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PRCTICA 5
IDENTIFICACION DE ENLACES PEPTDICOS
1.

Introduccin

Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las denominadas protenas.
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce y tienen tanto actividad cida como
propiedad bsica y presentan actividad ptica. Qumicamente son cidos carbnicos con, por lo
menos, un grupo amino por molcula.
En la naturaleza existen unos 20 aminocidos que pueden ser codificados por el ADN
humano. Cada uno de ellos tiene una estructura qumica diferente, pero tienen en comn, un
grupo carboxilo y un grupo amino (excepto la prolina que tiene un grupo imino) unidos al
denominado carbn quiral (excepto la glicina).
La frmula general para los 20 L- alfa aminocidos, a pH fisiolgico, es la siguiente:

El trmino "protena" proviene de la palabra griega proteous, que significa primero. Las
protenas son los compuestos bioqumicos ms abundantes en los seres vivos. Son
verdaderamente especiales por ser las sustancias centrales en casi todos los procesos
biolgicos y son polmeros de aminocidos unidos mediante un enlace peptdico. El enlace
peptdico es un enlace formado por un grupo carboxilo (COOH) de un aminocido con un grupo
amino de otro aminocido. El compuesto formado es denominado pptido. As se pueden ir
formando nuevos enlaces peptdicos, dando lugar a cadenas ms largas que constituyen
tripptidos, oligopptidos polipptidos y luego protenas. Una protena difiere de otra en cuanto al
nmero, tipo y secuencia de aminocidos que la conforman.
A primera vista podra pensarse en las protenas como polmeros lineales de aminocidos
unidos entre s por medio de enlaces peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal de
aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene
determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de
aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados. La conformacin espacial de una
protena se analiza en trminos de estructura secundaria y estructura terciaria. La estructura
secundaria es el plegamiento que la estructura primaria adopta gracias a la formacin de
puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. La estructura terciaria, en
cambio, se refiere a la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena.
La asociacin de varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de organizacin, la
llamada estructura cuaternaria. Por ltimo, la asociacin de protenas con otros tipos de
biomolculas para formar asociaciones supramoleculares con carcter permanente da lugar a la
estructura quinaria.

Las protenas presentan numerosas funciones. Por ejemplo, casi todas las enzimas estn
compuestas de estructuras proteicas. Las enzimas son los catalizadores que permiten que
ocurran casi todas las reacciones qumicas en los seres vivos. La vida, como la conocemos no
sera posible sin las enzimas. Junto con los lpidos, las protenas son los componentes
estructurales de las membranas celulares. Las protenas de las membranas ayudan a transportar
sustancias a travs de la doble capa lipdica y trabajan como sitios receptores de los
neurotransmisores y de las hormonas. Las protenas son responsables del soporte estructural y
del movimiento del cuerpo humano. El tejido conectivo est compuesto de fibras proteicas
fuertes que ayudan a unir la piel y el hueso. Los tejidos musculares estn compuestos de
protenas que se contraen; los huesos se mueven por msculos que se contraen. Otras
funciones de las protenas incluyen el transporte y almacenamiento de iones y molculas; por
ejemplo, transportar el oxgeno de los pulmones a las clulas (hemoglobina). Numerosas
hormonas, agentes de comunicacin qumica, son estructuras proteicas. Una de las lneas de
defensa ms importantes contra los agentes infecciosos son las protenas denominadas
inmunoglobulinas.
2.

Objetivos
Que el estudiante:
Comprenda la estructura, propiedades, funciones y clasificacin de los aminocidos,
pptidos y protenas.
Conozca y demuestre pruebas que identifiquen aminocidos y protenas as como su
utilidad.
3. Materiales y equipo

Tubos de ensayo

Gradilla

Guantes

Solucin de ovoalbmina al 10%

Agua destilada

Reactivo de Biuret

Pipetas de 1 ml

Gomas para pipetas

Goteros

4. Procedimiento
1. Reaccin de Biuret

El nombre de la reaccin procede del compuesto coloreado formado por la condensacin de dos
molculas de rea con eliminacin de amonaco. Esta reaccin est dada por aquellas
sustancias cuyas molculas contienen dos grupos carbamino (-CO.NH) unidos directamente o a
travs de un solo tomo de carbono o nitrgeno. El reactivo de Biuret contiene Cu2SO4 en
solucin acuosa alcalina (gracias a la presencia de NaOH o KOH). La reaccin se basa en la
formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos.
Esta ltima reaccin provoca un cambio de coloracin: violeta prpura o violeta rosado. Debe
sealarse que el color depende de la naturaleza de las protenas; protenas y pptidos dan un
color rosado; la gelatina da un color azul.
Procedimiento:
- Tomar y rotular tres tubos de ensayo diferentes (1, 2 y 3).
- En cada uno de ellos deposite 2 ml de solucin de ovoalbmina 10%, 2 ml leche y 2 ml orina,
respectivamente.
- Luego aada 2 ml del reactivo de Biuret.
Anote los resultados en su cuaderno en la tabla No. 1 en el formato que aparece al final de la
prctica.
TABLA 1: Resultados de Biuret
Muestra

Cambios observados

Clara de Huevo
Leche
Orina

Bibliografa
1.

Quines, Z. 2004. Identificacin de Carbohidratos y Protenas. Prctica de Laboratorio.


Departamento de Ciencias Fisiolgicas. Departamento de Medicina. PUCMM. Repblica
Dominicana.

2.

Ruiz-Robleto, J. 2008. Identificacin del Enlace Peptdico por Reacciones Qumicas.


Prcticas de Laboratorio. Facultad de Ciencias Mdicas y de la Salud, UMG. Guatemala.

3.

Identificacin de Carbohidratos y Protenas. 2008. Prctica de Laboratorio. Facultad de


Ciencias Mdicas y de la Salud, UMG. Guatemala.