COLEGIO DE BACHILLERES DEL ESTADO DE OAXACA.

BIOQUIMICA.

UNIDAD I

CONTENIDO:
LA QUIMICA DE LA VIDA

UNIDAD II BIOENRGETICA
UNIDAD III

OXIDACIONES BIOLOGICAS

UNIDAD I
LA QUIMICA DE LA VIDA.
Introduccin a la bioqumica.
la bioqumica puede definirse con mayor formalidad como la ciencia que estudia las bases
qumicas de la vida.
La clula constituye una unidad estructural de los sistemas vivos.la consideracin de este
concepto conduce a una definicin funcional de la bioqumica como la ciencia que estudia
los componentes qumicos de las clulas vivas ,as como reacciones y procesos en los que
intervienen. segn esta definicin , la bioqumica comprende las reas de biologa celular y
molecular y la gentica molecular.
Campo de estudio
La bioqumica es la ciencia que estudia las diversas molculas presentes en las clulas y los
organismos vivos, as como sus correspondientes reaccionen qumicas. Cualquier cosa mas
all de la comprensin superficial de la vida-en todas sus manifestaciones-requiere del
conocimiento de la bioqumica.
Relacin de la bioqumica con otras ciencias de la vida.
La bioqumica tiene sus races en la medicina, la nutricin, la agricultura, la fermentacin y
los procesos qumicos de los productos naturales. Actualmente, se ocupa del estudio
qumico de las molculas que se encuentran en el interior de los sistemas vivos o asociadas
con estos, en especial los procesos qumicos relacionados con las interacciones de dichas
molculas.
La bioqumica influye profundamente en la medicina. Los mecanismos moleculares de
muchas enfermedades, tales como la anemia falciforme y numerosos errores innatos del
metabolismo, han sido dilucidados. Los anlisis de actividades enzimticas son
indispensables para el diagnstico clnico correcto. As, por ejemplo, los niveles de ciertos
enzimas en suero revelan si un paciente acaba de sufrir un infarto de miocardio. Los
anlisis de ADN se utilizan en el diagnostico de enfermedades genticas o infecciosas.
Adems, la bioqumica constituye la base para el diseo racional de nuevos frmacos.
Tambin la agricultura se beneficia de la tecnologa del ADN recombinante, la cual puede
producir cambios programados en la dotacin gentica de los organismos vivos.

Lgica molecular de la vida.

La lgica molecular de la vida se define como un conjunto de relaciones propias de la
naturaleza, as como la funcin de las interacciones que se dan entre las biomolculas. Esta
teora se basa en tres principios fundamentales: todos los organismos poseen las mismas
clases de subunidades manomtricas, existen patrones comunes en la estructura de
macromolculas biolgicas y la identidad de cada organismo queda preservada por la
posesin de un conjunto de cidos nucledos y protenas.

Caractersticas de la materia viva.

Segn la definicin de la vida existen 7 caractersticas o propiedades propias de los seres
vivos:
1.homeostasis:esta ocurre cuando los organismos mantienen correctamente su medio
interno para estar sanod y algunos factores que regulan son:
Termorregulacin:frio y calor
Osmoregulacion:agua y iones
Son capaces de regular su contenido hdrico e ionica de su medio interno y excretar o
expulsar el exceso de agua y sales minerales.
2.irritabilidad.esta ocurre cuando los seres vivos reciben estimulos de ambios fsicos y
qumicos del medio ambiente como la luz,temperatura,clima,etc.
3.metabolismo.el metabolismo es una serie de sistemas que permite procesar alimentos y
obtener los nutrientes mediante dos pasos:
Anabolismo:transformacin de sustancias sencillas de nutrientes en sustancias complejas.
Catabolismo:degradacin de sustancias complejas de los nutrientes con ayuda de enzimas
en materia simple liberando energa.
4.desarrollo o crecimiento:desde que nacen los seres vivos aumentan su tamao o bien
crecen los organismos multicelulares pasan por el proceso mas complicado:el desarrollo de
la diferneciacion,funcin y organognesis.
5.reproduccion y herencia.es un proceso biolgico que permite la creacin de nuevos
organismos,siendo una caracterstica comn de todas las formas de vida conocidas existen
dos tipos de reproduccin.
Sexual.requiere dos progenitores y existe intercambio de informacin gentica.
Asexual.solo requiere de un progenitor y no existe intercambio de informacin gentica.
6.adaptacion. es el proceso por el cual una especie se acondiciona a los cambios que existen
en su hbitat rpida o lentamente logra sobrevivir .
7.organizacion.un ser vivo es el resultado de una organizacin muy precisa y en su interior
realiza diferentes funciones con diferentes niveles de complejidad.

Jerarqua
celular.

de

la

Organizacin

El organismo esta formado por clulas,que al unirse forman tejidos.las clulas en el cuerpo
humano estn organizaadas en cuatro tejidos bsicos.
1.tejido epitelial.sus celuals estn especializadas en cubrir y proteger a otras clulas.
2.tejido conjuntivo.su funcin es unir a otros tejidos enter si;aqu se incluye el tejido
adiposo,fibroso,cartilagoso,oseo y hematopoytico.
3.tejido nervioso.esta formado por clulas que tienen como funcin conducir impulsos
electroqumicos (neuronas).
4.tejido muscular.esta formado por clulas especializadas en contraerse y relajarse.

Estos cuatro tejidos al unirse forman rganos,que es el tecer nivel de organizacin celular,el
cuarto nivel de organizacin lo constituyen los aparatos y sistemas que estn formados por
rganos que realizan una misma funcin.

Importancia de los enlaces qumicos en los

procesos biolgicos.

Enlace inico.

Este enlace, el enlace inico, como tal, como el que constituye los cristales de cloruro
sdico, no lo encontramos en la materia viva. Sin embargo, s abundan las formaciones
slidas cristalinas: cristales de aragonito en conchas de moluscos, cristales de hidroxiapatito
revistiendo las fibras de colgeno en el tejido seo, estructuras de slice en los frstulos de
las diatomeas, etc.

Enlace o puente de hidrgeno.

El enlace o puente de hidrgeno es un tipo de unin dbil, pero de extraordinaria

importancia en la estructura qumica de la materia viva. Se trata de la atraccin entre dos
regiones moleculares que tienen carga inica parcial de distinto signo y que estn
suficientemente prximas. En estas condiciones, ambas regiones moleculares quedan
recprocamente orientadas y ligeramente "sujetas". Esta atraccin es muy dbil, pero si son
muchas las regiones de las dos molculas atradas, pueden quedar establemente unidas; es
el caso de la doble hlice de ADN.

Hlice alfa de las protenas.

Otras veces, estas uniones se realizan entre regiones distantes de una misma molcula, pero
que, por su compleja configuracin espacial quedan suficientemente prximas. Este es el
caso de la hlice alfa de las protenas, donde los enlaces de hidrgeno se forman entre los
grupos C=O y N=H enfrentados.
En el caso del agua, sus molculas forman enlaces de hidrgeno entre s, y esto es lo que
explica que el hielo, por la mayor ordenacin de sus molculas, sea menos denso que el
agua lquida. La estabilidad de los enlaces de hidrgeno disminuye con el aumento de la
temperatura.

Enlace covalente.

El enlace covalente es el enlace qumico por excelencia, y hace posible la enorme

diversidad molecular que integra la materia viva. Las molculas as formadas no pierden
estabilidad en el ambiente acuoso propio de toda clula. Las molculas as formadas no
pierden estabilidad en el ambiente acuoso propio de toda clula. Un hecho importante es
que los cuatro bioelementos mayoritarios (H, C, N, O) estn entre los elementos qumicos
ms ligeros capaces de formar un enlace covalente.
Entre las molculas que tienen enlaces covalentes se presentan diversidad de
comportamientos, lo que permite la compleja organizacin qumica de la materia viva.
. Pueden carecer casi por completo de polaridad (las ceras y los triglicridos).
. Pueden comportarse con fuerte hidrofobia, o presentar pocas regiones con carga inica
parcial (los fosfolpidos y esfingolpidos), lo que les dar carcter anfiptico.
. Pueden tener abundancia de regiones hidrfilas, que les permitirn ser solubles en agua
(los monosacridos).
. Se pueden ionizar en disolucin acuosa (los aminocidos).

Enlaces del tomo de carbono.

En las biomolculas, la mayora de los enlaces entre carbonos son simples, pero tambin
existen abundantes casos de doble enlace. Es importante recordar que, mientras el enlace
simple entre carbonos permite el giro de los tomos as unidos, el doble enlace lo impide;
por esta razn, hace posible los ismeros de posicin cis y trans. Adems, cuando existe un
doble enlace, los centros de seis tomos quedan situados en el mismo plano, y esto tiene
importantes consecuencias para la configuracin espacial de las protenas.

Las reacciones qumicas en los procesos

biolgicos y el equilibrio qumico.
Hay una serie desconcertante de reacciones qumicas que se producen de modo
simultaneo en cualquier clula viva. estas reacciones siguen un patrn que las
organiza en el proceso coherente al que nos referimos como la vida. por ejemplo
las reacciones biolgicas, en su mayora, son miembros de una va
metabolica;esto es, funcionan como una parte de una secuencia de reacciones que
producen uno o mas de los productos especficos.Es mas ,una de las

caractersticas distintivas de la vida es que las velocidades de sus reguladas de

manera estricta,por lo que rara vez hay una necesidad insatisfecha de un reactante
en una via metabolica o un aumento innecesario de algn producto.
Tradicionalmente el metabolismo se dividi en dos categoras principales:
1.catabolismo o degradaacion,en el que los nutrientes y constituyentes celulares
se degradan como salvataje de sus componentes,para generar energa o ambos.
2.anabolismo o biosntesis,en el que sintetizan las biomoleculas de los
componentes mas simples.
La enenrgia requerida por los procesos anablicos la proporcinan en gran parte
los procesos catablicos en la forma de adenosintrifosfato(ATP).por ejemplo,los
procesos que generan energa,com la fotosntesis y la oxidacin biolgica de
nutrientes ATP a partir adenosindifosfato(ADP) y un ion fosfato.

EL AGUA Y LA VIDA.
-estructura e interacciones
Las molecula de H2O tiene una geometra curva con una distancia de enlace O-H de 0,958
A y un angulo de enlace H-O-C de 104,5.la gran diferencia de electronegatividad entre H
y O confiere un carcter ionico de 33% en el enlace O-H com se indica por el momento
dipolar del agua de 1,85 unidades debye.esta claro que el agua es una molecula muy
polar,un fenmeno con implicaciones enormes para los sistemas vivientes.

Propiedades fsicas
hidrgeno en el agua.

el

enlace

de

Las peculiares propiedades fsicas y solventes del agua provienen en gran parte de su
cohesin interna extraordinario cuando se la compara con casi cualquier otro lquido.
1) Estado fsico: slida, liquida y gaseosa

2) Color: incolora

3) Sabor: inspida

4) Olor: inodoro

5) Densidad: 1 g./c.c. a 4C

6) Punto de congelacin: 0C

7) Punto de ebullicin: 100C

8) Presin crtica: 217,5 atm.

9) Temperatura critica: 374C

Las molculas de agua se asocian mediante enlaces de hidrogeno.

Las atracciones electrostticas entre los dipolos de dos molculas de agua tienden a
orientarlos de forma que el enlace O-H en una molcula de agua seala hacia una nube de
pares de electrones en el tomo de oxigeno de la otra molcula de agua. esto produce una
asociacin intermolecular direccional conocida como enlace de hidrogeno, una interaccin
crucial tanto para las propiedades del agua en si como por su papel como solvente
bioqumico, en general un enlace de hidrogeno puede representarse como D-H .a donde la
separacin de la carga en el enlace D-H se origina de la electronegatividad mayor de D en
relacin con H. el requisito peculiar de un tomo de hidrogeno central en lugar de algn
otro tomo en un enlace de hidrogeno surge del pequeo tamao del tomo de hidrogeno:
solo un ncleo de hidrogeno puede acercarse a la nube de electrones de un solo par de un
tomo aceptor lo suficientemente prximo como para permitir una asociacin electrosttica
de magnitud significativa.

Funciones del
biolgicos.

agua

en

los

procesos

El agua en los organismos tiene un origen sobre todo externo: se incorpora con la ingestin
directa de lquidos o con los alimentos, que al ser de origen orgnico la contienen. Una
pequea porcin del agua de nuestro interior es agua metablica producida en los
procesos de respiracin celular o el catabolismo de las grasas.

Es completamente imprescindible pues desempea funciones muy relevantes, derivadas de

sus propiedades.

Funcin disolvente de sustancias: El agua es el disolvente universal.

Prcticamente todas las biomolculas se encuentran en su seno formando dispersiones, sean
disoluciones autnticas o dispersiones coloidales. Esta funcin deriva de su capacidad para
unirse a molculas de muy diferentes caractersticas (solvatacin).

Funcin bioqumica: El agua es el medio en el que transcurren las reacciones

metablicas. Pero adems participa activamente en muchas reacciones, siendo reactivo o
producto de las mismas. Por ejemplo, en las reacciones de hidrlisis enzimas llamadas
hidrolasas rompen enlaces en presencia de agua e incorporando a ambos lados del enlace
roto los iones hidrogeno e hidroxilo procedentes del agua. El agua se forma como producto
en muchas reacciones del metabolismo como la respiracin y tiene una importancia
fundamental en la fotosntesis, aportando del hidrgeno necesario para la reduccin del
CO2.
Tambin participa en la digestin de los alimentos en los organismos superiores.
Funcin de transporte: El papel del agua como vehculo de transporte es una
consecuencia directa de su capacidad disolvente. por esta funcin se incorporan los
nutrientes y se eliminan los productos de desecho a travs de las membranas celulares o se
distribuyen en el organismo por medio de la sangre, la linfa o la savia.
Funcin estructural: El agua participa a nivel molecular hidratando sustancias,
macromolculas, lo que les confiere estabilidad estructura.
A escala celular y orgnica el agua llena y da consistencia a las clulas y a muchos tejidos y
rganos o incluso al cuerpo entero de muchos animales y plantas, sobre todo acuticos.
Todo ello es consecuencia de la elevada fuerza de cohesin entre sus molculas debido a
los puentes de hidrgeno. De esta forma se mantiene la columna de agua que es la savia
bruta en el interior del xilema. O la forma del ojo, lleno de los humores vtreo y acuoso que
esencialmente son agua.
Funcin amortiguadora mecnica: Como en el caso del lquido sinovial que
disminuye el roce entre los huesos o el cefalorraqudeo que amortigua los posibles golpes
del crneo en el encfalo.
Funcin termorreguladora: Los lquidos internos como la sangre de los
vertebrados tienden a mantener constante el equilibrio de temperaturas en el interior del
cuerpo, calentando las partes ms fras (piel) y enfriando aquellas ms calientes (hgado,
msculos). Tambin el sudor nos ayuda a refrigerarnos en verano o cuando hacemos
ejercicio, al evaporarse refrigerando la superficie corporal.

Flujo de la energa y redes alimentarias.

En el flujo de energa y de nutrientes inorgnicos, es posible
hacer algunas generalizaciones:
1. La fuente primaria (en la mayora de los ecosistemas) de
energa es el sol.
2. El destino final de la energa en los ecosistemas es
perderse como calor.
3. La energa y los nutrientes pasan de un organismo a otro a
travs de la cadena alimenticia a medida que un organismo se
come a otro.
4. Los des componedores extraen la energa que permanece
en los restos de los organismos muertos.

5. Los nutrientes inorgnicos son reciclados pero la energa

no.

UNIDAD II BIOENERGETICA.

Importancia bioqumica de la energa.

Desde el primer momento de nuestras vidas que necesitamos de un Alimento para poder
subsistir y salir adelante, estando inclusive en el tero de nuestras madres recibiendo
nutrientes, hasta en el primer momento en que nacemos, donde se nos requiere el alimento
de la Leche Materna sumado al abrigo y cuidados de nuestra familia, el primer Grupo
Social al que se nos inserta.
Esta necesidad de alimentacin no solo nos corresponde a los Seres Humanos, sino que es
una de las funciones vitales de todos los Seres Vivos en general, teniendo la necesidad de
poder Incoporar Nutrientes en caso de aquellos que dependen del consumo de otros
organismos, mediante la alimentacin, mientras que por otro lado tenemos aquellos seres
que realizan la Fotosntesis, el proceso en el cual a travs de la Luz Solar y mediante un
proceso fisicoqumico avanzado pueden fabricar su propio alimento.
En ambos casos, lo que se persigue es poder obtener los Nutrientes necesarios para que sus
clulas puedan Alimentarse y Reproducirse, mientras que por otro lado estas acciones
requieren del concepto de Energa, que tiene muchas aplicaciones que podemos encontrar
en la vida cotidiana, pero cuyo punto en comn es considerar a una cosa que es consumida
o utilizada para poder Realizar una Accin.
Este trmino lo podemos encontrar aplicada por ejemplo en lo que respecta a los
Dispositivos Tecnolgicos, que cuentan con una fuente de alimentacin, que le brinda la
consecuente Energa Elctrica para poder operar, como tambin a su vez estas fuentes
requieren de una Energa Externa que les brinde la posibilidad de poder transmitir o
almacenarla.
El proceso se podra comenzar entonces con la quema o combustin de Hidrocarburos para
poder liberar una gran cantidad de Energa Trmica, que es captada por las plantas de
produccin llevando esta Electricidad a nuestros hogares, o bien en el caso de las Pilas y
Bateras, el almacenamiento de una Energa Qumica en un contenedor adecuado.

Flujo de la energa.
La energa solar incidente es captada parcialmente por las plantas verdes y transferida como
forraje a los herbvoros, como presas a los carnvoros, y como materia muerta desde
cualquiera de esos componentes a los descomponedores. Este flujo est representado en la
Fig. 1. Se puede observar en la figura que el flujo de energa a travs de los distintos niveles
trficos (plantas, herbvoros, carnvoros y descomponedores) est compuesto a su vez por
un elevado nmero de flujos parciales que el hombre puede estar interesado en controlar.

La cantidad de luz absorbida (LA) est directamente determinada por la cantidad de rea
foliar presente en un ecosistema. La transformacin de esa luz interceptada en
productividad primaria bruta (PPB) depende de la medida en que la luz absorbida es
transformada en fotosintatos. La productividad primaria neta (PPN) es uno de los flujos
ms importantes en todo ecosistema ya que representa la entrada de energa que estar
disponible para los otros niveles trficos. No toda la productividad primaria neta es
consumida por los herbvoros (CH). Una parte del tejido vegetal muere y es descompuesto
sin ser aprovechada por ellos; a este flujo se lo llama "no utilizado" (NU) o, ms
precisamente, productividad neta de la comunidad (PNC).
No todo lo que consumen los herbvoros en un ecosistema pasa a formar parte de sus
tejidos, sino que una buena parte no puede ser asimilada y se pierde en forma de heces y
orina (NA). Adems, los herbvoros consumen una parte de la energa asimilada en
procesos de mantenimiento y crecimiento. Ese consumo de energa est representado en la
figura como prdidas en respiracin de los herbvoros (RH). La porcin de la energa
asimilada que no se pierde por respiracin en los herbvoros queda disponible para los
carnvoros y se llama productividad secundaria (PS). El pasaje de energa desde los
herbvoros a los carnvoros es cualitativamente similar al descripto desde las plantas a los
herbvoros. Existe una porcin no utilizada, otra no asimilada y otra respirada. El resto es la
energa fijada en el compartimiento carnvoro y se llama, al igual que en el caso anterior,
productividad secundaria (PS).
En un sistema pastoril, el agrnomo tiende a reducir PNC mediante el mantenimiento de
cargas relativamente altas, a reducir NA mediante la utilizacin de forrajes de alta
digestibilidad, y a reducir RH proveyendo sombra, abrigo, reduciendo el movimiento de los
animales o controlando parsitos y enfermedades. A veces, medidas tendientes a alterar un
aspecto del flujo de energa pueden tener efectos no deseados en otros. Por ejemplo, tratar
de maximizar un objetivo como el del aumento en PS mediante una drstica reduccin de
PNC podra reducir peligrosamente el aporte de materia orgnica al suelo y alterar, en el
largo plazo, su estructura. El material tanto animal como vegetal que muere sin haber sido
consumido o asimilado por los herbvoros y carnvoros es aprovechado por los
descomponedores con un esquema similar a lo anteriormente descripto. Para comprender el
flujo representado a la derecha de la figura (PNE, o productividad neta del ecosistema), es
necesario pensar en funcin del tiempo. Si la entrada de energa supera la suma de todas las
prdidas por respiracin y habr un balance positivo en el flujo de energa. El valor de ese
balance es la productividad neta del ecosistema. Su consecuencia ser un aumento en el
tamao de uno o ms de los compartimientos (las "cajas" de la figura). Si las prdidas
superan al ingreso de energa, PNE ser igual a cero y el tamao de una o ms de las cajas
se reducir.

Redes Alimentarias.

Una red alimenticia (o red trfica) es la vinculacin de varias cadenas alimenticias dentro
del mismo ecosistema. En esta red, un ser vivo se come a otro para asegurar su propia
supervivencia.
Por esta razn, tambin se puede caracterizar una red trfica por el paso de la energa
(materia) de un ser vivo a otro de acuerdo a una jerarqua determinada. Uno hace de este
modo las siguientes distinciones:

Los productores (plantas) capaces de producir su propia energa (materia),

principalmente por medio de la fotosntesis.

Consumidores (animales) que se comen a otro miembro de la red a fin de obtener

energa. Los herbvoros, carnvoros y grandes carnvoros ( que no tienen
depredadores) pertenecen a la categora de consumidores.

Descomponedores, que no estn representados en esta animacin, completan el

ciclo de vida degradando materia orgnica derivada de las categoras anteriores
(material de desecho, carroa).

LOS SISTEMAS BIOLGICOS Y LAS LEYES DE LA

TERMODINMICA.
La clula como un sistema abierto.
La clula es un sistema abierto, ya que intercambia con su entorno, materia y energa, y al
hacerlo lo transforma.
La clula es una mquina qumica isotrmica, y que constituye un sistema abierto en estado
estacionario.
Energa qumica en las clulas
Teniendo en cuenta el tipo de energa que las clulas obtienen de su entorno, se las puede
dividir en
2 grupos:
Clulas fotosintticas: se caracterizan por utilizar como principal fuente de energa la luz
solar. Estas clulas son auttrofas, es decir, que fabrican su propio alimento (utilizan como
fuente de carbono, sustancias inorgnicas, para sintetizar sustancias orgnicas).
Clulas heterotrficas: utilizan sustancias orgnicas como fuente de carbono, que son
luego
degradadas, aprovechando as, su energa qumica.
Ambos tipos celulares, centralizan la energa qumica en un compuesto denominado ATP.
Esta molcula acta como el transportador de energa qumica ms importando de todas la
clulas de las especies vivientes.

Primer principio de la termodinmica.

El primer principio es una ley de conservacin de la energa y, a su vez, una definicin
precisa del calor. Afirma que, como la energa no puede crearse ni destruirse (dejando a un
lado las posteriores ramificaciones de la equivalencia entre masa y energa) la cantidad de
energa transferida a un sistema en forma de calor ms la cantidad de energa transferida en
forma de trabajo sobre el sistema debe ser igual al aumento de la energa interna (U) del
sistema. El calor y el trabajo son mecanismos por los que los sistemas intercambian
energa entre s.
Q + L = U (1)
ms precisamente:
Q + L = U (2)
Cuando un sistema se pone en contacto con otro de menor nivel energtico que l, tiene
lugar un proceso de igualacin de los niveles energticos de ambos. El primer principio de
la termodinmica identifica el calor, como una forma de energa. Puede convertirse
en trabajo mecnico y almacenarse. Experimentalmente se demostr que el calor, que
originalmente se meda en unidades llamadas caloras, y el trabajo o energa, medidos en
joules, eran completamente equivalentes.
En cualquier mquina, hace falta cierta cantidad de energa para producir trabajo; es
imposible que una mquina realice trabajo sin necesidad de energa. Una mquina
hipottica de estas caractersticas se denomina mvil perpetuo de primera especie. La ley
de conservacin de la energa descarta que se pueda inventar una mquina as. A veces, el
primer principio se enuncia como la imposibilidad de la existencia de un mvil perpetuo de
primera especie.
El calor, igual que el trabajo, corresponde a energa en trnsito (proceso de intercambio de
energa), el calor es una transferencia de energa y puede causar los mismos cambios en un
cuerpo que el trabajo. La energa mecnica puede convertirse en calor a travs
del rozamiento,y el trabajo mecnico necesario para producir 1 calora se conoce como
equivalente mecnico del calor. Segn la ley de conservacin de la energa, todo el trabajo
mecnico realizado para producir calor por rozamiento aparece en forma de energa en los
objetos sobre los que se realiza el trabajo. James Prescott Joule fue el primero en
demostrarlo de forma fehaciente en un experimento clsico: calent agua en un recipiente
cerrado haciendo girar unas ruedas de paletas y hall que el aumento de nivel energtico
del agua era proporcional al trabajo realizado para mover las ruedas.
Cuando el calor se convierte en energa mecnica, como en un motor de combustin
interna, la ley de conservacin de la energa tambin es vlida. Sin embargo, siempre se
pierde o disipa energa en forma de calor porque ningn motor tiene una eficiencia
perfecta.

Q = m.ce. T (3)
Reemplazando (3) en (1):
m.ce. T + L = U (4)
El primer principio de la termodinmica se expresa en forma rigurosa con la siguiente
ecuacin:
dQ = dW + dU (5)

la representacin general de la ecuacin y los signos pueden tomar la figuras (1) la (2)
alguna combinacin.
La ecuacin (5) y las figuras (1) y (2) son validas en cualquier sistema, conceptualmente es
la sntesis del principio de conservacin de la energa en un sistema cerrado. Recordemos
que el sistema termodinmico (S T D) es un conjunto de elementos de caractersticas
conocidas y con relaciones entre s tambin conocidas que tienen un continente de
geometra y propiedades conocidas a travs del cual se producen o no intercambios de
distinto tipo con el medio.
Nuestro tema es en todos los casos la determinacin de cual es el S T D, para lo cual
debemos tener perfectamente definido continente y contenidos.
Seguidamente analizaremos los siguientes casos:

1. Caso 1: Una pelotita idealmente elstica que es el S T D y que se halla a una

distancia h de un plano de comparacin, para aplicar la ecuacin (2) a este caso tenemos
en cuenta las siguientes consideraciones:
i. Despreciamos el rozamiento con el aire y por lo tanto:
Q = 0
Y tenemos:
0 = W + U (6)
ii. Como no hay fuerzas aplicadas, no hay trabajo ni del medio sobre el sistema ni del
sistema sobre el medio, por lo tanto W = 0 y la expresin del primer principio queda:
U = 0
iii. dU es la expresin matemtica de la variacin de la energa entre dos puntos
distanciados infinitesimalmente, su integracin entre el punto 1 y 2 nos da la siguiente
expresin:
dU = U2 - U1 (7)
iv. De (7) surge que:
U2 = U1
v. El S T D analizado puede poseer en los trminos planteados E MT . Este tipo de
energa en la posicin (1) es solo potencial a partir del reposo, y en (2) es solo cintica
por ser la distancia al eje de referencia igual a cero, por lo tanto recordando las
expresiones de la Ep y de la Ec, podemos escribir:
.m.v = m.g.h (8)
vi. Si quisiramos analizar conceptualmente que sucede si hay intercambio de energa
trmica entre el S T D y el medio, debemos hacer otro anlisis, antes de ello observemos

que el sistema descripto es absolutamente reversible y la pelotita baja-rebota-sube, bajarebota-sube...

Analicemos a continuacin una secuencia del mismo caso considerando el rozamiento,
destacamos que el mismo se verifica de dos maneras:
a) externo: hay rozamiento del S T D en la trayectoria (1)-(2) que origina un aporte
trmico al mismo.
b) interno: se produce en el instante de choque en el cual se registra un almacenamiento
de la energa cintica en elstica potencial del S T D, que es utilizada casi
instantneamente para cambiar la direccin del movimiento, en el lapso en que empieza
la acumulacin y devolucin de energa en la pelotita se producen rozamientos
intramoleculares que generan energa trmica que se aporta al medio. Con todas estas
consideraciones la secuencia sera:
i. En el descenso el S T D recibe cierto Q (considerar que, si recibe tambin emite).
ii. En el t de choque-acumulacin de energa-inversin del recorrido, se produce un
Q transformado parcialmente o totalmente. Aclaramos que las transformaciones en el
recorrido y en el choque son funciones muy vinculadas a la velocidad del proceso.
iii. la expresin (2) queda en este caso:
Q = U
iv. Haciendo las mismas consideraciones que en el ejemplo precedente podemos
escribir:
U1- U2 = Q
Sin entrar en el anlisis detallado del valor de donde se produjo el Q,podemos deducir la
expresin:
U1 = Q + U2
que nos est indicando que la E MT1 se convierte en E MT2ms la energa trmica, en este
caso observamos que dispondremos al invertir el recorrido de una energa, en este caso
cintica, menor que la que dispona el S T D al comienzo, por lo tanto, resulta claro que no
podr alcanzar la altura original, an en el caso que no tenga nuevo rozamiento en la
trayectoria (2) - (1), por lo tanto podramos representar lo que sucede en la siguiente forma
aproximada:

En el grfico representamos de manera esquemtica la altura de rebote que va

tendiendo 0 al cabo de nciclos, en el grfico tambin se indica que la energa total se
mantiene constante, habindose transformado en el caso del proceso irreversible en energa
trmica.
2. Caso 2: Lo hacen los alumnos.
3. Caso 3: En este caso el sistema es una barra que suponemos no tiene ningn tipo de
restriccin, al no tener restriccin no puede tener valor W al no ser posible la
realizacin o recepcin de trabajo alguno, por lo tanto la aplicacin del primer principio
nos lleva a la expresin:
Q = U
Cuando hablamos de U como energa interna en realidad nos referimos a las variaciones
con respecto a un nivel energtico bsico que contiene otro tipo de energa (molecular y
nuclear) por lo tanto el U se refiere nicamente a la variacin de energa trmica y esta
expresin simblica es abarcativa de la expresin ya conocida:
Q = m.ce. T
En el caso de los motores a explosin el S T D se halla constituido por un gas contenido en
volmenes conocidos y variables, que recibe y entrega energa trmica del medio y sobre
el cual realiza un trabajo positivo, parte de este almacenado mecnicamente constituye el
recurso energtico para completar el ciclo.

Segundo

ley de la termodinmica.

La segunda ley de la termodinmica da una definicin precisa de una propiedad llamada

entropa. La entropa puede considerarse como una medida de lo prximo o no que se halla
un sistema al equilibrio; tambin puede considerarse como una medida del desorden
(espacial y trmico) del sistema. La segunda ley afirma que la entropa, o sea, el desorden,
de un sistema aislado nunca puede decrecer. Por tanto, cuando un sistema aislado alcanza

una configuracin de mxima entropa, ya no puede experimentar cambios: ha alcanzado el

equilibrio. La naturaleza parece pues "preferir" el desorden y el caos. Puede demostrarse
que el segundo principio implica que, si no se realiza trabajo, es imposible transferir calor
desde una regin de temperatura ms baja a una regin de temperatura ms alta.
Entropa: ES una funcin del estado del sistema, ya que tiene un valor nico para cada
estado,independiente de cmo el sistema llego a dicho estado.
S = Q/T
La entropa es una propiedad intrnseca del S T D relacionada fundamentalmente con
parmetros mensurables que la caracterizan.
dS = dQ/T
dS: entropa del S T D.
dQ: intercambio de energa trmica entre el medio y el S T D.
T: temperatura a la que se registra el intercambio de energa trmica entre el medio y el S T
D.
La expresin permite el clculo de variaciones pero no el conocimiento de valores
absolutos.
La variacin entrpica en cualquier S T D y su ambiente considerado conjuntamente es
positiva, tendiendo a cero en los procesos reversibles.
S Total 0 (proceso irreversible)
S = 0 (proceso reversible)
Entropa como probabilidad:
Es menos probable que las 5 molculas se encuentren en el lugar de origen a que se
encuentren desparramadas luego de quitar el separador. La mayor cantidad del tiempo se
hallarn desparramadas, por lo cual el estado 2 ser de mayor entropa que el 1.

El estado de equilibrio de un sistema aislado, es el de mayor desorden ya que es el ms

probable.

El aumento de entropa corresponde a un incremento del desorden molecular.

El segundo principio impone una condicin adicional a los procesos termodinmicos. No
basta con que se conserve la energa y cumplan as el primer principio. Una mquina que
realizara trabajo violando el segundo principio se denomina "mvil perpetuo de segunda
especie", ya que podra obtener energa continuamente de un entorno fro para realizar
trabajo en un entorno caliente sin coste alguno.
1 ley: S T D y entorno E S T D + E Ambiente = 0
1 ley: S T D E S T D = 0
2 ley: S T D y entorno S S T D + S Ambiente 0
2 ley: S T D S S T D = 0
Cuando S S T D = 0, el sistema est en equilibrio y no hay transformaciones entre los
distintos tipos de energa.
Cuando S S T D> 0, es un proceso desequilibrado y tendiendo hacia el equilibrio, siempre
con
E S T D = 0.

reacciones acopladas.
Cuando una reaccin endergnica ocurre a expensas de la energa liberada en una reaccin
exergnica, estas reacciones estn acopladas. Esto se debe a que las energas libres de las
reacciones son aditivas.
Una de las propiedades de la energa libre ms utilizada es su carcter aditivo; esto significa
que si en un sistema reaccionante ocurren dos reacciones simultneamente, la variacin de
energa libre total ser igual a la suma algebraica de las variaciones de energa libre de cada
una de las reacciones por separado, por ejemplo, si se tiene la reaccin:

y esta ocurre simultneamente con la reaccin:

entonces la variacin de energa libre de las dos reacciones ser:

Este ejemplo permite evidenciar una situacin muy frecuente en los seres vivos. Como ya
se ha dicho, hay reacciones que requieren una fuente de energa para su realizacin; en el

laboratorio ese problema se soluciona, conduciendo la reaccin a elevadas temperaturas, lo

cual no es posible en el interior de los seres vivos. Los organismos vivientes aprovechan
esta propiedad y realizan las reacciones consumidoras de energa a expensas de reacciones
que la liberan, cuando esto ocurre se dice que las dos reacciones estn acopladas.
De manera evolutiva los seres vivos han desarrollado mecanismos especiales para el
acoplamiento de reacciones con la introduccin de intermediarios entre las dos reacciones,
de forma tal que estas no tengan que ocurrir al mismo tiempo ni en el mismo lugar; uno de
los intermediarios ms empleados es el adenosn trifosfato (ATP), que ya fue estudiado en
el captulo 8, por ejemplo: la hidrlisis del cido fosfoenol pirvico (PEP) produce cido
pirvico (AP) y fosfato (Pi) con gran liberacin de energa:

que puede acoplarse a la formacin del ATP a partir de ADP y fosfato:

de manera que la reaccin resultante sera:

Por otra parte, se debe realizar la reaccin de fosforilacin de la glucosa (GLC) para
producir glucosa-6-fosfato (G6P) que consume energa:

que puede ser acoplada a la hidrlisis del ATP segn la ecuacin:

para dar:

Obsrvese que en realidad lo que se est haciendo es acoplar la hidrlisis del fosfoenol
pirvico con la fosforilacin de la glucosa, pues basta sumar las reacciones (1) y (2) para
tener:

La ventaja que tiene esta manera de hacer las cosas es que la hidrlisis del fosfoenol
pirvico y la fosforilacin de la glucosa no tienen que ocurrir simultneamente, ni siquiera
en el mismo compartimiento celular, pues como el ATP es una molcula estable ella

almacena transitoriamente parte de la energa liberada en la primera reaccin y la cede en el

momento y lugar, cuando y donde ocurra la segunda (Fig. 14.5).

Fig. 14.5. Reacciones acopladas. Se muestra el acoplamiento en las reacciones de hidrlisis

del cido fos-foenolpirvico y la fosforilacin de la glucosa mediante el ciclo del ATP.
Obsrvese que mediante este mecanismo las dos reacciones donde intervienen los
nucletidos de adenina como intermediarios son exergnicas, lo cual las hace favorables
desde el punto de vista termodinmico.
Un caso interesante de acoplamiento se da en las reacciones sucesivas, cuando el producto
de una reaccin sirve como reactante de una reaccin posterior; en este caso la segunda
reaccin est acoplada a la primera, pues su existencia depende de aquella, puede ser:

Este tipo de secuencias de reaccin es caracterstico del metabolismo celular, donde la

transformacin de una sustancia se realiza mediante un nmero considerable de reacciones
sucesivas. Este procedimiento provee una ventaja adicional, pues permite la realizacin de
reacciones termodinmicamente desfavorables. Supongamos que la reaccin (1)
presenta DG = + 2 kcal mol_1, por lo que es poco probable que ocurra espontneamente;
pero si la reaccin (2) tiene DG = _5 kcal mol_1, la conversin de A en C es un proceso
favorable, pues presenta DG = _3 kcal mol_1. A veces para hacer ms grfica esta situacin
se dice que la segunda reaccin "impulsa" a la primera.
Otro caso frecuente es el de las reacciones de oxidacin-reduccin. Para que una sustancia
se oxide, se requiere que otra se reduzca. Al igual que en el acoplamiento energtico, la
clula dispone de intermediarios redox que permiten acoplar reacciones de oxidacin con
reacciones de reduccin, sin que estas tengan que ocurrir al mismo tiempo ni en el mismo
lugar; estos acopladores son casi siempre cofactores (captulo 19) que funcionan en forma

similar a como lo hace el ATP en los acoplamientos energticos. Esta caracterstica de las
transformaciones bioqumicas de realizarse en dependencia de los productos resultante de
otras reacciones, creando vnculos de relacin entre los procesos metablicos, es el
contenido esencial del principio de acoplamiento.

Las enzimas y la catlisis .

Enzima (del griego, fermento) son molculas de protenas particulares cuya funcin es
facilitar o acelerar la mayora de las reacciones qumicas de la clula.
Dentro de la clulas biolgicas ocurren muchas reacciones qumicas que, sin la presencia de
las enzimas, ocurririan a una tasa demasiado lenta para ser biolgicamente relevantes.
Las enzimas pueden acoplar dos o ms reacciones para que ocurran al mismo tiempo, de
esta forma una reaccin termodinmicamente favorable puede ser utilizada para "dirigir"
una reaccin desfavorable. Uno de los ejemplos ms comunes son las enzimas que utilizan
la desfosforilacin del ATP para dirigir reacciones no relacionadas.
Catlisis se refiere a la aceleracin de la tasa de un reaccin qumica mediante una
sustancia, llamada catalizador, que no es modificada por la reaccin. La catlisis es crucial
para cualquier forma de vida, ya que hace que las reacciones qumicas ocurran mucho ms
rpido, a veces por un factor de varios millones de veces ms de lo que lo haran "por s
mismas".
Un error muy comn es creer que el catalizador "permite que la reaccin ocurra", que la
reaccin no se dara sin la presencia de dicho catalizador. Sin embargo, un catalizador no
puede hacer que una reaccin termodinmicamente desfavorable proceda. Ms bien,
solamente puede acelerar la reaccin que es termodinmicamente favorable. La reaccin
puede proceder en ausencia del catalizador aunque quizs lentamente como para ser
observada desde la prctica.
Los catalizadores aceleran las reacciones qumicas modificando el camino energtico entre
los reactivos y los productos. Usualmente, esto involucra un compuesto, un intermediario,
el cual no puede formarse sin el catalizador. La barrera de la energa de activacin necesaria
para la formacin de este intermediario es menor a la requerida por los reactivos para dar
lugar a los productos en ausencia del catalizador.
La catlisis es un proceso muy importante desde el punto de vista de la industria, ya que la
produccin de la mayora de los productos qumicos requiere catlisis. La catlisis es un

campo de investigacin muy importante en la ciencia aplicada e involucra a muchos otros

campos provenientes de la qumica y la fsica
Generalmente, se distinguen dos tipos de catalizadores. En la catlisis homognea los
reactivos y el catalizador estn en la misma fase. Por ejemplo los cidos (H+ dadores de
protones) son catalizadores muy comunes en reacciones acuosas. En este caso tanto los
reactivos como el catalizador estn en la fase acuosa. En la catlisis heterognea, el
catalizador se encuentra en una fase diferente a los reactivos y los productos. Usualmente el
catalizador es un slido y los reactivos y productos son gases o lquidos. Para que la
reaccin ocurra uno o ms de los reactivos debe difundir a la superficie del catalizador y
adsorberse en ella. Luego de la reaccin, los productos deben desadsorberse de la superficie
y difundir fuera de la superficie slida. Este transporte de reactivos y productos de una fase
a la otra representa con frecuencia el paso limitante de la reaccin. Comprender estos
fenmenos de transporte es un rea importante en el estudio de los catalizadores.

Nomenclatura y clasificacin de las

enzimas.
Clasificacin: Las enzimas se clasifican en 6 grupos principales, teniendo en cuenta
la reaccin global que ellas catalizan; estos grupos o clases principales se dividen
en subclases y subsubclases, segn otras caractersticas. Los grupos principales y
su definicin son:
Oxidorreductasas: cataiizan las reacciones de oxidorreduccin, o sea, la transferencia de electrones o sus equivalentes entre un donante y un aceptor.
2. Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo qumico entre un donante y un aceptor excluyendo las que transfieren electrones o sus
equivalentes, que pertenecen a la clase anterior, y aqullas en que el
aceptor del grupo es el agua, pues pertenecen a la clase siguiente.
3. Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces qumicos con la participacin
de molculas del agua.
4. Liasas: generan o hacen desaparecer dobles enlaces en forma no oxidativa.
5. Isomerasas: catalizan la interconversin de ismeros.
6. Ligasas: catalizan la unin covalente de 2 sustratos utilizando cualquier fuente
de energa.
Algunos subgrupos de enzimas son: a) De las
Oxidorreductasas:
- Deshidrogenasas: sustraen tomos de hidrogene (siempre un par) de
los sustratos y los transfieren a una molcula aceptora que no es el oxgeno.
1.

Oxidasas: sustraen tomos de hidrgeno de los sustratos y los transfieren al

oxgeno.

Hidroxilasas: catalizan la introduccin de funciones

sustratos utilizando oxigeno molecular como donante.

hidrxilo

en

sus

b) De las Transferasas:
- Quinasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos fosfato aportados por
nuclesidos trifcsfatados, habitualmente el ATP.

c) De las Hidrolasas:
Fosfatasas: catalizan la ruptura de enlaces ster fosfricos.

d) De las liasas:
Hidratasas: adicionan agua a los dobles enlaces.

e) De !as isomerasas:
Isomerasas: interconvierten ismeros de funcin.

- Mutasas: interconvierten ismeros de posicin

-Epimerasas: interconvierten epmeros.

f) De las Ligasas:
- Sintetasas: catalizan la unin covalente de dos sustratos utilizando la energa
de hidrlisis de enlaces anhdrido fosfrico como los de los nuclesidos
trifosfatados.
Sintasas: catalizan la unin covalente de dos sustratos utilizando la energa de
hidrlisis de enlaces que no son anhdrido fosfrico, como el tioster del siguiente
ejemplo.

Nomenclatura: Aunque existen algunas enzimas que tienen nombres triviales

como la Tripsina, la Quimotripsina y la Pepsina, existen dos tipos de nomenclatura
para las enzimas que son: la sistemtica y la recomendada. La sistemtica slo se
utiliza en revistas y. textos cientficos. La recomendada es la de uso comn y viene
a ser una forma abreviada de la sistemtica; en ella se nombra primero el
sustratoseguido.de la accin que realiza la enzima terminada con el sufijo asa.
Utilizando los ejemplos tomados para ilustrar los subgrupos de clasificacin de las
enzimas, los nombres seran:
a) Oxidorreductasas:
- Sustrato Succinato, accin deshidrogenacin,
Nombre: Succinato deshidrogenasa.
-Sustrato Aminocido, accin oxidacin, Nombre:
Aminocido oxidasa.
Sustrato
Fenilalanina,
accin
hidroxilacin,
Nombre: Fenilalanina hidroxilasa.
b) Transferasas:
Sustrato
Glicerol,
accin
quinasa,
Nombre: Glicerol quinasa.
c) Hidrolasas: son las ms fciles de nombrar, pues basta con hacer terminar el
nombre del sustrato en el sufijo asa
Sustrato
Glucosa-6-P,
accin
fosfatase,
Nombre: Glucosa-6- fosfatasa.
d) Liasas: - Sustrato Fumaraio, accin hidratasa,
Nombre: Fumarato hidratasa.
e) Isomerasas:
Sustratos Glucosa--P y Fructosa-6-P, accin isomerasa,
Nombre:
Glucosa-6-P:Fructosa-6-P
isomerasa
o
simplemente
fosfohexosa isomerasa.
-Sustratos Glucosa-6-P y Glucosa-1-P, accin mutasa, Nombre: Glucosa-6P:GIucosa-l-P mutasa o fosfoglucomutasa.
Sustratos Glucosa-6-P y Galactosa-6-P, accin epimerasa,
Nombre: Glucosa-6-P: Galactosa-6-P epimerasa.
f) Ligasas:
- Sustratos cido Actico y Coenzima A, accin sintetasa,
Nombre: Acetil CoA sintetasa.
- Sustratos Oxalacetato y Acetil-CoA, accin siniasa,
Nombre: Citrato sintasa.
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS F.N LA CLNICA
Todas las enzimas se sintetizan en l interior de las clulas y la mayora realiza
all sus funciones, pero otras son segregadas y funcionan en la matriz extracelular,

la sangre, el tubo digestivo u otros sitios del espacio extracelular. Por otra parte, las
enzimas pueden encontrarse libres o unidas a membranas; pueden asociarse a
otras enzimas y formar Complejos Multienzimticos, y algunas pueden contener
ms de un Centro Activo cataltico, que son las denominadas Enzimas
Multifuncionales. Existen adems enzimas que pueden catalizar la misma reaccin,
con los mismos requerimientos, pero presentan propiedades diferentes,
denominadas Isoenzimas.
Algunas reacciones catalizadas por enzimas son comunes a la mayora de las
clulas y por eso hay algunas que estn presentes en casi todos los tejidos del
organismo. Otras reacciones son exclusivas de algunas clulas, como es el caso
de algunas de las del hgado, y consecuentemente algunas enzimas se
encuentran slo en determinados tipos de clulas. Dentro de las clulas
las enzimas tambin tienen una distribucin determinada, y en cada compartimiento
subcelular existen las enzimas que se relacionan con algn proceso que en este
ocurre. Aun
dentro
de
cada
compartimiento
puede
existir
una
distribucincaracterstica de las enzimas.
En la sangre las enzimas presentes son aquellas que son liberadas a la misma y
cumplen alguna funcin all, como las de la coagulacin, y las intracelulares que son
liberadas por el recambio tisular normal, por lo que no tienen funciones en ella. En
las personas sanas la concentracin de las enzimas intraceluiares presentes en el
plasma es prcticamente constante, por lo que un aumento de estos valores refleja
el dao de algn tejido que se acompaa de un incremento de la liberacin de
enzimas a la sangre. Algunos ejemplos de lo anterior sen la elevacin de la
Glutamato-Piruvato Transaminasa (TGP), en enfermedades del hgado como la
hepatitis, y de la Glutamato-Oxalacetato Transaminasa (TGO), la Fosfo Creatina
Quinasa (CPK.) y la Lactato Deshidrogenasa (LDH) en el infarto cardiaco; de tal
forma, la elevacin de estas enzimas puede utilizarse en el diagnstico,
seguimiento y pronstico del paciente.
Algunas enzimas se utilizan como reactivos para la determinacin de
ciertas sustancias en una muestra biolgica, como es el caso de la Ureasa para la
determinacin de Urea en plasma, la Glucosa Oxidasa para la determinacin de
Glucosa en sangre y la Peroxidasa en los inmunoensayos enzimticos como os
ensayos de Enzima Ligada a Inmunoadsorbente (ELISA).
Por ltimo, varias enzimas son utilizadas en el tratamiento de algunas afecciones. Algunas de las ms conocidas son la Estreptoquinasa, que se utiliza en el
tratamiento del infarto del corazn, ya que disuelve los cogulos que se forman en
la circulacin sangunea del msculo de este rgano, la Quimotripsina en el
tratamiento de abscesos y la Amilasa en los casos de deficiencia como en las
pancreatitis.

Caractersticas de la accin enzimtica.

1) Poder cataltico: Desde el punto de vista cintico y termodinmico las enzimas son
anlogas en muchos aspectos a otros catalizadores qumicos. En este sentido: a) modifican
las velocidades de la reaccin directa e inversa en la misma proporcin, por lo que no
alteran la constante de equilibrio de la reaccin; b) no se gastan en el curso de la reaccin;

c) disminuyen la energa de activacin. Sin embargo, las enzimas poseen propiedades

caractersticas como: a) prdida de actividad por cambios grandes de temperatura, pH,
fuerza inica y otros factores (como consecuencia de la desnaturalizacin proteica); b)
tienen un poder catalticoordinariamente muy superior cuando se compara con el de otros
catalizadores qumicos convencionales, y trabajan en condiciones mucho ms suaves.
2) Especificidad. Las enzimas poseen una especificidad doble: a) de reaccin y b) de
sustrato. Esta especificidad puede ser absoluta relativa (cuando la enzima reconoce no un
determinado sustrato sino un determinado grupo de molculas similares entre s en algunos
de sus enlaces/tomos/grupos de tomos). La especificidad por el sustrato obedece a que la
enzima se une fsicamente al sustrato formando un complejo E-S. La regin de la enzima
donde se une el sustrato puede ocupar una fraccin pequea del volumen global de la
enzima y se conoce como sitio activo. En dicho sitio es donde se encuentran los restos R de
aminocido responsables directamente de la catlisis. El resto de la protena es importante
para que se pueda dar la conformacin adecuada del sitio activo o, en su caso, de otros
cofactores grupos prostticos necesarios. Pueden existir restos de aminocidos esenciales,
crticos irrelevantes para la catlisis. Antiguamente se pensaba que la complementariedad
entre la enzima y el sustrato era rgida (modelo llave-cerradura de E. Fisher), pero hoy se
piensa que es ms bien una complementariedad flexible hasta cierto punto (modelo del
ajuste inducido (mano-guante) de Koshland y otros). Esta especificidad por el sustrato
conlleva procesos de orientacin de las molculas que se traducen en el enorme poder
cataltico de las enzimas referido en el punto anterior.
3) Saturacin por el sustrato. La presencia de una enzima se suele reconocer por la
existencia de curvas hiperblicas cuando se representa la velocidad de reaccin frente a la
concentracin de sustrato. Dichas curvas se ajustan a la ecuacin de Michaelis-Menten:

Donde Vmax y Km son constantes caractersticas de cada enzima. La Vmax es la mxima

velocidad que alcanza la enzima (concentracin de sustrato saturante.) La Km para cada
sustrato se corresponde con aquella concentracin de sustrato para la que la velocidad de
reaccin es mitad de la mxima (v = Vmax/2), y es una magnitud inversa a la afinidad de la
enzima por el sustrato.
La cantidad de enzima presente en una reaccin se mide por la velocidad de la reaccin que
cataliza, magnitud que se conoce tambin con el nombre de actividad enzimtica y se

expresa normalmente en unidades internacionales (U) (mol S / min) katales (kat) (mol
S / s).
4) Regulacin. La actividad de una enzima puede verse afectada de forma especial tanto
por factores externos a la enzima comcomo por la propia naturaleza de la enzima. En
cuanto a los factores externos a la enzima, adems de la concentracin de sustrato antes
mencionada, en la actividad enzimtica influyen: a) temperatura (existe una temperatura
ptima para cada enzima); b) pH (existe un pH ptimo para cada enzima); c) presencia de
sustancias inhibidoras activadoras de la actividad enzimtica. Particularmente estudiados
son los inhibidores enzimticos de los que existen tres clases (competitivos, no
competitivos e incompetitivos), en funcin de que compitan no con el sustrato por la
unin a la enzima libre al complejo enzima-sustrato. La existencia de inhibidores es un
mecanismo biolgico para controlar la actividad de algunas enzimas en determinados
procesos metablicos. Un ejemplo de ello es el mecanismo que se conoce
como retroinhibicin inhibicin feed-back, por la cual un determinado producto inhibe a
alguna de las enzimas implicadas en su sntesis.
Por otro lado existen enzimas que denominamos enzimas reguladoras porque poseen por su
propia naturaleza mecanismos especiales para controlar la actividad enzimtica. Entre ellas
estn: a) las enzimas interconvertibles, que pueden presentar una forma activa inactiva en
funcin de la unin covalente de determinadas sustancias; b) las enzimas alostricas, que
poseen cinticas especiales de respuesta al sustrato, distintas a la de Michaelis-Menten, bien
sean de cooperatividad positiva (cinticas sigmoidales) de cooperatividad negativa
(cinticas lentas). Dichas cinticas se deben a que estas enzimas poseen varios sitios de
unin del sustrato (normalmente porque son protenas multimricas), y la unin de una
molcula de sustrato a la enzima influye positiva negativamente en la unin de nuevas
molculas de sustrato. Esto hace que la enzima en la clula responda de forma especial a la
concentracin de un determinado sustrato. A su vez, este efecto se ve combinado con una
especial sensibilidad a otras sustancias activadoras inhibidoras. Las enzimas reguladoras
son pieza clave en la regulacin de muchas rutas metablicas.

Mecanismos de catlisis enzimtica.

El sustrato es otra protena que posea el extremo carboxilo libre. La enzima tiene
preferencia por aminocidos aromticos, aunque puede cortar con casi todos, excepto si el
ltimo aminocido es la prolina (por qu?)
La reaccin qumica consiste en la hidrlisis del ltimo enlace peptdico en la que el protn
del agua se aade al lado amino y el oxhidrilo al carbonilo del enlace.
Aunque la reaccin es exergnica, el enlace peptdico es el derivado carbonlico ms
estable en la serie aldehdo < cetona < anhdrido < tioester < ester < amida < amida Nsubstituda, por lo que es difcil de hidrolizar. De hecho, la hidrlisis qumica requiere HCl
6 N a 90oC por varios das para completarse.
El sitio activo de esta enzima posee un tomo de zinc, adems de los residuos del GLU270
y la ARG127, que tambin participan. Aunque se han propuesto varios mecanismos, el ms
aceptado es el que se muestra abajo y est basado en una combinacin de datos cinticos
qumicos y cristalogrficos. Estos ltimos revelan que en el sito activo, una molcula de
agua se encuentra coordinada al zinc.

El protn del agua coordinada al zinc es hasta 6 unidades de pH ms cido que las
molculas de agua en la solucin (cunto vale el pKa del agua?). De este modo, el
GLU270 (en su forma bsica) puede fcilmente abstraer dicho protn, lo que facilita el
ataque nucleoflico del oxhidrilo resultante sobre el carbono carbonlico. Este ltimo
adems se encuentra activado por un enlace inico entre el oxgeno y la ARG127. Como
resultado del ataque se forma un intermediario tetrahdrico con el carbonilo hidratado, el
cual es estabilizado porque el par de electrones sobre el oxgeno puede acomodarse en la
posicin 5 de coordinacin del Zinc. Ahora el GLU270 hace la funcin de cido
protonando a la amina, casi inmediatamente hace funciones de base al desprotonar al
hidrato y vuelve a perder este protn con la amina. Los productos son liberados y es
razonable asumir que la salida del carboxilato recin formado es acompaada de la entrada
de otra molcula de agua que restituye la esfera de coordinacin del zinc.

Molculas bioenergticas.

Enlaces de alta energa y fosforilacin.

Cuando se habla de energas de enlace qumico se debe distinguir entre la representacin
concisa de enlace y la descripcin detallada del proceso implicado, como lo es en
bioqumica, el trmino de enlace de alta energa. El termino de energa de enlace tiene una
definicin clara en el campo de la energtica y se refiere al propio rompimiento de un

enlace covalente entre dos tomos, tomando como ejemplo al ATP, El rompimiento del
enlace covalente oxgeno fosfato requiere aproximadamente 100 Kcal. Por otro lado en
bioqumica el inters cuantitativo se refiere al potencial qumico o energa libre cuando un
compuesto como el ATP transfiere uno de sus grupos sustituyentes a otra molcula como al
agua, En este sentido la reaccin de transferencia depende de la naturaleza de la molcula
aceptora, as como el carcter del grupo donador y el medio en el que ocurre la reaccin,
por lo que la energa de transferencia del grupo fosfato terminal del ATP con el agua en una
solucin acuosa es de G = 7.5 kcal/mol, con la formacin de ADP2 y HPO4 2 . Por
otro lado, si se evala la transferencia del grupo fosfato de la glucosa-6-fosfato al agua el
valor que se obtiene es de G = 3 kcal/mol. Dado que el G es negativo significa que la
reaccin es espontnea, de tal forma que la energa de transferencia de grupo del ATP es
mayor que la de la glucosa-6-fosfato, o dicho de otro modo el ATP tiene un enlace de alta
energa mayor que el de la glucosa-6-fosfato. Hay que notar que las unidades de enlace de
alta energa son kcal/mol, por lo que la energa de transferencia de grupo se refiere a la
energa de la transferencia de una mol de un grupo sustituyente que pasa de una molcula
donadora a una molcula aceptora. En una enzima que hidroliza ATP la reaccin puede ser
escrita como se muestra en la figura 4. Si cada paso es un equilibrio termodinmico,
entonces la energa total del proceso es la suma de la energa de unin (Gunion), la
energa de hidrolisis (Ghidrolsis) o transferencia de grupo y la energa de liberacin de
productos (Gout). La energtica total debido a este proceso resulta en energas favorables
en el orden de 5 a 9 kcal/mol que son comnmente usadas para movimiento mecnico de
protenas o para activar reacciones en otras enzimas. La evolucin molecular de varias
familias de protenas que unen ATP parece estar centrado en el uso de la energa de unin
Gunion del ATP, por ejemplo en el sitio activo de la ATP-sintasa es la unin del ATP
aporta 6 kcal/mol y se traduce en trabajo mecnico a travs de cambios conformacionales
de la protena. Por otro lado la energtica de hidrolisis Hidrolisis en la misma ATP-sintasa
es cercana a cero, pero la transferencia del fosfato al agua en el sitio activo provee los
arreglos moleculares locales que facilitan la liberacin de productos y el movimiento
rotacional de otras partes de la enzima. Se ha estimado que el acoplamiento de la energa
del gradiente de H+, la energa de unin de sustratos y el movimiento mecnico hacen de la
ATP-sintasa una protena que trabaja con una eficiencia cercana a 100 %.

Adenosina trifosfato (atp).

Frmula estructural del ATP

La adenosina trifosfato (abreviado ATP, y tambin llamada adenosn-5'-trifosfato o

trifosfato de adenosina) es una molcula utilizada por todos los organismos vivos para
proporcionar energa en las reacciones qumicas. Tambin es el precursor de una serie de
coenzimas esenciales como el NAD+ o lacoenzima A. El ATP es uno de los cuatro

monmeros utilizados en la sntesis de ARN celular. Adems, es una coenzima de

transferencia de grupos fosfato que se enlaza de manera no-covalente a
las enzimas quinasas (co-sustrato).
El ATP fue descubierto en 1929 por Karl Lohmann. En 1941, Fritz Albert Lipmann propuso
el ATP como principal molcula de transferencia de energa en la clula.

propiedades y estructura.

Estructura en 3D del ATP

El ATP es un nucletido trifosfato que se compone de adenosina (adenina y ribosa, como D-ribofuranosa) y tres grupos fosfato. Su frmula molecular es C10H16N5O13P3. La
estructura de la molcula consiste en una base purina (adenina) enlazada al tomo de
carbono 1' de un azcar pentosa. Los tres grupos fosfato se enlazan al tomo de carbono 5'
de la pentosa. Los grupos fosforilo, comenzando con el grupo ms cercano a la ribosa, se
conocen como fosfatos alfa (), beta () y gamma ().
El ATP es altamente soluble en agua y muy estable en soluciones de pH entre 6.8 y 7.4,
pero se hidroliza rpidamente a pH extremo. Por consiguiente, se almacena mejor como
una sal anhidra.
La masa molecular del ATP es de 507,181 g/mol y su acidez es de 6.5. Es una molcula
inestable y tiende a ser hidrolizada en el agua. Si el ATP y el ADP se encuentran en
equilibrio qumico, casi todos los ATP se convertirn a ADP. Las clulas mantienen la
proporcin de ATP a ADP en el punto de diez rdenes de magnitud del equilibrio, siendo
las concentraciones de ATP miles de veces superior a la concentracin de ADP. Este
desplazamiento del equilibrio significa que la hidrlisis de ATP en la clula libera una gran
cantidad de energa. Al ATP se le llama a veces "molcula de alta energa", aunque esto no
es correcto, ya que una mezcla de ATP y ADP en equilibrio en el agua no puede hacer un
trabajo til. El ATP no contiene "enlaces de alta energa", y cualquier otra molcula
inestable servira como una forma de almacenar energa si la clula mantuviera su
concentracin lejos del equilibrio.

El ATP tiene mltiples grupos ionizables con diferentes constantes de disociacin del cido.
En solucin neutra, el ATP est ionizado y existe principalmente como ATP4-, con una
pequea proporcin de ATP3-. Como tiene varios grupos cargados negativamente en
solucin neutra, puede quelar metales con una afinidad muy elevada. El ATP existe en la
mayora de las clulas en un complejo con Mg2+.

Funciones.
Fuente de energa
El ATP es la principal fuente de energa para la mayora de las funciones celulares. Esto
incluye la sntesis de macromolculas como el ADN, el ARN y lasprotenas. Tambin
desempea un papel fundamental en el transporte de macromolculas a travs de las
membranas celulares, es decir, en la exocitosisy endocitosis.
Debido a la presencia de enlaces ricos en energa (entre los grupos fosfato son los enlaces
anhdrido del cido), esta molcula se utiliza en los seres vivos para proporcionar la energa
que se consume en las reacciones qumicas. De hecho, la reaccin de hidrlisis de la
adenosina trifosfato en adenosina difosfato y fosfato es una reaccin exergnica donde la
variacin de entalpa libre estndar es igual a -30,5 kJ/mol:

Por el contrario, la reaccin de sntesis de la adenosina trifosfato a partir de adenosina

difosfato y fosfato es una reaccin endergnica donde la variacin de entalpa libre estndar
es igual a +30,5 kJ/mol:

La reaccin de hidrlisis del ATP en adenosn monofosfato (y pirofosfato) es una reaccin

exergnica donde la variacin de entalpa libre estndar es igual a -42 kJ/mol:

La energa se almacena en los enlaces entre los grupos fosfato.

Sin embargo, hay un nivel de entalpa a sobrepasar antes de liberar esta energa (estado de
transicin). Esto explica por qu la hidrlisis de los enlaces pirofosfato no sucede todo el
tiempo. Las enzimas son capaces de reducir ese umbral de entalpa para utilizar la energa
liberada.
Si la energa se almacena en los enlaces anhdridos, podramos preguntarnos cul es el
inters de los seres vivos para sintetizar la molcula en su conjunto y no slo el pirofosfato
libre. La razn es, probablemente, la capacidad de las enzimas para reconocer el ATP, ms
fcil de hidrolizar especficamente que los pirofosfatos libres, que son muy similares a

todos los grupos fosfatos presentes en las biomolculas.

El ADP puede ser fosforilado por la cadena respiratoria de las mitocondrias y los
procariotas, o por los cloroplastos de las plantas, para restaurar el ATP. La coenzima
ATP/ADP es un proveedor de energa universal, y es la principal fuente de energa
directamente utilizable por la clula. En los seres humanos, el ATP constituye la nica
energa utilizable por el msculo.
En la sntesis del cido nucleico ARN, el ATP es uno de los cuatro nucletidos incorporados
directamente en las molculas por las enzimas ARN polimerasas. La energa que conduce
esta polimerizacin procede de la ruptura del pirofosfato (dos grupos de fosfato). El
proceso es similar en la biosntesis de ADN, salvo que el ATP se reduce al
desoxirribonucletido dATP, antes de su incorporacin en el ADN.
El ATP est crticamente involucrado en el mantenimiento de la estructura celular,
facilitando el montaje y desmontaje de elementos del citoesqueleto. En un proceso similar,
el ATP es necesario para el acortamiento de los filamentos de actina y miosina necesarios
para la contraccin muscular. Este ltimo proceso es una de las principales necesidades
energticas de los animales y es esencial para la locomocin y la respiracin.
Sealizacin extracelular
El ATP, el ADP o la adenosina son reconocidos por los receptores purinrgicos. En los seres
humanos, esta sealizacin tiene un importante papel tanto en el sistema nervioso central
como en el perifrico. La liberacin de ATP de las sinapsis, los axones y la neurogla activa
los receptores de membrana purinricos conocidos como P2. Los receptores P2Y son
metabotrpicos, es decir, modulan el calcio intracelular y, a veces, los niveles de AMP
cclico.
Sealizacin intracelular
Es utilizado por las quinasas como la fuente de grupos fosfato en sus reacciones de
transferencia de fosfato. La actividad de las quinasas sobre los sustratos como las protenas
o los lpidos de la membrana son una forma comn de transduccin de seales. La
fosforilacin de una protena por una quinasa puede activar esta cascada.
La adenilato ciclasa tambin usa el ATP y lo transforma en AMP cclico (AMPc), una
molcula segundo mensajero que est involucrada en el desencadenamiento de las seales
de calcio mediante la liberacin de calcio intracelular. Esta forma de transduccin de
seales es particularmente importante en la funcin cerebral, aunque est involucrada en la
regulacin de multitud de otros procesos celulares.
Sntesis de desoxirribonucletidos
En todos los organismos conocidos, los desoxirribonucletidos que componen el ADN se
sintetizan por la accin de enzimas ribonucletido reductasas (RNR). Estas enzimas
reducen el grupo hidroxilo 2' en el azcar ribosa, que pasa a ser desoxirribosa, formando un

desoxirribonucletido (dATP). Todas las enzimas ribonucletido reductasas usan un radical

sulfidrilo comn en un mecanismo de reaccin que depende de los residuos cistena, que se
oxidan para formar enlaces disulfuro en el curso de la reaccin. Las enzimas RNR son
recicladas mediante reaccin con tiorredoxina o glutaredoxina.

almacenamiento de ATP.
Las reservas de ATP en el organismo no exceden de unos pocos segundos de consumo. En
principio, el ATP se produce de forma continua, pero cualquier proceso que bloquee su
produccin provoca la muerte rpida (como es el caso de determinados gases de combate
diseados para tal fin; o venenos como el cianuro, que bloquean la cadena respiratoria; o el
arsnico, que sustituye el fsforo y hace que sean inutilizables las molculas fosfricas).
Las molculas de creatina enlazan un fosfato mediante un enlace rico en energa como el
ATP. El ADP puede convertirse en ATP por acoplamiento con la hidrlisis de fosfato de
creatina. La creatina, por tanto, recicla el fosfato liberado por la hidrlisis de la molcula de
ATP original. Esto ayuda a mantener la energa fcilmente movilizada sin agotar las
reservas de ATP.
El ATP no se puede almacenar en su estado natural, sino slo como intermediarios de la
cadena de produccin de ATP. Por ejemplo, el glucgeno puede ser convertido en glucosa y
aportar combustible a la glucolisis si el organismo necesita ms ATP. El equivalente vegetal
del glucgeno es el almidn. La energa puede tambin ser almacenada como grasa,
mediante neo-sntesis de cidos grasos.

coenzimas nad+ y nadh.

Coenzima NAD
La nicotinamida adenina dinucletido(abreviado NAD+, y tambin llamada
difosfopiridina nucletido y Coenzima I), es una coenzima que se encuentra en todas las
clulas vivas. El compuesto es un dinucletido, ya que consta de dos nucletidos unidos a
travs de sus grupos fosfato con un nucletido que contiene un anillo adenosina y el otro
que contiene nicotinamida.
En el metabolismo, el NAD+ participa en las reacciones redox (oxidorreduccin), llevando
los electrones de una reaccin a otra.
La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en las clulas: NAD+ y NADH. El
NAD+, que es un agente oxidante, acepta electrones de otras molculas y pasa a ser
reducido, formndose NADH, que puede ser utilizado entonces como agente reductor para
donar electrones. Estas reacciones de transferencia de electrones son la principal funcin
del NAD+. Sin embargo, tambin es utilizado en otros procesos celulares, en especial como
sustrato de las enzimas que aaden o eliminan grupos qumicos de las protenas, en
modificaciones post-traduccionales. Debido a la importancia de estas funciones, las
enzimas que intervienen en el metabolismo del NAD+ son objetivos para el descubrimiento
de medicamentos.
En los organismos, el NAD+ puede ser sintetizado desde cero (de novo) a partir de
los aminocidos triptfano o cido asprtico. Alternativamente, los componentes de las
coenzimas se obtienen a partir de los alimentos, como la vitamina llamada niacina.
Compuestos similares son liberados por las reacciones que descomponen la estructura del
NAD+. Estos componentes preformados pasan luego a travs de una ruta que los recicla de
vuelta a la forma activa. Algunos NAD+ tambin se convierten en nicotinamida adenina
dinucletido fosfato (NADP+), cuya qumica es similar a la de la coenzima NAD+, aunque
tiene diferentes funciones en el metabolismo.

PROPIEDADES FSICAS Y QUMICAS

La nicotinamida adenina dinucletido tiene la frmula molecular C21H27N7O14P2, su masa

molar es de 663.425 y su punto de fusin es de 160C. Consta de dos nucletidos unidos
por un par de grupos fosfato puente. Los nucletidos consisten de anillos de ribosa, uno con
adenina adjunta al primer tomo de carbono (la posicin 1') y el otro con nicotinamida en
esta posicin. El grupo nicotinamida puede estar conectado en dos orientaciones a este
tomo de carbono anomrico; debido a estas dos posibles estructuras, el compuesto existe
como dos diestereoismeros. Es la -nicotinamida diestereoismero de NAD+ la que se
encuentra en los organismos. Estos nucletidos estn unidos por un puente de dos grupos
fosfato a travs de los carbonos 5'.
En el metabolismo, el compuesto acepta o dona electrones en las reacciones redox. Estas

reacciones (que se resumen en la frmula mostrada a continuacin) implican la eliminacin

de dos tomos de hidrgeno del reactivo (R), en forma de ion hidruro, y un protn (H+). El
protn se libera en solucin, mientras que el RH2 se oxida y el NAD+ se reduce a NADH
mediante la transferencia del hidruro al anillo de nicotinamida.
RH2 + NAD+ NADH + H+ + R
Del par de electrones del hidruro, un electrn es transferido al nitrgeno cargado
positivamente del anillo nicotinamida del NAD+, y el segundo tomo de hidrgeno es
transferido al tomo de carbono C4 opuesto a este nitrgeno. El punto medio potencial del
para redox NAD+ / NADH es -0,32 voltios, lo que hace al NADH un fuerte agente reductor.
La reaccin es fcilmente reversible, cuando el NADH reduce otra molcula y es reoxidado a NAD+. Esto significa que la coenzima puede ciclar de forma continua entre las
formas NAD+ y NADH sin que se consuman.
En apariencia, todas las formas de esta coenzima son polvos amorfos de color blanco,
higroscpicos y muy solubles en agua. Los slidos son estables si se conservan en seco y en
la oscuridad. Las soluciones de NAD+ son incoloras y estables durante ms o menos una
semana a 4C y pH neutro, pero se descomponen rpidamente en cidos o lcalis. Cuando
se descomponen, forman productos que son inhibidores de la enzima.

Tanto el NAD+ como el NADH absorben fuertemente en el ultravioleta, debido a la base

adenina. Por ejemplo, el pico de absorcin del NAD+ se encuentra en una longitud de onda

Espectros de absorbancia del NAD+ y el NADH

de 259 nanmetros (nm), con un coeficiente de extincin de 16900 M-1 cm-1. El NADH
tambin absorbe a longitudes de onda mayores, con un segundo pico de absorcin
ultravioleta a 339 nm, con un coeficiente de extincin de 6220 M-1 cm-1. Esta diferencia en
el espectro de absorcin ultravioleta entre las formas oxidadas y reducidas de las
coenzimas, a mayores longitudes de onda, hace que sea simple medir la conversin de una
a otra en ensayos enzimticos, midiendo la cantidad de absorcin UV a 340 nm mediante
un espectrofotmetro.
El NAD+ y el NADH tambin difieren en su fluorescencia. El NADH en solucin tiene un
pico de emisin a 460 nm y una vida til de fluorescencia de 0,4 nanosegundos, mientras
que la forma oxidada de la coenzima no fluoresce. Las propiedades de la seal de
fluorescencia cambian cuando el NADH se une a las protenas, por lo que estos cambios
pueden ser utilizados para medir constantes de disociacin, que son tiles en el estudio de
la cintica de enzimas. Estos cambios en la fluorescencia se utilizan tambin para medir
variaciones en el estado redox de las clulas vivas, mediante microscopa de fluorescencia.

CONCENTRACIN Y ESTADO EN LAS CLULAS

En el hgado de la rata, la cantidad total de NAD+ y NADH es de aproximadamente 1 mol
por gramo de peso fresco, unas 10 veces la concentracin de NADP+ y NADPH en las
mismas clulas. La concentracin de NAD+ en el citosol de la clula es ms difcil de
medir, con estimaciones recientes en clulas animales que estn en torno a 0,3 mM, y
aproximadamente de 1,0 a 2,0 mM en la levadura. Sin embargo, ms del 80% est enlazado
a las protenas, por lo que la concentracin en solucin es mucho ms baja.
Los datos correspondientes a otros compartimentos de la clula son limitados, aunque en la
mitocondria la concentracin de NAD+ es similar al del citosol. Este NAD+ se transporta al
interior de la mitocondria por una protena de transporte especfica de la membrana, ya que
la coenzima no puede pasar a travs de las membranas.

El equilibrio entre las formas oxidadas y reducidas de nicotinamida adenina dinucletido se

llama proporcin NAD+/NADH. Esta proporcin es un componente importante de lo que se
llama estado redox de la clula, una medida que refleja tanto las actividades metablicas
como la salud de las clulas. Los efectos de la proporcin NAD+/NADH son complejos, y
controlan la actividad de varias enzimas, incluyendo la gliceraldehdo 3-fosfato
deshidrogenasa y la piruvato deshidrogenasa. En los tejidos sanos de mamferos, la
proporcin NAD+/NADH es aproximadamente 1, por lo que la concentracin de NAD+ y
NADH son comparables. En contraste, la proporcin NADP+/NADPH es normalmente de
0,005, unas 200 veces menor que la proporcin NAD+/NADH. Por tanto, el NADPH es la
forma dominante de esta coenzima. Las distintas proporciones son fundamentales para las
diferentes funciones metablicas del NADH y el NADPH.

BIOSNTESIS
El NAD+ se sintetiza a travs de dos rutas metablicas: en una ruta de novo a partir de
aminocidos, o en rutas de rescate mediante el reciclado de componentes preformados
como nicotinamida convertida de nuevo a NAD+.
Produccin de novo
La mayora de los organismos sintetizan NAD+ a partir de componentes simples. El
conjunto especfico de reacciones vara entre los organismos, pero una caracterstica comn
es la generacin de cido quinolnico (QA) a partir de un aminocido, ya sea triptfano

Algunas rutas metablicas que sintetizan y consumen NAD+

en los vertebrados. Las abreviaturas se definen en el texto.
(Trp) en los animales y algunas bacterias, o bien cido asprtico en algunas bacterias y
plantas. El cido quinolnico se convierte en cido nicotnico mononucletido (NaMN)
mediante transferencia de un grupo fosforibosa. Un grupo adenilato se transfiere entonces
para formar cido nicotnico adenina dinucletido (NaAD). Por ltimo, el grupo cido
nicotnico del NaAD es amidado a un grupo nicotinamida (Nam), formando nicotinamida
adenina dinucletido.
En un nuevo paso, algunos NAD+ se convierten en NADP+ mediante la NAD+ kinasa, que
fosforila el NAD+. En la mayora de los organismos, esta enzima utiliza ATP como fuente
del grupo fosfato, aunque en las bacterias tales como Mycobacterium tuberculosis y en las

arqueas como Pyrococcus horikoshii, el polifosfato inorgnico es una alternativa como

donante de fosfato.
Rutas de rescate
Adems de formar NAD+ de novo a partir de aminocidos precursores simples, las clulas
tambin reciclan compuestos preformados que contengan nicotinamida. Aunque se conocen
otros precursores, los tres compuestos naturales que contienen el anillo nicotinamida y usan
las rutas de reciclaje son el cido nicotnico (Na), la nicotinamida (Nam) y la nicotinamida
ribosida (NR). Los precursores son reciclados a NAD(P)+ a travs de reacciones de
adenilacin y fosforibosilacin. Estos compuestos se pueden tomar a partir de la dieta,
donde la mezcla de cido nicotnico y nicotinamida se conoce como vitamina B3 o niacina.
Sin embargo, estos compuestos tambin son producidos en las clulas, cuando el grupo
nicotinamida se libera a partir del NAD+ en las reacciones de transferencia de ADP-ribosa.

Las rutas de rescate utilizan estos tres precursores del NAD+.

De hecho, las enzimas que participan en dichas rutas de rescate parecen estar concentradas
en el ncleo de la clula, lo que puede compensar el alto nivel de reacciones que consumen
NAD+ en este orgnulo. Las clulas tambin pueden tomar NAD+ extracelular a partir de su
entorno.
A pesar de la presencia de la ruta de novo, las reacciones de rescate son esenciales en los
seres humanos. Una carencia de niacina en la dieta provoca una enfermedad llamada
pelagra. Esta elevada exigencia de NAD+ resulta del constante consumo de la coenzima en
reacciones como las modificaciones post-traduccionales, ya que el ciclado del NAD+ entre
las formas oxidadas y reducidas en las reacciones redox no cambia los niveles generales de
la coenzima.
Las rutas de rescate utilizadas por los microorganismos difieren de las de los mamferos.
Por ejemplo, algunos agentes patgenos, como la levaduraCandida glabrata y la
bacteria Haemophilus influenzae son auxtrofos de NAD+, es decir, no pueden sintetizar
NAD+ y dependen de las rutas de rescate. An ms sorprendente es el patgeno
intracelular Chlamydia trachomatis, que carece de genes implicados en el rescate o en la
biosntesis de NAD+ y NADP+, y que en su lugar obtiene estas coenzimas de su anfitrin.

FUNCIONES
La nicotinamida adenina dinucletido tiene varias funciones esenciales en el metabolismo.
Acta como coenzima en las reacciones redox, como donante de grupos ADP-ribosa en las
reacciones de ADP-ribosilacin, como precursor del segundo mensajero de la molcula
cclica de ADP-ribosa, as como sustrato para las ADN ligasas bacterianas y un grupo de
enzimas llamadas sirtuinas, que usan NAD+ para eliminar los grupos protecos acetilo.
Oxidoreductasas
La principal funcin del NAD+ en el metabolismo es la transferencia de electrones de una
reaccin redox a otra. Este tipo de reaccin es catalizada por un gran grupo de enzimas
llamadas oxidoreductasas. Los nombres correctos para estas enzimas contienen los nombres
de sus sustratos: por ejemplo, la NADH-ubiquinona oxidoreductasa cataliza la oxidacin
del NADH por la coenzima Q. Sin embargo, estas enzimas son tambin conocidas como
deshidrogenasas o reductasas, por lo que la NADH-ubiquinona oxidoreductasa tambin
suele ser llamada NADH deshidrogenasa o, a veces, coenzima Q reductasa.
Cuando estn enlazados a una protena, el NAD+ y el NADH suelen mantenerse en un

El pliegue de Rossmann en la zona de la lactato

deshidrogenasa de Cryptosporidium parvum,
con el NAD+ en rojo, las lminas beta en amarillo
y las hlices alfa en prpura.
motivo estructural conocido como pliegue Rossmann. El nombre proviene de Michael
Rossmann, que fue el primer cientfico en darse cuenta de lo comn que es esta estructura
dentro de las protenas enlazadas a nucletidos. Este pliegue contiene tres o ms hebras
beta paralelas enlazadas mediante dos hlices alfa en el orden beta-alfa-beta-alfa-beta. Esto
forma una hoja beta flanqueada por una capa de hlices alfa a cada lado. Debido a que cada
pliegue Rossmann enlaza un nucletido, los dominios de enlace para el dinucletido

NAD+ consisten de dos pares de pliegues Rossmann, con cada pliegue enlazando un
nucletido dentro del cofactor. Sin embargo, este pliegue no es universal entre las enzimas
dependientes de NAD, ya que se ha descubierto recientemente que una clase de enzimas
bacterianas involucradas en el metabolismo de los aminocidos se enlazan a la coenzima
pero carecen de esta forma de pliegue.
Cuando se enlaza al sitio activo de una oxidoreductasa, el anillo nicotinamida de la
coenzima se coloca de modo que pueda aceptar un hidruro del otro sustrato. Ya que el
carbono C4 que acepta el hidrgeno es proquiral, esto puede ser explotado en la cintica de
enzimas para dar informacin sobre el mecanismo enzimtico. Esto se hace mediante la
mezcla de una enzima con un sustrato que tiene tomos de deuterio sustituidos por los
hidrgenos, de tal forma que la enzima reducir el NAD+ mediante la transferencia de un
deuterio en lugar de un tomo de hidrgeno. En este caso, una enzima puede producir uno
de los dos estereoismeros de NADH. En algunas enzimas, el hidrgeno se transfiere desde
el plano superior del anillo de nicotinamida (las oxidoreductasas clase A), mientras que en
otras enzimas (las oxidoreductasas de clase B) la transferencia se produce desde abajo.

Aspecto del NAD en 3D.

A pesar de esta similitud en la forma en que las protenas se unen a las coenzimas, las
enzimas casi siempre muestran un alto nivel de especificidad, ya sea por el NAD+ o el
NADP+. Esta especificidad refleja las distintas funciones metablicas de las dos coenzimas,
y es el resultado de diferentes clases de residuos de aminocidos en los dos tipos de sitios
de unin al coenzima. Por ejemplo, en el sitio activo de las enzimas dependientes de ADP,
se forma un enlace inico entre una cadena lateral de aminocidos bsico y el grupo fosfato
cido del NADP+. Por el contrario, en las enzimas dependientes de NAD, la carga en este
bolsillo se invierte, impidiendo el enlace del NADP+. Sin embargo, hay algunas
excepciones a esta regla general, y enzimas como la aldosa reductasa, glucosa-6-fosfato
deshidrogenasa, y la metilentetrahidrofolato reductasa pueden utilizar ambas coenzimas en
algunas especies.

FAD.

El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor

de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metablicas redox; su
estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos tomos de hidrgeno (cada uno
formado por un electrn y un protn), segn la siguiente reaccin:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir
como dador de energa o de poder reductor en el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y
tambin el NAD) se reduce en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena
respiratoria (respiracin aerbica).
La funcin bioqumica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el
NAD+ (un coenzima con similar funcin) oxida los alcoholes a aldehdos o cetonas. Esto es
debido a que la oxidacin de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como
el fumarato) es suficientemente exergnica como para reducir el FAD a FADH2, pero no
para reducir el NAD+ a NADH.
La reoxidacin del FADH2 (es decir, la liberacin de los dos electrones y dos protones
capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formacin de ATP
(fosforilacin oxidativa).
Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoprotenas, requieren FAD
como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que
oxida el succinato afumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prosttico,
ya que est unido fuerte y permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente.

Coenzima A (CoA).

Coenzima A
La coenzima A (CoA) es una coenzima de transferencia de grupos acilo que participa en
diversas rutas metablicas (ciclo de Krebs, sntesis y oxidacin decidos grasos). Se deriva
de unavitamina: el cido pantotnico (vitamina B5), y es una coenzima libre. Su
aislamiento se produjo en 1951 por el bioqumico alemn (y premio Nobel) Feodor Lynen,
en forma de acetil-coenzima A a partir de clulas de levadura.
Su parte reactiva es la funcin tiol (-SH) de la tioetanolamina, que se simboliza a menudo
como HS-CoA (o CoA-SH). Por lo tanto, la reaccin con un cido carboxlico forma un
enlace aciltioster rico en energa.
Fuentes alimenticias de esta coenzima son: despojos, setas, carne y yema de huevo.
Reaccin: CoA-SH + R-COOH => S-CoA-CO-R (+ H2O)

BIOSNTESIS
La molcula de coenzima A consta de varios componentes: un nucletido (adenosina
difosfato, ADP), una vitamina (cido pantotnico, vitamina B5) y unaminocido (cistena).
Se sintetiza en un proceso de cinco etapas a partir del pantotenato:
1. El pantotenato se fosforila a 4'-fosfopantotenato mediante la enzima pantotenato kinasa.
2. Una cistena es aadida al 4'-fosfopantotenato mediante la enzima
fosfopantotenoilcistena sintetasa, para formar 4'-fosfo-N-pantotenoilcistena (PPC).
3. La PPC se descarboxila a 4'-fosfo-pantetena mediante la fosfopantotenoilcistena
descarboxilasa.
4. La 4'-fosfo-pantetena es adenililada para formar defosfo-CoA mediante la enzima
fosfopantetena adenilil transferasa.
5. Por ltimo, la defosfo-CoA es fosforilada a CoA (coenzima A) utilizando ATP, mediante
la enzima defosfo-CoA kinasa.

FUNCIN

Puesto que la coenzima A es qumicamente un tiol, puede reaccionar con los cidos
carboxlicos para formar tiosteres, funcionando as como un transportador de grupos acilo.

Asiste en la transferencia de cidos grasos desde el citoplasma a las mitocondrias. Una

molcula de coenzima A que transporta un grupo acetilo se conoce como acetil-CoA.
Cuando no lleva grupo acilo generalmente se denomina CoASH o HSCoA.
Grupos acilo transportados por el Coenzima A
* Acetil-CoA
* Propionil-CoA
* Acetoacetil-CoA
* Cumaril-CoA (utilizado en la biosntesis de flavonoides)
* Derivados acilo de cidos dicarboxlicos:
o Malonil-CoA
o Succinil-CoA
o Hidroximetilglutaril-CoA (utilizado en la biosntesis de isoprenoides)
o Pimelil-CoA (utilizado en la biosntesis de biotina)
* Butiril-CoA

Frmula estructural de la coenzima Q10

Coenzima Q10 (Ubiquinona)
La coenzima Q10 (tambin conocida como ubiquinona, ubidecarenona, coenzima Q, y, a
veces, abreviada como CoQ10, CoQ, Q10, o Q) es una benzoquinona liposoluble presente en
la mayora de las clulas eucariticas, principalmente en las mitocondrias. La Q se refiere al
grupo qumico quinona, y el 10 al nmero de subunidades isoprenoides que tiene.
La porcin benzoquinona de la coenzima Q10 se sintetiza a partir de tirosina, mientras que
la cadena isoprenoide se sintetiza a partir de acetil-CoA a travs de la ruta del mevalonato
(esta ruta tambin se utiliza en los primeros pasos de la biosntesis de colesterol).
Este compuesto fue descubierto en 1957 por el profesor Fred L. Crane y sus colegas del
Instituto Enzimtrico de la Universidad de Wisconsin-Madison. En 1958, el profesor Karl
Folkers y sus compaeros de trabajo en Merck obtuvieron su estructura qumica.

Cadena de transporte de electrones (click para ampliar)

La coenzima Q es un componente de la cadena de transporte de electrones y participa en la
respiracin celular aerbica, generando energa en forma de ATP. El noventa y cinco por
ciento de la energa del cuerpo humano se genera de esta manera. Por lo tanto, los rganos
con un requerimiento ms alto de energa (como el corazn y el hgado) son los que tienen
concentraciones ms elevadas de coenzima Q10.

PROPIEDADES QUMICAS
Los diversos tipos de coenzima Q pueden distinguirse por el nmero de cadenas
isoprenoides que tienen. La coenzima Q ms comn en las mitocondrias humanas es la Q10.
En la siguiente imagen se ven tres unidades isoprenoides, por lo que se llamara coenzima
Q3.

Si la coenzima Q es reducida por un equivalente se obtiene una ubisemiquinona (imagen

siguiente), que se denota como QH. Observe el radical libre en uno de los anillos de
oxgeno (cualquier oxgeno puede convertirse en un radical libre, en este caso es el oxgeno
de arriba).

Si la coenzima Q es reducida por dos equivalentes, el compuesto se convierte en ubiquinol,

que se denota como QH2:

La CoQ se encuentra en las membranas de muchos orgnulos. Ya que su funcin primordial

en las clulas es la generacin de energa, la mayor concentracin se encuentra en el
interior de la membrana mitocondrial. Algunos otros orgnulos que contienen CoQ10 son el
retculo endoplasmtico, los peroxisomas, los lisosomas y las vesculas.

COENZIMA Q COMO SUPLEMENTO DIETTICO

Debido a su capacidad de transferencia de electrones y, por tanto, para actuar como un

antioxidante, la coenzima Q tambin se utiliza como suplemento diettico. Cuando se es
joven, el cuerpo puede sintetizar CoQ10 a partir de uniquinonas de numeracin inferior
como la CoQ6 o la CoQ8. Las personas mayores y los enfermos pueden no ser capaces de
generar la suficiente cantidad de esta coenzima, por lo que la CoQ10 pasa a ser
una vitamina en una etapa posterior de la vida y cuando se est enfermo.
La CoQ10 comparte una ruta comn con la biosntesis de colesterol. La sntesis de un
intermediario precursor de la CoQ10, el mevalonato, se inhibe con algunos betabloqueantes
(medicamentos para bajar la presin arterial) y con las estatinas (una clase de
medicamentos para bajar el colesterol). Las estatinas pueden reducir los niveles sricos de
CoQ10 hasta en un 40%. Algunas investigaciones sugieren administrar suplementos de
CoQ10 como una rutina adjunta a cualquier tratamiento que pueda reducir su produccin
endgena.
Trastornos mitocondriales
La administracin de suplementos de coenzima Q10 es un tratamiento para algunos
trastornos mitocondriales raros y muy graves, y tambin para otros trastornos metablicos
donde los pacientes no son capaces de producir suficiente CoQ10. La coenzima Q10 es
prescrita por el mdico.

Dolores de cabeza tipo migraa

La ingesta de suplementos de CoQ10 tiene un efecto beneficioso sobre el estado de algunos
enfermos que padecen migraas. Hasta la fecha, se han realizado tres estudios, de los cuales
dos eran pequeos, donde las dosis beneficiosas fueron de 150 a 300 mg/da.
Cncer
La CoQ10 tambin est siendo investigada como tratamiento para el cncer, y como apoyo
en los efectos secundarios que provoca esta enfermedad.
Salud cerebral y enfermedades neurodegenerativas
Estudios recientes han demostrado que las propiedades antioxidantes de la coenzima
Q10 benefician al cuerpo y al cerebro en modelos animales. Algunos de estos estudios
indican que la CoQ10 protege el cerebro de enfermedades neurodegenerativas como el
Parkinson, aunque no alivia los sntomas. La dosis es de 300 mg por da.
Arritmias cardacas
Otro estudio reciente muestra un beneficio para la supervivencia despus de un paro
cardaco si se administra CoQ10 adems de un enfriamiento activo (a 32-34 grados Celsius).
Presin arterial
Hay varios informes sobre el efecto de la CoQ10 en la presin arterial. Una investigacin
reciente lleg a la conclusin de que, en pacientes hipertensos, la CoQ10 tiene un potencial
para bajar la presin arterial sistlica de hasta 17 mm Hg y la presin arterial diastlica de
hasta 10 mm Hg sin efectos secundarios importantes.
Longevidad
Varios estudios han demostrado que dosis bajas de coenzima Q10 reducen la oxidacin y las
rupturas de la doble hlice de ADN. Una combinacin de dieta rica en cidos grasos poliinsaturados y suplementos de CoQ10 conduce a una vida til ms larga en las ratas.

Grupo hemo.
Hemo es un grupo prosttico que consta de un ion de hierro contenido en el centro de un
anillo heterocclico orgnico grande llamado una porfirina.
El hemo es el grupo prosttico, es decir, la parte no la protena (la protena se denomina
apoprotena), de un nmero de protenas como la hemoglobina, mioglobina y citocromos.
Esta molcula debe su importancia al hecho de que puede unirse al oxgeno, ambos en
forma molecular que en otros compuestos de dixido de carbono (CO2, monxido de
carbono CO, H2O, etc) gracias al tomo de hierro.
Funcin del grupo hemo
La funcin de esta molcula se basa en el tomo de hierro, capaz de unir de forma
reversible una molecula de oxgeno, que utilizan para el transporte de electrones en la
cadena respiratoria, en la reduccin de especies reactivas de oxgeno (catalasa y
peroxidasa) o, simplemente, el transporte en la sangre ( hemoglobina) o guardarlo en el
msculo (mioglobina).
Degradacin del hemo
La degradacin comienza dentro de los macrfagos del bazo, que eliminan los eritrocitos
viejos y daados de la circulacin.
En el primer paso, el grupo hemo se convierte en biliverdina por la enzima hemo
oxigenasa.
En la segunda reaccin, la biliverdina se convierte en bilirrubina por la biliverdina
reductasa :
La bilirrubina se transporta al hgado unida a una protena (albmina), donde se conjuga
con cido glucurnico para ser ms soluble en agua.
Esta forma de bilirrubina es excretada por el hgado en la bilis y se degrada.
Hemo en la salud y la enfermedad
En virtud de la homeostasis, la reactividad del grupo hemo est controlada por su insercin
en las bolsas de hemoprotenas .
Bajo estrs oxidativo sin embargo, algunas hemoprotenas, por ejemplo, hemoglobina,
pueden liberar sus grupos prostticos hemo.
La no unida a protenas (libre) hemo producida de esta manera se convierte en altamente
citotxicos, muy probablemente debido al tomo de Fe contenida dentro de su anillo de
protoporfirina IX.
Esta propiedad de hemo libre puede sensibilizar a una variedad de tipos de clulas para
someterse a la muerte celular programada en respuesta a los agonistas de pro-inflamatorias.

Este efecto perjudicial se cree que desempean un papel importante en la patognesis de

ciertas enfermedades inflamatorias tales como la malaria, evidenciando la influencia del
hemo.

los citocromos.
Estructura del Citocromo.
Son protenas de color oscuro, molculas que participan en la transferencia de electrones en
los mitocondrios. Una molcula de citocromos estformado por un grupo hemo que se
mantiene en una estructura protenica intricada. Participan en las cadenas de transporte de
electrones, intervienen en la respiracin celular y fotosntesis. As comodesempean una
funcin vital en el transporte de energa qumica en todas las clulas vivas. Estn
incorporados en la membrana celular de las bacterias y en la membrana interior de
lasmitocondrias y de los cloroplastos.
Hay tres tipos de citocromos:
* Citocromo b: Contiene hierro y protoporfirina IX, conocida como hemo a.
* Citocromo c: Contiene el grupo hemo c, que adiferencia de los otros hemos se une
directamente, a travs de dos cistenas.
* Citocromo a: Contiene un grupo hemo a,que es una toma modificada de la protoporfirina
IX. Los citocromos a, de la cadena de transporte estn asociados a tomos de cobre que
sern xidos reducidos por los Fe de las porfirinas peronunca el Cu formara parte de los
grupos hemo.
Pasan a otro Citocromo.
Transferencia de electrones.Aceptan y liberan electrones.

UNIDAD III OXIDACIONES BIOLOGICAS.

hidratos de carbono.
Tambin denominados azcares son compuestos orgnicos en cuya formacin entran a formar parte
fundamentalmente el carbono, el oxgeno y el hidrgeno. En funcin del nmero de molculas de azcares
sencillos que entran a formar parte de su estructura estos compuestos pueden ser clasificados en:

 Monosacridos: formados por una molcula de azcar.

Disacridos: formados por 2 molculas de azcar.
Oligosacridos: formados por 3-10 molculas de azcar.
Polisacridos: formados por ms de 10 molculas de azcar.
Los monosacridos se clasifican a su vez en:
1- Aldosa y cetosas: en funcin del grupo funcional aldehdo o cetona presentes en los carbono
terminales de su estructura,
2- Formas D y L: en funciones de la posicin (derecha o izquierda) del grupo funcional OH en
su cadena carbonada.
3- Formas a y b: en funcin de la posicin del grupo OH del carbono nmero 1 de su molcula.

Origen de los hidratos de carbono.

Los azcares o hidratos de carbono tienen su origen en la dieta y tambin en la sntesis endgena.
Se digieren en la dieta en forma de polisacridos (por ejemplo: el almidn que se encuentra en el
arroz) o en forma de disacridos (por ejemplo: la fructosa) o monosacridos (por ejemplo glucosa o
galactosa); y una vez digeridos son absorbidos por la flora intestinal en forma de monosacridos. Cuando el
monosacrido absorbido no es glucosa se transforma en ella en el nivel heptico).
El sistema endgena tiene lugar a nivel del hgado y rin partiendo de aminocido y cido lctico
mediante el proceso denominado gluconeognesis (produccin de nueva glucosa).

Funciones de los hidratos de carbono.

Las funciones ms importantes son:
1- Fuentes de energa: es la funcin primordial.
2- Reserva energtica
3- Servir de base para la sntesis de otras estructuras como por ejemplo de los cidos nucleicos.

La energa para consumo inmediato es obtenida de la degradacin de molculas de glucosa (que es

el
monosacrido por excelencia) que puede tener lugar por 3 vas:
1- La gluclisis Embden-Meyerhof
2- Pentosas fosfato
3- Sorbitol

La primera va o gluclisis es la ms importante cuantitativamente y en condiciones de anaerobios finaliza

en piruvato. Este en presencia de oxgeno ingresa en el ciclo de Krebs y con un gran rendimiento energtico
proporciona 36 molculas de ATP (adenn trifosfato) por cada molcula de glucosa degradada.
En la va de las pentosas aldosas se obtiene ribosa (fundamentalmente en la sntesis de cido
nucleicos) y NADPH (nicotinamida-adenina-di-nucletido fosfato reducido) es necesario en muchos
procesos metablicos de la clula.
El sorbitol proporciona molculas de fructosa.
La funcin de reserva energtica: la funcin de depsito es realizada por el glucgeno sintetizado a partir
de la glucosa por el proceso de gluconeognesis. El glucgeno se encuentra tanto en el hgado (donde puede
ser degradado hasta glucosa y utilizado como fuente energtica en todo el organismo) como en la masa
muscular (este nicamente puede ser usado como fuente de energa para msculos).
Glucosa y glucgeno estn ntimamente relacionados a nivel metablico en virtud de los procesos de
glucogeneognesis y glucogenolisis (escisin de glucgeno liberando glucosa a la sangre).

Metabolismo de la glucosa.
La glucosa es el principal producto de energa del organismo (participa en el ciclo de Krebs de las
mitocondrias para generar energa en forma de ATP) por lo que determina la capacidad de este para
responder a las demandas de aporte y utilizacin de la energa.
La glucosa presente en la sangre tiene su origen en:
Los hidratos de carbono ingeridos en la dieta
la eventual glucogenolisis de glucgeno heptico.

 La gluconeognesis a partir de las protena (aminocidos).

Tras la absorcin de la glucosa ingerida en la dieta esta pasa a la sangre y entonces los niveles
normales en ayunas o basales (de 60-90 mg/dl) se eleva hasta valores de 120-150 mg/dl o incluso ms. En
personas en cuyo metabolismo de hidratos de carbono funciona adecuadamente estos niveles de glucosa
disminuyen enseguida de manera que al cabo de 1 o 2 horas se vuelven a alcanzar los niveles basales. Si una
persona se mantiene en ayunas mucho tiempo el nivel de glucosa desciende pero nunca debe descender por
debajo de 50-60 mg/dl.

La glucosa es filtrada continuamente a nivel glomerular y vuelve en su totalidad a la sangre ya que

es reabsorbida en
los tbulos renales.
En individuos con una funcin renal normal la glucosa aparece en orina (glucosuria) cuando su
nivel en sangre (glucemia)
es superior a 160 mg/dl (umbral renal para la glucosa). Sin embargo si el tbulo renal est daado
puede aparecer
glucosuria con glucemias normales.
El mantenimiento de los niveles de glucosa en sangre entre las comidas se consigue gracias al
equilibrio que existe
entre 2 procesos que son:
Utilizacin de la glucosa por los tejidos.
La glucogenolisis.
El metabolismo de los hidratos de carbono y el de la glucosa por tanto est regulado a nivel
hormonal mediante
la insulina (producida por el pncreas) por otro lado un conjunto de sustancias de accin
antagnica
denominadas contra-insulares:
Glucagn
Glucocorticoides (corteza suprarrenal)

 Catecolamina (adrenalina y noradrenalina)

GH (hormona del crecimiento tambin llamada Somatotropina)
Destacar 3 funciones de la insulina (disminuye los niveles de glucosa en sangre) sobre los hidratos
de carbono:
~ Aumenta la glucogenognesis
~ Disminuye la glucogenolisis
~ Disminuye la gluconeognesis

metabolismo de la fructosa.
La fructosa es la fuente principal de combustible en las dietas que contienen grandes cantidades de fruta o
sacarosa.hay dos vas de metabolismo de la fructosa una tiene lugar en el musculo y la otra en el hgado.
El metabolismo de la fructosa en el musculo difiere poco del de la glucosa.el hgado contieneuna
hexocinasa conocida como glucosinasa que tiene baja afinidad por las hexosas ,entre ellas la fructosa.el
metabolismo de la fructosas en el hgado debe,en consecuencia,ser diferente al del musculo.

metabolismo de la galactosa.
Se realiza a travs de la va Leloir, la cual implica una serie de reacciones enzimticas realizadas por
diferentes enzimas. Si la galactosa no es metabolizada por la va Leloir, explicada a continuacin, puede
metabolizarse por dos vas alternativas: En la primera la galactosa es reducida por una aldosa
reductasa a galactitol, mientras que en la segunda la galactosa es oxidada por una galactos
deshidrogenasa a galactonato.

Va de Leloir
La transformacin de galactosa en glucosa se da a travs de una serie de reacciones que conforman la va de
Leloir (Reacciones 1, 2, 8 y 10), para la que son necesarias tres enzimas: lagalactoquinasa (GALK) ,
la galactosa-1-P uridiltransferasa (GALT) y la UDP-galactosa 4-epimerasa (GALE).2 El papel biolgico
de estas enzimas es permitir la interconversin de grupos galactosil y glucosil.
Para convertir la galactosa en glucosa, previamente la enzima galactosa mutorotasa facilita la conversin de
la -D-galactosa en -D-galactosa, la forma activa para la va.

A continuacin, tiene lugar la fosforilacin de la galactosa mediante la enzima GALK, produciendo as

galactosa-1-fosfato. Esta reaccin consume una molcula de ATP.

En el siguiente paso, la enzima GALT convierte la galactosa 1-fosfato en UDP-galactosa usando UDPglucosa como fuente de uridina difosfato (UDP).

Finalmente, la enzima GALE recicla la UDP-galactosa a UDP-glucosa para la posterior reaccin de

transferasa, donde se transferir el grupo funcional y de la cual se liberar glucosa-1-fosfato.

Adicionalmente, la glucosa-1-fosfato es transformada en glucosa-6-fosfato y as puede entrar en

la gliclisis para ser metabolizada y generar energa.

Va aerbica.
En esta va aparece el oxgeno y utiliza el glucgeno, la glucosa y los cidos grasos como la
principal fuente para la produccin de energa. La glucosa, procedente de la degradacin del glucgeno, se
oxidar a travs del proceso de la gluclisis.

Por otra parte, los cidos grasos se mezclarn con la Coenzima A, para posteriormente acceder al interior de
la mitocondria. Para producirse esto, el cido graso ayudado de la Coenzima A tendrn que unirse a la Lcarnitina. La L-carnitina se encarga del transporte de los cidos grasos al interior de la mitocondria, para
producirse el acetil-CoA
cido graso + Coenzima A = AcilCoA
AcilCoa + L-carnitina = acetil-CoA
No solo participan en la obtencin de energa por la va aerbica el glucgeno, la glucosa y los cidos
grasos, tambin podemos destacar que algunos aminocidos, cetocidos y glicerol pueden oxidarse para
formar acetil-CoA o para formar glucosa (gluconeognesis).
En el interior de la mitocondria, el acetil-CoA sufre un proceso de oxidacin apoyado en el ciclo de Krebs.
A travs del proceso de Krebs se producen una serie de reacciones qumicas que dan como resultado ATP,
ste se encarga de convertir la energa qumica en energa mecnica.
La va aerbica entra en accin cuando los esfuerzos no son muy fuertes pero s de una duracin notable. Se
calcula que se empieza a quemar grasa a los 25-30 minutos realizando una actividad fsica moderada sin
realizar pausas.
En el msculo existen dos tipos de fibras: las fibras de tipo I, que cuentan con una gran capacidad del
ejercicio aerbico, y las fibras de tipo II, se contraen con una mayor rapidez.

Ciclo de Krebs.
El ciclo de Krebs (conocido tambin como ciclo de los cidos tricarboxlicos o ciclo del
cido ctrico) es un ciclo metablico de importancia fundamental en todas las clulas que
utilizan oxgeno durante el proceso de respiracin celular. En estos organismos aerbicos,
el ciclo de Krebs es el anillo de conjuncin de las rutas metablicas responsables de la
degradacin y desasimilacin de los carbohidratos, las grasas y las protenas en anhdrido
carbnico y agua, con la formacin de energa qumica.

El ciclo de Krebs es una ruta metablicaanfiblica, ya que participa tanto en procesos

catablicos como anablicos. Este ciclo proporciona muchos precursores para la
produccin de algunos aminocidos, como por ejemplo el cetoglutarato y el oxalacetato, as
como otras molculas fundamentales para la clula.
El ciclo toma su nombre en honor del cientfico anglo-alemn Hans Adolf Krebs, que
propuso en 1937 los elementos clave de la ruta metablica. Por este descubrimiento recibi
en 1953 el Premio Nobel de Medicina.

Transporte de electrones.
En el proceso de transporte de electrones la energa libre de la transferencia de electrones
desde el NADH y el FADH2alO2 por medio de los centros redox unidos a las protenas
esta acoplada a la sntesis de ATP.comenzaremos el proesos considerando su
termodinmica.

Termodinmica del transporte de electrones.

Podemos estimar la eficiencia termodinmica del transporte de electrones por medio del
conocimiento de los potenciales de reduccin estndar.como vimos en las consideraciones
termodinmicas de las reacciones de oxidacin-reduccion,la afinidad por los electrones de
un sustrato oxidado aumenta con su potencial de reduccin estndar.

fosforilacion oxidativa.
La sntesis endergonica de ATP mitocondrial a partir de ADP y P que como veremos
cataliza al ATP sintasa traslocadora de protones(complejo V),es conducida por el proesos de
transporte de electrones .sin embargo,dado que el aspecto fsico del complejo v es diferente
del de las protenas que median el transporte de electrones ,la energa libre liberada por el
transporte de electrones se debe conservar de forma tal que la del ATP sintasa la pueda
utiizar .esta conservacin de energa se conoce como acoplamiento energtico o
transduccin energtica.
Se demostr que la caracterizacin fsica del acoplamiento energtico es sorpresivamente
difcil de establecer ;muchas ideas racionales y a menudo ingeniosas fracasaron al no poder
comprobarse en forma experimental.

Fotosntesis.
La fotosntesis es un proceso en virtud del cual los organismos con clorofila, como las
plantas verdes, las algas y algunas bacterias, capturan energa en forma de luz y la
transforman en energa qumica.
Prcticamente toda la energa que consume la vida de labisfera terrestre la zona del
planeta en la cual hay vida procede de la fotosntesis.
La fotosntesis se realiza en dos etapas: una serie de reacciones que dependen de la luz y
son independientes de la temperatura, y otra serie que dependen de la temperatura y son
independientes de la luz.
La velocidad de la primera etapa, llamada reaccin lumnica, aumenta con la intensidad
luminosa (dentro de ciertos lmites), pero no con la temperatura. En la segunda etapa,
llamada reaccin en la oscuridad, la velocidad aumenta con la temperatura (dentro de
ciertos lmites), pero no con la intensidad luminosa.

Fase primaria o lumnica

La fase lumnica de la fotosntesis es una etapa en la que se producen reacciones qumicas
con la ayuda de la luz solar y la clorofila.
La clorofila es un compuesto orgnico, formado por molculas que contienen tomos de
carbono, de hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y magnesio.
Estos elementos se organizan en una estructura especial: el tomo de magnesio se sita en
el centro rodeado de todos los dems tomos.
La clorofila capta la
luz solar, y provoca
el rompimiento de
la molcula de agua
(H2O), separando el
hidrgeno (H) del
oxgeno (O); es
decir, el enlace
qumico que
mantiene unidos al
hidrgeno y al
oxgeno de la
molcula de agua,
se rompe por efecto
de la luz.
El proceso genera
oxgeno gaseoso
que se libera al
ambiente, y la
Molcula de clorofila
energa no utilizada
es almacenada en
molculas especiales llamadas ATP. En consecuencia, cada vez que la luz est presente, se
desencadenar en la planta el proceso descrito.
Fase secundaria u oscura
La fase oscura de la fotosntesis es una etapa en la que no se necesita la luz, aunque
tambin se realiza en su presencia. Ocurre en los cloroplastos y depende directamente de
los productos obtenidos en la fase lumnica.
En esta fase, el hidrgeno formado en la fase anterior se suma al dixido de carbono
gaseoso (CO2) presente en el aire, dando como resultado la produccin de compuestos

orgnicos, principalmente carbohidratos; es decir, compuestos cuyas molculas contienen

carbono, hidrgeno y oxgeno.
Dicho proceso se desencadena gracias a una energa almacenada en molculas de ATP que
da como resultado el carbohidrato llamado glucosa (C6HI2O6), un tipo de compuesto
similar al azcar, y molculas de agua como desecho.
Despus de la formacin de glucosa, ocurre una secuencia de otras reacciones qumicas que
dan lugar a la formacin de almidn y varios carbohidratos ms.
A partir de estos productos, la planta elabora lpidos y protenas necesarios para la
formacin del tejido vegetal, lo que produce el crecimiento.
Cada uno de estos procesos no requiere de la participacin de luz ni de la clorofila, y por
ende se realiza durante el da y la noche. Por ejemplo, el almidn producido se mezcla con
el agua presente en las hojas y es absorbido por unos tubitos minsculos que existen en el
tallo de la planta y, a travs de stos, es transportado hasta la raz donde se almacena. Este
almidn es utilizado para fabricar celulosa, el principal constituyente de la madera.
El resultado final, y el ms trascendental, es que la planta guarda en su interior la energa
que proviene del Sol. Esta condicin es la razn de la existencia del mundo vegetal porque
constituye la base energtica de los dems seres vivientes.
Por una parte, las plantas son para los animales fuente de alimentacin, y, por otra,
mantienen constante la cantidad necesaria de oxgeno en la atmsfera permitiendo que los
seres vivos puedan obtener as la energa necesaria para sus actividades.
Si los qumicos lograran reproducir la fotosntesis por medios artificiales, se abrira la
posibilidad de capturar energa solar a gran escala. En la actualidad se trabaja mucho en
este tipo de investigacin. Todava no se ha logrado sintetizar una molcula artificial que se
mantenga polarizada durante un tiempo suficiente para reaccionar de forma til con otras
molculas, pero las perspectivas son prometedoras.

Algas

Dibujo bacterias

Bacterias al microscopio

Importancia biolgica de la
fotosntesis

La fotosntesis es seguramente el
proceso bioqumico ms
importante de la bisfera por
varios motivos:
1. La sntesis de materia
orgnica a partir de la materia
inorgnica se realiza
fundamentalmente mediante la
fotosntesis; luego ir pasando
de unos seres vivos a otros
mediante las cadenas trficas,
para ser transformada en materia
propia por los diferentes seres
vivos.
2. Produce la transformacin
de la energa luminosa en
energa qumica, necesaria y
utilizada por los seres vivos
3. En la fotosntesis se libera
oxgeno, que ser utilizado en la
respiracin aerobia como
oxidante.

Hojas verdes

4. La fotosntesis fue causante

del cambio producido en la
atmsfera primitiva, que era
anaerobia y reductora.
5. De la fotosntesis depende
tambin la energa almacenada
en combustibles fsiles como
carbn, petrleo y gas natural.
6. El equilibrio necesario entre
seres auttrofos yhetertrofos
no sera posible sin la
fotosntesis.
Se puede concluir que la
diversidad de la vida existente
en la Tierra depende
principalmente de la fotosntesis.

Clorofila.
La clorofila es un pigmento de color verde presente en las plantas, algunas bacterias y
clulas procariotas que permite llevar a cabo el proceso de fotosntesis. La palabra
clorofila proviene del griego o chloros que significa "verde", y
o flon que expresa "hoja".
En el ao 1817, la clorofila fue descubierta por los qumicos Pelletier y Canventou que
lograron separar la clorofila de las hojas de las plantas.
La clorofila se localiza en los cloroplastos de las clulas vegetales de las plantas, esto a su
vez, generalmente se ubican en el citoplasma, cerca de la pared nuclear. Asimismo, la
clorofila es de color verde porque es capaz de absorber luz violeta, roja, azul y reflejar luz
verde, no obstante, en la poca de otoo, la clorofila se descompone y, es por ello que se
observa en las hojas de las plantas un color marrn u ocre.

No obstante, existen diferentes tipos de clorofila, la ms comn es la clorofila Ase

encuentra presente en la mayora de los vegetales y, es la encargada de absorber la luz
durante la fotosntesis; la clorofila B se encuentra presente en los cloroplastos de las algas
verdes y plantas terrestres, se encarga de absorber la luz de otra longitud y transfiere la
energa a la clorofila A; la clorofila C est presente en los cloroplastos de las algas pardas,
las diatomeas y los haptfitos y, por ltimo, la clorofila D se halla nicamente en las algas
rojas y en una cianobacteria conocida como acaryochloris marina.
La clorofila cuenta en la estructura de sus molculas un anillo de porfirina que contiene
magnesio y su funcin es absorber la luz y, una cadena hidrfoba de fitol que mantiene la
clorofila incluida en la membrana fotosinttica. Debido a su estructura molecular, la
clorofila a travs del proceso de fotosntesis permite convertir la energa inorgnica
(dixido de carbono y agua) en energa orgnica (hidratos de carbono) debido a que es el
receptor de la energa luminosa en dicho proceso.
Debido a lo anterior, la clorofila es de suma importancia para las plantas, algunas algas y
bacterias ya que absorbe las radiaciones de la luz solar necesaria para procesar los
productos orgnicos que permiten el desenvolvimiento de sus actividades vitales.

Cloroplastos.
Los cloroplastos son orgnulos an mayores y se encuentran en las clulas de plantas y
algas, pero no en las de animales y hongos. Su estructura es an ms compleja que la
mitocondrial: adems de las dos membranas de la envoltura, tienen numerosos sacos
internos formados por membrana que encierran el pigmento verde llamado clorofila. Desde
el punto de vista de la vida terrestre, los cloroplastos desempean una funcin an ms
esencial que la de las mitocondrias: en ellos ocurre la fotosntesis; esta funcin consiste en
utilizar la energa de la luz solar para activar la sntesis de molculas de carbono pequeas y
ricas en energa, y va acompaado de liberacin de oxgeno. Los cloroplastos producen
tanto las molculas nutritivas como el oxgeno que utilizan las mitocondrias.
Estructura del cloroplasto:

Los cloroplastos son orgnulos con

forma de disco, de entre 4 y 6 m de
dimetro y 10 m o ms de longitud.
Aparecen en mayor cantidad en las
clulas de las hojas, lugar en el cual
parece que pueden orientarse hacia la
luz. Es posible que en una clula haya
entre cuarenta y cincuenta
cloroplastos, y en cada milmetro
cuadrado de la superficie de la hoja
hay 500.000 cloroplastos. Cada
cloroplasto est recubierto por una
membrana doble. El cloroplasto
contiene en su interior una sustancia
bsica denominada estroma, la cual
est atravesada por una red compleja
de discos conectados entre s,
llamados lamelas. Muchas de las
lamelas se encuentran apiladas como si
fueran platillos; a estas pilas se les
llama grana.

Las molculas de clorofila, que absorben luz para llevar a cabo la fotosntesis, estn unidas
a las lamelas. La energa luminosa capturada por la clorofila es convertida en adenosintrifosfato (ATP) y molculas reductoras (NADPH) mediante una serie de reacciones
qumicas que tienen lugar en los grana. Los cloroplastos tambin contienen grnulos
pequeos de almidn donde se almacenan los productos de la fotosntesis de forma
temporal.

En las plantas, los cloroplastos se

desarrollan en presencia de luz, a partir
de unos orgnulos pequeos e incoloros
que se llaman proplastos. A medida que
las clulas se dividen en las zonas en que
la planta est creciendo, los proplastos
que estn en su interior tambin
se dividen por fisin. De este modo, las
clulas hijas tienen la capacidad de
producir cloroplastos.

Cloroplastos visto con microscopio ptico

En las algas, los cloroplastos se dividen directamente, sin necesidad de desarrollarse a partir
de proplastos. La capacidad que tienen los cloroplastos para reproducirse a s mismos, y su
estrecha similitud, con independencia del tipo de clula en que se encuentren, sugieren que
estos orgnulos fueron alguna vez organismos autnomos que establecieron
una simbiosis en la que la clula vegetal era el husped

Reacciones luminosa.
Son llamadas asi por que solo pueden ocurrir en presencia de la luz del sol,la clorofila capta
la energa solar y convierte parte de la misma en energa qumica almacenada en
molculas transportadoras de energa ,tambin llamadas ATP.

fotosistema i
Los procesos de absorcin de luz asociados con la fotosntesis se llevan a cabo en grandes
complejos de protenas conocidos como fotosistemas. El conocido como Fotosistema I
contiene un dmero de clorofila con un pico de absorcin a 700 nm, conocido como P700.

El Fotosistema I hace uso de un complejo antena para recoger la energa de la luz para la
segunda etapa del transporte de electrones no cclico. Recoge electrones energticos de la
primera etapa de proceso que se alimenta a travs del Fotosistema II, y utiliza la energa de
la luz para potenciar an ms la energa de los electrones, hacia el logro del objetivo final
de proveer energa en forma de coenzimas reducidas al ciclo de Calvin.

El dibujo anterior muestra la configuracin del Fotosistema I en el proceso de transporte de

electrones, que proporciona los recursos de energa para el ciclo de Calvin.

El Fotosistema I es el complejo de energa de luz para el proceso de transporte de

electrones cclico, utilizado en algunas procariotas fotosintticas.
El complejo de protena que constituye el Fotosistema I contiene oncepolipptidos, seis de
los cuales estn codificados en el ncleo, y cinco estn codificados en el cloroplasto. El
ncleo del Fotosistema I contiene aproximadamente 40 molculas de clorofila-a, varias
molculas de beta caroteno, de lpidos, cuatro de manganeso, una de hierro, varias de
calcio, varias de cloro, dos molculas de plastoquinona, y dos molculas de feofitina, una
forma incolora de la clorofila-a .

fotosistema ii.

Los procesos de absorcin de luz asociados con la fotosntesis, se llevan a cabo en grandes
complejos de protenas conocidos como fotosistemas. El conocido como Fotosistema II
contiene el mismo tipo de clorofila a que elFotosistema I, pero en un entorno de protena
diferente, con un pico de absorcin a 680 nm. (Se designa como P680). Las protenas de
unin del FS II es mucho menor que la del FS I, unas 47.000 en comparacin con 110.000.
Resuena de la energa transmitida, por unas 250 clorofila-a y b en igual nmero. Su ncleo
contiene xantofilas, pero no beta caroteno (Moore).

El Fotosistema II hace uso de un complejo antena para recoger energa de la luz, para las
primeras etapas del transporte de electrones no cclico.

Este dibujo muestra algo del contexto del Fotosistema II en el proceso de transporte de
electrones en la membrana tilacoidal. Es parte del proceso de la divisin del agua y
proporciona los electrones a la plastoquinona para su posterior transporte al complejo
citocromo y luego al Fotosistema I.

Fotofosforilacin.
La fotofosforilacin es la forma por la cual los organismos fotosintticos captan la energa
de la luz solar, produciendo ATP. Ese fenmeno incluye innumerables reacciones las cuales
ocurren en los cloroplastos.

En la fotofosforilacin acclica, cuando los pigmentos (clorofila) y las molculas de agua

son alcanzados por fotones (partculas de luz), existe liberacin de electrones. Los
electrones liberados por la clorofila son capturados por hidrgenos que, por su parte, son
capturados por molculas de NAD.
Luego de formado el NADH2 es responsable por la formacin de ATP.
La clorofila entonces, queda con deficiencia de electrones. Los electrones liberados por la
rotura del agua, substituyen los perdidos por la clorifila. La rotura o quiebre del agua libera
oxgeno producido por la fotosntesis.
En la fotofosforilacin cclica los electrones liberados por la accin de los fotones vuelven
a los pigmentos iniciales, luego de haber sido utilizados en la produccin de ATP.
Se llama cclica porque los electrones son re-utilizados por la clorofila. Es una forma
alternativa de produccin de ATP. La fotofosforilacin acclica es la ms utilizada por las
clulas.

Reacciones independientes de la luz.

La incorporacin del CO2 en los carbohidratos por los organismos eucariotas

fotosintetizadores ,un proceso que sucede en el estroma del cloroplasto,suele denominarse
ciclo de calvin.dado que las reacciones de dicho ciclo pueden ocurrir sin la luz si se
suministran molculas de ATP y de NADPH suficientes,se les ha llamado reacciones
oscuras.sin embargo este nombre es algo engaoso.las reacciones del ciclo del calvin tienen
lugar cuando la planta esta iluminada,debido a que el ATP y el NADPH se producen por las
reacciones luminosasmpor lo tanto,es mas adecuado el termino reacciones independientes
de las luz.
CICLO DE CALVIN.
La ecuacin neta del ciclo de calvin es:
3CO2 +6NADPH+9ATPgliceraldehido-3-fosfato+6NADP+9ADP+8P.
Por cada tres molculas de CO2 que se incorporan en las moelculas de carbohidrato,existe
una ganancia neta de una molecula de gliceraldehido-3-fosfato.la fijacin de seis CO2 en
una molecula de hexosa tiene lugar a expensas de 12 moleculas de NADPH y 18 de ATP.las
reacciones del ciclo pueden dividirse en tres fases:
1.fijacion del carbono,el mecanismo por el que se incorpora el CO2 inorganico a las
molculas organicas,consta de una sola reaccin.
2.reduccion.la siguiente fase del ciclo consta de dos reacciones.se fosforilan seis molculas
de glicerato-3-fosfato a expensas de seis molculas de ATP para formar glicerato-1,3difosfato.esta ultima molecula se reduce a continuacin por medio de la deshidrogenasa de
NADP+-glicerato-3-fosfato para formar seis molculas de gliceraldehido-3-fosfato.estas
reacciones son semejantes a las reacciones de gluconeogenesis.a diferencia de la
deshidrogenasa de la gluconeogenesis,la enzima del ciclo de calvin utiliza NADPH como
reductor.
3.regeneracion.como se ha sealado antes, la produccin neta de carbono fijado en el ciclo
de calvin es de una molecula de gliceraldehido-3-fosfato.las otras cinco molculas de
gliceraldehido-3-fosfato se procesan en las reacciones restantes del ciclo de calvin para
regenerar tres molculas de ribulosa-1,5difosfato.dos molculas de gliceraldehido-3-fosfato
se isomerizan para formar fosfato de dihidroxiacetona.una molecula de dihidroxiacetonase
combinan en tercera molecula de gliceraldehido-3-fosfato para formar fructosa-1,6difosfato.esta ultima molecula se hidroliza a fructosa-6-fosfato que a continuacin se
combina con una cuarta molecula de gliceraldehido-3-fosfato para formar xiulosa-5-fosfato
y eritrosa-4-fosfato.esta se combina con el fosfato de dihidroxiacetona para formar
sedoheptulosa-7-fosfato.la quinta molecula de gliceraldehido-3-fosfato se combina con la
sedoheptulosa-7-fosfato para formar ribosa-5-fosfato y una segunda molecula de xilulosa5-fosfato.la ribosa-5-fosfato y ambas molculas de xilulosa-5-fosfato se isomerizan de
forma independiente a ribulosa-5-fosfato .en el ultimo paso,tres molculas de ribulosa-5fosfato se fosforilan a expensas de tres molculas de ATP para formar tres molculas de
ribulosa-1,5-difosfato.la molecula restante de gliceraldehido-3-fosfato se utiliza dentro del
cloroplasto en la sntesis de almidon o se exporte al citoplasma,dodnde pueden emplearse
en la sntesis de sacarosa u otros metabolitos.

fotorrespiracion.
La fotorespiracion es quiz la caracterstica mas curiosa de la fotosntesis.en este
proceso,que depende de la luz,las clulas vegetales que activamente realizan la fotosntesis
consumen oxigeno y liberan CO2.la fotorespiracion es un mecanismo de varios pasos que
inicia la carboxilasa de difosfato de ribulosa.

La fotorresoiracion es un artefacto de la historia evolutiva de la fotosntesis.en la atmosfera

incipiente en la que evoluciono el primer fotosistema,la concentracin de oxigeno era muy
baja.

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id=zyInCgAAQBAJ&pg=PA467&dq=Reacciones+luminosas+
%09Fotosistema+I+y+sntesis+de+NADPH+
%09Fotosistema+II+y+generacin+de+oxgeno+
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JDAA#v=onepage&q=Reacciones%20luminosas
%20%E2%80%A2%09Fotosistema%20I%20y%20s
%C3%ADntesis%20de%20NADPH
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=bl&ots=RmhRePv7T5&sig=HD904oTTjgpIVZPTmh3Z7pk6WK
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