierde la solubilidad.

Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a sus caractersticas qumicas:

Desnaturalizacin[editar]
Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en

la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, lasolubilidad de
las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se
debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena
adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre
completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a
grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al

alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo
la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no
afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de
que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.
Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse
la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto
de calor sobre las queratinas del pelo.10

Determinacin de la estabilidad proteica[editar]

La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de
otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de
estabilidad termodinmica cuando podamos hacer la diferencia de energa entre el estado
nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de
desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado que la protena
desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos diferenciar energticamente la protena nativa
del estado de transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que da lugar
al estado final. En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede hablar de estabilidad
cintica, puesto que el proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante. Se
ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante,
aunque es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica.
La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas. La nica
de ellas que mide directamente los parmetros energticos es lacalorimetra (normalmente en
la modalidad de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la cantidad de calor que
absorbe una disolucin de protena cuando es calentada, de modo que al aumentar la
temperatura se produce una transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que
lleva asociada la absorcin de una gran cantidad de calor.
El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en el estado nativo
y en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia
de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja y
la resonancia magntica nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir
para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas
que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen
uso de agentes qumicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de
guanidinio,alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin del agente utilizado con

la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las tcnicas que han emergido en el
estudio de las protenas es la microscopa de fuerza atmica, sta tcnica es cualitativamente
distinta de las dems, puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con molculas
individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del trabajo necesario para
desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro
extremo fijo a una superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicaciones biomdicas y
biotecnolgicas. As, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinsonestn relacionadas con
la formacin de amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de
estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de frmacos que desestabilizaran las
formas amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez
ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben
presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un
tiempo de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano.
Su uso en las aplicaciones biotecnolgicas se dificulta debido a que pese a su extrema
eficacia cataltica presentan una baja estabilidad ya que muchas protenas de potencial inters
apenas mantienen su configuracin nativa y funcional por unas horas.