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UNIVERSIDAD AUTNOMA DE SINALOA

Facultad de Medicina
Asignatura: Bioqumica general
Profesor: Josu Camberos Barraza
Curso acadmico 2015-2016

MATERIA VIVA, AMINOCIDOS Y


PROTENAS, ENZIMAS

Alumna: Iliana Gpe. Ramrez Aispuro


Grado: 1 Grupo: 13
Fecha de presentacin: 03/12/15
Email: Aispuroiliana@gmail.com

NDICE
INTRODUCCIN.1
1. COMPOSICIN Y ORGANIZACIN DE LA MATERIA VIVA..2
1.1. Clasificacin de la materia viva.
...2
1.2. Caractersticas de la materia
viva.2
1.3. Componentes de la materia
viva...............3
2. AMINOACIDOS Y PROTEINAS...5
2.1.

In

bipolar.6
2.2.

Clasificacin

aminocidos................7
2.3.

Clasificacin

de

protenas.7
2.4.

Niveles

estructurales

de

naturalizacin

de

las

protenas.8
2.5.
Desnaturalizacin..8
2.6.

Digestin

de

protenas...9
2.6.1

Digestin

gstrica

jugo

gstrico..9
2.6.2.

Digestin

pancretica

jugo

pancretico10
2.6.3.
intestinal...............................................................................................11

Digestin

2.7.

Absorcin

de

los

productos

de

la

digestin

de

las

protenas..11
2.8.

Estado

dinmico

de

las

protenas12
2.9.

Intercambio

de

aminocidos

entre

los

diferentes

rganos.

...12
2.10.

Transaminacin.

12
2.11.

Desaminacin...

.13
2.12.
Transadesaminacin.13
2.13.

Descarboxilacin...

13
2.14.

Biosntesis

de

los

aminocidos.

.13
2.14.1.

Ciclo

de

la

urea...14
2.14.2. Sntesis de urea..
..14
2.14.3.

Reacciones

del

ciclo

de

la

urea..

.14
2.15.

Aminas

de

importancia

biolgica.15
2.15.1.
Histamina.15
2.15.2.

Acido

...16

g-aminobutrico

(GABA)

2.15.3.

Catecolaminas

(dopaminas,

noradrenalina

adrenalina)

..16
2.15.4.

Hormona

Tiroideas..16
2.15.5.
Melatonina...16
2.15.6.
Serotonina17
2.15.7.
Creatina...17
3. ENZIMAS.17
3.1.

Funciones

de

las

enzimas18
3.2.

Funciones

que

no

realizan

las

enzimas..18
3.3.

Partes

del

sistema

enzimtico.19
3.4.

Sitio

activo....20
3.5.

Clasificacin

de

enzimas.20
3.5.1.

Segn

la

reaccin

que

catalizan...

20
3.5.2.

Segn

su

localizacin............21
3.6.

Cintica

enzimtica.22
3.6.1.

Hiptesis

Michaelis...............22

de

3.6.2.

Accin

de

inhibidores23
CONCLUSIN....24
BIBLIOGRAFIA.....25

INTRODUCCIN

En el presente ensayo se abordarn temas de importancia tales como la materia viva,


aminocidos, protenas y enzimas. Se suele definir un ser vivo como aquel que tiene una
estructura compleja, se nutre, se relaciona y se reproduce, sin embargo sabemos que
estamos compuestos por biomolculas y bioelementos.
La propiedad ms importante que tenemos de los seres vivos es, quiz, nuestra
complejidad y alto grado de organizacin. Cada una de las nuestros componentes como
seres vivos que somos cumple un propsito o funcin especficos. Tenemos la capacidad
de extraer y transformar energa de otras materias para as nutrirnos, recibimos y creamos
respuestas a estmulos del ambiente externo para as relacionarnos y adems perpetuarnos
por generaciones.
protenas son compuestos que intervienen en los procesos reproductivos, formados por
aminocidos que contienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno (CHON), los cuales
tienen funciones de formacin, mantenimiento y recuperacin de tejidos y adems
participan en mltiples compuestos como hormonas, anticuerpos, membranas fetales. su
gran importancia biolgica reside, ms que en su abundancia en la materia viva, en el
elevado nmero de funciones biolgicas que desempean, en su gran versatilidad funcional
y sobre todo en la particular relacin que las une con los cidos nucleicos, ya que
constituyen el vehculo habitual de expresin de la informacin gentica contenida en stos
ltimos.
Las enzimas son polmeros de aminocidos, las cuales se encuentran en todos los seres
vivos y que desde el punto de vista bioqumico son protenas que poseen una capacidad
asombrosa para acelerar reacciones qumicas de sntesis y degradacin de compuestos.
stas se distinguen por poseer tres caractersticas nicas: poder cataltico, especificidad y
regulacin, lo cual facilita los diferentes procesos biolgicos en todo tipo de vida.

1. COMPOSICIN Y ORGANIZACIN DE LA MATERIA VIVA

Primeramente como definicin tenemos que la materia viva es un conjunto de


tomos y molculas que forman una estructura material muy organizada y compleja, en la
que intervienen sistemas de comunicacin molecular que se relaciona con el ambiente con
un intercambio de materia y energa y tiene la capacidad de realizar funciones bsicas para
la vida: Nutricin, relacin y reproduccin.

1.1.

Clasificacin de la materia

La materia viva se clasifica en: materia no viva muerta (Partculas elementales,


tomos, compuestos y organelos), materia inerte (plstico, vidrio, metal) y materia viva
(clula, tejidos, rganos, sistemas y organismos), si la materia muerta se agrupa forman
una clula, que a su vez si un conjunto de clulas se une forma un tejido, los tejidos un
rgano, los rganos un sistema y estos ltimos un organismo de los cuales en conjunto
formamos las diversas poblaciones, comunidades, ecosistemas, etc.
Por definicin decimos entonces que un organismo vivo es material fisicoqumico
que tiene un alto grado de complejidad, que posee metabolismo y se autoperpetua a travs
del tiempo. Los organismos vivos somos identificados por nuestras funciones metablicas
y por nuestras caractersticas generales, entre las metablicas tenernos las reacciones
qumicas que hacen posible la vida y producen nuevos materiales y energa biolgicamente
til, cabe destacar que nuestras funciones metablicas tienen la capacidad de regular la
autoperpetuacin que permiten la supervivencia de los organismos, como individuos y
como especie a travs de la reproduccin, regulacin, adaptacin, etc., y en las
caractersticas generales son: que poseemos clulas, organizacin, transformacin de
energa, reproduccin, irritabilidad, homeostasia, crecimiento, desarrollo, adaptacin y
movimiento.

1.2. Caractersticas de la materia viva

La materia viva tiene caractersticas mediante las cuales se le considera que es


compatible con la vida porque este puede crecer y desarrollarse, intercambiar materia con
su ambiente externo, puede adaptarse al medio en que se encuentra y puede reproducirse y
procrear nuevas generaciones con las mismas caractersticas. Para que estas caractersticas
puedan cumplirse o concretarse existen 2 elementos capaces de generar vida, condiciones
2

que le otorgan a la materia el tener vida: dependen del tipo de elemento y el espacio en el
que este se encuentre, porque no es lo mismo esperar que una roca crezca, se reproduzca,
intercambie materia o se adapte al medio, a un perro, un gato, un humano que si es capaz
de cumplir con dichas caractersticas de vida. Existen aproximadamente 92 tomos
naturales, de los cuales solo 25 forman biomolculas que se necesitan para la vida, por lo
tanto estos elementos son denominados elementos biognicos. Un ejemplo es el agua, que
es el lquido ms abundante en la materia viva, de la cual el 97% es lquida y el 3% slida
o vapor, tan solo constituye del 85% al 95% del cuerpo en seres vivos, ya que poseemos la
capacidad o tenemos mecanismos que permiten la conservacin del agua como la piel y el
tegumento. Esta posee propiedades fisicoqumicas, pues tiene accin disolvente ya que es
el sitio donde ocurren reacciones qumicas en los seres vivos y nos permite transportar
sustancias, tiene elevada fuerza de cohesin porque acta como esqueleto hidrosttico y
procesador de sustancias, cuenta con un alto calor especfico que funciona como
termorregulador pues el calor que se desprende de los procesos metablicos no se acumula
en el sitio donde se originan, posee una elevada fuerza de adhesin y conductividad
trmica que funcionan como transporte en procesos de capilaridad y termorregulador en
procesos de refrigeracin respectivamente.

1.3. Componentes de la materia viva


La materia viva se compone de bioelementos, biomolculas y las fuerzas los unen
(enlace covalente, interacciones dbiles: carga-carga, dipolo-dipolo, fuerza de van der
waals, enlaces de hidrogeno), los primeros se clasifican en: primarios que abundan en la
materia viva tales como el carbono, oxigeno, hidrogeno y nitrgeno, secundarios que estos
se encuentran de manera moderada en nuestro organismo como el azufre, fsforo, calcio y
magnesio, y oligoelementos que son escasos de los cuales cabe mencionar el hierro, silicio,
cobre y flor. As como los bioelementos, las biomolculas tienen una clasificacin:
biomolculas inorgnicas como las sales minerales y el carbono sin ser este ltimo el
principal elemento, estas biomolculas constituyen materia inerte y en la materia viva se
encuentran precipitadas (estado slido): como el fosfato de calcio en el esqueleto de los
vertebrados y disueltas en forma de iones que controlan todo en agua del cuerpo como
Na+, K+, Ca+, Mg+ (cationes) que abundan en el agua, Cl-, SO4, CO3, HCO3- (aniones)
que abundan dentro de las clulas, cabe resaltar que el catin ms importante del lquido
3

intracelular es el potasio, y anin ms importante el bicarbonato, mientras que en el liquido


extracelular son el sodio y cloro respectivamente, elemento o partcula disuelta en agua se
encuentran tambin asociadas a otras molculas orgnicas: como las fosfoprotenas,
fosfolpidos y fosfogliceridos, en una solucin acuosa las sales minerales principalmente
funcionan en el mantenimiento de la salinidad, regulacin de la osmosis, regulacin del pH
y la actividad enzimtica y molecular, recordando que las osmolaridad rige y controla a la
osmosis pues es cualquier molcula, por ejemplo K+ es el ms abundante en el lquido por
tanto proporciona mayor osmolaridad, pues como sabemos la osmosis esta determinada por
la sales minerales, ya que el agua se mueve de donde hay menos solutos a donde hay ms
agua y viceversa determinndolo de este modo las sales minerales, as como existen las
biomolculas inorgnicas, tambin hay orgnicas las cuales cuentan con glcidos, lpidos,
protenas y cidos nucledos que se encuentran en la materia viva.
Los glcidos dan la estructura, son biomolculas compuestas por carbono, hidrogeno
y oxigeno, se caracteriza por presentar al menos un grupo carbonilo (-C=O) que es el grupo
funcional de los carbohidratos y varios hidroxilo (OH) y son las molculas energticas
principales. Se clasifican en base al nmero de residuos de azcares que tiene el
carbohidrato (glcido) en: Monosacridos (que tienen un solo residuo de azcar) de los
cuales pueden ser simples y derivadas por ejemplo la fructuosa, galactosa y glucosa,
oligosacridos (que tienen de 2-10 residuos de azcar) como los disacridos lactosa,
maltosa y sacarosa, polisacridos (que tienen ms de 11 residuos de azcar) como el
glucgeno y el almidn.
Los lpidos son sustancias muy diferentes pero tienen algo en comn, no son solubles
en agua. Existen 2 grandes grupos de lpidos, aquellos que contienen cidos grasos
(saponificables, es decir, tienen la capacidad de producir jabn) y los que derivan del
isopropeno, este a su vez deriva del colesterol (insaponificables, es decir, que no producen
jabn).
Las protenas son las biomolculas orgnicas con mayor biodiversidad funcional
puesto que tienen la capacidad de acelerar reacciones qumicas, transportar sustancias,
permitir la contraccin muscular y participar en la defensa del organismo. Todas las
protenas se forman por aminocidos unidos en cadena, la funcin ms importante de las
protenas es formar enzimas, recordemos que estas son catalizadores biolgicos que en
otras palabras son aceleradores de las reacciones de nuestro cuerpo.
4

Los cidos nucleicos son las biomolculas ms importantes de la vida, son las
molculas de la herencia, es decir, se encargan de almacenar la informacin gentica, de su
transmisin a otras clulas vivas y su expresin. La informacin debe convertirse en
protenas funcionales de los seres vivos. El dogma de la biologa molecular consiste en que
el DNA replica o transcribe al RNA para que posteriormente este se traduzca en protenas.
Las funciones de las biomolculas orgnicas exclusivas de los seres vivos: los
glcidos son los encargados de dar energa, los lpidos de reservar energa, las protenas
sirven para el crecimiento y reparacin de tejidos, los cidos nucleicos permiten funciones
de reproduccin.

2. AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Las molculas de las protenas estn compuestas por carbono, hidrogeno, oxigeno y
nitrgeno. Se encuentran en plantas y animales y son esenciales para toda vida. Forman
estructuras de soporte y proteccin como: cartlago, piel, uas, pelo y msculo. Las
protenas estn constituidas por polmeros aminocidos (unidades monomricas).
Los aminocidos tienen 4 grupos funcionales de los cuales son 3 permanentes: el
grupo amino, carboxilo y tomo de hidrgeno y 1 no persistente: la cadena lateral. La
polimerizacin de aminocidos es la unin de un aminocido con otra para formar una
protena y la unin sucede entre el grupo amino de un aminocido y el grupo carboxilo en
una unin covalente. Las protenas pueden ser dobladas para crear formas intermedias de
tamaos y propiedades variables. Dos variantes principalmente controlan y regulan una
protena: el pH (6.5) y la temperatura (36C-37C), todas las protenas tienen distinto pH
pero la misma temperatura, por ejemplo a nivel duodenal hay un pH de 8 donde trabaja la
colescitocinina. Las protenas estn formadas por 20 aminocidos, todas las protenas estn
formadas por aminocidos pero no todos los aminocidos forman protenas. A ms de 60
residuos de aminocidos se les considera protena, pero tiene que contener especficamente
ms de 60 aminocidos. Las funciones de las protenas radica en la secuencia de acomodo
de los aminocidos, que les da una estructura diferente, por lo tanto su funcin es diferente,
la secuencia de aminocidos solo la conocen los cidos nucleicos. Los polmeros de
aminocidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el nmero que
contengan, el peso molecular se mide en Dalton o Kilo Dalton. Un alfa aminocidos
5

consiste en 1 tomo de carbono central, llamada carbono alfa, unido a un grupo amino, un
grupo cido carboxlico, un tomo de hidrgeno y un grupo R caracterstico habitualmente
llamado cadena lateral. Existen 4 grupos diferentes conectados entre s al tomo del
carbono alfa, los alfa aminocidos denominados quirales, es decir, que se encuentran en
posicin asimtrica, por ejemplo la glicina tiene como aminocido, tiene grupo carboxilo,
grupo amino, hidrgeno y cadena lateral de hidrgeno es aquiral, es decir es simtrico.
El grupo carboxilo (porcin cida del aminocido) se caracteriza por donar protones
fcilmente, en cambio el grupo amino (porcin bsica del aminocido) se caracteriza por
aceptar fcilmente protones. Entonces se habla de anfoterismo, la capacidad que tienen los
aminocidos de comportarse como cidos o bases (porque tienen grupos funcionales cidos
y bsicas) pero dependen de pH. El pH (normal 7.35-7.45) se determina por los iones de
H+ libres (la concentracin en el cuerpo de H+ es muy bajo), si sube la concentracin de
iones de H+ sube el pH y se hace cido y viceversa es bsico.

2.1. In bipolar
In zwwitterion es la forma ms comn de los aminocidos en el cuerpo. La carga
positiva se ubica en el nitrgeno como in amonio (NH+), lar carga negativa en los
oxgenos como anin carboxlico (COO-) debido a que las cargas de los aminocidos son
solubles en grasa y son anfteros. Las molculas con carbonos quirales pueden existir
como esteroismeros, molculas que solo se diferencian en la disposicin espacial de sus
tomos. Los esteroismeros tienen los mismos elementos acomodados en lugares
diferentes.
Los aminocidos tienen 2 tipos de configuracin que son: D: dextra rotatorio L: levo
rotatorio, estos rotan la luz polarizada a la derecha y a la izquierda respectivamente.
Solamente los L-aminocidos constituyen a las protenas, parece probable que la seleccin
L sobre la D fuese arbitraria, pero una vez realizada, se fij temprano en la historia
evolutiva. Se elige el ismero L porque este es ms soluble que el D.

2.2. Clasificacin aminocidos

Los aminocidos se clasifican por su obtencin en la dieta, por la polaridad de su


cadena lateral (la ms usada a nivel mundial, y la ms importante), por el grupo de la
cadena lateral (grupo funcional).
Por la obtencin en la dieta se clasifican en: esenciales (Histidina, leucina,
isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina) y no esenciales
(alanina, arginina, asparagina, cido asparttico, cistena, cido glutmico, glicina, prolina,
serina y tirosina) siendo histidina y arginina aminocidos que los adultos formamos en la
dieta, y por tanto dejan de ser esenciales en la dieta.
Segn la polaridad de la cadena lateral: Polares (Aminocidos polares con grupos
R neutros, aminocidos cargados positivamente con grupos R que a pH fisiolgicos
tienen carga positivas, aminocidos cargados negativamente con grupo R que a pH
fisiolgico tienen carga negativa) y no polares (Aminocidos hidrofbicos con grupos R
apolares). El efecto hidrotrpico (atraccin en agua) es la capacidad de las sustancias
grasas de unirse entre s cuando estn en solucin acuosa.

2.3. Clasificacin de protenas


Por la forma que adoptan: Globulares (Se encuentran en mayor cantidad en el
cuerpo, participan en procesos biolgicos, tienen forma de globitos dinmicos, disolubles
en agua, con ms alto peso molecular que el resto de las protenas, por ejemplo: albmina,
enzimas, globulinas, histonas), fibrosas (son molculas alargadas, insolubles al agua, en
general son protenas estructurales, por ejemplo: colgeno, elastina, actina y queratina).
Por su naturaleza qumica: simples (formadas por un tipo de L-aminocido),
conjugadas (formada por L-amnocidos y otra molcula orgnica), derivadas (producto
final del metabolismo de protenas simples y conjugadas).
Por su funcin biolgica (Enzimas, protenas de transporte, contrctiles y mviles,
de defensa, reguladoras, nutrientes, respuesta a agresiones de choque trmico).
Las protenas tienen la propiedad de ser anfotricas, es decir puede comportarse
como un cido o una base en una solucin del organismo. Una base es capaz de ceder
protones (H+), un cido es capaz de captar protones (H+).

2.4. Niveles estructurales o de naturalizacin de las protenas


-PRIMARIO: Secuencia de aminocidos unidos por enlaces peptdicos

(Hoja

plegada). Funcionalmente inactivo.


-SECUNDARIO: Ocurre cuando los aminocidos en secuencia interactan a travs
de enlaces de hidrgeno (Hlice alfa). Funcionalmente inactivo. Existen diferentes tipos de
estructuras secundaria: Alfa hlice (ms comn), hoja plegada beta (forma protenas
fibrosas), giros y bucles.
-TERCIARIO: Ocurre cuando ciertas atracciones estn presentes entre hlices y
hojas plegadas unidos por enlaces salinos (fuertes, mantienen la estructura).
Funcionalmente activo.
-CUATERNARIO: Es una protena que consiste de ms de una cadena de
aminocidos, unidos por 1 o ms protenas terciarias). Funcionalmente activo.

2.5. Desnaturalizacin
Consiste en la perdida de la estructura terciaria, por ruptura de los puentes que
forman dicha estructura. La desnaturalizacin llevar a la protena al nivel primario porque
no puede romper enlaces peptidicos. La desnaturalizacin se puede producir por cambios
de temperatura, variaciones de pH, agitacin mecnica, por ejemplo el etanol, el
detergente, iones metlicos (Hg, Pb, mercurio desnaturaliza irreversiblemente) son
desnaturalizantes. Una protena que se desnaturaliza puede renaturalizarse y volver a su
estructura tridimensional por 2 cosas: el medio en donde est (si el medio vuelve a su
estado basal), el dao hecho en la protena.

2.6. Digestin de protenas


Consiste en la degradacin de protenas grandes en aminocidos. El principal uso de
los aminocidos procedentes de la degradacin proteica es para formar nuevas protenas y
8

tambin para la sntesis de otros compuestos nitrogenados como las bases de los
nucletidos. Las protenas daadas o innecesarias se marcan para su destruccin, mediante
unin covalente de cadenas de una protena pequea Ubiquitina (seal de muerte) y
despus se degradan por un gran complejo dependiente de ATP denominado proteosoma.
Los aminocidos que sobrepasan las necesidades para la biosntesis no pueden almacenarse
ni eliminarse, en consecuencia los aminocidos excedentes se utilizan como combustible
metablico. El grupo amino se elimina como urea a travs del ciclo de la urea y el grupo
carboxilo transformndose en Acetil-CoA, Acetacetil-CoA, piruvato, as su principal
conversin es glucosa y glucgeno. La digestin tiene 3 etapas: la digestin gstrica,
pancretica e intestinal, las cuales se llevan a cabo por protenas a travs de jugos del
mismo nombre, este proceso dura entre 45 minutos a 5 horas.

2.6.1 Digestin gstrica y jugo gstrico


Consta de un lquido acuoso, incoloro que contiene cido clohorhidrico adems de
otros aniones y cationes, as como enzimas proteolticas: Pepsinas que inician la digestin,
la mucina es una glicoprotena que recubre el epitelio gstrico, en nios la renina en la
leche se sintetiza como prorenina, el HCL activa a la renina, esta acta en la cosena de la
leche, es alcalino y unida a la mucina neutraliza al HCL, adems hay pequeas cantidades
de lipasa en adultos.
Hay 4 tipos de clulas secretoras:
Parietales: Secretan H+Cl=HCL

Mucosas: Caliciformes (moco)


Secretoras (Principales): liberan pepsinogeno
Clulas G (Argentoafines): Secretan gastrina

Las contracciones musculares del estmago tienen 2 funciones: Mezclar el alimento


y propulsionarlo hacia el intestino delgado.
EL mecanismo de produccin de los jugos gstricos
-Mecanismo nervioso (ms potente): llevado por el nervio vago, inerva el tercio
inferior del estmago. Mediante este mecanismo el calcio da la liberacin de gastrina. La
9

secrecin del jugo gstrico tiene 3 etapas por va nerviosa: Ceflica (an no entra al
estmago el alimento), Gstrica (Con la entrada del alimento se distiende el estmago),
intestinal (cuando sucede la digestin y el alimento pasa al duodeno).
-Mecanismo hormonal: Excitacin del vago, se excita por la dilatacin de la cmara
gstrica, cuando se excita produce un neurotransmisor, la acetilcolina (colinrgico). La
secrecin de gastrina es proporcional a la cantidad de protena que tiene el alimento. La
gastrina viaja por sangre y se une a receptores de gastrina provocando el calcio intracelular
y por ende media la secrecin del jugo gstrico.
Est compuesto de HLC que activa la pepsina, inicia con la hidratacin del CO2 que
este puede provenir del metabolismo de las clulas o de la difusin de vasos sanguneos de
cualquier otra clula. El CO2 se hidrata formando anhdrido carbnico pro medio de la
anhidrasa carbnica en la clula parietal. La hidrlisis del H2CO3 solo sucede a nivel
pulmonar por la misma enzima que lo form, el H2CO3 se disocia en bicarbonato (HCO3)
y un in hidrgeno (H+), por regla general el HCO3 producto de H2CO3 se va a la sangre,
entonces sale el bicarbonato que tiene carga negativa (Cl-) y debe entrar un elemento de
igual carga para mantener la electroneutrabilidad. La bomba de protones saca un in H+ y
mete un K+ y lo manda a la sangre. El HCL se forma en la luz gstrica, la clula parietal
secreta los dos elementos que forman el HCL (H+ y Cl-). La histamina provoca que la
clula parietal aumente el AMPc para liberar HCL. Existen 3 vas para formar HCL:
acetilcolina, histamina y gastrina.

2.6.2. Digestin pancretica y jugo pancretico


El jugo pancretico es un lquido con pH aproximado de 8 y concentracin total de
materiales inorgnicos parecida a la del plasma. Excepto por el bicarbonato de sodio, cuya
concentracin es 3 veces mayor a la del jugo pancretico. El jugo pancretico alcaliniza al
quimo cido (pH de 2), no contiene protenas ni enzimas. El jugo pancretico tiene 2
mecanismos de secrecin: Hormonal (ms importante) por medio de la secretina (secreta
jugo pancretico), colescitocinina (libera enzimas pancreticas 20 min. Despus de la
digestin, contraccin de la vescula biliar. Es un potente anorexigenico del cuerpo),
mecanismo nervioso: se distiende el duodeno y se excita el nervio vago produciendo la
liberacin de acetilcolina, se va las clulas pancreticas, aumentan el calcio, se une a
10

receptores colinrgicos y liberan jugo pancretico. El mecanismo de liberacin de secretina


es el cambio de pH que hace el quimo cido en el duodeno viaja por sangre a las clulas
pancreticas y aumenta el AMPc y se da la liberacin de jugo pancretico. Existen enzimas
enteropeptidasas como la tripsina, que se encarga de romper uniones pptidicas a nivel de
arginina y lisina, endopeptidasas como la quimiotripsina, que rompe los enlaces pptidicos
a nivel de tirosina, fen, triptfano y metionina, exopeptidasas que rompen enlaces entre
fen, triptfano, tirosina o,leucina.

2.6.3. Digestin intestinal


En el intestino las glndulas intestinales producen un jugo alcalino con moco, la
fosfatasa alcalina y las antes mencionadas enteropeptidasas aumentan 2000 veces la
velocidad de catlisis del tripsingeno a tripsina. La digestin intestinal se encarga de
absorber los productos de la hidrlisis de las protenas: en aminocidos u oligopeptidos.
Por ejemplo en condiciones fisiolgicas la vena porta transporta al hgado la sangre rica en
aminocidos para ponerlos en disposicin de cualquier requerimiento del cuerpo.

2.7. Absorcin de los productos de la digestin de las protenas


Es el principal sistema de transporte activo mediado por un acarreador que es el
sodio, los aminocidos son transportados de la luz intestinal a la clula junto con un in de
sodio. La energa liberada se acopla a la eliminacin de sodio del interior de la clula a la
luz intestinal, a cambio de potasio que pasa en sentido opuesto (bomba de Na+-K+),
tambin est la pinocitosis que se le llama tambin alergia alimenticia para los
oligopeptidos. La cistina y la cistena son las productoras de las sustancias voltiles
presentes en la materia fecal (metilmercaptano, metano y cido sulfhdrico).

2.8. Estado dinmico de las protenas


En un adulto promedio de 70kg se recambian alrededor de 80kg de protena, los
aminocidos en los lquidos tisulares es de aproximadamente de 30g. La vida media es el
11

tiempo requerido para reemplazar la mitad de las molculas del compuesto por ejemplo en
tejidos hepticos tarda alrededor de 35 das, en los musculares de 24 a 30 das y en la
colgeno supera los 300 das. Los aminocidos tienden a aglomerarse en una zona
especfica de la clula para cuando se requieran, a esto se llama poza o fondo
metablico, esta es una fraccin disponible de modo de inmediato para su uso metablico
por las distintas clulas del organismo. Existe mucha diversidad de pozas dependiendo del
tipo de la sustancia, puede ser de amino, de cetocidos, triptfano, de histidina o de
cualquier otro.

2.9. Intercambio de aminocidos entre los diferentes rganos


Los principales rganos que comparten aminocidos son: el tracto, los riones y el
cerebro. A los aminocidos en el hgado pueden pasar por 4 vas metablicas comunes que
son: transaminacin, desaminacin, transadesaminacin y descarboxilacin, los cuales
pueden ser usados para formar nuevas protenas, pueden ser eliminados el cuerpo
carbonado para enviarlo al ciclo de krebs y el grupo amino al ciclo de la urea o pueden ser
redistribuidos en el cuerpo a un lugar donde se necesite.

2.10. Transaminacin
Es el proceso en el cual el grupo amino es cedido o transferido de un aminocido a
un cetocidos. Este proceso es importante porque se dedica a la creacin de nuevos
aminocidos. La transaminacin es reversible, es el primer paso de la eliminacin del
grupo amino y para llevarla a cabo es necesaria la presencia de la vitamina B6 en su forma
activa que es el fosfato de piridoxal (PLP), ya que es la que le quita el grupo amino y se lo
da a otro aminocido para convertirlo en cetocido, por ejemplo el Glutamato es el
aminocido ms transaminable y desaminable que tiene nuestro cuerpo. La reaccin de
transaminacin domina el metabolismo de los aminocidos, son catalizadas por un grupo
de enzimas aminotransferasas, estas varan segn el tipo de aminocidos que unen la
mayora de ellas, el glutamato por ejemplo utiliza al alfacetaglutaratoglutamato, el cual es
el ms importante de la transaminacin.

12

2.11. Desaminacin
La desaminacin es un proceso irreversible mediante el cual se quitan los grupos
amino para eliminarlos y destruir aminocidos en el ciclo de la urea. Existen 4 tipos de
aminocidos que tienen desaminacin directa que son: lisina, serina, treonina y cistena.
Los aminocidos se eliminan para mantener el balance del nitrgeno, el grupo amino se
elimina en forma de in amonio y as el cuerpo lo convierte en urea para poder eliminarlo
en el ciclo de la urea.

2.12. Transadesaminacin
Es el proceso unido de transaminacin y desaminacin. El nitrgeno se transporta
desde el msculo hasta el hgado mediante 2 formas de transporte principales:
Se forma glutamato por transaminacin pero el nitrgeno se transfiere al piruvato
para formar alanina (Ciclo de la alanina) que se libera a la sangre. En el hgado pasa lo
inverso. Glutamina a travs de la glutamina sintetasa que cataliza la sntesis a partir del
glutamato y amoniaco.

2.13. Descarboxilacin
Es el proceso a partir del cual se va eliminar el grupo carboxilo, sirve para formar
aminas como: la hormona T3 y T4.

2.14. Biosntesis de los aminocidos


Los esqueletos carbonados de los aminocidos provienen de intermediarios de la
glucolisis, la via de las pentosas fosfato o del ciclo del cido ctrico (de la urea). La E. Coli
puede sintetizar la totalidad de los 20 aminocidos bsicos. La arginina se sintetiza en el
ciclo de la urea, es suficiente para satisfacer las demandas de nuestro organismo. La
glucosa es la fuente natural de piruvato.

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2.14.1. Ciclo de la urea


Tambin llamado ciclo de Krebs-Henseleit, de la ornitina o del cido ctrico, es la va
de eliminacin de amoniaco ms comn. Todo el amoniaco (NH3) que se origina por
desaminacin es convertido a urea en el hgado. Este proceso consume 4 enlaces fosfato
(ATP) por cada molcula de urea, por eso se dice que los vertebrados somos ureotlicos.

2.14.2. Sntesis de urea


Se lleva a cabo en los hepatocitos, por el ciclo de la urea, en el cual intervienen 5
enzimas y como alimentadores del ciclo tenemos al HN3, CO2 y aspartato que cede su
grupo amino. El ciclo se lleva cabo en 6 reacciones, consta de 2 reacciones mitocondriales
y 4 citoplasmticas, empieza en la mitocondria y termina en el citosol. Hay 3 aminocidos
para la sntesis de urea que son: la ornitina, la citrulina y el aspartato. Los humanos
excretamos al menos 10kg de ureal al ao, para lograr que el balance del nitrgeno sea
neutro.

2.14.3. Reacciones del ciclo de la urea


La gutamina llega a la matriz mitocondrial y es desaminada por la glutaminasa que le
quita el amonio dejndolo libre en la matriz mitocondrial.
1) El bicarbonato que esta en la m. mitocondrial capta ese amonio libre para convertirse
en carbamilfosfato gracias a la enzima carbamilfosfato sintetasa 1 gastndose 2
molculas de ATP. El carbamilfosfato es el alimentador del ciclo de la urea. La
carbamilfosfato sintetasa 1 es la enzima limitante porque da la velocidad del ciclo.
2) El Carbamilfosfato dona su grupo carbamilo al ornitina debido a que no puede salir de
la matriz porque esta no es permeable en cambio la ornitina si lo hace y se convierte en
citrulina por medio de la enzima ornitinotranscarbamilasa.

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3) La Citrulina recibe otro amoniaco en forma de grupo amino y se convierte en


argininosuccinato gastando un ATP por la enzima argininosuccinato sintetasa
citoslica.
4) El argininosuccinato se divide en 2 partes: fumarato y arginina gracias a la enzima
arginosuccinato liasa. El fumarato es enviado al ciclo de Krebs (carbohidratos).
5) La arginina se rompe en 2 partes por la enzima arginasa en urea y ornitina. La arginasa
es la enzima clave del ciclo porque es la que separa la urea y regenera a la ornitina.
6) La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de
la urea.

La regulacin del ciclo se forma en carbamilfosfato sintetasa 1 (CPSI) ya que tiene


un modulador alostrico positivo que aumenta la velocidad del ciclo: el N-acetilglutamato.

2.15. Aminas de importancia biolgica


2.15.1. Histamina
Es una amina que se produce por la descarboxilacin de la histidina, sirve como
vasodilatador o vasoconstrictor, disminuye la presin sangunea, bronconconstrictor,
estimulador de produccin de HCL y pepsina en el estmago, se libera bruscamente en
respuesta al ingreso de sustancias en los tejidos, y se degrada rpidamente.

2.15.2. Acido g-aminobutrico (GABA)


Se produce por descarboxilacin de glutamato por la enzima glutamato
descarboxilasa y la vitamina B6. Es el neurotransmisor inhibidor ms importante de la
corteza cerebral para evitar la hiperactividad en los pacientes. En el cerebro, parece que el
GABA y el glutamato, un neurotransmisor excitador, pueden tener en comn algunas rutas
del metabolismo en los astrocitos. Este tipo de clula capta al GABA y al glutamato y los
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convierte en glutamina que, a continuacin, se transporta de nuevo a las neuronas pre


sinpticas.

2.15.3. Catecolaminas (dopaminas, noradrenalina y adrenalina)


Se producen en el sistema nervioso y en la mdula suprarrenal, derivan de la tirosina.
La dopamina es un neurotransmisor exitatorio importante. Cada catecolamina tiene
funciones diferentes, son vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores en otros,
aumentan la frecuencia crdiaca, son relajantes del msculo bronquial, estimulan la
glluconeogenolisis en msculo y la lipolisis en el tejido adiposo.

2.15.4. Hormona Tiroideas


Como la Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a partir de la tirosina. Existen
enfermedades relacionadas al defecto en el metabolismo de estos a.a. (fenilcetonuria,
albinismo)

2.15.5. Melatonina
Es una hormona derivada de la glndula pineal. Bloquea la accin de la hormona
melanocito estimulante y de adrenocorticotrofina. Se forma a partir del triptfano por
acetilacin y luego metilacin

2.15.6. Serotonina
Es un neurotransmisor y ejerce mltiples acciones regulatorias en el sistema nervioso
(mecanismo del sueo, apetito, termorregulacin, percepcin de dolor, entre otras).

2.15.7. Creatina
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Es una sustancia presente en msculo esqueltico, miocardio y cerebro, libre o unida a


fosfato (creatinafosfato). Arginina, glicina y metionina, estn involucradas en su sntesis.
La reaccin se inicia en rin y se completa en hgado, desde donde pasa a la circulacin y
es captada por msculo esqueltico, miocardio y cerebro y reacciona con ATP para dar
creatinafosfato. La creatina fosfato constituye una reserva energtica utilizada para
mantener el nivel intracelular de ATP en el msculo durante periodos de actividad intensa.

2.16. PRODUCTOS NITROGENADOS DE DESECHO O ELIMINACION

Urea: es el metabolismo de desecho del catabolismo de protenas y

aminocidos.
creatinina: es el desecho de el sustrato fosfocreatina, en el metabolismo

aerbico..
BUN: aumento del consumo de protenas y aminocidos.

Equilibrio nitrogenado: Es un estado en el que la cantidad de nitrgeno ingerido cada


da es equilibrado por la cantidad excretada sin que produzca dao.

3. ENZIMAS
Son catalizadores biolgicos en su mayora de origen proteico con la capacidad de
acelerar millones de veces una reaccin termodinmicamente posible (que se lleva de
manera espontnea haya o no enzimas).
La especificidad es una propiedad muy importante de las enzimas, lo que les permite
realizar multitud de reacciones simultneamente sin interferencias y con ello contribuir a
una eficiente regulacin metablica celular.
Las enzimas poseen una enorme capacidad para acelerar las reacciones qumicas,
desde varios miles hasta varios millones de veces sin modificarlas.
Ribozimas: son los catalizadores biolgicos no protecos compuestos por cidos
nucleicos.
3.1. Funciones de las enzimas
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Acelerar millones de veces una reaccin. Las enzimas actan como catalizadores en
las reacciones, es decir modifican la velocidad de una reaccin sin ser consumida durante
ella.

3.2. Funciones que no realizan las enzimas


a) No modifican el reactante.
b) No atrasan una reaccin.
c) Las enzimas no activan reacciones que jams sucederan espontneamente, o sea
reacciones termodinmicamente imposibles.
d) No participan en la reaccin.
e) Incluso las enzimas no modifican el equilibrio de una reaccin espontnea; ste se
alcanza cuando la velocidad en un sentido de la reaccin es igual ala velocidad en
el otro sentido

Sustrato es cualquier partcula sobre la que acta una enzima, cuando se une la
enzima al sustrato se forma el complejo enzima-sustrato, y cuando lo deja se convierte en
producto que es el resultado de la accin de la enzima sobre el sustrato.
Existen leyes para decir que es termodinmicamente posible que consisten en que el
producto que se quiere formar tiene menos energa basal que los reactantes (reacciones
exorgonicas), solo estas son termodinmicamente posibles. El estado de transicin no es un
estado permanente, es el estado que los sustratos deben alcanzar para fusionarse, para
formar el producto (es extremadamente energtico). La energa de transicin es llamada
tambin barrera de transicin, energa de activacin. Las enzimas disminuyen la energa de
transicin y el tiempo de formacin de productos. La precisin de enzima-sustrato es el
resultado de la compleja estructura tridimensional de la protena enzimtica.
La enzima se divide en enzimas simples que estas son estructuras proteicas y en
enzimas conjugadas u holoenzimas en su forma activa que estn unidas a otra estructura de
origen proteico que es una apoenzima (inactiva) y no proteico como un cofactor ya sea un
in orgnico o una molcula orgnica como la coenzima que se une dbilmente a la
apoenzima solo cuando esta la requiera o como el grupo prosttico que es de unin
covalente. Es importante saber que la mayora de las coenzimas proviene de las vitaminas

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hidrosolubles del complejo B (por eso se les llama activadores enzimticos), cada vitamina
da una coenzima especifca pr ejemplo la vitamina B3 da el NADH y la B2 el FADH.

3.3. Partes del sistema enzimtico


a. El sustrato que es la molcula sobre la que acta la enzima.
b. El producto es la molcula resultante de la accin de la enzima.
c. La apoenzima es de naturaleza proteica, PM elevado, no dializable y termolbil
(papana, tripsina, pepsina).
d. Las coenzimas son molculas de bajo peso molecular, dializables termoestables y
no proteica adherida de manera laxa a la coenzima y grupo prosttico al estar
ntimamente ligadas
e. Las holoenzimas tiene estructura formada por la apoenzima y coenzima.
f. Las proenzimas son sintetizadas como precursoras no funcionales denominadas
cimgenos o pro enzimas.
g. Las isoenzimas son diversas y mltiples formas moleculares de una enzima,
responsables de catalizar la misma reaccin.
h. Los activadores aceleran la velocidad indispensable iones, los inhibidores
disminuyen la velocidad y los moduladores son caracterstica de cooperacin
funcional positiva o negativa.

reacciones tienen 2 propiedades termodinmicas: La diferencia de energa libre entre


los productos y los reactantes, la energa libre de activacin, de transicin de Gibbs, la 1ra
determina si la reaccin ser espontnea y la 2da determina la velocidad de la reaccin.
Las acciones catalticas de las enzimas tienen principios fundamentales tales como:
la formacin del complejo enzima-sustrato y la generacin del complejo del estado de
transicin y formacin de la reaccin de los productos (E+SESEPE+P). El
comienzo de la reaccin requiere un aporte inicial de energa, esta energa inicial que hay
que suministrar a los reactantes para que la reaccin transcurra se llama energa de
activacin (Ea), cuanto menor es la Ea ms fcil transcurre la reaccin. La Ea de la
hidrlisis de la urea baja de 30 a 11kal/mol con la accin de enzimas acelerando la reaccin
10 a la 14 x. el aumento de temperatura necesario para producir la reaccin no catalizada
seria de 529C. La enzima disminuye la energa de activacin. Las enzimas alteran las
velocidades de reaccin pero no los equilibrios.

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3.4. Sitio activo


El sitio activo de una enzima es la regin de la enzima que es reponsable de la unin
del sustrato y de la catlisis. El sitio activo presenta una pequea hendidura o grieta. La
especificidad de la unin del sustrato depende del preciso acomodo de los atomos dentro
del sitio activo por lo cual existen 2 modelos que explican las interacciones enzia-sustrato:
el modelo de llave y cerradura (Fisher, 1890) donde el sitio activo y el sustrato encajan
perfectamente y existe reconocimiento molecular, pero solo hay una enzima en nuestro
cuerpo capaz de hacerlo (amilasa lagrimal), modelo de ajuste inducido o guante y mano
(Koshland,1958) la unin del sustrato induce un cambio en el centro activo que aumenta la
complementariedad y el reconocimiento molecular es dinmico.

3.5. Clasificacin de enzimas


3.5.1. Segn la reaccin que catalizan
a) Oxidoreductasas: Catalizan la transferencia de electrones (iones hidruro o
tomos de H) de un sustrato a otro. Por ejemplo las peroxidasa, oxigenasa,
reductasa, oxidasa.
b) Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de grupo. Por ejemplo
kinasas y transaminasas.
c) Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrlisis por (transferencia de grupo
funcional al agua). Poe ejemplo Pirofosfatasa, maltasa, tripsina y aldolasa.
d) Liasas: Catalizan la lisis de un sustrato generando un doble enlace o adicin
de un sustrato a un enlace doble de un 2do sustrato (Sintasa). Por ejemplo
desacrboxilasa piruvica, citrato liasa, glutamato descarboxilasa.
e) Isomerasas: Catalizan la transferencia de grupos dentro de las molculas para
producir formas ismeras. Por ejemplo mutasas, epimerasas, racemasas y
fosfohexosaisomerasas.
f) Ligasas: Cataliza la formacin de CC, bonos CS, CO y CN por reacciones de
condensacin, acoplada a la ruptura ATP. Por ejemplo piruvato carboxilasa,
glutamato sintetasa.

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3.5.2. Segn su localizacin


Hay 2 tipos de enzima segn su localizacin: las enzimas intracelulares (que llevan
sus funciones biolgicas dentro de la clula) y las enzimas extracelulares (que tienen su
funcin fuera de la clula). Las enzimas de escape son de origen intracelular que por
alguna razn se salieron al espacio extracelular. Las enzimas de escape, reciben este
nombre debido a que cuando existe dao tisular son vertidas al torrente sanguneo, por lo
que la actividad de este tipo de enzimas aumentan en la sangre. Esto es de gran utilidad en
la clnica, ya que ayudan en el diagnostico de padecimientos en los que se presenta la
necrosis en diferentes rganos. Las enzimas de escape son Alanino Aminotransferasa
(ALT) y Aspartato Aminotranferasa (AST), respectivamente, por el aminocido utilizado.
La

aspartato

aminotransferasa

se

encuentra

en

el

corazn,

hgado, pulmn, rin, bazo y eritrocitos, mientras que la alanino aminotransferasa es gran
concentracin en el hgado, msculo esqueltico, corazn, rin, pncreas y eritrocitos. La
ALT aparece mas elevada en las enfermedades hepticas, los valores normales de ALT es
de 7 a 33 U/L en mujeres y entre 8 y 50 U/L en hombres, la elevacin de esta enzima
pueden ser encontrados en: hepatitis, leucemias infantiles, dao extenso al musculo
esqueltico, miocarditis, ictericia, infarto agudo del miocardio y cirrosis. La AST se
encuentra en tejidos como musculo esqueltico, rin, cerebro , pero mayormente en el
hgado. Los valores normales de AST son de5 a 32 mu/ml. La AST se encuentra elevada en
el alcoholismo, coleatasis, cirrosis, hepatitis, infarto de miocardio y necrosis heptica. ALT
y AST aparecen siempre en el plasma sanguneo en bajas concentraciones, pero cuando
ests estn elevadas casi siempre indican una alteracin heptica o un infarto, esas
elevaciones aparecen en el caso de la hepatitis, cirrosis, ictericia, siendo todas lesiones
hepticas pero ests aparecen antes de los sntomas.

3.6. Cintica enzimtica


La cintica enzimtica abarca los factores que entran y regulan las reacciones
qumicas catalizadas por enzimas como: El tiempo de la reaccin y la concentracin de la
enzima y el sustrato. Las enzimas se miden por el estudio de la velocidad de la reaccin
que ellas catalizan. La actividad de la enzima se escribe como unidades y se puede
determinar analizando: si aparece algn producto nuevo o si desaparece el sustrato. En la
reaccin enzimtica

quedan fijas las variables, nada ms lo que cambia es


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la

concentracin de la enzima y se ve un aumento similar de actividad con respecto a la


concentracin de la enzima. Cuando la enzima es tan abundante que capta todo el sustrato,
acta limitante de la reaccin. Cuando hay un aumento de temperatura de la reaccin
aumenta tambin la actividad de esta, pero si se excede de temperatura puede
desnaturalizar la enzima y provocar que esta pierda su funcin. En una reaccin qumica
que no es catalizada por enzimas, la velocidad de la reaccin aumenta igual que
concentracin de las sustancias con las que esta entra en reaccin, en cambio en una
reaccin catalizada por enzimas, la velocidad de la reaccin se va aumentar al mismo nivel
que la concentracin del sustrato. El pH al que una enzima realiza sus funciones es un pH
ptimo desde aqu si se moviera para algn otro lado esto disminuira, por eso cada enzima
tiene un pH ptimo en los cuales realiza sus funciones, cualquiera de estas caractersticas
que cambie tiene repercusin y afecta a la reaccin misma, por eso se debe tomar medidas
de la velocidad inicial.
3.6.1. Hiptesis de Michaelis
Las reacciones catalizadas enzimticamente ocurren en dos etapas: Primera etapa, se
forma el complejo enzima-sustrato. Segunda etapa, el complejo enzima-sustrato se
transforma en el producto, liberando el enzima.
E+S ES E+P
Donde E representa a la enzima, S el sustrato, ES el complejo enzima sustrato y P el
producto. Esta ecuacin se aplica a la velocidad inicial y cuando todas variables se
mantienen constantes.
3.6.2. Accin de inhibidores
Los inhibidores son sustancias que ni permiten que la enzimas lleguen a combinarse con
radicales importantes para que las enzimas funcionen o impide esto porque son
desnaturalizantes para ellas. La inhibicin enzimtica puede darse por competencia esto
quiere decir que el inhibidor va poseer una estructura parecida a la del sustrato y va
competir por entrar en el sitio del sustrato para formar un complejo enzima-inhibidor, Hay
que aclarar que la enzima no tiene accin sobre el inhibidor, ni el inhibidor desnaturaliza la
enzima. Dicha inhibicin tambin puede darse por no competencia donde las sustancias

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inhibidoras actan independientemente de la cantidad del sustrato natural presente, aqu lo


que hace el inhibidor es bloquea los sitios activos de la enzima de modo irreversible.

CONCLUSIN

Toda la materia viva est compuesta por un grupo de molculas como el agua, sales
minerales, carbohidratos, lpidos, protenas, cidos nucleicos etc. Que nos ayudan a realizar
nuestras funciones vitales tales como el metabolismo, reacciones que permiten la vida, as
como las caractersticas de poder reproducirnos y procrear nuevas generaciones,
adaptarnos al medio en que nos encontramos y poder relacionarnos en el mismo, crecer y
llevar a cabo funciones reguladoras del organismo.
Las protenas estn formadas principalmente de aminocidos unidos por enlaces pptidicos
se necesitan para la mayora de las funciones normales del cuerpo, como crecimiento,
reproduccin, son componentes importantes de cada clula de nuestro organismo, que nos

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ayudan a fortalecer y reparar nuestros tejidos, producen enzimas y hormonas y hace


posible que la sangre pueda transportar oxgeno a todo el cuerpo.
Las enzimas son catalizadores biolgicos de origen proteico, su principal funcin es de
acelerar reacciones bioqumicas a muy altas velocidades y con elevado grado de
especificidad. Esta compuesta por un sitio activo en el cual se catalizara el sustrato.
Cuando una enzima tiene su cofactor se le llama una enzima activada o holoenzima.
Cuando una enzima no tiene su cofactor se le llama apoenzima o enzima inactivada. Los
factores que afectan a la cintica enzimtica son pH, temperaturas mas de 55C, solventes
orgnicos (acetonas), metales pesados, altas concentraciones de salinas y radiaciones.

BIBLIOGRAFIA

Pia Garza, Eduardo Laguna, Jose. Bioquimica De Laguna 7a Ed. Mxico

Editorial: El Manual Moderno; 2013.


Smith C.; Marks .; Leberman M. Bioqumica basica de Marks Un enfoque clinico.
4 Edicion. McGrawHHill Interamerica 2006

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